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Title of test: Biochimica int Description: lezione 1-32 Author: Manuct Other tests from this author Creation Date: 21/02/2025 Category: Science Number of questions: 508

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Lezione 002 - 01. Quale di queste affermazioni riguardo al legame covalente è FALSA? Il legame covalente tra due atomi di idrogeno è polare. Il legame covalente tra due atomi diversi è un legame covalente polare Il legame covalente polare è caratterizzato da un decentramento degli elettroni di legame verso l'atomo più elettronegativo. Il legame covalente tra due atomi di carbonio è un legame covalente puro. Lezione 002 - 02. In una mole di ossigeno molecolare sono contenuti: 6,023 × 10^23 grammi di ossigeno. 2 atomi di ossigeno. 2 grammi di ossigeno. 6,023 × 10^23 molecole di ossigeno. Lezione 002 - 03. Un'equazione chimica è… un processo in cui alcune sostanze si trasformano in altre sostanze mediante combinazione degli atomi. una relazione stechiometrica tra sostanze non necessariamente identiche. una relazione matematica tra variabili chimiche equivalenti. una rappresentazione simbolica di una trasformazione di alcune sostanze (reagenti) in altre sostanze (prodotti). Lezione 002 - 04. Quale di queste affermazioni riguardo al legame covalente è FALSA? Nel legame covalente polare gli elettroni di legame vengono attratti dall'atomo con più elettronegatività I legame covalente è un legame chimico in cui due atomi mettono in comune delle coppie di elettroni Il legame covalente è di due tipi: puro(quando gli atomi sono uguali) e polare (quando gli atomi sono diversi) In determinate condizioni, il legame covalente polare può coinvolgere atomi uguali quando formano un dipolo molecolare permanente in cui un atomo possiede una elettronegatività maggiore rispetto all'altro atomo. Lezione 003 - 01. La variazione di energia libera (ΔG) di una reazione biochimica è Può essere calcolata solo quando i reagenti e i prodotti sono presenti a concentrazioni pari a 1 mol/l tutte le affermazioni sono errate È uguale a zero all'equilibrio è direttamente proporzionale alla variazione di energia libera standard. Lezione 003 - 02. Quale tra le seguenti affermazioni è corretta? Le reazioni di ossidoriduzione avvengono solamente in ambiente neutro. Le reazioni di ossidoriduzione si verificano ogniqualvolta è presente una specie riducente. Le reazioni di ossidoriduzione comportano il trasferimento di elettroni. Le reazioni di ossidoriduzione comportano il trasferimento di protoni. Lezione 003 - 03. Quale tra le seguenti affermazioni è corretta? La riduzione comporta un acquisto di elettroni. La riduzione è una reazione che avviene solo in assenza di ossigeno. La riduzione comporta una perdita di elettroni. La riduzione è una reazione che avviene solo in presenza di idrogeno. Lezione 003 - 04. Una reazione si dice all'equilibrio quando: l'energia di attivazione della reazione diretta è uguale all'energia di attivazione della reazione inversa. le concentrazioni dei prodotti sono uguali a quelle dei reagenti la costante cinetica della reazione diretta è uguale alla costante cinetica della reazione inversa la velocità della reazione diretta è uguale alla velocità della reazione inversa. Lezione 003 - 05. Una reazione si dice reversibile se: i prodotti e i reagenti si interconvertono. non si verifica alcun cambiamento tra reagenti e prodotti. i prodotti sono più reattivi dei reagenti. le concentrazioni dei prodotti sono costanti mentre variano quelle dei reagenti. Lezione 003 - 06. I catalizzatori sono sostanze che: aumentano la quantità di prodotti che si forma a seguito della reazione. rendono spontanea una reazione che per sua natura non lo è. abbassano l'energia di attivazione e aumentano la velocità delle reazioni non modificano l'energia di attivazione di una reazione. Lezione 003 - 07. Per una reazione chimica del tipo A + B → C, la velocità di reazione è definita come: la variazione della concentrazione dei reagenti all'equilibrio. la concentrazione di C al tempo di fine reazione la diminuzione della concentrazione di C nell'unità di tempo. la diminuzione della concentrazione di A o di B nell'unità tempo. Lezione 003 - 08. L'energia di attivazione di una reazione chimica indica: l'energia del sistema quando la reazione è avanzata del 50%. la barriera energetica che separa i reagenti dal complesso attivato. la differenza di energia tra i prodotti e i reagenti. l'energia media dei prodotti e dei reagenti. Lezione 004 - 01. Quali tra i seguenti elementi presentano maggiori somiglianze nelle caratteristiche fisiche e chimiche? Cl e F. Mg e Cl. Na e F. S e Mg. Lezione 003 - 09. Una reazione non spontanea: non può mai verificarsi. può verificarsi sempre. può verificarsi se accoppiata a processi spontanei che liberano una quantità sufficiente di energia. è esoergonica. Lezione 004 - 02. Un acido può essere definito come: una sostanza che libera idrogeno atomico. un composto che aumenta la concentrazione degli ioni OH– in soluzione acquosa. un composto che contiene atomi di idrogeno. un composto che aumenta la concentrazione degli ioni H3O+ in soluzione acquosa. Lezione 004 - 03. Un atomo di carbonio è asimmetrico quando: è ibridato sp3 e reca quattro sostituenti o gruppi tra loro tutti differenti. forma un doppio legame. appartiene a una molecola dotata di un piano di simmetria. è legato ad altri quattro atomi di carbonio. Lezione 004 - 04. Quali tra i seguenti è l'elemento più abbondante sulla crosta terrestre? Zolfo Ossigeno Silicio Idrogeno. Lezione 004 - 05. Gli elementi del primo e del secondo gruppo della tavola periodica sono rispettivamente: metalli alcalini e alcalino-terrosi. metalli nobili e metalli comuni. metalli alcalini e metalli di transizione. gas nobili e alogeni. Lezione 004 - 06. Gli elementi appartenenti allo stesso gruppo della tavola periodica hanno in comune: il numero degli elettroni dello strato più esterno. la valenza il numero di massa. la configurazione elettronica. Lezione 004 - 07. Ogni periodo della tavola periodica, a eccezione del primo, … inizia con un metallo alcalino e termina con un gas nobile. inizia con un metallo alcalino-terroso e termina con un alogeno. inizia con un gas nobile e termina con un metallo alcalino. inizia con un alogeno e termina con un metallo alcalino. Lezione 004 - 08. Indica i nomi dei seguenti elementi: Na, Ca, B, Br Sodio, Calcio, Boro, Bromo Sodio, Cloro, Bromo, Bario