Biochimica 3

Qual è il punto isoelettrico della glicina, se i suoi pKa sono 2,34 (gruppo carbossilico) e 9,60 (gruppo amminico)?. 6.12. 7.12. 8.56. 5.97.

Per l'amminoacido istidina, che ha pKa di 1,80 (gruppo carbossilico), 9,17 (gruppo amminico) e 6,00 (gruppo imidazolico), come si calcola il punto isoelettrico?. Si calcola la media tra i pKa del gruppo amminico e del gruppo imidazolico. Si usa solo il pKa del gruppo amminico. Si usa solo il pKa del gruppo carbossilico. Si calcola la media tra i pKa del gruppo carbossilico e del gruppo imidazolico.

Qual è il punto isoelettrico dell’acido glutammico, considerando che i suoi pKa sono 2,19 (gruppo carbossilico), 4,25 (gruppo γ-carbossilico) e 9,67 (gruppo amminico)?. 6.22. 4.72. 5.22. 3.72.

Qual è la principale caratteristica delle alfa-eliche?. Gli amminoacidi sono disposti in una spirale, con legami idrogeno che si formano tra due aminoacidi posti a 4 residui di distanza lungo l’asse della spirale. Gli amminoacidi sono disposti in un foglietto piatto. Gli amminoacidi sono disposti in una spirale, con legami idrogeno che si formano tra due aminoacidi posti a 6 residui di distanza lungo l’asse della spirale. I legami idrogeno si formano tra le catene laterali degli amminoacidi.

Quale delle seguenti strutture secondarie è più probabile trovare residui di prolina?. Una regione superavvolta. Un barile α/β. Un foglietto β. Un ripiegamento β.

Cosa caratterizza la struttura secondaria di una proteina?. La formazione di legami peptidici tra i residui di amminoacidi. L’organizzazione degli amminoacidi in strutture come alfa-eliche e foglietti beta. La sequenza lineare degli amminoacidi. Il ripiegamento tridimensionale complesso della proteina.

Quale, tra i seguenti composti, NON è un costituente di un generico acido nucleico?. Serina. Adenina. Guanina. Timina.

La struttura quaternaria di una proteina è generata: dall'ordine di sequenza degli amminoacidi. da legami disolfuro. dalle interazioni fra due o più catene polipeptidiche. dai legami idrogeno fra legami peptidici.

Il legame peptidico è presente: nelle proteine. nei polisaccaridi. nei carboidrati. negli acidi nucleici.

Cosa determina la stabilità di una alfa-elica?. La formazione di legami idrogeno tra i gruppi NH e CO di amminoacidi situati a intervalli regolari lungo la catena polipeptidica. La formazione di legami ionici tra i gruppi laterali degli amminoacidi. La presenza di un alto numero di amminoacidi aromatici lungo la catena ψ (psi) e ϕ (phi) nello scheletro carbonioso della proteina. La presenza di legami peptidici a distanza lunga.

I ripiegamenti beta (beta-turn) sono importanti per: Favorire la formazione di legami disolfuro tra i residui di cisteina. Aumentare la rigidità e la resistenza alla trazione della proteina. Stabilizzare la forma tridimensionale della proteina, permettendo il cambiamento di direzione nella catena polipeptidica. Legare i gruppi prostetici alle proteine.

Quale dei seguenti anelli eterociclici è sempre presente nella struttura degli acidi nucleici?. Tiofene. Pirrolo. Pirimidina. Piridina.

Qual è la differenza principale tra foglietti beta paralleli e antiparalleli?. Non c'è differenza tra i foglietti beta paralleli e antiparalleli. I foglietti beta paralleli sono stabilizzati da legami ionici, mentre gli antiparalleli da legami idrogeno. I foglietti beta paralleli si formano solo con amminoacidi aromatici, mentre gli antiparalleli con amminoacidi alifatici. Nei foglietti beta paralleli i filamenti corrono nella stessa direzione, mentre negli antiparalleli sono orientati in direzioni opposte.

