950-1000

951. Medzi kyslé aminokyseliny zaraďujeme: kyselinu glutarovu. kyselinu glutamovu. kyselinu asparagovu. kyselinu askorbovu.

952. Zasadity charakter ma aminokyselina: lyzin, prolin, histidin. histamin, arginimz asparagin. lyzin, histidin,arginin. ktorá v molekule viac skupin -NH2 ako skupin -COOH.

953. Charakteristicke reakcie aminokyselín su: dehydratacne. dekarboxylacne a deaminacne. redoxne. kondenzačné a transaminacne.

954. Transaminacia: je reakcia prípravy neesencialnej aminokyseliny. prebieha v prítomnosti derivatu vitaminu B6 ako koenzymu transaminazy. je redukcia aminoskupiny. je napr. reakcia vzniku tryptofanu.

955. Väzba -CO-NH-: je koordinacna vazba. vzniká kondenzáciou dvoch aminokyselin, pričom sa uvoľňi molekula vody. vznika reakciou medzi skupinami -COOH dvoch aminokyselin. vznika reakciou skupiny -NH2 jednej aminokyseliny a skupiny -COOH druhej aminokyseliny.

956. P peptidovej vazbe plati: je pevna kovalentna vazba. ma rovinnu strukturu. mozeme ju dokazat biuretovou reakciou. je veľmi stabilna a stiepi sa len pri denaturacii.

957. Hodnota p1: je disociacna konstanta aminokyseliny. pre esenciálne kyseliny je rovna 7. je hodnota pH prostredia, pri ktorej sa aminokyselina nachádza prevažne vo forme amfionu. je charakteristicka pre každú aminokyselinu.

958. Valin pri pH=2 sa nachádza vo forme: (CH3)2CHCH(NH3+)COOH. (CH3)2CHCH(NH2)COO-. nedisociovanej. (CH3)2CHCH(NH3+)COO-.

959. V zasaditom prostredí sa serin vyskytuje hlavne ako: CH2(OH2+)CH(NH2)COOH. CH2(O-)CH(NH2)COOH. CH2(OH)CH(NH2)COO-. amfion.

960. Pri elektroforeze aminokyselín pri pH= 7 k anode pôjde najviac: fenylalanin. lyzin. kyselina glutanova. valin.

961. Proteíny v organizme človeka: maju stavebnú a pohybovú funkciu. možno nahradiť lipidami alebo polysacharidmi. maju transportnu, regulačnu a obrannu funkciu. su dôležitou súčasťou nukleovych kyselín, tvoria neutrálnu zlozku nukleotidov.

962. Primarna struktura proteinov: udava biologickú hodnotu bielkoviny a podmienuje jej vyššie štruktúry. je dana sekvenciou aminokyselín v polynukleotidovom reťazci. je stabilizovana vodikovymi vazbami medzi molekulami aminokyselin. je dana poradim aminokyselin viazanych peptidovymi vazbami.

963. Pre peptidovu väzbu neplati: porucha v primarnej štruktúre spôsobuje geneticku mutaciu. je veľmi stabilna a nestiepi sa pri denaturacii. ak sa vyskytne porucha v poradí aminokyselin, moze sa to prejaviť ochorenim organizmu. nazyva sa aj amidova vazba.

964. Sekundárna štruktúra proteinov: predstavuje geometrické usporiadanie peptidovych reťazcov. je stabilizovana vodikovymi vazbami medzi molekulami kyslíka a vodika peptidovych väzieb. ma formu lavotocitej zavitnice alebo skladaneho listu. je stabilizovana vodikovymi vazbami, ktoré sa tvoria medzi bočnými retazcami aminokyselín.