Potassio, Magnesio, Bromo, Cloro Sodio, Cadmio, Bromo, Bario. Lezione 005 - 01. L'orbitale ibrido sp2 forma un angolo di legame di 120° 109° 180° 90°. Lezione 005 - 02. II bilancio energetico nei sistemi biologici è misurato in: °K cal ampere watt. Lezione 005 - 03. Il numero quantico principale n può assumere tutti i valori interi... +1/2 e -1/2 negativi da 1 fino a infinito positivi da 1 fino a infinito frazionari da 1 fino a infinito. Lezione 005 - 04. Una soluzione che presenta pH = 8.4 si deve definire: debolmente acida acida neutra basica. Lezione 005 - 05. Quale carica ha un sistema formato da 7 protoni, 7 neutroni e 6 elettroni? -1 6 1 -6. Lezione 006 - 01. Il legame ionico si forma: solo tra atomi dello stesso elemento. tra atomi con bassa differenza di elettronegatività. per attrazione elettrostatica tra ioni della stessa carica. per attrazione elettrostatica tra ioni di carica opposta. Lezione 006 - 02. Quale dei seguenti elenchi pone correttamente in ordine crescente l'energia di legame? Forze dipolo-dipolo, forze di van der Waals, legame covalente, legame idrogeno. Legame idrogeno, forze di van der Waals, legame covalente, forze dipolo-dipolo. Legame idrogeno, legame covalente, forze di van der Waals, forze dipolo-dipolo. Forze di van der Waals, interazioni dipolo-dipolo, legame idrogeno, legame covalente. Lezione 006 - 03. Il legame ionico è una forza di attrazione elettrostatica tra: ioni dello stesso elemento. ioni di carica opposta. molecole polari. ioni della stessa carica. Lezione 006 - 04. Una soluzione ha pH=3. Il valore di [OH-] è: [OH-]=10exp-7 Nessuna delle altre risposte è corretta [OH-]= 11 [OH-]=10-11. Lezione 006 - 05. Il legame idrogeno: è presente nell'acqua in fase solida. è un legame forte. si stabilisce tra atomi dello stesso elemento. è un legame covalente. Lezione 006 - 06. Nella molecola di H2O sono presenti: due coppie solitarie sull'atomo di ossigeno. solo elettroni di legame. non sono presenti coppie solitarie una coppia solitaria su ciascun atomo di idrogeno. Lezione 006 - 07. Un legame polare: Gli elettroni sono ugualmente condivisi È un legame tra atomi di elettronegatività diversa È un legame idrogeno. È un legame ionico. Lezione 006 - 08. Litio e potassio: possiedono lo stesso numero di elettroni nell'ultimo livello tutte le risposte sono corrette formano entrambi ioni negativi possiedono lo stesso numero di protoni nel nucleo. Lezione 007 - 01. Le ammine sono composti organici formalmente derivati da: acido nitroso acido nitrico ammoniaca idrazina. Lezione 007 - 02. La variazione di energia libera di una reazione all'equilibrio è: nulla >0 Nessuna delle altre risposte è corretta <0. Lezione 007 - 03. Un alcol si definisce secondario: ha il gruppo –OH legato a un carbonio che reca ad altri due atomi di carbonio. ha un gruppo –OH legato al carbonio numero 2 della catena. ha il gruppo –OH legato a un carbonio che reca ad altri due atomi di idrogeno. ha due gruppi –OH legati allo stesso carbonio. Lezione 007 - 04. I composti organici: sono tutti derivabili da materiale precedentemente vivente, cioè da strutture organizzate. sono composti del carbonio. sono tutti idrocarburi. contengono solo atomi di carbonio come il diamante e la grafite. Lezione 007 - 05. Il gruppo carbossilico è: anfotero dissociabile come base. dissociabile come acido. apolare. Lezione 008 - 01. Esprimi 0,003 in notazione scientifica 3 · 10˄-3 3 · 10˄-2 1 · 10˄-3 3 · 10˄-4. Lezione 008 - 02. 0,0001 L equivalgono a : 100 mL 0,1 mircoL 100 mircoL 1 cc. Lezione 008 - 03. Attraverso quali operazioni matematiche sulle unità fondamentali del SI si ottengono le grandezze derivate? Moltiplicazione e divisione. Moltiplicazione ed elevamento a potenza. Somma e divisione. Somma e sottrazione. Lezione 009 - 01. Quale è l'amminoacido rappresentato in figura? L-lisina L-arginina nessuna delle precedenti risposte è corretta L-valina. Lezione 009 - 02. I legami peptidici, che legano covalentemente tra loro due amminoacidi, derivano da… i legami idrogeno tra amminoacidi. l'idrolisi degli amminoacidi. l'ossidazione degli amminoacidi. la condensazione degli amminoacidi. Lezione 009 - 03. La L-alanina e la D-alanina… mancano del gruppo R. sono presenti praticamente in tutte le proteine. sono l'una l'isomero sovrapponibile dell'altra. sono enantiomeri. Lezione 009 - 04. Al centro di tutti i 20 amminoacidi standard si trova quello che è definito carbonio α, legato in modo covalente ad altri quattro gruppi chimici. Quale dei seguenti quattro gruppi non è un normale componente di tutti gli amminoacidi? un gruppo metile un gruppo amminico una catena laterale (gruppo R) un gruppo carbossilico. Lezione 009 - 05. Cosa rappresenta il seguente composto? un generico dipeptide una acido nucleico un generico tetrapetide un generico tripeptide. Lezione 009 - 06. Relativamente al composto rappresentato in figura quale amminoacido ha ha il gruppo Amminico libero ? valina cisteina glicina serina. Lezione 009 - 07. quale composto è rappresentato nella seguente figura? un dipeptide : la glicin-cisteina un dipeptide : la serin-cisteina un dipeptide : la glicin-prolina un dipeptide : la serin-prolina. Lezione 009 - 08. Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura? acido L-aspartico L-glutammina acido L-glutammico L-Leucina. Lezione 009 - 09. Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura? L-istidina L-valina L-prolina L-leucina. Lezione 009 - 10. Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura? L-prolina L-cisteina nessuna delle precedenti risposte è corretta L-istidina. Lezione 009 - 11. Quale dei seguenti amminoacidi ha una carica netta negativa a pH 7,0? aspartato aspartato glicina aspartato. Lezione 009 - 12. l fattore che NON influisce sul valore di pKa di un amminoacido è _________ Altri fattori ambientali Peso molecolare La perdita di carica nei gruppi α-carbossile e α-ammino Le interazioni con altri gruppi di peptidi R. Lezione 009 - 13. l'amminoacido riportato in figura è? asparagina glutammina lisina treonina. Lezione 009 - 14. Come si chiama l'amminoacido rappresentato in figura? Prolina Glicina Cisteina Asparagina. Lezione 009 - 15. Quale delle seguenti affermazioni è più probabile che sia vera per i gruppi R non polari degli amminoacidi in soluzione acquosa? Sono idrofobici e si trovano all'interno delle proteine. Sono idrofili e si trovano all'interno delle proteine. Sono idrofobici e si trovano sulla superficie delle proteine. Sono idrofili e si trovano sulla superficie