Da cosa sono costituito un foglietto beta?. Da amminoacidi che sono disposti in una spirale, con legami idrogeno che si formano tra due aminoacidi posti a 4 residui di distanza lungo l’asse della spirale. Da due o più sequenze polipeptidiche detti filamenti β, che si affiancano lateralmente e sono stabilizzati dalla presenza di legami idrogeno perpendicolari ai filamenti β del foglietto. Da organizzazioni di amminoacidi in strutture ad alfa-eliche. Da amminoacidi che sono disposti in una spirale, con legami idrogeno che si formano tra due aminoacidi posti a 6 residui di distanza lungo l’asse della spirale.

Cosa rappresentano i legami ϕ (phi) e ψ (psi) nella struttura delle proteine?. I legami N-Cα e Cα-C del legame ammidico che possono ruotare solo parzialmente, e formano degli angoli denominati rispettivamente ϕ (phi) e ψ (psi) nello scheletro carbonioso della proteina. I legami N-Cα e Cα-C del legame ammidico che possono ruotare solo parzialmente, e formano degli angoli denominati rispettivamente ψ (psi) e ϕ (phi) nello scheletro carbonioso della proteina. I legami tra i gruppi laterali degli amminoacidi. I legami che stabilizzano la struttura terziaria delle proteine.

Cosa caratterizza il legame ammidico in una proteina?. È un parziale doppio legame, con una parziale delocalizzazione elettronica tra l'azoto e l'ossigeno. È un legame ionico che stabilizza la struttura della proteina. È un legame covalente tra due gruppi amminici. È un legame semplice tra due atomi di carbonio.

Quale tra i seguenti amminoacidi contiene un gruppo R in grado di formare un legame disolfuro che stabilizza la struttura delle proteine?. Cisteina. Alanina. Glicina. Fenilalanina.

Cosa caratterizza la struttura terziaria di una proteina?. La sequenza lineare di amminoacidi. La disposizione in eliche α o foglietti β. L’orientamento del legame peptidico tra i vari amminoacidi. L’organizzazione tridimensionale e la formazione di interazioni tra i gruppi laterali.

La struttura secondaria di una proteina è stabilizzata principalmente da quale tipo di legami?. Legami peptidici. Legami ionici. Legami a idrogeno. Legami covalenti.

Quali legami sono planari (cioè, non possono ruotare) nello scheletro di un polipeptide?. I legami C–N. I legami Cα–Cα. Sia i legami Cα–C sia quelli N–Cα. I legami Cα–C.

Qual é la principale funzione del "coiled coil" nella struttura della alfa-cheratina?. Riduce la solubilità della proteina in ambienti acquosi. Aumenta la la resistenza alla trazione e la stabilità della struttura quaternaria, rendendo la proteina resistente e durevole. Facilita l’interazione della cheratina con altre proteine nella membrana cellulare. Permette la formazione di legami disolfuro tra i gruppi laterali delle cisteine.

Qual è la caratteristica principale della struttura secondaria del collagene?. La struttura è costituita da foglietti beta stabilizzati da legami idrogeno. Ha una struttura foglietto beta a sinistra con quattro residui per giro. Ha una struttura a doppia elica destrorsa con due residui per giro. Ha una struttura elicoidale sinistrorsa con tre residui amminoacidici per giro.

Quali sono i tre amminoacidi che si ripetono nella sequenza tipica del collagene, e quale ruolo svolgono?. Glycine, Alanine e Proline; stabilizzano la struttura alfa-elica. Glycine, Valine e Leucine; forniscono rigidità alla struttura quaternaria. Glycine, Proline e 4-idrossiprolina (4-Hyp); sono cruciali per la stabilità dell'elica sinistrorsa del collagene. Glycine, Glutamine e Tyrosine; favoriscono il legame idrogeno tra le catene.

Perché la glicina è così importante nella struttura del collagene?. La glicina aiuta a mantenere la stabilità della struttura secondaria del collagene grazie ai suoi legami idrofobici. La glicina occupa il sito centrale della tripla elica, dove può essere compatibile con la struttura sinistrorsa. La glicina è il principale amminoacido che forma il legame idrogeno con la prolina. La glicina è fondamentale per la formazione di legami disolfuro tra le catene polipeptidiche.