965. O geometrickom usporiadaní polypeptidu plati: ma formu α-helixu, ak vodikove vazby vznikaju medzi kyslikom a vodikom peptidovych vazieb v rámci jedného polypeptidoveho retazca. bocne reťazce aminokyselín sa v rámci zavitnice viažu van der Waalsovymi silami. bocne reťazce aminokyselín sa na sekundárnej štruktúre nezúčastňujú a smeruju do priestoru mimo zavitnice. nezanika denaturaciou.

966. Štruktúra β-skladaneho listu: vzniká medzi dvoma peptidovymi retazcami, ktoré prebiehajú voči sebe pararelne alebo antiparalelne. je tvorená van der Waalsovymi silami medzi reťazcami. bocne reťazce aminokyselín -R sa nepodieľajú na sekundárnej štruktúre a smeruju nad a pod rovinu β-skladaneho. je pevnejšia ako α- helix.

967. Vyberte nesprávne tvrdenie: atómy peptidovej vazby lezia v jednej rovine a nachádzajú sa prevažne v trans-konfiguracii. ore sekundarnu strukturu nie je rozhodujuce usporiadanie atomov v okoli peptidovej vazby. sekundárna štruktúra môže byť tvorena nielen vodikovymi vazbami ale aj N-glykozidovou vazbou medzi skupinami -NH2 a -COOH. v prípade prolinu mozu mat atomy peptidovej vazby aj cis-konfiguráciu.

968. Terciarna štruktúra proteinu: nemá uz vplyv na biologickú funkciu bielkoviny. je stabilizovana nekovalentnymi medzimolekulovymi väzbami medzi bočnými retazcami aminokyselín. je stabilizovana aj koordinacnymi vazbami. je stabilizovana van der Waalsovymi silami, vodikovymi, ionovymi a disulfidovymi vazbami.

969. O terciarnej štruktúre proteínu platí: je fibrilarna, ak nekovalentne väzby pôsobia medzi viacerými polypeptidovymi retazcami. je fibrilarna, ak polypeptidoveho retazca su pospajane vodikovymi a koordinacymi vazbami. ak sa tvoria nekovalentne väzby v ramci jedného polypeptidoveho retazca, ide o globularnu strukturu. udava konečný tvar všetkých proteínov.

970. Pre kvartenu štruktúru proteínov platí: predstavuje definitívne usporiadanie bielkovinovych podjednotiek v priestore. kvartenu štruktúru maju len proteíny pozostávajúce z bielkovínovych podjednotiek. je stabilizovana polarnymi a nepolarnymi kovalentnymi väzbami medzi bielkovinovymi podjednotkami. bielkovinove podjednotky môžu byť spojene nekovalentnymi väzbami.

971.O proteínoch plati: nachádzajú sa v krvi zdravého človeka. nachádzajú sa vo vyšších množstvach v moči zdravého človeka. plnohodnotné su len rastlinného pôvodu. su súčasťou nukleovych kyselín.

972. Histony: nachádzajú sa v jadrach buniek. su proteiny, ktoré obsahujú vyšší podiel zasaditych aminokyselín. v bunkovymi jadre sa viazu s nukleovymi kyselinami. maju kysli charakter.

973. Denaturacia bielkovin: spôsobuje zanik biologickej aktivity proteínu, pričom biologická hodnota zostava zachovana. môže spôsobiť zanik všetkých štruktúr proteínu okrem primárnej štruktúry. je len nevratna. je vratna alebo nevratna, podľa toho, či sa po odstránení denaturacneho faktora obnovi biologická aktivita proteinu.

974. Denaturacnym faktorom bielkovín nie je: prítomnosti kationov Mg2+ , Ca2+, Na+. mechanicky faktor, napr. tlak, silné trepanie, rezanie a podobne. prítomnosť enzymov. organicka zlucenina, napr. Mocovina alifaticky alkohol.

975. Bielkoviny sa nevratne denaturuju: silnymi kyselinami. roztokmi soli alkalickych kovov. roztokom chloridu olovnateho. transferazami.