delle proteine. Lezione 009 - 16. L'amminoacido riportato in figura è? asparagina triptofano prolina metionina. Lezione 009 - 17. L'amminoacido riportato in figura è? metionina triptofano prolina asparagina. Lezione 009 - 18. Un tripeptidie ha 3 amminoacidi e 2 legami peptidici 3 amminoacidi e 3 legami peptidici 2 amminoacidi e 2 legami peptidici 2 amminoacidi e 3 legami peptidici. Lezione 009 - 19. Come si chiama l'amminoacido riportato in figura? alanina arginina lisina asparagina. Lezione 009 - 20. il carbonio alfa di un amminoacido è legato a : Un gruppo amminico , due gruppi carbossilici, un gruppo carbonilico Un gruppo amminico, un gruppo carbossilico , un atomo di idrogeno e un gruppo solforico Un gruppo amminico, un gruppo carbossilico , un atomo di idrogeno e un gruppo R variabile definito catena laterale. due gruppi amminici, un gruppo carbossilico acido ed un atomo di idrogeno. Lezione 009 - 21. Quale dei seguenti è un imminoacido acido aspartico prolina glicina lisina. Lezione 009 - 22. Una struttura che ha legami idrogeno tra catene polipeptidiche disposte fianco a fianco è chiamata____ struttura primaria Struttura terziaria Fogli β pieghettati α-elica. Lezione 009 - 23. come si chiama l'amminoacido riportato in figura? valina acido aspartico prolina asparagina. Lezione 010 - 01. Quali legami sono planari (cioè, non possono ruotare) nello scheletro di un polipeptide? I legami C–N. I legami N–Cα I legami Cα–Cα. I legami Cα–C. Lezione 010 - 02. I residui di cisteina svolgono un ruolo importante nella struttura di molte proteine perché… formano ponti disolfuro con la glicina formano legami covalenti tra parti di una stessa molecola proteica o tra due diverse catene. subiscono la riduzione di due residui legano due catene proteiche per mezzo di interazioni idrofobiche. Lezione 010 - 03. Perché nei polipeptidi la conformazione ad α elica è una forma così stabile? La struttura dell'α elica è stabilizzata da legami idrogeno La struttura dell'α elica è stabilizzata da residui di prolina. La struttura dell'α elica è stabilizzata da ponti disolfuro. La struttura dell'α elica è stabilizzata da interazioni idrofobiche. Lezione 010 - 04. In quale delle seguenti strutture secondarie è più probabile trovare residui di prolina? Una regione superavvolta. Un foglietto β. Un'α elica. Un ripiegamento β. Lezione 010 - 05. Quale o quali gruppi in una proteina contribuiscono in maniera preponderante alle sue proprietà acido-base complessive? Il gruppo α-carbossilico C-terminale della protein Il gruppo α-amminico N-terminale della proteina I gruppi α-amminici di tutti gli amminoacidi non terminali. I gruppi R sulla proteina. Lezione 010 - 06. Il legame peptidico è un _________ Legame covalente Legame idrogeno Legame ionico RISPOSTA 4. Lezione 010 - 07. Cosa si verifica durante la formazione del legame peptidico ? perdita di un ossidrile di un gruppo carbossilico di un amminoacido e di un atomo di idrogeno dal gruppo amminico di un altro amminoacido perdita di un atomo di idrogeno di un gruppo carbossilico un amminoacido e di un ossidrile dal gruppo amminico di un altro amminoacido tutte le risposte sono errate perdita di di un ossidrile di un gruppo carbossilico un amminoacido e di un ossidrile dal gruppo amminico di un altro amminoacido. Lezione 010 - 08. La conformazione terziaria delle proteine è mantenuta da 3 tipi di legami vale a dire ionici, idrogeno e _________ peptidico Disolfuro Covalente ammidico. Lezione 010 - 09. Tra quali gruppi chimici si instaurano legami idrogeno tra amminoacidi in un polipeptide? I gruppi C=O I gruppi C=O e N–H. I gruppi C=O e C–R I gruppi C=O e C–H. Lezione 011 - 01. Quale delle seguenti affermazioni sulla transizione T (stato teso) → R (stato rilasciato) dell'emoglobina è vera? Quando l'emoglobina compie la transizione T → R, le strutture delle singole subunità cambiano drammaticamente. Lo stato T possiede una tasca tra subunità β più stretta rispetto allo stato R. Il legame di O2 a una subunità nello stato T può causare la transizione delle altre subunità allo stato R. Lo stato T dell'emoglobina lega l'ossigeno con affinità maggiore dello stato R. Lezione 011 - 02. Il livello di struttura proteica che descrive tutti gli aspetti del ripiegamento tridimensionale di un polipeptide è definito… struttura quaternaria. struttura terziaria. struttura primaria. struttura secondaria. Lezione 011 - 03. Quale delle seguenti informazioni è responsabile diella forma tridimensionale di una proteina? L'interazione della proteina con i chaperon molecolari L'interazione della proteina con altri polipeptidi Il legame peptidico della proteina La sequenza aminoacidica della proteina. Lezione 011 - 05. Qual è il vantaggio biologico della curva di legame sigmoide dell'emoglobina per l'ossigeno? Garantisce che l'emoglobina leghi l'ossigeno solo debolmente. Permette all'emoglobina di legare l'ossigeno in modo irreversibile. Garantisce che l'emoglobina abbia un'elevata affinità per l'ossigeno. Permette all'emoglobina di passare da una bassa a un'elevata affinità per l'ossigeno. Lezione 011 - 06. In che modo l'emoglobina lega O2 con un meccanismo cooperativo? Il legame di una molecola di O2 a una subunità di emoglobina aumenta l'affinità della stessa subunità per ulteriori molecole di O2. Il legame di una molecola di O2 a una molecola proteica di emoglobina favorisce il legame di un'altra molecola di O2 a una diversa molecola di emoglobina. Il legame di una molecola di O2 a una subunità di emoglobina aumenta l'affinità delle altre subunità per O2. Il legame di una molecola di O2 a una subunità di emoglobina potenzia l'assemblaggio delle altre subunità per formare una molecola proteica completa. Lezione 011 - 07. Quale delle seguenti affermazioni su proteine ed enzimi è vera? Tutte le proteine legano ligandi. Tutte le proteine hanno siti attivi. Sono tutte vere Tutti gli enzimi hanno attività catalitica. Lezione 011 - 08. Dopo la traduzione e il ripiegamento, molti recettori tirosin chinasici esistono come monomeri allo stato inattivo sulla membrana cellulare. Al momento del legame con un ligando, queste proteine si dimerizzano e danno inizio a una cascata di segnalazione. Durante questo processo, la struttura proteica cambia da: da secondaria a quaternaria da terziaria a quaternaria da secondaria a terziaria da primaria a secondaria. Lezione 011 - 09. Quale delle seguenti affermazioni riguardanti la struttura è corretta? I legami disolfuro si formano fra residui di cisteina