Biochimica degli alimenti 201 - 330

Il complesso III della catena respiratoria trasferisce elettroni dal: dal succinato al coenzima Q. dal FADH2 al coenzima Q. dal citocromo a all'ossigeno. coenzima Q al citocromo c.

Quale dei sottoelencati enzimi non interviene nel processo della glicolisi?. fosfofruttochinasi. glucosio-6-fosfato isomerasi. glucosio-6-fosfato deidrogenasi. aldolasi.

In una reazione di trasferimento di elettroni la direzione del flusso di elettroni è verso il composto con: potenziale di ossido-riduzione più negativo. potenziale redox nullo. potenziale di ossido-riduzione più positivo. forza proton-motrice più elevata.

Quale dei seguenti componenti della catena mitocondriale di trasporto degli elettroni non è parte di un complesso lipoproteico di membrana?. citocromo a e a3. ubichinone e citrocromo c. FAD, FMN. citocromo b e c1.

Quale delle seguenti affermazioni è vera?. l'ATP sintetasi mitocondriale è localizzata sulla membrana esterna e rilascia ATP nel citosol. la catena di trasporto degli elettroni è formata da centri redox liberamente diffusibili nella matrice mitocondriale. la fosforilazione ossidativa è localizzata nella membrana mitocondriale esterna. il ciclo di Krebs avviene principalmente nella matrice mitocondriale.

Un enzima chiave della glicolisi è la fosfofruttochinasi. Questo enzima: è attivato allostericamente dal citrato. non è soggetto ad alcuna regolazione da parte dei nucleotidi adenilici. è inibito allostericamente dall'AMP. è inibito allostericamente dall'ATP.

Quale enzima si considera come "limitante" per il il processo glicolitico e quindi in grado di regolarne la velocità?. la glucochinasi. l'esochinasi. la fosfofruttochinasi. la lattico-deidrogenasi.

Quale delle seguenti affermazioni concernenti la glucochinasi è esatta: agisce principalmente in caso di ipoglicemia. viene inibita dal prodotto di reazione. ha una elevata Km per il substrato. è un enzima costitutivo.

Quale delle seguenti affermazioni concernenti la glucochinasi è esatta?. appartiene alla classe delle idrolisi. agisce principalmente in corso di iperglicemia postprandiale. si esprime particolarmente nel muscolo. è un enzima costitutivo.

Quale delle seguenti affermazioni concernenti la glucochinasi è esatta?. ha una bassa Km per il substrato. è inibita dal prodotto di reazione. a sua sintesi è indotta dall'insulina. è un enzima costitutivo.

Nel corso della glicolisi il substrato per l'aldolasi è il: glucosio-6-fosfato. acido 1,3-difosfoglicerico. fruttosio-1,6-difosfato. acido 3-fosfoglicerico.

L'enzima fosfoglucomutasi catalizza la reazione. glucosio-6-fosfato --> glucosio-1-fosfato. glucosio --> glucosio-6-fosfato. glucosio-6-fosfato --> glucosio. fruttosio-6-fosfato --> fruttosio-1,6-difosfato.

Quali delle seguenti molecole non è un intermedio della glicolisi?. 3-fosfogliceraldeide. fruttosio-6-fosfato. acido ossalacetico. 2-fosfoenolpiruvato.

L'1,3 difosfoglicerato è un intermedio della glicolisi che si forma: dall'1-fosfoglicerato con consumo di una molecola di ATP. dal 3-fosfoglicerato per intervento di fosfato inorganico. per ossidazione enzimatica e fosforilazione della 3-fosfogliceraldeide. per isomerizzazione del 2,3 difosfoglicerato.

Il trasporto del glucosio all'interno delle cellule della mucosa intestinale avviene: grazie all'intervento di insulina. mediante una proteina "carrier" assieme allo ione sodio. solo per un meccanismo di diffusione passiva. mediante una proteina "carrier" assieme allo ione potassio.

Quale dei sottoelencati enzimi non interviene nel processo della glicolisi?. piruvato deidrogenasi. glucosio-6-fosfato isomerasi. lattato deidrogenasi. aldolasi.

Gli enzimi della glicolisi sono localizzati: sulla membrana mitocondriale interna. nel citoplasma. nella matrice mitocondriale. in parte nel citoplasma e in parte nella matrice mitocondriale.