976. Enzym: je biokatalyzator, ktorý reakcie nielen urýchľuje ale aj reguluje. rovnako ako anorgaticky katalyzátor znizuje hodnotu aktivacnej energie. na rozdiel od anorgatickeho katalyzátora je potrebné ho počas reakcie dodavat. pôsobí iba aktivnym centrom, nie celym povrchom ako anorgaticky katalyzátor.

977. Pre enzymi plati: každý enzým obsahuje proteinovu zlozku- apoenzym. moze okrem apoenzymu obsahovať aj neproteinovu organickú časť, ktorá sa nazýva koenzym. koenzymom nemôžu byť vitamíny, NAD+. kofaktorom enzymu byva najčastejšie Cd2+ , Hg2+.

978. Aktívne centrum enzymu je: časť enzymu, kde su vytvorene len vhodne vazbove podmienky na naviazanie substratu. miesto enzymu, kde su vytvorene vhodné vazbove a priestorove podmienky na naviazanie substratu. vzdy totozne s alosterickym centrom. miesto, kde je naviazany koenzym.

979. Pri enzymovej reakcii sa substrat viaze: na enzym pevnými kovalentnymi väzbami. na enzym takym spôsobom, že jeho príslušného charakteristicke skupiny su komplementarne so štruktúrou aktívneho centra enzymu. na alostericke centrum enzymu. na enzym nekovalentnymi vazbami.

980. Substratova specifickost enzymu: suvisi s apoenzymom. spôsobuje, ze enzým urýchľuje premenu len určitého substratu. súvisí s optickou aktivitou proteínu. umožňuje stiepenie β-glykozidovych vazieb α-amylazou.

981. Specifickost enzymu: ucinkova suvisi so štruktúrou alosterickeho centra enzymu. ucinkova suvisi s koenzymom. ucinkova predstavuje schopnosť enzymu katalyzovat len jednu z termodynamicky možných premien substrátu. je spôsobená presným Interakciami substratu s enzymom.

982. Specifickost enzymov: moze byt len substratova, pretože každý enzym je špecifický k príslušnému substrátu. je substratova, ucinkova a stereospecificka. sterospecifickost suvisi s konformacnou izomeriou. sterospecifickost v praxi znamena, ze enzym katalyzuje len premenu určitého optického izomeru.

983. Rýchlosť enzymovej reakcie neovplyvňuje: koncentrácia enzymu a substratu. veľkosť povrchu enzymu. teplota a pH prostredia. hodnota p1 aminokyselin, z ktorých sa sklada apoenzym.

984. Vyberte správne tvrdenie: rýchlosť enzymovej reakcie je priamo umerna koncetracii substratu, kym sa nedosiahne saturacny bod. pH optimum je hodnota pH, pri ktorej je daná enzymova reakcia najrýchlejšia. všetky enzymove reakcie prebiehajú najrýchlejšie pri pH=7. pri teplote 37°C je rýchlosť všetkých enzýmovych reakcií najvyššia.

985. O enzymovych reakciách plati: väčšina enzymov je najaktívnejšia pri pH=9. extrémne hodnoty pH a teplota 60°C spôsobuju denaturaciu enzymu. prebiehajú väčšinou v prostredí s nizkou koncentráciou substratu ale pri zvýšenom tlaku. prebiehajú pomalšie ako reakcie katalyzátora anorgatickych katalyzátorom.

986. Aktiváciu enzymu môže vyvolať: odštiepenie nizkomolekulovej časti peptidoveho reťazca. chemicka modifikacia , napr. fosforylacia. naviazanie alosterickeho aktivátora na aktívne centrum enzymu. pôsobenia kationov niektorých kovov ako napr. Zn2+, Mg2+ Cd2+.

987. Aktivaciou enzymu moze vyvolať: prítomnosť kationov, napr. Zn2+, Mg2+. odštiepenie časti aktívneho centra. naviazanie alosterickeho aktivátora. vytvorenie kovalentnych väzieb medzi aktivatorom a substratom.