adiacenti nella struttura primaria della proteina La forza principale che favorisce il ripiegamento delle proteine è l’effetto idrofobico. Le proteine formate da un singolo polipeptide hanno una struttura quaternaria che viene stabilizzata da legami covalenti. nessuna delle affermazioni è corretta. Lezione 012 - 01. Il collagene è caratterizzata da tre catene polipeptidiche separate che sono strettamente avvolte l'una intorno all'altra in una "tripla elica". Quale di questi aminoacidi è più probabile che si trovi in massima concentrazione nel collagene? treonina cisteina prolina glicina. Lezione 013 - 01. L'emoglobina è un __________ dimero tetramero monomero trimero. Lezione 013 - 02. Quale dei seguenti aa si trova abbondantemente nel collagene? triptofano lisina serina Glicina. Lezione 013 - 03. Nel legame dell'ossigeno alla mioglobina, la relazione tra la concentrazione di ossigeno e la frazione dei siti di legame occupati può essere meglio descritta come ___________ Iperbolico Parabolico Lineare con una pendenza negativa Lineare con una pendenza negativa. Lezione 013 - 04. Quali sono i seguenti non è un fattore responsabile della denaturazione delle proteine? solventi organici Calore cambiamento di pH Carica. Lezione 013 - 05. Due catene di aminoacidi in una molecola di insulina sono tenute insieme da __________ legame peptidico ponti disolfuro legame ionici legami idrogeno. Lezione 014 - 01. La mioglobina e le subunità di emoglobina hanno ___________ Strutture primarie molto simili, ma strutture terziarie diverse Strutture primarie e terziarie molto diverse Strutture terziarie molto simili, ma strutture primarie diverse Strutture primarie e terziarie molto simili. Lezione 014 - 02. Quale delle seguenti informazioni è responsabile diella forma tridimensionale di una proteina? La sequenza aminoacidica della proteina L'interazione della proteina con i chaperon molecolari L'interazione della proteina con altri polipeptidi Il legame peptidico della proteina. Lezione 014 - 03. La mioglobina è particolarmente abbondante in ________ pelle nervi eritrociti Muscoli. Lezione 014 - 04. Il legame dell'ossigeno con la mioglobina dipende da ___________ Concentrazione di emoglobina Kd Ka concentrazione di O2 e affinità della mioglobina per l'O2. Lezione 014 - 05. Il dispiegamento di una proteina può essere definito _________ rinaturazione folding riduzione denaturazione. Lezione 014 - 06. Identifica l'affermazione sbagliata. L'emoglobina è una proteina globulare L'emoglobina è una proteina fibrosa Il collagene è una proteina fibrosa Le proteine fibrose sono insolubili in acqua. Lezione 015 - 01. Quando l'ossigeno si lega a una proteina contenente eme, i due legami di coordinazione libero di Fe2+ sono occupati da___________ Una molecola di O2 e un atomo di amminoacido un atomo di azoto piridinico Un atomo di O e un atomo di aminoacidi due molecole di ossigeno. Lezione 016 - 01. Quale di queste affermazioni sulle proteine globulari è VERA? Le proteine globulari possono svolgere attività enzimatica tutte le affermazioni sono corrette hanno un core idrofobico sono generalmente solubili in mezzo acquoso. Lezione 017 - 01. Quale delle seguenti affermazioni riguardo agli enzimi è FALSA? Gli enzimi permettono generalmente accoppiano due reazioni (una esoergonica ed una endoergonica) utilizzando l'energia liberata da una reazione per permettere la realizzazione della reazione accoppiata. Gli enzimi non hanno specificità di substrato Gli enzimi permettono a reazioni chimiche cellulari, che normalmente avverrebbero in tempi molto lunghi, di essere molto rapide e compatibili con i processi cellulari. Gli enzimi permettono di abbassare la soglia dell'energia di attivazione, rendendo meno difficile rompere vecchi legami chimici e formarne di nuovi. Lezione 017 - 01. Quale delle seguenti affermazioni riguardo agli enzimi è FALSA? Gli enzimi permettono generalmente accoppiano due reazioni (una esoergonica ed una endoergonica) utilizzando l'energia liberata da una reazione per permettere la realizzazione della reazione accoppiata. Gli enzimi non hanno specificità di substrato Gli enzimi permettono a reazioni chimiche cellulari, che normalmente avverrebbero in tempi molto lunghi, di essere molto rapide e compatibili con i processi cellulari. Lezione 017 - 02. Quale delle seguenti caratteristiche è tipica della catalisi enzimatica ma non della catalisi inorganica? Opera spesso in condizioni fisiologiche di pH e temperatura. Lascia inalterato il catalizzatore al termine della reazione. Aumenta la velocità di una reazione. Non consente una modulazione dell'efficienza del catalizzatore. Lezione 017 - 03. Ad un valore di pH del mezzo uguale al punto isoelettrico, in quale forma troviamo gli amminoacidi? Forma dicationica (carica ++) Forma zwitterionica Forma anionica (carica -) Forma cationica (carica +). Lezione 017 - 04. Quale delle seguenti affermazioni riguardo agli enzimi è VERA? Aumentano la loro velocità catalitica con l'aumentare della temperatura (entro l'intervallo di temperatura non denaturante) Sono influenzati nella loro attività catalitica dal pH del mezzo Possono essere interessati da legame con modulatori, attivatori o inibitori dell'attività enzimatica. Tutte le risposte sono corrette. Lezione 017 - 05. L'enzima che può aggiungere acqua a un doppio legame carbonio-carbonio o rimuovere l'acqua per creare un doppio legame senza rompere il legame è Esterasi Idrolasi Idratasi Idrossilasi. Lezione 017 - 06. Un oloenzima è Tutti questi elementi Apoenzima Coenzima Unità funzionale. Lezione 017 - 07. Il punto isoelettrico di una proteina equivale al valore di pH in cui la molecola proteica ha carica positiva al valore di pH in cui la molecola proteica ha carica negativa al valore di pH in cui si equivalgono il numero complessivo delle cariche negative e positive presenti in tutta la molecola al valore di pH in cui agiscono le pepsidasi. Lezione 017 - 08. Gli enzimi che catalizzano reazioni di sintesi di molecole complesse appartengono alla classe delle... idrolasi isomerasi ligasi ossidoreduttasi. Lezione 017 - 09. Il glucosio presente nei nostri alimenti e nelle nostre cellule è l'enantiomero D-glucosio. Tuttavia in laboratorio possiamo sintetizzare l'enantiomero L-glucosio che però non può essere utilizzato dal nostro organismo perché… la forma L del glucosio è meno ricca di energia della forma D. gli enzimi destinati a utilizzare il glucosio, reagendo con la forma L, producono sostanze non