Qual è il ruolo della 4-idrossiprolina (4-Hyp) nella struttura del collagene?. È fondamentale per la stabilità della struttura del collagene, grazie alla sua capacità di formare legami idrogeno. Favorisce la formazione di legami idrogeno tra le catene polipeptidiche. Stabilizza la tripla elica del collagene grazie ai legami ionici. Impedisce l'aggregazione delle molecole di collagene nella matrice extracellulare.

Qual è la funzione principale della vitamina C nella sintesi del collagene?. Stimola la produzione di elastina insieme al collagene. Aiuta a ridurre l'ossidazione delle catene di collagene. Inibisce la formazione di legami disolfuro tra le catene di collagene. È coinvolta nell'idrossilazione della prolina a 4-idrossiprolina, essenziale per la stabilità della struttura del collagene.

Cosa succede se c'è una carenza di vitamina C nel corpo umano?. La produzione di elastina aumenta in assenza di vitamina C, compensando il difetto del collagene. Si verifica una riduzione della formazione di 4-idrossiprolina, portando a una debolezza della struttura del collagene e causando il collasso dei vasi sanguigni, come nel caso dello scorbuto. La sintesi di collagene è rallentata e la stabilità della tripla elica è compromessa, portando a disturbi come il rachitismo. Non ci sono effetti sul collagene, ma la vitamina C è necessaria solo per la protezione contro lo stress ossidativo.

Quale di questi effetti è associato alla carenza di 4-idrossiprolina nel collagene?. Aumento della rigidità della pelle e dei tendini. Aumento della produzione di ossigeno per i fibroblasti. Perdita di stabilità e solubilità della tripla elica del collagene, riducendo la resistenza meccanica dei tessuti connettivi. Diminuzione della resistenza ossea e muscolare.

Qual è la funzione del gruppo eme nell'emoglobina?. Coadiuva il trasporto e la conservazione dell'ossigeno. Facilita il trasferimento di elettroni in modo rapido e reversibile. Regola la sintesi del colesterolo nel sangue. Permette la formazione di legami tra l'emoglobina e i lipidi.

In che modo l'atomo di ferro nel gruppo eme dell'emoglobina differisce dal ferro nei citocromi?. Nell'emoglobina, l'atomo di ferro è sempre nello stato ferrico (Fe3+). L'atomo di ferro nell'emoglobina è presente solo come Fe3+ e non può legarsi all'ossigeno. Nei citocromi, come nell’eme, l'atomo di ferro alterna tra gli stati ferroso (Fe2+) e ferrico (Fe3+)L'atomo di ferro nell'emoglobina è presente solo come Fe3+ e non può legarsi all'ossigeno. L'atomo di ferro nell'emoglobina è solo nello stato ferroso (Fe2+), mentre nei citocromi alterna tra Fe2+ e Fe3+.

Qual è la struttura chimica di base dell'eme?. Un anello porfirinico formato da 6 anelli pirrolici con un atomo di ferro (Fe2+) al centro. Un anello porfirinico formato da 4 anelli pirrolici con un atomo di ferro (Fe2+) al centro. Un anello aromatico con un atomo di ferro (Fe3+) al centro. Un anello pirrolico con un atomo di rame al centro.

Quale parte della struttura dell'eme è situato lo ione ferroso (Fe2+)?. A forma di ponte tra due anelli pirrolici. Al centro dell'anello di porfirina, con legami di coordinazione con 6 atomi di azoto. Al centro dell'anello di porfirina, con legami di coordinazione con 4 atomi di azoto. Su un legame covalente con il gruppo amminico di un residuo di lisina.

Quali sono i legami di coordinazione che si formano attorno al ferro nello stato ferroso (Fe2+) nell'eme?. Quattro legami con gli atomi di azoto dei gruppi amminici di un'anima proteica. Due legami con atomi di azoto e quattro con atomi di carbonio. Sei legami: quattro legami con gli atomi di azoto dell'anello porfirinico e due legami perpendicolari al piano, uno con un residuo di istidina e uno con l'ossigeno (O2). Otto legami: sei legami con gli atomi di azoto dell'anello porfirinico e due legami perpendicolari al piano, uno con un residuo di istidina e uno con l'ossigeno (O2).