L'acido lattico si forma a livello muscolare, particolarmente. in condizioni di difetto di NADH più H+. in condizioni di eccesso di piruvato. in condizioni anaerobiche. in condizioni aerobiche.

La glicolisi anaerobia ha come reazione finale la riduzione del piruvato a lattato. Per quale motivo?. in quanto questa reazione permette la riossidazione del NADH più H+ formatosi durante la glicolisi. perché, la lattico-deidrogenasi è attiva solo in condizioni anaerobiche. perché‚ nel passaggio piruvato ------> lattato si forma ATP. perché‚ il lattato è più facilmente degradabile del piruvato.

La resa stechiometrica in ATP della glicolisi in assenza di ossigeno è, a partire da una molecola di glucosio, di: 2 molecole. 4 molecole. 1 molecola. 6 molecole.

La tappa finale della glicolisi in condizioni anaerobiche è costituita da: carbossilazione del piruvato a ossalacetato. decarbossilazione del malato a lattato. riduzione del piruvato a lattato con intervento di NADH più H+. riduzione del piruvato a lattato con intervento del FADH2.

Quale delle seguenti affermazioni relative al glicogeno è falsa?. il glicogeno è presente, anche se in piccole concentrazioni, in tutte le cellule dell'organismo. possiede legami (1--->4) e (1--->6)-alfa-glicosidici. è un eteropolisaccaride. il glicogeno muscolare è una riserva di glucosio esclusivamente per la cellula muscolare.

Il glicogeno è un polisaccaride ramificato. I punti di ramificazione derivano dalla formazione di legami: 1-->4 alfa-glicosidici. 1-->6 beta-glicosidici. 1-->6 alfa -glicosidici. 1-->4 beta-glicosidici.

Quale delle seguenti affermazioni relative al glicogeno è falsa?. se ingerito, è resistente agli enzimi digestivi. è un omopolisaccaride. è il polisaccaride di riserva delle cellule animali. possiede legami (1-->4) e (1-->6)-alfa-glicosidici.

Quale delle seguenti affermazioni è vera?. il glucosio-1-fosfato è trasformato in glucosio-1,6-difosfato ad opera di una glucochinasi. il fruttosio-6-fosfato è trasformato in fruttosio-1,6-difosfato ad opera di una esochinasi. il galattosio è attivato a galattosio-6-fosfato ad opera di una galattochinasi. il fruttosio è attivato a fruttosio-1-fosfato ad opera di una fruttochinasi.

L'amido è: un eteropolisaccaride contenente unità disaccaridiche di glucosio e fruttosio. un omopolisaccaride del glucosio contenente legami (1--->4)- e (1--->6)-beta-glicosidici. un omopolisaccaride del glucosio contenente legami (1---4)- e (1--->6)-alfa-glicosidici. un eteropolisaccaride contenente unità disaccaridiche di glucosio e galattosio.

L'amido contenuto negli alimenti è idrolizzato ad opera dell'enzima: amilasi. lattasi. fosforilasi. tripsina.

L'enzima mitocondriale succinato deidrogenasi, è l'unico enzima del ciclo dell'acido citrico ancorato alla membrana mitocondriale interna (mentre gli altri sono liberi nella matrice mitocondriale). Questo enzima ha una duplice funzione, per prima cosa catalizzare l'ossidazione del succinato a fumarato generando FADH2 (forma ridotta del FAD) e.... permette di regolare la permeabilità della membrana mitocondriale interna. riossida immediatamente il FAD trasferendo istantaneamente gli elettroni all'ubichinone ed immettendoli nella catena di trasporto degli elettroni. essendo esso ancorato alla membrana, localizza gli altri enzimi del ciclo dell'acido citrico in un punto specifico. frutta l'energia prodotta dall'ossidazione del succinato per pompare protoni nello spazio intermembrana.

L'importanza dei fosfolipidi come costituenti della membrana cellulare è dovuta al fatto che essi possiedono. glicerolo. gruppi sia polari che non polari. Acido fosforico. Acidi grassi.