utilizzabili. gli enzimi destinati a utilizzare il glucosio non riconoscono la forma L. Lezione 017 - 10. Gli enzimi catalizzano le reazioni attraverso: una diminuzione dell'energia totale dei reagenti. un aumento dell'energia del substrato. un aumento dell'entropia del sistema. una diminuzione dell'energia di attivazione della reazione. Lezione 017 - 11. Molti enzimi, oltre a possedere il normale sito a cui legano il substrato, presentano un secondo sito, detto allosterico. Quando particolari molecole regolatrici si legano a quest'ultimo, si ha una piccola variazione strutturale della molecola dell'enzima, che ne provoca l'attivazione o l'inibizione. Pertanto si può dire che un enzima allosterico: è una proteina priva di struttura terziaria. non possiede il sito attivo. non può legare il substrato. è una proteina che può cambiare forma. Lezione 017 - 12. Quale fra le seguenti affermazioni definisce correttamente un coenzima? Molecola o ione inorganico che si lega all'enzima stabilizzandone la struttura. Molecola o ione inorganico che deriva dalle vitamine. Molecola che partecipa all'azione catalitica dell'enzima. Molecola organica che consente all'enzima di svolgere la propria azione anche in forma denaturata. Lezione 017 - 13. Indicare quale tra queste affermazioni riguardo il gruppo eme è CORRETTA costituisce il "gruppo protestico" dell'emoglobina e della mioglobina può legare l'ossigeno ma anche altri composti quali ad es. il diossido di carbonio, monossido di carbonio proprio grazie all'atomo di ferro tutte le affermazioni sono corrette E' costituito da un anello protoporfirinico unito ad un atomo di ferro ferroso ( Fe++ ). Lezione 017 - 14. PEPSINA E TRIPSINA sono enzimi appartenenti alla classe delle ligasi sono enzimi appartenenti alla classe delle idrolasi sono attivate dalle carbossipepsidasi sono enzimi appartenenti alla classe delle lipasi. Lezione 017 - 15. La α-amilasi ..... è un enzima appartenente alla classe delle IDROLASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,4-α-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle LIASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,6-α-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle ISOMERASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,6-α-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle IDROLASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,4-β-D-glucosidici. Lezione 017 - 16. Il recettore dell'insulina è una proteina appartenente alla famiglia dei recettori tirosin-chinasici ed è attivato dall'insulina. Quale tra le seguenti affermazioni è corretta? NON è una proteina di membrana E' una proteina della matrice mitocondriale E' una proteina globulare solubile E' una proteina di membrana. Lezione 018 - 01. La Km di un enzima per un substrato è: la concentrazione dell'enzima richiesta per la catalisi fisiologica. la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima. la concentrazione di substrato che determina una velocità semimassimale della reazione. la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima. Lezione 018 - 02. In seguito alla somministrazione di un farmaco antagonista la cui molecola è complementare al sito attivo di un enzima, la quantità di prodotto della reazione enzimatica sarà probabilmente: aumentata perché il farmaco favorisce il legame tra enzima e substrato. diminuita perché il farmaco si lega al substrato. diminuita perché il farmaco compete con il substrato. Lezione 018 - 03. Nella cinetica enzimatica Km significa La concentrazione dell'enzima La concentrazione di substrato che dà una metà di Vmax La metà della concentrazione di substrato necessaria per raggiungere la Vmax La costante di dissociazione del complesso enzima-substrato. Lezione 019 - 01. Quale è la principale differenza tra inibitori enzimatici reversibili competitivi e non competitivi? Gli inibitori non competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima Gli inibitori competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori non competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima. Gli inibitori non competitivi non sono specifici per un singolo enzima mentre gli inibitori competitivi sono specifici per un solo enzima o famiglia di enzimi. Gli inibitori competitivi sono molto più efficaci dei non competitivi e per proprio questo motivo vengono chiamati inibitori competitivi. Lezione 019 - 02. La modulazione dell'attività enzimatica è effettuata in modo particolarmente efficace attraverso: presenza di inattivatori dell'enzima. fosforilazione e defosforilazione degli enzimi. polimerizzazione dell'enzima. polimerizzazione dell'enzima. Lezione 019 - 03. Un esempio di enzima extracellulare è Lipasi pancreatica Citocromo ossidasi Lattato deidrogenasi Esochinasi. Lezione 019 - 04. Gli enzimi, che sono prodotti in forma inattiva nelle cellule viventi, sono chiamati Apoenzimi lisoziomi Citocromo ossidasi Proenzimi. Lezione 019 - 05. La funzione di numerosi enzimi può essere attivata e disattivata attraverso la fosforilazione di specifici amminoacidi catalizzata da enzimi noti come: fosforilasi proteinasi ciclasi chinasi. Lezione 021 - 01. Per accoppiamento energetico si intende .. Due reazioni energeticamente sfavorite sono catalizzate da un solo enzima, purché sia presente un intermedio comune Due reazioni esoergoniche possono essere accoppiate per produrre energia più rapidamente indipendentemente dalla presenza di un intermedio comune Due reazioni di trasformazione energeticamente favorita possono essere accoppiate per produrre grandi quantità di energia, purché sia presente un intermedio comune Una trasformazione energeticamente sfavorita può essere guidata mediante accoppiamento con una reazione altamente esoergonica, purché sia presente un intermedio comune. Lezione 021 - 02. Quale delle seguenti affermazioni sulla forma ciclica (ad anello) del D-glucosio è vera? La forma ciclica del D-glucosio deriva dalla formazione di un legame covalente tra il gruppo carbonilico e l'ossigeno di un gruppo ossidrilico lungo la catena. La forma ciclica del D-glucosio deriva dalla formazione di un legame tra gli atomi di carbonio C-1 e C-6. In soluzione acquosa, la forma ciclica del D-glucosio è rara. La forma ciclica del D-glucosio è un furanosio. Lezione 021 - 03. Quale delle seguenti affermazioni sul modo in cui un disaccaride si forma da due monosaccaridi è vera? I monosaccaridi sono legati in una reazione che elimina acqua. Un disaccaride è costituito da due monosaccaridi