Come è composta l'emoglobina A (HbA)?. Da due catene α (alfa) e due catene β (beta) unite da legami non covalenti. Da quattro catene polipeptidiche identiche, tutte α (alfa). Da una sola catena α (alfa) e una sola catena β (beta). Da due catene α (alfa) e due catene β (beta) unite da legami covalenti.

Dove si trova esclusivamente l'emoglobina e qual è la sua funzione principale?. Nelle piastrine, per coagulare il sangue. Nei globuli bianchi, per difendere l'organismo. Nei globuli rossi, per trasportare ossigeno dai polmoni ai capillari tissutali. Nel muscolo, per immagazzinare ossigeno.

Cosa determina lo spostamento reciproco dei dimeri nell'emoglobina?. La transizione tra le forme deossiemoglobina (T) e ossiemoglobina (R). La formazione dei legami tra il ferro ferrico (Fe3+) e l'ossigeno (O2). La transizione tra le forme deossiemoglobina (R) e ossiemoglobina (T). La separazione delle catene α (alfa) e β (beta).

Quando l'emoglobina è nella forma ossiemoglobina (R), cosa avviene riguardo al legame con l'ossigeno?. L'emoglobina non lega l'ossigeno ma si trova nella sua forma tesa. La molecola si trova nella forma deossiemoglobina, priva di affinità per l'ossigeno. Il ferro (Fe2+) giace sul piano dell'eme, e la molecola ha un'alta affinità per l'ossigeno. I dimeri α1β1 e α2β2 sono associati da legami ionici e idrogeno che impediscono il legame con l'ossigeno.

Qual è la struttura dell'emoglobina quando si trova nella forma deossiemoglobina (T)?. Nella T struttura i dimeri α1β1 e α2β2 poco associati da legami ionici e idrogeno e il Fe2+ si trova sul piano dell’eme, e ha alta affinità per l‘O2. La struttura in cui i dimeri α1β1 e α2β2 sono liberi di muoversi tra loro. La forma ad alta affinità per l'ossigeno, dove il ferro (Fe2+) giace sul piano dell'eme. Nella T struttura i dimeri α1β1 e α2β2 sono strettamente associati da legami ionici e idrogeno, impedendo il movimento reciproco, e il Fe2+ si trova al di fuori del piano dell’eme, e ha una bassa affinità per l‘O2.

Nella cinetica enzimatica Km significa. La concentrazione di substrato che dà una metà di Vmax. La concentrazione dell'enzima. La costante di dissociazione del complesso enzima-substrato. La metà della concentrazione di substrato necessaria per raggiungere la Vmax.

Quale delle seguenti affermazioni riguardo ai coenzimi e cofattori è corretta?. I coenzimi sono inorganici e non si alterano durante la reazione. I coenzimi derivano solitamente da vitamine e si alterano durante la reazione, diventando cosubstrato. I cofattori e i coenzimi sono entrambi proteine che si legano all'enzima per attivarlo. I cofattori sono sempre molecole organiche, mentre i coenzimi sono sempre inorganici.

La Km di un enzima per un substrato è: la concentrazione di substrato che determina una velocità semimassimale della reazione. la concentrazione dell'enzima richiesta per la catalisi fisiologica. la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima. la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima.

Nel modello di Michaelis-Menten, cosa succede quando la concentrazione del substrato è molto alta?. La velocità della reazione continua a crescere indefinitamente, superando la Vmax. La velocità della reazione aumenta solo se l'enzima viene modificato chimicamente. La velocità della reazione non aumenta più, in quanto tutti i siti attivi dell'enzima sono saturati dal substrato. La velocità della reazione diminuisce drasticamente, portando alla denaturazione dell'enzima.

Nel grafico della cinetica di Michaelis-Menten, come viene rappresentata la velocità iniziale della reazione (V0)?. È rappresentata lungo l'asse delle ordinate, in funzione del numero di molecole di prodotto formate. È rappresentata lungo l'asse delle ascisse, in funzione della concentrazione dell'enzima. È rappresentata lungo l'asse delle ordinate, in funzione della concentrazione del substrato. È rappresentata lungo l'asse delle ordinate, in funzione del pH della soluzione.