Quale tra le seguenti affermazioni relativamente al Ciclo dell'Acido Citrico è corretta. è un processo catalitico a molte tappe che converte l'AcetilCoA derivante dai carboidrati ed amminoacidi in CO2 ed energia, ma non coinvolge l'AcetilCoA derivante dagli acidi grassi che entrano nel ciclo della beta-ossidazione. è un processo catalitico a molte tappe che converte l'acido citrico in AcetilCoA e CO2 e ATP. è un processo catalitico a molte tappe che converte i gruppi acetilici (AcetilCoA) derivati dai carboidrati, dagli acidi grassi e dagli amminoacidi in CO2, producendo NADH, FADH2 e ATP o GTP. è un processo catalitico a molte tappe che produce AcetilCoA.

Il legame peptidico è presente: negli acidi nucleici. nei carboidrati. nei polisaccaridi. nelle proteine.

Quale delle seguenti caratteristiche è tipica della catalisi enzimatica ma non della catalisi inorganica?. Lascia inalterato il catalizzatore al termine della reazione. Non consente una modulazione dell'efficienza del catalizzatore. Aumenta la velocità di una reazione. Opera spesso in condizioni fisiologiche di pH e temperatura.

Gli enzimi catalizzano le reazioni attraverso: una diminuzione dell'energia totale dei reagenti. un aumento dell'entropia del sistema. un aumento dell'energia del substrato. una diminuzione dell'energia di attivazione della reazione.

Molti enzimi, oltre a possedere il normale sito a cui legano il substrato, presentano un secondo sito, detto allosterico. Quando particolari molecole regolatrici si legano a quest'ultimo, si ha una piccola variazione strutturale della molecola dell'enzima, che ne provoca l'attivazione o l'inibizione. Pertanto si può dire che un enzima allosterico: è una proteina che può cambiare forma. non possiede il sito attivo. non può legare il substrato. è una proteina priva di struttura terziaria.

Quale fra le seguenti affermazioni definisce correttamente un coenzima?. Molecola organica che consente all'enzima di svolgere la propria azione anche in forma denaturata. Molecola o ione inorganico che si lega all'enzima stabilizzandone la struttura. Molecola che partecipa all'azione catalitica dell'enzima. Molecola o ione inorganico che deriva dalle vitamine.

PEPSINA E TRIPSINA. sono enzimi appartenenti alla classe delle ligasi. sono enzimi appartenenti alla classe delle lipasi. sono attivate dalle carbossipepsidasi. sono enzimi appartenenti alla classe delle idrolasi.

La α-amilasi ..... è un enzima appartenente alla classe delle IDROLASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,4-β-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle ISOMERASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,6-α-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle LIASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,6-α-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle IDROLASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,4-α-D-glucosidici.

Quale delle seguenti affermazioni riguardo agli enzimi è VERA?. Possono essere interessati da legame con modulatori, attivatori o inibitori dell'attività enzimatica. Tutte le risposte sono corrette. Aumentano la loro velocità catalitica con l'aumentare della temperatura (entro l'intervallo di temperatura non denaturante). Sono influenzati nella loro attività catalitica dal pH del mezzo.

Quale delle seguenti affermazioni riguardo agli enzimi è FALSA?. Gli enzimi permettono generalmente accoppiano due reazioni (una esoergonica ed una endoergonica) utilizzando l'energia liberata da una reazione per permettere la realizzazione della reazione accoppiata. Gli enzimi permettono a reazioni chimiche cellulari, che normalmente avverrebbero in tempi molto lunghi, di essere molto rapide e compatibili con i processi cellulari. Gli enzimi permettono di abbassare la soglia dell'energia di attivazione, rendendo meno difficile rompere vecchi legami chimici e formarne di nuovi. Gli enzimi non hanno specificità di substrato.

Identificare nel seguente elenco il legame chimico responsabile della formazione della struttura primaria delle proteine: legame peptidico. legame disolfuro. legame idrofobico. legame fosfodiesterico.

La denaturazione di una proteina consiste: nell'alterazione della sua struttura secondaria e terziaria. nella modifica della sua struttura primaria. nella sostituzione di uno o più aminoacidi nel suo sito attivo. nella sostituzione di residui idrofilici con residui idrofobici nelle catene laterali di alcuni aminoacidi.

La struttura quaternaria di una proteina è generata: dalle interazioni fra due o più catene polipeptidiche. dai legami idrogeno fra legami peptidici. da legami disolfuro. dall'ordine di sequenza degli amminoacidi.