988. Pepsin: sa v organizme syntetizuje ako pepsinogen. pri aktivácii sa znižuje jeho molekulova hmotnosť. katalyzuje stiepenie aminokyselín. katalyzuje stiepenie polysacharidov.

989. Inhibicia enzymu: moze byt vratna alebo nevratna. je kompetitivna alebo nekompetitivna. nemoze byt alostericka. moze byt len nevratna.

990. Ku kompotitivnej inhibicii enzymu dochádza, ak: inhibitor a substrat majú podobnu štruktúru a konkuruju si o naviazanie na aktívne centrum enzymu. sa dá odstrániť zmenou štruktúry aktívneho centra substrátu. ju možno odstrániť znížením koncentrácie substrátu. enzym nie je úplne špecifický pre daný substrát.

991. Kompetitivna inhibicia enzymu: môže byť vrátna. da sa odstrániť zvýšením koncetracie substratu. da sa odstrániť zvyšenim koncentráciam enzymu. da sa odstrániť zvýšením koncetracie enzymu alebo substrátu.

992. Vyberte správne tvrdenie: kompetitivna inhibicia enzymu sa využíva napr. pri liečení bakterialnej nakazy sulfonamidmi. pri alosterickej inhibicii enzymu sa alostericky inhibitor naviaze na alostericke centrum enzymu, a tak spôsobi napr. zmenu izomerie jeho aktívneho centra. alostericka inhibicia enzymu je len nevratna. enzymy nemozu regulovat biochemicke procesy.

993. Nekompetitivna inhibicia enzymu: inhibitor sa viaze na aktívne miesto enzymu. Da sa odstrániť zvyšenim koncentrácie substrátu. je napr. otrava niektorými jedmi. je typ inhibicie, pri ktorom sa moze inhibitor naviazat na niektorú reaktívnu funkčnu skupinu enzymu, cim sa poruší afinita enzymu k substrátu.

994. Pri nekompetitivnej inhibicii enzymu: tazkymi kovmi sa inhibitor viaze nevratne. tazkymi kovmi dochádza k denaturacii enzymu. sa inhibitor viaze len na alostericke centrum. ťažkými kovmi sa inhibitor viaze vratne.

995. Pre inhibiciu enzýmov neplati: inhibitory spomaľujú alebo úplne zastavuju enzymovu reakciu. alostericky inhibitor sa viaze vždy k denaturacii enzymu. pri kompetitivnej inhibicii dochádza vždy k denaturacii enzymu. pri biochemickych procesoch produkt jednej reakcie môže spôsobiť ako inhibitor predchádzajucej y.

996. O klasifikacii enzymov plati: hydrolazy katalyzuju stiepenie peptidovych, esterovych a O-glykozidovych vazieb. oxidoredukciou katalyzuju prenos fosfatovej skupiny z ATP na glukozu. transferazy katalyzuju prenos aminoskupiny pri transaminacii alebo prenos fosfatovej skupiny z ATP na glukozu. lyazy katalyzuju hydrolyticke štiepenie vazby C-H.

997. Hydrolazy stiepia: nekovalentne vazby v proteínoch. O-glykozidovej vazby. Esterove vazby v lipidoch. vodikove vazby.

998. Hydroláza: katalyzuje dehydratáciu substratu. jej koenzymom je FAD. Je napr. lipaza. katalyzuje stiepenie peptidovej vazby.

999. Oxidoreduktazy: katalyzuju len oxidácie substratu. katalyzuju všetky redoxne deje. maju ako koenzymy FAD, NAD. umoznuju oxidaciou aldehydu na etanol.

1000. Izomerazy katalyzuju: vzájomné premeny izomerov. napr. premenu glukoza-6-fosfatu na fruktoza-6-fosfat. napr. premenou ribozy na deoxyribozu. nielen izomerizacne ale aj polymerizacne reakcie.