Questions
ayuda
option
My Daypo

ERASED TEST, YOU MAY BE INTERESTED ONBiochemie I - další

COMMENTS STATISTICS RECORDS
TAKE THE TEST
Title of test:
Biochemie I - další

Description:
Jeden test na biochemii se tu už nachází. Přidávám další (snad správné) otázky.

Author:
AVATAR

Creation Date:
05/06/2018

Category:
Science

Number of questions: 61
Share the Test:
Facebook
Twitter
Whatsapp
Share the Test:
Facebook
Twitter
Whatsapp
Last comments
No comments about this test.
Content:
Které aminokyseliny mají rozvětvený postranní řetězec? Isoleucin, Threonin, Valin Isoleucin, Leucin, Tyrosin Valin, Metionin, Histidin Isoleucin, Asparagin, Valin.
Jaké aminokyseliny se typicky vyskytují jako součást glykosidické vazby proteinů Threonin Serin Isoleucin Leucin.
Nalézá se arginin na povrchu globulárních proteinů? Ano Ne.
N-glykosylace Spojení přes amidovou skupinu Spojení NH2 skupiny asparagin s C1 cukru, většinou N - acetalgluksoaminu propojení přes N a COOH.
Aminokyseliny na které se vážou sacharidy v glykoproteinech N-glykosidickou vazbou Asparagin Serin Threonin Histidin.
Aminokyseliny na které se vážou sacharidy v glykoproteinech O-glykosidickou vazbou Asparagin Serin Threonin Histidin.
Graf Lineweaver-Burk (dvojitě reciproký výnos), rovnice neinhibovaných a inhibovaných reakcí kompetitivní - protnou se na ose X akompetitivní - protnou se na ose Y akompetitivní - protnou se v nekonečnu kompetitivní - protnou se na Y.
Pro oxidačně redukční děje platí A(ox)+B(red) <---> A(red)+B(ox) Δ E=E(A) + E(B) je-li ΔE0 >0, reakce probíhá samovolně E=-nFΔG E=nfΔG X (ne - nfΔ E = ΔG).
Máme parametry VMAX = 50 nmol/s, KM= 200 mM , [S] = 75 mM. Inhibitor kompetitivní snižuje v0 na polovinu. Jaké bude VMAX a KM? KM bude o něco víc než dvojnásobné KM bude o méně než dvojnásobné Snížení v0 na polovinu nebude mít vliv Vmax se nemění.
Pokud platí že ΔG = 0, pak: K' = 1 jsou li výchozí/rovnovážné koncentrace jednotkové, reakce neprobíhá G' = 2,303RTlogK'.
Pokud je ΔG=0, podle jakého vztahu se vypočítá ΔG0? ΔG0 ´=-RTlnK ΔG se nesmí rovnat 0.
ΔG = ΔG0+RTln K Při jiné teplotě T se změní ΔG Standardní stav ΔG0 je definován pro konkrétní pH Změna koncentrace podle výše uvedené definice změní ΔG Změna koncentrace enzymu by mohla snížit maximálně ΔG (přechodného stavu).
Na 1 mol přijatého O2 připadá 0,8 molů CO2 v těle. Kam se váže CO2 na hemoglobin? na NH3+ konce na COO- konce Cl- jde do erytrocytů a HCO3 - jde z erytrocytů ven váže se ve formě HCO3- .
Jak se jmenuje model, který předpokládá rovnovážnou konstantu mezi R a T stavem i když není navázaný žádný ligand? symetrický asymetrický.
Jak se přenáší CO2 v organismu? ve formě karbamátu na N konce krevních proteinů ve formě HCO3 malé množství je rozpuštěno v krevní plazmě v žádné ze zmíněných forem.
Jakým způsobem se mění konformace hemoglobinu při navázání O2? Dojde k posunu porfyrinových skupin Dojde k posunuželeza do redefinované roviny Hemu Celkem dojde k posunu všech 4 podjednotek Celkem dojde k posunu pouze 3 podjednotek Navázáním dojde ke změně el. stavu železa.
Hillovu rovnici pro hemoglobin lze vyjádřit takto : log( yO2 / (1-yO2) ) = n log pO2 - n log p50 Výnos závislosti log (YS/(1-YS)) na log[S], kde [S] je pO2 a Y je frakční saturace Hb kyslíkem, poskytuje užitečnou informaci o vlastnostech hemoglobinového tetrameru. O hodnotě Hillova koeficientu můžeme říci, že: Bude konstantní pro všechny hodnoty Y a bude odpovídat míře kooperativity, s jakou váže Hb kyslík Poroste lineárně s růstem Y a při Y = 0.50 dosáhne hodnoty Bude konstantní pro všechny hodnoty Y a bude rovno 4 pro hemoglobin (hodnota pro myoglobin bude při analogickém výnosu 1) Bude rovno 1 pro Y blízká 0, jakož i pro Y blízká 1 .