Nelle proteine, la struttura primaria è definita: dalla composizione in amminoacidi. dalla sequenza degli amminoacidi. dai legami a idrogeno. dalla formazione di una α elica.

Il glucosio presente nei nostri alimenti e nelle nostre cellule è l'enantiomero D-glucosio. Tuttavia in laboratorio possiamo sintetizzare l'enantiomero L-glucosio che però non può essere utilizzato dal nostro organismo perché…. la forma L non è solubile in acqua. gli enzimi destinati a utilizzare il glucosio, reagendo con la forma L, producono sostanze non utilizzabili. gli enzimi destinati a utilizzare il glucosio non riconoscono la forma L. la forma L del glucosio è meno ricca di energia della forma D.

La differenza tra proteine fibrose e globulari è il fatto che…. le proteine globulari sono insolubili in acqua, mentre le proteine fibrose sono solitamente solubili. le proteine globulari possiedono una struttura molto meno compatta di quella delle proteine fibrose. le proteine fibrose assolvono in genere funzioni strutturali, mentre quelle globulari sono solitamente enzimi. le proteine fibrose contengono spesso diversi tipi di strutture secondarie, mentre le proteine globulari, solitamente, consistono di un unico tipo di struttura secondaria.

Quali legami sono planari (cioè, non possono ruotare) nello scheletro di un polipeptide?. Sia i legami Cα–C sia quelli N–Cα. I legami C–N. I legami Cα–Cα. I legami Cα–C.

In quale delle seguenti strutture secondarie è più probabile trovare residui di prolina?. Un foglietto β. Un ripiegamento β. Una regione superavvolta. Un barile α/β.

Quale delle seguenti affermazioni su proteine ed enzimi è vera?. Tutte le proteine legano ligandi. Tutte le proteine hanno siti attivi. Sono tutte vere. Tutti gli enzimi hanno attività catalitica.

Quale caratteristica fondamentale hanno le proteine integrali di membrana localizzate principalmente a livello della membrana citoplasmatica?. possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali acide. possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali polari. possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali apolari. possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali basiche.

Quale di queste affermazioni sulle proteine globulari è VERA?. tutte le affermazioni sono corrette. sono generalmente solubili in mezzo acquoso. Le proteine globulari possono svolgere attività enzimatica. honno un core idrofobico.

Il punto isoelettrico di una proteina equivale. al valore di pH in cui agiscono le pepsidasi. al valore di pH in cui la molecola proteica ha carica positiva. al valore di pH in cui la molecola proteica ha carica negativa. al valore di pH in cui si equivalgono il numero complessivo delle cariche negative e positive presenti in tutta la molecola.

Ad un valore di pH del mezzo uguale al punto isoelettrico, in quale forma troviamo gli amminoacidi. Forma anionica (carica -). Forma cationica (carica +). Forma zwitterionica. Forma dicationica (carica ++).

Come si chiama l'amminoacido rappresentato in figura?. Cisteina. Prolina. Glicina. Asparagina.

Prendendo in esempio il più semplice degli amminoacidi, la glicina, quali gruppi funzionali sono presenti in questa piccola molecola?. Un gruppo amminico primario ed un gruppo carbossilico. Un gruppo imminico ed un gruppo carbossilico. Un gruppo amminico primario ed un gruppo aldeidico. Un gruppo amminico secondario e un gruppo carbossilico.

Nella struttura delle proteine l'α-elica e i foglietti β pieghettati sono esempi di. Struttura terziaria. Struttura primaria. Struttura secondaria. Struttura quaternaria.

Gli enzimi che catalizzano reazioni di sintesi di molecole complesse appartengono alla classe delle... ligasi. isomerasi. ossidoreduttasi. idrolasi.

Un oloenzima è. Unità funzionale. Apoenzima. Coenzima. Tutti questi elementi.

L'α-elica è formata da. Legami elettrostatici. Legami disolfuro. Legami idrofobici. Legami idrogeno.

La Citrato sintasi catalizza la reazione. di decarbossilazione ossidativa dell'isocitrato ad α-chetoglutarato. di ossidazione del succinato a fumarato. di trasformazione reversibile del citrato in isocitrato. di condensazione dell'acetil-CoA con l'ossalacetato per formare citrato.