legati l'uno con l'altro mediante un legame N-glicosidico. I disaccaridi si formano da una reazione di idrolisi. I disaccaridi si formano quando un gruppo ossidrilico di un monosaccaride reagisce con il gruppo ossidrilico di un altro monosaccaride. Lezione 021 - 04. Si definiscono enantiomeri due isomeri che sono tra loro: isomeri di struttura asimmetrici. l'uno l'immagine speculare dell'altro non sovrapponibili. identici per la disposizione spaziale. isomeri geometrici tridimensionali. Lezione 021 - 05. I carboidrati sono immagazzinati a scopo energetico sotto forma di: lattosio nella ghiandola mammaria. omopolisaccaridi nella maggior parte degli esseri viventi. proteoglicani glicoproteine. Lezione 022 - 01. il D-glucosio e il D-mannosio sono epimeri al C-5 sono epimeri al C-2 sono epimeri al C-4 sono epimeri al C-3. Lezione 022 - 02. Il fruttosio è: Un cheto pentoso Un cheto esoso Un cheto eptoso Un aldo esoso. Lezione 022 - 03. Quale dei seguenti è un polisaccaride strutturale nelle cellule vegetali? La cellulosa. L'amilosio Il glicogeno. L'amido. Lezione 024 - 01. Quale di queste affermazioni riguardo al glicogeno è FALSA? La glicogenina è la proteine iniziatrice del processo di sintesi del glicogeno Viene immagazzinato principalmente nel fegato e nel muscolo. L'insulina stimola la sintesi del glicogeno. E' un polimero del glucosio non ramificato. Lezione 024 - 01. Quale di queste affermazioni riguardo al glicogeno è FALSA? L'insulina stimola la sintesi del glicogeno. E' un polimero del glucosio non ramificato. La glicogenina è la proteine iniziatrice del processo di sintesi del glicogeno. Viene immagazzinato principalmente nel fegato e nel muscolo. Lezione 002 - 01. Quale dei seguenti concetti descrive meglio la distribuzione degli elettroni in un atomo? Gli elettroni sono confinati in orbitali caratterizzati da livelli energetici principali Gli elettroni non hanno una posizione definita nello spazio Gli elettroni sono distribuiti uniformemente in tutto lo spazio attorno al nucleo Gli elettroni si trovano solo nel nucleo. Lezione 002 - 02. Qual è la funzione dei numeri quantici in relazione agli elettroni di un atomo? Definiscono l'energia e la posizione probabilistica degli elettroni in un atomo Stabilizzano la carica positiva del nucleo Descrivono le orbite circolari degli elettroni attorno al nucleo Determinano la massa totale dell'atomo. Lezione 002 - 03. Quale delle seguenti affermazioni descrive correttamente il numero quantico di spin (ms)? Definisce la forma dell'orbitale in cui si trova l'elettrone Descrive la direzione e il senso di rotazione dell'elettrone attorno al proprio asse Indica l'orientamento spaziale dell'orbitale in relazione al campo magnetico Determina il livello energetico di un elettrone all'interno di un orbitale. Lezione 002 - 04. Quale delle seguenti affermazioni descrive correttamente il numero quantico magnetico (m)? Determina la forma dell'orbitale Specifica la velocità di un elettrone in un orbitale Indica l'orientamento spaziale dell'orbitale in relazione al campo magnetico Definisce il livello energetico principale di un elettrone. Lezione 002 - 05. Quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo al numero quantico angolare (l)? Definisce la forma dell'orbitale e la distribuzione spaziale dell'elettrone Determina il livello energetico principale di un elettrone Determina la velocità dell'elettrone nell'orbitale Indica il numero di orbitali presenti in un livello energetico. Lezione 002 - 06. Cosa rappresentano le soluzioni dell'equazione della funzione d'onda ψ (di Schrödinger)? La velocità di rotazione degli elettroni attorno al nucleo La densità di probabilità di trovare un elettrone in una determinata posizione La posizione esatta di un elettrone in un atomo L'energia totale di un atomo. Lezione 002 - 07. Quale delle seguenti affermazioni descrive meglio il concetto di elettronegatività? L'elettronegatività è la forza con cui un atomo respinge un altro atomo in un legame ionico L'elettronegatività è la capacità di un atomo di attrarre a sé la coppia di elettroni di un legame covalente L'elettronegatività è la capacità di un atomo di attrarre una carica positiva L'elettronegatività è la tendenza di un atomo a cedere elettroni durante una reazione chimica. Lezione 002 - 08. Secondo la teoria della meccanica quantistica, quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo all'elettrone? L'elettrone è esclusivamente un'onda e non ha proprietà particellari L'elettrone ha simultaneamente le proprietà di una particella e di un'onda L'elettrone è esclusivamente una particella e non ha proprietà ondulatorie L'elettrone è una particella che si comporta come un'onda solo in determinati ambienti. Lezione 002 - 09. Qual è la principale differenza tra l'isotopo dell'idrogeno comune l'isotopo deuterio e il trizio? L'idrogeno ha 1 protone e un neutrone, il deuterio ha 1 protone, e il trizio ha un 1 protone e 2 neutroni L'idrogeno ha 1 protone, il deuterio ha 1 protone e un neutrone e il trizio ha un 1 protone e 2 neutroni L'idrogeno ha 1 protone e un neutrone, il deuterio ha 1 protone e due neutroni e il trizio ha un 1 protone e 3 neutroni L'idrogeno ha 1 protone, il deuterio ha 1 protone e due neutroni e il trizio ha un 1 protone e 1 neutrone. Lezione 002 - 10. Cosa distingue gli isotopi di un elemento chimico? Il numero di elettroni Il numero di protoni Il numero di molecole Il numero di neutroni. Lezione 002 - 11. Cosa rappresenta il numero di massa (A) di un elemento? La differenza tra il numero di neutroni e protoni in un atomo La somma del numero di protoni e neutroni in un atomo La somma del numero di protoni e degli elettroni in un atomo Il numero totale di elettroni presenti in un atomo. Lezione 002 - 12. Cosa rappresenta il numero atomico (Z) di un elemento? Il numero di protoni in un atomo Il numero di protoni e elettroni in un atomo Il numero totale di elettroni in un atomo Il numero totale di protoni e neutroni in un atomo. Lezione 002 - 13. Secondo la teoria della meccanica quantistica, l'energia può essere ceduta o acquisita: In quantità continue, senza limiti In quantità discrete, multiple di una quantità elementare Solo quando viene convertita in calore In base alla temperatura del sistema. Lezione 003 - 01. Un composto che ha sia una parte idrofobica che una parte idrofila è definito: Idrofobico Idrosolubile Polare Anfipatico o anfifilico. Lezione 003 - 02. II bilancio energetico nei sistemi biologici è misurato in: ampere