Vazba O2 na myoglobin se liší od vazby O2 na hemoglobin v tom, že Kyslík se váže na železo v myoglobinu koordinační vazbou V případě myoglobinu dochází ke změně mocenství železa V případě myoglobinu není závislá na pH V případě myoglobinu je Hillův koeficient je roven 1, v případě hemoglobinu je >1 .
D-glukóza a D-ribóza se liší: Přítomností redukujícího uhlíku v molekul Schopností tvořit intramolekulární hemiacetal D-ribóza má o jeden uhlík méně.
Vyberte správné tvrzení o O-glykosidické a N-glykosidické vazbě sacharidu na protein: Vzniká spojením NH2 skupiny aspartátu s C1 cukru, většinou N-acetylglukosaminu Vzniká propojením N a COOH Vzniká spojením přes amidovou skupinu Vazba cukru, nejčastěji N-acetylglukosaminu, probíhá prostřednictvím amidové skupiny NH2 asparaginu a C1 cukru .
Jaký typ vazby se nachází v glukóze? V celulóze se nachází beta-1,4,-glykosidická vazba glukóza v celulóze je D-anomerem.
Co je mutarotace? Jev, kdy cukry ve vodném roztoku ztrácejí svou cyklickou formu Po linearizaci se mohou zacyklit na druhou stranu Slouží k ucelené rovnováhy Z alfa anomeru vzniká beta anomer.
Vyberte správné/á tvrzení V játrech fruktóza fruktokinázou na fruktóza-6-fosfát Galaktóza hexokinázou na galaktóza-6-fosfát Fruktóza ve svale na fruktóza-6-fosfát Manóza hexokinázou na manóza-6-fosfát .
Na jaké dva enzymy působí stejná látka allostericky = působením jeden enzym aktivuje a druhý inaktivuje, nebo naopak Fosfofruktokinasa a F-1,6-P2aza (Fruktosa - 1,6 - bisfosfatáza???) Glukokináza a glukóza-6-fosfatáza Hexokináza a glukóza-6-fosfatáza Fosfoenolpyruvátkarboxykináza a pyruvátkináza .
Průběh štěpení aldolázami: Štěpení Fruktosa - 1,6, - bifosfatasy, vytváření Schiffovy báze s enzymem štěpení Fruktosa - 1,6, - bifosfatasy pomocí aldozy I A štěpení Fruktosa - 1,6, - bifosfatasy pomocí aldozy I B.
Která reakce glykolýzy probíhá samovolně? Přeměna enol pyruvátu na keto pyruvát Fosforylace fruktóza-6-fosfátu enzymem fosfofruktokinázou na fruktóza-1,6-bisfosfát. Izomerace glukóza-6-fosfátu na fruktóza-6-fosfát.
Jaká je určující supersekundární struktura v triózafosfátizomeráze? Alfa barel Alfa beta barel Beta barel.
Neaktivita chymotrypsinu je způsobena: Špatnou konformací aktivního místa Navázaným inhibitorem, který nehydrolyzuje Proteolytickým odštěpením části povrchu proteinu Fosforylací.
Kriterium kcat/Km je vhodné použít pro charakterizaci katalytické „dokonalosti“enzymu (uvažujme enzym řídící se kinetikou Michaelise a Mentenové) kcat/Km má stejný rozměr jako číslo obratu, platí ale v oblastech nízkých koncentrací substrátu kcat/Km dosahuje maximální hodnoty, když k2 >> k -1, neboli když reakce rozpadu ES na E+P je nesrovnatelně rychlejší než reakce rozpadu ES na E+S kcat/Km dosahuje maximální hodnoty, když k2 >> k -1, neboli když reakce rozpadu ES na E+P je nesrovnatelně rychlejší než zpětná reakce E+P na ES kcat/Km limituje u „dokonalých“ enzymů ke k1, tedy k rychlostní konstantě reakce tvorby ES z E a S .
Máme za úkol změřit počáteční rychlost enzymatické reakce za různých podmínek, abychom spočítali hodnoty Vmax a Km. Po měření počáteční rychlosti musí být splněny podmínky: V reakční směsi jsou přítomny saturující koncentrace alosterických regulátorů enzymu Měření musí proběhnout v intervalu, kdy koncentrace ES roste, aby bylo možno měřit rychlost vzniku ES Měření musí proběhnout v intervalu, pro který platí d(ES)/dt = 0 Měření musí proběhnout za podmínek, kdy S je blízká hodnotám v t=O .