Quali sono gli effettori allosterici?. Nessuna delle precedenti. Molecole che si legano a un sito diverso dal sito attivo, modificando l'attività enzimatica. Molecole che inattivano irreversibilmente l'enzima. Molecole che competono con il substrato per il sito attivo.

Qual è il meccanismo principale della regolazione allosterica?. Regolazione della sintesi dell'enzima. Nessuna delle precedenti. Legame di un effettore a un sito allosterico, causando un cambiamento conformazionale dell'enzima. Modificazione covalente dell'enzima.

Qual è l'importanza della cinetica enzimatica nello studio dei processi biologici?. Non ha un'importanza particolare. Serve solo per lo sviluppo di farmaci. È utile solo per studi in vitro. Permette di comprendere come gli enzimi catalizzano le reazioni, come vengono regolati e come possono essere inibiti.

Qual è l'effetto di un inibitore non competitivo sulla Vmax?. Dipende dalla concentrazione del substrato. Resta invariata. Diminuisce. Aumenta.

Cosa si intende per inibizione non competitiva?. L'inibitore aumenta la Vmax. L'inibitore si lega al sito attivo, competendo con il substrato. L'inibitore si lega al complesso enzima-substrato. L'inibitore si lega a un sito diverso dal sito attivo, modificando la conformazione dell'enzima.

Qual è il significato biologico della Vmax?. Nessuna delle precedenti. Indica l'affinità dell'enzima per il substrato. Rappresenta la velocità massima teorica della reazione. Misura l'efficienza catalitica dell'enzima.

Cosa significa un basso valore di Km?. Alta affinità dell'enzima per il substrato. Alta velocità massima della reazione. Bassa affinità dell'enzima per il substrato. Bassa velocità massima della reazione.

Qual è l'effetto di un aumento della concentrazione di enzima sulla Vmax?. Resta invariata. Aumenta. Dipende dalla concentrazione del substrato. Diminuisce.

Quale delle seguenti affermazioni sull'inibizione competitiva è FALSA?. L'inibitore aumenta apparentemente il valore di Km. L'inibitore può essere superato aumentando la concentrazione di substrato. L'inibitore non altera il valore di Vmax. L'inibitore si lega al sito attivo.

Cosa descrive la costante di Michaelis-Menten (Km)?. La concentrazione di substrato alla quale la velocità della reazione è metà della Vmax. La velocità massima della reazione. L'affinità dell'enzima per il substrato. La concentrazione dell'enzima.

Nel muscolo scheletrico in condizioni anaerobiche il glucosio è convertito in…. glicogeno. acetaldeide. acetil-CoA. lattato.

Quale delle seguenti affermazioni sulla fosforilazione delle proteine è vera?. La fosforilazione delle proteine è catalizzata dalle fosfatasi. Le proteine vengono in genere fosforilate in corrispondenza di amminoacidi le cui catene laterali contengono un gruppo ossidrilico. La fosforilazione attiva sempre gli enzimi. La specificità per la fosforilazione è conferita unicamente dall'amminoacido che deve essere fosforilato.

L'enzima che può aggiungere acqua a un doppio legame carbonio-carbonio o rimuovere l'acqua per creare un doppio legame senza rompere il legame è. Esterasi. Idrossilasi. Idratasi. Idrolasi.

Quale delle seguenti affermazione sugli zimogeni è vera?. Gli zimogeni sono enzimaticamente inattivi. Le proproteine sono un tipo di zimogeni. Gli zimogeni scindono le proteasi. Gli zimogeni sono inattivati da inibitori di natura proteica.

Quale delle seguenti affermazioni sugli isozimi (o isoenzimi) è vera?. Hanno le stesse proprietà cinetiche. Non possono essere espressi nella stessa cellula nello stesso momento. Catalizzano la stessa reazione. Hanno la stessa sequenza amminoacidica.

Una chinasi realizza il trasferimento di un gruppo fosforico. nella degradazione di enzimi ad aminoacidi liberi. nella degradazione di farmaci a prodotti potenzialmente tossici. In tutte le reazioni menzionate nelle altre risposte. nella fosforilazione di una grande varietà di proteine.

Quale tipo di modificazione covalente viene catalizzato dalle chinasi?. La defosforilazione. La fosforilazione. L'acetilazione. L'ubiquitinazione.