La curva di velocità di una reazione enzimatica, secondo il modello di Michaelis-Menten, è caratterizzata da un'iperbole. Quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo alla Vmax?. La Vmax è il punto in cui la concentrazione del substrato è uguale alla concentrazione dell'enzima. La Vmax rappresenta la velocità iniziale della reazione quando la concentrazione del substrato è molto bassa. La Vmax è una velocità che non può mai essere raggiunta in una reazione enzimatica. La Vmax rappresenta la massima velocità della reazione, che viene raggiunta quando tutti i siti attivi dell'enzima sono saturati dal substrato.

Qual è la descrizione corretta dell'energia dello stato di transizione in una reazione catalizzata da un enzima?. È l'energia necessaria per scindere i legami del substrato. È l'energia necessaria per portare i reagenti allo stato di massimo disordine durante la reazione. È l'energia che viene rilasciata quando il prodotto finale si forma durante la reazione. È l'energia minima che i reagenti devono possedere affinché la reazione avvenga, ed è abbassata dalla presenza dell'enzima.

In un enzima, cosa succede se la porzione non proteica è un metallo come Fe, Cu o Zn?. La porzione non proteica diventa un coenzima che partecipa alla catalisi. La porzione non proteica è un coenzima che si lega alla proteina per formare l'oloenzima. La porzione non proteica prende il nome di cofattore, essendo fondamentale per l'attività enzimatica. La porzione non proteica non è necessaria per l'attività enzimatica e non influisce sulla funzione dell'enzima.

Qual è la definizione corretta di apoenzima e quale dei seguenti esempi rappresenta una situazione in cui l'apoenzima è inattivo?. L'apoenzima è la forma inattiva di un enzima che manca della sua componente non proteica (coenzima o cofattore). L'apoenzima è una proteina che contiene un cofattore metallico e funziona senza bisogno di un coenzima. L'apoenzima è la porzione non proteica di un enzima e diventa attivo quando si lega al coenzima. L'apoenzima è un tipo di coenzima che si lega all'enzima per attivarlo.

Cosa significa che gli enzimi rimangono invariati alla fine della reazione chimica?. Gli enzimi sono degradati durante la reazione e non sono più funzionali dopo il processo. Gli enzimi vengono consumati nel corso della reazione, ma non sono presenti nei prodotti finali. Gli enzimi non subiscono cambiamenti permanenti durante la reazione e possono essere riutilizzati per catalizzare altre reazioni. Gli enzimi agiscono come substrati nella reazione e vengono trasformati in prodotti.

Qual è il risultato finale del modello dell'adattamento indotto quando l'enzima ha completato la sua funzione catalitica?. L'enzima cambia irreversibilmente la sua conformazione e non può più catalizzare altre reazioni. Il complesso enzima-prodotto (EP) si dissocia, liberando il prodotto e lasciando l'enzima temporaneamente alterato; al ritorno spontaneo dell’enzima alla sua conformazione nativa sarà pronto a catalizzare un'altra reazione. Il complesso enzima-prodotto (EP) si dissocia, liberando il prodotto e lasciando l'enzima inalterato, pronto a catalizzare un'altra reazione. Il substrato viene modificato irreversibilmente durante la reazione, e l'enzima non può più legare un altro substrato.

Nel modello dell'adattamento indotto, quale di queste fasi è correttamente descritta?. Dopo che il substrato si lega all'enzima, il complesso enzima-substrato (ES) si trasforma direttamente nel complesso enzima-prodotto (EP) senza cambiamenti conformazionali. Il substrato induce un cambiamento conformazionale che facilita la conversione dell'enzima nel suo stato attivo, ma il complesso EP non si dissocia mai. Il substrato legato induce un cambiamento conformazionale che porta alla formazione del complesso enzima-prodotto (EP), che successivamente si dissocia, liberando il prodotto e lasciando l'enzima inalterato. Il substrato si lega all'enzima senza alcun cambiamento conformazionale, ma il complesso EP si dissocia dopo aver eseguito la reazione.