watt cal °K. Lezione 003 - 03. L'orbitale ibrido sp2 forma un angolo di legame di 90° 120° 109° 180°. Lezione 003 - 04. Le micelle si formano principalmente quando le molecole di composti anfipatici, come i detergenti, si organizzano in soluzione acquosa. Quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo alla formazione delle micelle? La parte idrofobica delle molecole si dispone verso l'esterno, in contatto con l'acqua La parte idrofobica delle molecole si dispone all'interno, mentre la parte idrofila si orienta verso l'esterno Le micelle si formano solo in presenza di sostanze liposolubili Le micelle non sono solubili in acqua. Lezione 003 - 05. Quale dei seguenti composti è un esempio di molecola anfipatica? Ammoniaca Zucchero Acido grasso Acqua. Lezione 003 - 06. Cosa caratterizza un legame idrofobico? L'interazione tra molecole polari Il legame tra atomi con cariche opposte La formazione di legami covalenti tra atomi di carbonio e idrogeno L'interazione tra molecole non polari che tendono a raggrupparsi in ambienti acquosi. Lezione 003 - 07. Quale dei seguenti legami si forma tra un dipolo permanente e un dipolo indotto in una molecola? Legame di Van der Waals Legame idrofobico Legame ionico Legame dipolo-dipolo indotto. Lezione 003 - 08. Quale delle seguenti affermazioni descrive correttamente un legame di Van der Waals? È un legame forte che si forma tra atomi molto elettronegativi È un legame che si forma tra un atomo di idrogeno e un atomo di azoto, ossigeno o fluoro È un legame che si forma quando un atomo dona una coppia di elettroni a un altro È un legame debole che si forma tra dipoli indotti temporanei o permanenti importanti soprattutto tra le molecole non polari. Lezione 003 - 09. Quale tipo di legame è formato tra un atomo di idrogeno legato covalentemente a un atomo molto elettronegativo (come l'ossigeno) e un altro atomo di ossigeno o azoto con una coppia di elettroni non condivisi? Legame ionico Legame covalente eteropolare Legame idrogeno Legame dativo. Lezione 003 - 10. Quale dei seguenti legami è un esempio di legame che si forma quando un atomo dona una coppia di elettroni a un altro atomo che ha bisogno di elettroni per completare il proprio ottetto? Legame covalente eteropolare Legame idrogeno Legame ionico Legame dativo. Lezione 004 - 01. Quale delle seguenti affermazioni è vera riguardo alla variazione di entalpia (ΔH) in una reazione chimica? ΔH rappresenta la variazione di energia interna, senza considerare il lavoro svolto dal sistema Se ΔH è negativo, la reazione è endotermica Se ΔH è positivo, la reazione è esotermica Se ΔH è negativo, la reazione è esotermica e rilascia energia sotto forma di calore. Lezione 004 - 02. In quale caso la variazione di energia libera di Gibbs (ΔG) è nulla durante una reazione chimica? Quando la reazione è esotermica Quando la reazione è endotermica Quando la reazione avviene in condizioni di alta energia Quando la reazione raggiunge l'equilibrio chimico. Lezione 004 - 03. L'energia libera di Gibbs è importante per determinare la spontaneità di una reazione chimica. Quale delle seguenti condizioni indica che una reazione è spontanea? ΔG = temperatura costante ΔG <0 ΔG = 0 ΔG > 0. Lezione 004 - 04. Quale delle seguenti affermazioni descrive correttamente la variazione di energia libera di Gibbs (ΔG) durante una reazione chimica? La variazione di energia libera di Gibbs non è influenzata dalla temperatura del sistema La variazione di energia libera di Gibbs è la quantità di energia che si perde sotto forma di calore durante la reazione La variazione di energia libera di Gibbs è uguale alla somma delle energie di attivazione dei reagenti e dei prodotti La variazione di energia libera di Gibbs rappresenta la massima quantità di energia disponibile per compiere lavoro durante una reazione chimica. Lezione 004 - 05. Quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo alla conservazione dell'energia secondo la prima legge della termodinamica? Un sistema può assorbire o cedere energia al suo ambiente, ma la quantità totale di energia del sistema e dell'ambiente resta invariata Un sistema può perdere energia senza che vi sia alcun impatto sull'ambiente circostante La quantità totale di energia di un sistema-ambiente aumenta in modo indefinito nel tempo La quantità totale di energia di un sistema-ambiente non cambia, poiché l'energia è costante in tutto l'universo. Lezione 004 - 06. Quale delle seguenti affermazioni descrive correttamente l'entalpia (H) di un sistema che sta effettuando una reazione chimica? L'entalpia è sempre uguale all'energia cinetica del sistema durante una reazione chimica L'entalpia rappresenta il contenuto termico del sistema, riflettendo il numero e i tipi di legami nei reagenti e nei prodotti L'entalpia riflette esclusivamente la temperatura finale del sistema dopo la reazione L'entalpia è la somma dell'energia potenziale dei reagenti senza considerare i legami nei prodotti. Lezione 004 - 07. Quale delle seguenti affermazioni descrive meglio la seconda legge della termodinamica? L'energia non può essere né creata né distrutta, ma solo trasformata L'entropia di un sistema isolato tende ad aumentare nel tempo L'entropia di un sistema isolato tende a diminuire nel tempo L'energia di un sistema rimane invariata, ma può essere trasformata in diverse forme. Lezione 004 - 08. Quale delle seguenti affermazioni descrive correttamente la prima legge della termodinamica? L'energia totale di un sistema isolato è costante solo se non vengono effettuati lavori esterni L'energia di un sistema aumenta spontaneamente senza bisogno di apporti esterni L'energia in un sistema isolato non può essere né creata né distrutta, ma solo trasformata L'energia in un sistema isolato può essere distrutta, ma non può essere creata. Lezione 004 - 09. Quale delle seguenti affermazioni è una conseguenza diretta della seconda legge della termodinamica? La quantità totale di energia di un sistema-ambiente è sempre positiva La somma delle energie cinetica e potenziale in un sistema chiuso è costante Il calore fluisce spontaneamente da un corpo freddo a uno caldo È impossibile costruire una macchina termica che operi in un ciclo e trasformi tutta l'energia in lavoro. Lezione 005 - 01. Qual è il significato della formula ΔG‡ = GX‡ - Gs nella termodinamica delle reazioni chimiche? La formula misura la quantità di energia necessaria per la sintesi dei reagenti La formula calcola la differenza di energia tra lo stato di