Gli enzimi, che sono prodotti in forma inattiva nelle cellule viventi, sono chiamati. Citocromo ossidasi. Apoenzimi. Proenzimi. lisoziomi.

Un esempio di enzima extracellulare è. Esochinasi. Lattato deidrogenasi. Lipasi pancreatica. Citocromo ossidasi.

La funzione di numerosi enzimi può essere attivata e disattivata attraverso la fosforilazione di specifici amminoacidi catalizzata da enzimi noti come: proteinasi. chinasi. fosforilasi. ciclasi.

La modulazione dell'attività enzimatica è effettuata in modo particolarmente efficace attraverso: polimerizzazione dell'enzima. polimerizzazione dell'enzima. fosforilazione e defosforilazione degli enzimi. presenza di inattivatori dell'enzima.

Quale è la principale differenza tra inibitori enzimatici reversibili competitivi e non competitivi?. Gli inibitori non competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima. Gli inibitori non competitivi non sono specifici per un singolo enzima mentre gli inibitori competitivi sono specifici per un solo enzima o famiglia di enzimi. Gli inibitori competitivi sono molto più efficaci dei non competitivi e per proprio questo motivo vengono chiamati inibitori competitivi. Gli inibitori competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori non competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima.

Nella cinetica enzimatica Km significa. La concentrazione dell'enzima. La metà della concentrazione di substrato necessaria per raggiungere la Vmax. La costante di dissociazione del complesso enzima-substrato. La concentrazione di substrato che dà una metà di Vmax.

In seguito alla somministrazione di un farmaco antagonista la cui molecola è complementare al sito attivo di un enzima, la quantità di prodotto della reazione enzimatica sarà probabilmente. diminuita perché il farmaco si lega al substrato. aumentata perché il farmaco favorisce il legame tra enzima e substrato. aumentata perché il farmaco funziona da cofattore. diminuita perché il farmaco compete con il substrato.

La Km di un enzima per un substrato è: la concentrazione dell'enzima richiesta per la catalisi fisiologica. la concentrazione di substrato che determina una velocità semimassimale della reazione. la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima. la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima.

Il pH al quale un enzima ha la massima attività è noto come. nessuna delle risposte è corretta. pH attivo. optimum di pH. punto isoelettrico.

A un pH inferiore al punto isoelettrico, un amminoacido esiste come. Zwitterione. Anione. Molecola indissociata. Catione.

Qual è l'importanza della regolazione allosterica?. Serve solo per regolare le vie metaboliche. È un meccanismo lento e poco efficiente. Non è essenziale per il funzionamento cellulare. Permette una rapida risposta a cambiamenti nelle condizioni cellulari.

Le molecole idrofile possono interagire con l'acqua mediante la formazione di: Nessuna delle risposte è corretta. forze di Van der Waals. legami a idrogeno. legami a idrogeno.

Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura?. nessuna delle precedenti risposte è corretta. L-cisteina. L-prolina. L-istidina.

Quale è l'amminoacido rappresentato in figura?. nessuna delle precedenti risposte è corretta. L-valina. L-lisina. L-arginina.

l fattore che NON influisce sul valore di pKa di un amminoacido è _________. La perdita di carica nei gruppi α-carbossile e α-ammino. Peso molecolare. Altri fattori ambientali. Le interazioni con altri gruppi di peptidi R.

Un tripeptidie ha. 3 amminoacidi e 3 legami peptidici. 2 amminoacidi e 3 legami peptidici. 2 amminoacidi e 2 legami peptidici. 3 amminoacidi e 2 legami peptidici.

Una struttura che ha legami idrogeno tra catene polipeptidiche disposte fianco a fianco è chiamata____. α-elica. struttura primaria. Fogli β pieghettati. Struttura terziaria.

come si chiama l'amminoacido riportato in figura?. acido aspartico. prolina. valina. asparagina.

Come si chiama l'amminoacido riportato in figura?. lisina. alanina. arginina. asparagina.

l'amminoacido riportato in figura è?. lisina. asparagina. treonina. glutammina.

L'amminoacido riportato in figura è?. triptofano. asparagina. metionina. prolina.

L'amminoacido riportato in figura è?. asparagina. triptofano. prolina. metionina.