Secondo il modello dell'adattamento indotto, quale delle seguenti affermazioni descrive meglio il processo di interazione tra enzima e substrato?. L'enzima ha una struttura rigida che si adatta perfettamente al substrato prima del legame. Il legame del substrato induce un cambiamento conformazionale nell'enzima che facilita la formazione del complesso enzima-prodotto (EP), e necessita di energia, infatti, l’enzima aumenta l’energia di attivazione della reazione. Il legame del substrato induce un cambiamento conformazionale nell'enzima che facilita la formazione del complesso enzima-prodotto (EP). Il substrato non provoca alcun cambiamento conformazionale nell'enzima e l'interazione avviene esclusivamente tramite legami ionici.

quale classe di enzimi appartengono gli enzimi che catalizzano l'idrolisi di legami chimici con l'uso di acqua?. Transferasi. Isomerasi. Liasi. Idrolasi.

Qual è la funzione principale delle ossidoriduttasi tra le sei classi di enzimi?. Catalizzano reazioni in cui vengono trasferiti atomi di idrogeno o elettroni. Catalizzano reazioni di isomerizzazione tra molecole. Iniziano reazioni di condensazione o scissione. Trasferiscono gruppi chimici da una molecola all'altra.

Quante classi di enzimi esistono e quali sono le loro principali funzioni?. Esistono sette classi di enzimi: ossidoriduttasi, transferasi, idrolasi, liasi, isomerasi, ligasi, proteasi. Esistono cinque classi di enzimi: ossidoriduttasi, transferasi, idrolasi, liasi, isomerasi. Esistono quattro classi di enzimi: ossidoriduttasi, transferasi, idrolasi, liasi. Esistono sei classi di enzimi: ossidoriduttasi, transferasi, idrolasi, liasi, isomerasi, ligasi.

Quale è la principale differenza tra inibitori enzimatici reversibili competitivi e non competitivi?. Gli inibitori non competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima. Gli inibitori competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori non competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima. Gli inibitori competitivi sono molto più efficaci dei non competitivi e per proprio questo motivo vengono chiamati inibitori competitivi. Gli inibitori non competitivi non sono specifici per un singolo enzima mentre gli inibitori competitivi sono specifici per un solo enzima o famiglia di enzimi.

In seguito alla somministrazione di un farmaco antagonista la cui molecola è complementare al sito attivo di un enzima, la quantità di prodotto della reazione enzimatica sarà probabilmente: diminuita perché il farmaco compete con il substrato. diminuita perché il farmaco si lega al substrato. aumentata perché il farmaco favorisce il legame tra enzima e substrato. aumentata perché il farmaco funziona da cofattore.

Cosa accade quando un monosaccaride lineare con un gruppo carbonilico reagisce con un altro gruppo ossidrile all’interno della stessa molecola?. Si forma un legame glicosidico. Si forma un emiacetale o un emichetale. Si verifica una reazione di ossidoriduzione. Si forma un legame peptidico.

Il glicogeno, che serve come principale forma di immagazzinamento di glucosio negli animali, è simile all'amilopectina. Quale caratteristica rende il glicogeno ancora più ramificato rispetto all'amilopectina?. Non contiene legami alfa1→6 glicosidici di D-glucosio. Ha ramificazioni più frequenti con legami alfa1→4 glicosidici di D-glucosio. Ha ramificazioni più frequenti con legami alfa1→6 glicosidici di D-glucosio. È formato esclusivamente da glucosio.

Qual è la principale differenza strutturale tra un aldoso e un chetosio?. L'aldoso ha una struttura ciclica, mentre il chetosio ha una struttura lineare. L'aldoso ha un atomo di carbonio in più rispetto al chetosio. Il chetosio contiene un gruppo aldeidico, mentre l'aldoso contiene un gruppo chetonico. L'aldoso ha un gruppo carbonilico (-CHO) in posizione terminale, mentre il chetosio ha il gruppo carbonilico (-CO-) in posizione intermedia.