Vazba oligosacharidů na proteiny je omezena na určité aminokyseliny a určitý typ vazeb Sacharidy vázané N-glykosidickou vazbou se váží nejčastěji na arginin a histidin Sacharidy vázané O-glykosidickou vazbou se vážou nejčastěji na p….. (na anomerním uhlíku) Sacharidy vázané O-glykosidickou vazbou se váží nejčastěji na aspartát N-glykosidicky vázané oligosacharidové struktury začínají většinou beta acetylglukosaminem.
Čím jsou dané jednotlivé krevní skupiny? oligosacharid vázaný na membránovém proteinu oligosacharid vázaný na lipidu.
Biologicky významné sacharidy cyklizují ve vodném roztoku za vzniku hemiketalů či hemiacetalů Mutarotace je proces, kterým spontánně přechází hemiketal v hemiacetal Mutarotace je proces, kterým spontánně přechází alfa anomer, který je méně stabilní, v beta anomer Mutarotace je proces, kterým spontánně dochází k ustanovení rovnováhy mezi beta a alfa-anomerem Mutarotace neprobíhá u redukujících sacharidů.
Posuďte následující tvrzení, týkající se monosacharidů: Existenci epimerů lze ilustrovat na příkladu glukosy a galaktózy Enantiomery se liší směrem, ve kterém rotují rovinu polarizovaného světla Alfa – D – glukoza má centrum asymetrie na C1 Beta – D-glukosa má centrum asymetrie na C2.
Pentosafosfátová dráha je zdrojem redukčních ekvivalentů i cukerných prekursorů pro syntézu nukleových kyselin: Při oxidačních reakcích vzniká NADPH a glyceraldehyd – 3- fosfát Při oxidačních reakcích dochází k aldolázovému štěpení Při oxidačních reakcích dochází k dekarboxylaci Při oxidačních reakcích vzniká deoxy – ribosa- 5-fosfát .
Riboza5P vzniká v pentozovém cyklu Ribulozo5P izomerázou Xylulozo5P epimerázou Fruktozy6P a GAP transketolázou Seduloheptulazy7P a erytrozy4P transaldolázou.
Co probíhá/vzniká oxidačními reakcemi v pentózafosfátovém cyklu? Oxidativní dekarboxylace NADPH a glyceraldehyd-3-fosfát Aldolázové štěpení.
Co je pravda o koenzymech? THF přenáší jednouhlíkaté zbytky TPP přenáší aldehydovu skupinu .
Která z následujících reakcí je katalyzována enzymatickým komplexem (tj. nejedná se o jednoduchý enzym)? Dehydrogenace pyruvátu Dehydrogenace ketoglutarátu Syntéza mastných kyselin.
Pro hexokinázovou reakci platí: V reakci se uplatňuje katalýza kovovými ionty Nezbytným kofaktorem je NAD+ Reakce má výrazně negativní hodnotu volné energie a …glykolýzy Hexokináza je aktivována svým produktem glukoza – 6-fosfát .
Enzymy: Ubichinon se využívá v enzymech (E.C.) 1 třídy Kyselina lipoová se využívá v enzymech (E.C.) 2 třídy .
Glykolýza jako metabolické dráha závisí na existenci enzymově katalyzovaných reakcí. Touto reakcí je: Tautomerizace produktu reakce pyruvát kinázou Hydrolýza pyrofosfátu na anorganický fosfát Tautomerizace glycerolfosfátu na glyceraldehydfosfát Izomerace 1,3 a 2,3 bisfosfát .
Průběh štěpení aldolázami: Štěpení Fruktosa -1,6- bifosfatázy, vytváření Schiffovy báze s enzymem Štěpení Fruktosa -1,6- bifosfatázy pomocí aldózy I A Štěpení Fruktosa -1,6- bifosfatázy pomocí aldózy I B.
Místem substrátové fosforylace (fosforylace ADP na ATP) v glykolýze je reakce: Hexokinázy Fosfofruktokinázy Glyceraldehydkinázy Fosfoglycerátkinázy .
Pyruvátkarboxyláza (pyruváthydrogenasa) Substrát je dekarboxylován po připojení na lipoyllisylové raménko Substrát je dekarboxylován po připojení na TPP Lipoyllysylové raménko je po odevzdání A-CoA redukované a musí se oxidovat Lipoyllysylové raménko je po odevzdání A-CoA oxidované a musí se redukovat Substrát je dekarboxylován po připojení na THF.