Quale delle seguenti affermazioni è più probabile che sia vera per i gruppi R non polari degli amminoacidi in soluzione acquosa?. Sono idrofili e si trovano all'interno delle proteine. Sono idrofobici e si trovano sulla superficie delle proteine. Sono idrofili e si trovano sulla superficie delle proteine. Sono idrofobici e si trovano all'interno delle proteine.

Per formare le macromolecole biologiche i monomeri vanno incontro a reazioni di: fosforilazione. Nessuna delle risposte è corretta. idrolisi. condensazione.

Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura?. acido L-aspartico. L-glutammina. acido L-glutammico. L-Leucina.

Le biomolecole sono spesso molecole complesse in cui sono presenti uno o più centri chiralici. Che rilevanza ha la stereoisomeria per queste molecole? Individua la risposta CORRETTA. In alcune molecole i due stereoisomeri della stessa molecola hanno effetti e funzione differenti o talvolta totalmente opposti. tutte le risposte sono corrette. La stereisomeria è estremamente importante per l'interazione tra biomolecole come ad esempio l'interazione tra farmaco e suo bersaglio farmacologico o tra ligando e suo recettore. Le biomolecole sintetizzate dall'organismo vengono sempre sintetizzate nella stessa forma stereoisomerica con reazioni stereospecifiche.

Una reazione non spontanea: non può mai verificarsi. è esoergonica. può verificarsi se accoppiata a processi spontanei che liberano una quantità sufficiente di energia. può verificarsi sempre.

L'energia di attivazione di una reazione chimica indica: l'energia del sistema quando la reazione è avanzata del 50%. la differenza di energia tra i prodotti e i reagenti. la barriera energetica che separa i reagenti dal complesso attivato. l'energia media dei prodotti e dei reagenti.

Per una reazione chimica del tipo A + B → C, la velocità di reazione è definita come: la diminuzione della concentrazione di A o di B nell'unità tempo. la variazione della concentrazione dei reagenti all'equilibrio. la concentrazione di C al tempo di fine reazione. la diminuzione della concentrazione di C nell'unità di tempo.

I catalizzatori sono sostanze che: aumentano la quantità di prodotti che si forma a seguito della reazione. abbassano l'energia di attivazione e aumentano la velocità delle reazioni. rendono spontanea una reazione che per sua natura non lo è. non modificano l'energia di attivazione di una reazione.

Una reazione si dice reversibile se: non si verifica alcun cambiamento tra reagenti e prodotti. i prodotti sono più reattivi dei reagenti. le concentrazioni dei prodotti sono costanti mentre variano quelle dei reagenti. i prodotti e i reagenti si interconvertono.

Una reazione si dice all'equilibrio quando: le concentrazioni dei prodotti sono uguali a quelle dei reagenti. la velocità della reazione diretta è uguale alla velocità della reazione inversa. l'energia di attivazione della reazione diretta è uguale all'energia di attivazione della reazione inversa. la costante cinetica della reazione diretta è uguale alla costante cinetica della reazione inversa.

Quale tra le seguenti affermazioni è corretta?. La riduzione è una reazione che avviene solo in presenza di idrogeno. La riduzione è una reazione che avviene solo in assenza di ossigeno. La riduzione comporta un acquisto di elettroni. La riduzione comporta una perdita di elettroni.

Quale tra le seguenti affermazioni è corretta?. Le reazioni di ossidoriduzione avvengono solamente in ambiente neutro. Le reazioni di ossidoriduzione si verificano ogniqualvolta è presente una specie riducente. Le reazioni di ossidoriduzione comportano il trasferimento di protoni. Le reazioni di ossidoriduzione comportano il trasferimento di elettroni.

La variazione di energia libera (ΔG) di una reazione biochimica è. Può essere calcolata solo quando i reagenti e i prodotti sono presenti a concentrazioni pari a 1 mol/l. tutte le affermazioni sono errate. È uguale a zero all'equilibrio. è direttamente proporzionale alla variazione di energia libera standard.