Quando un monosaccaride con cinque o più atomi di carbonio assume una forma ciclica ad anello, quale gruppo chimico reagisce con il gruppo carbonilico per formare l'emiacetale (negli aldosi) o l'emichetale (nei chetosi)?. Il gruppo ossidrile (-OH) situato all'interno della molecola, vicino al gruppo carbonilico. Il gruppo ossidrile (-OH) sulla parte terminale della molecola. Un altro monosaccaride legato tramite un legame glicosidico. Il gruppo metilico (-CH3) all'interno della molecola.

Qual é La differenza principale tra un emiacetale e un emichetale?. L'emiacetale si forma solo negli aldosi, mentre l'emichetale si forma nei chetosi. L'emiacetale è sempre ciclico, mentre l'emichetale è sempre lineare. L'emiacetale si forma dai chetosi, mentre l'emichetale si forma dagli aldosi. L'emiacetale è stabile a pH acido, mentre l'emichetale si forma solo in ambienti alcalini.

Cosa si intende per carbonio anomerico in un monosaccaride ciclico?. Il carbonio che forma un legame con il gruppo ossidrile che ha subito la reazione di emiacetale o emichetale. Il carbonio che determina la configurazione della molecola. Il carbonio che si trova nel centro del gruppo carbonilico. Il carbonio che forma un legame glicosidico con un altro monosaccaride.

Quali sono le due configurazioni che può assumere il carbonio anomerico in un monosaccaride ciclico?. R e S. D e L. Alfa e beta. Cis e trans.

Come si definisce un monosaccaride che, dopo aver formato un anello ciclico, presenta il gruppo ossidrile del carbonio anomerico dalla parte opposta al piano dell'anello?. Configurazione alfa. Configurazione gamma. Configurazione epimerica. Configurazione beta.

Quale dei seguenti enunciati è corretto riguardo al legame O-glicosidico nei carboidrati?. Il legame O-glicosidico è una reazione di ossidoriduzione tra due monosaccaridi. Il legame O-glicosidico si forma tra il carbonio anomerico di un monosaccaride e un gruppo ossidrile di un altro monosaccaride. Il legame O-glicosidico si forma tra due gruppi amminici di due monosaccaridi. Il legame O-glicosidico si forma tra un gruppo aldeidico e un gruppo ossidrile di un monosaccaride.

Quale dei seguenti enzimi è principalmente responsabile della formazione di legami O-glicosidici tra monosaccaridi?. Lipasi. Amilasi. Glicosiltransferasi. Proteasi.

La formazione di un legame O-glicosidico tra due monosaccaridi avviene tramite una reazione di condensazione. Qual è il risultato di questa reazione?. Si libera una molecola di ossigeno come prodotto secondario. Si libera una molecola di carbonio come prodotto secondario. Si libera una molecola di acqua come prodotto secondario. Viene prodotto un ATP.

Qual è la principale differenza tra amilosio e amilopectina nell’amido?. L'amilosio è composto solo da glucosio, mentre l'amilopectina contiene fruttosio. L'amilosio è un polisaccaride a catena ramificata, mentre l'amilopectina è lineare. L'amilosio è lineare e formato da legami alfa1→4 glicosidici di D-glucosio, mentre l'amilopectina è ramificata e presenta legami alfa1→6 oltre ai legami alfa1→4. L'amilosio ha legami alfa1→6 glicosidici di D-glucosio, mentre l'amilopectina ha legami alfa1→4.

Nel glicogeno e nell'amilopectina, i legami alfa1→6 sono cruciali per la ramificazione. Qual è il risultato di questi legami?. Legano il glucosio in una struttura lineare senza ramificazioni. Riducono la solubilità del polisaccaride. Permettono una maggiore velocità di sintesi ma non di degradazione, poiché aumentano il numero di terminali di ramificazione che rappresentano più punti di attacco per gli enzimi che aggiungono unità di glucosio. Permettono una maggiore velocità di sintesi e degradazione, poiché aumentano il numero di terminali di ramificazione che rappresentano più punti di attacco per gli enzimi che aggiungono o rimuovono unità di glucosio.