Pyruvát-dehydrogenázový komplex K dekaroxylaci dochází po přenosu substrátu na lipoyllysylové rameno K dekarboxylaci dochází po přenosu substrátu na thiamindifosfát Po přenosu meziproduktu na CoA (za vzniku acetyl – CoA) se uvolňuje lipoyllysylové rameno v redukované formě a musí být reoxidováno.
Co reguluje citrát? Alosterická aktivace – malonát dehydrogenázy Alostericka regulace ještě jednoho enzymu Regulace pentozofosfátové dráhy Regulace vstupu glukózy do jater .
Při jedné otočce cyklu kys. Citronové vznikne: 2X CO2 , 1X GTP, 3x NADH, 1x FADH2 1x CO2, 1x GTP, 2x NADH, 2x FADH2 3xCO2; 1x GTP; 3 x NADH; 2x FADH2 2x CO2, 2 X GTP; 3x NADH, 1x FADH2.
Inhibice sukcinát dehydrogenázové reakce malonátem je příklad inhibice: Kompetitivní Nekompetitivní Akompetitivní Malonát tuto reakci neinhibuje.
FAD se, narozdíl od NAD+, nachází tam, kde: Dochází k oxidaci alkan – alken Je potřeba přenést 2 protony a 2 elektrony (NAD+ může totiž přenášet jen jeden proton a 2 elektrony) .
Elektrony z komplexu I elektron-transportního řetězce jsou předávány Na koenzym Q10 (CoQ10) Na komplex II, poté na koenzym Q10 Na koenzym Q10 poté na komplex II Na koenzym Q10, poté na komplex IV.
Komplex cytochrom C oxidázy v dýchacích řetězci mitochondrií katalyzuje: Přenos elektronů z cytochromu C na kyslík v aktivním centru cytochromu C Přenos elektronu z cytochromu C na kyslík v aktivním centru. Elektron je využit za vzniku molekuly vody transport proteinů z vnější strany vnitřní mitochondriální membrány na stranu vnější...protony využity ke vzniku molekuly vody Vznik 2 molekul vody postupnou redukcí molekulového kyslíku v aktivním centru. Protony pocházejí z NADH + H+ nebo z FADH2.
Unikátní vlastností biologických membrán jsou založeny na přítomnosti řady amfipatických molekul Fosfatidylinositoly obsahují inositol esterifikovaný dvěma mastnými kyselinami Fosfatidylcholiny obsahují glycerol esterifikovaný dvěma mastnými kyselinami Sfingolipidy obsahují aminoalkohol sfingosin esterifikovaný dvěma mastnými kyselinami Lysofosfolipidy vznikají z fosfolipidů působením fosfolipázy (A1, A2, mají 1MK, glycerol).
Správné tvrzení: fosfolipasa A1 štěpí C1-C2 vazbu na glycerolu fosfolipasa A2 štěpí C1-C2 vazbu na glycerolu fosolipasou C vzniká lyzofosfolipid fosfolipasou D vzniká fosfatidová kyselina .
Odbourávání mastných kyselin s dvojnými vazbami v molekule vyžaduje přítomnost dodatečných enzymů, navíc k těm, které v dráze beta-oxidace fungují pro mastné kyseliny nasycené. Navíc musí být k dispozici: Specifická thiolaza specifická reduktasa specifická hydratasa specifická isomerasa .
Metabolismus serinu: Serin je glukogenní, neboť poskytuje při odbourávání pyruvát Serin je ketogenní, neboť poskytuje při odbourávání acetaldehyd Serin – hydroxymethyltransferáza využívá jako koenzym pyridoxal-fosfát Serin-hydroxymethyltransferáza využívá jako koenzym thiamin-difosfát .
Které 2 enzymy se nachází na jednom proteinovém řetězci? FBPáza/PFK Další si nevzpomínám.
S-adenosyl-methionin (SAM) slouží jako donor při biosyntetických methylacích Po methylaci může být SAM regenerován v reakcích zahrnujících NS – methyltetrahydrofolát jako zdroj methylové skupiny Jelikož SAM vzniká jako meziprodukt při odbourávání methioninu, může z něj vzniknout sukcinyl –CoA SAM funguje při syntéze fosfatidylethanolaminu z fosfatidylcholinu SAM funguje při syntéze adrenalinu z noradrenalinu.
Glukoneogeneze - co se zde uplatňuje? Konverze malátoxalacetátu Štěpení ATP PEPCK Izocitrát lyáza .
Enzym malát dehydrogenáza patří do enzymové třídy: izometázy oxidoreduktázy transferázy ligazy.
Enzym hexokináza patří do enzymové třídy: izometázy oxidoreduktázy transferázy ligazy.
Report abuse Consent Terms of use