Per accoppiamento energetico si intende .. Due reazioni esoergoniche possono essere accoppiate per produrre energia più rapidamente indipendentemente dalla presenza di un intermedio comune. Due reazioni energeticamente sfavorite sono catalizzate da un solo enzima, purché sia presente un intermedio comune. Una trasformazione energeticamente sfavorita può essere guidata mediante accoppiamento con una reazione altamente esoergonica, purché sia presente un intermedio comune. Due reazioni di trasformazione energeticamente favorita possono essere accoppiate per produrre grandi quantità di energia, purché sia presente un intermedio comune.

il carbonio alfa di un amminoacido è legato a : due gruppi amminici, un gruppo carbossilico acido ed un atomo di idrogeno. Un gruppo amminico , due gruppi carbossilici, un gruppo carbonilico. Un gruppo amminico, un gruppo carbossilico , un atomo di idrogeno e un gruppo R variabile definito catena laterale. Un gruppo amminico, un gruppo carbossilico , un atomo di idrogeno e un gruppo solforico.

Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura?. L-istidina. L-leucina. L-prolina. L-valina.

quale composto è rappresentato nella seguente figura?. un dipeptide : la serin-prolina. un dipeptide : la glicin-cisteina. un dipeptide : la glicin-prolina. un dipeptide : la serin-cisteina.

Quale tra i seguenti amminoacidi contiene zolfo?. Valina. Leucina. Metionina. Asparagina.

I residui di cisteina svolgono un ruolo importante nella struttura di molte proteine perché…. legano due catene proteiche per mezzo di interazioni idrofobiche. formano ponti disolfuro con la glicina. subiscono la riduzione di due residui. formano legami covalenti tra parti di una stessa molecola proteica o tra due diverse catene.

Le proteine contengono. Solo L- α- amminoacidi. Amminoacidi della serie D e della serie L. tutte le risposte sono corrette. Solo amminoacidi della seria D.

Quale delle seguenti informazioni è responsabile diella forma tridimensionale di una proteina?. La sequenza aminoacidica della proteina. L'interazione della proteina con i chaperon molecolari. Il legame peptidico della proteina. L'interazione della proteina con altri polipeptidi.

Il dispiegamento di una proteina può essere definito _________. rinaturazione. folding. riduzione. denaturazione.

Due catene di aminoacidi in una molecola di insulina sono tenute insieme da __________. ponti disolfuro. legami idrogeno. legame ionici. legame peptidico.

Quali sono i seguenti non è un fattore responsabile della denaturazione delle proteine?. Calore. Carica. cambiamento di pH. solventi organici.

Quale dei seguenti aa si trova abbondantemente nel collagene?. Glicina. lisina. triptofano. serina.

Il collagene è caratterizzata da tre catene polipeptidiche separate che sono strettamente avvolte l'una intorno all'altra in una "tripla elica". Quale di questi aminoacidi è più probabile che si trovi in massima concentrazione nel collagene?. treonina. prolina. cisteina. glicina.

Il livello di struttura proteica che descrive tutti gli aspetti del ripiegamento tridimensionale di un polipeptide è definito…. struttura terziaria. struttura quaternaria. struttura secondaria. struttura primaria.

Quale delle seguenti informazioni è responsabile diella forma tridimensionale di una proteina?. L'interazione della proteina con altri polipeptidi. La sequenza aminoacidica della proteina. Il legame peptidico della proteina. L'interazione della proteina con i chaperon molecolari.

Quale delle seguenti affermazioni riguardanti la struttura è corretta?. Le proteine formate da un singolo polipeptide hanno una struttura quaternaria che viene stabilizzata da legami covalenti. I legami disolfuro si formano fra residui di cisteina adiacenti nella struttura primaria della proteina. nessuna delle affermazioni è corretta. La forza principale che favorisce il ripiegamento delle proteine è l'effetto idrofobico.

Dopo la traduzione e il ripiegamento, molti recettori tirosin chinasici esistono come monomeri allo stato inattivo sulla membrana cellulare. Al momento del legame con un ligando, queste proteine si dimerizzano e danno inizio a una cascata di segnalazione. Durante questo processo, la struttura proteica cambia da. da terziaria a quaternaria. da secondaria a terziaria. da primaria a secondaria. da secondaria a quaternaria.

In quale delle seguenti strutture secondarie è più probabile trovare residui di prolina?. Un foglietto β. Un ripiegamento β. Un'α elica. Una regione superavvolta.

Relativamente al composto rappresentato in figura quale amminoacido ha ha il gruppo Amminico libero ?. cisteina. valina. glicina. serina.