transizione e il substrato, ovvero l'energia di attivazione La formula descrive l'energia liberata nella formazione dei prodotti La formula rappresenta la differenza di energia tra il substrato e lo stato finale della reazione. Lezione 005 - 02. Secondo il Principio di Le Chatelier, cosa succede a un sistema in equilibrio quando viene aumentata la concentrazione di uno dei reagenti? Il sistema rimane invariato e non ci sono cambiamenti Il sistema si sposterà a favore della reazione endotermica Il sistema reagisce producendo più prodotti per compensare l'aumento Il sistema reagisce producendo più reagenti per riequilibrare il sistema. Lezione 005 - 03. Se la costante di equilibrio (Keq) di una reazione è maggiore di 1, quale sarà il valore di ΔG°? ΔG° sarà negativo ΔG° sarà positivo ΔG° sarà uguale a 0 ΔG° sarà indeterminato. Lezione 005 - 04. Quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo alla relazione tra l'energia libera standard (ΔG°) e la costante di equilibrio (Keq)? Se Keq è minore di 1, ΔG° sarà sempre uguale a 0 Se ΔG° è uguale a 0, la reazione non raggiungerà mai l'equilibrio Se ΔG° è minore di 0, la reazione è spontanea e Keq sarà maggiore di 1 Se ΔG° è maggiore di 0, la reazione è spontanea e Keq sarà maggiore di 1. Lezione 005 - 05. Quale delle seguenti affermazioni descrive correttamente la legge di azione di massa di Guldberg-Waage? La costante di equilibrio Keq è determinata dalle concentrazioni dei prodotti e dei reagenti all'equilibrio, ciascuno elevato al proprio coefficiente stechiometrico La costante di equilibrio Keq dipende dalle concentrazioni dei reagenti, ma non dai prodotti La costante di equilibrio Keq è indipendente dalla temperatura La legge di azione di massa stabilisce che il prodotto delle concentrazioni dei reagenti diviso il prodotto delle concentrazioni dei prodotti è costante. Lezione 005 - 06. Perché un catalizzatore non altera la variazione di energia libera (ΔG) di una reazione chimica? Perché il catalizzatore crea nuovi prodotti che richiedono più energia Perché il catalizzatore agisce solo sulla velocità della reazione, non sull'equilibrio chimico Perché il catalizzatore cambia l'equilibrio tra reagenti e prodotti Perché il catalizzatore aumenta la quantità di energia disponibile per la reazione. Lezione 005 - 07. Quale delle seguenti affermazioni è vera riguardo a un catalizzatore in una reazione chimica multistadio? Il catalizzatore riduce l'energia di attivazione (ΔG‡) per ogni stato di transizione nella reazione multistadio Il catalizzatore provoca la formazione di intermedi reattivi che aumentano l'energia di attivazione Il catalizzatore altererà il ΔG della reazione multistadio, spostando l'equilibrio verso i reagenti Il catalizzatore agisce solo sullo stato di transizione finale della reazione. Lezione 005 - 08. Quale delle seguenti affermazioni descrive correttamente l'azione di un catalizzatore in una reazione chimica? Il catalizzatore aumenta l'energia libera della reazione, ma la mantiene invariata nel corso della reazione Il catalizzatore aumenta l'energia libera di attivazione (ΔG‡) e altera la costante di equilibrio della reazione Il catalizzatore altera la quantità di prodotti generati alla fine della reazione Il catalizzatore riduce l'energia di attivazione (ΔG‡) senza cambiare l'energia libera complessiva della reazione (ΔG). Lezione 005 - 09. Quale delle seguenti affermazioni riguarda correttamente lo stato di transizione in una reazione chimica? Lo stato di transizione è lo stato finale della reazione, in cui i prodotti si sono completamente formati Lo stato di transizione è la fase in cui i legami si rompono senza che vengano formati nuovi legami Lo stato di transizione non influisce sulla velocità della reazione Lo stato di transizione è un punto di alta energia in cui i legami sono parzialmente rotti e parzialmente formati. Lezione 005 - 10. Quale dei seguenti aspetti riguarda l'energia libera di attivazione (ΔG‡) di una reazione chimica? È l'energia che viene consumata per formare nuovi legami tra i prodotti È l'energia liberata durante la reazione È l'energia richiesta per rompere e formare legami durante la reazione È l'energia disponibile per compiere lavoro. Lezione 005 - 11. Come può essere calcolata l'energia di attivazione di Gibbs (ΔG‡)? Come la differenza tra l’energia del substrato e quella dei prodotti Come la differenza di energia tra il substrato e i reagenti Come la differenza tra l’energia dello stato di transizione e quella del substrato Come la differenza tra l’energia dello stato di transizione e quella dei prodotti. Lezione 005 - 12. Qual è il motivo principale per cui la velocità di una reazione aumenta con l'aumento della concentrazione dei reagenti? Il volume del sistema diminuisce, concentrando le molecole La probabilità che le molecole dei reagenti si urtino aumenta La temperatura si alza, facilitando gli urti tra le molecole La reazione diventa esotermica e libera energia. Lezione 005 - 13. Come influisce l'aumento della concentrazione di A e B sulla velocità di una reazione chimica? La velocità della reazione aumenta, ma solo se la temperatura è alta La velocità della reazione diminuisce, poiché le molecole si allontanano La velocità della reazione rimane invariata, indipendentemente dalla concentrazione La velocità della reazione aumenta, poiché aumenta la probabilità degli urti tra le molecole. Lezione 005 - 14. Cosa accade alla probabilità che due reagenti, A e B, si incontrino quando la concentrazione di A e B aumenta? La probabilità aumenta, quindi la reazione è accelerata La probabilità dipende solo dalla temperatura, non dalla concentrazione La probabilità rimane costante indipendentemente dalla concentrazione La probabilità diminuisce, quindi la reazione è rallentata. Lezione 005 - 15. Cosa si intende con "orientamento efficace" nelle reazioni chimiche? Le molecole dei reagenti devono essere allineate e avere un urto efficace in modo che possano reagire correttamente Le molecole devono essere in equilibrio dinamico Le molecole devono avere una densità simile per facilitare la reazione Le molecole devono essere solubili in acqua. Lezione 005 - 16. Oltre al fatto che le molecole dei reagenti devono urtarsi, quale altro requisito è necessario affinché una reazione chimica avvenga? La reazione deve essere esotermica Le molecole devono avere una energia sufficiente per reagire I reagenti devono essere in fase solida I reagenti devono avere un'alta solubilità in acqua. Lezione 005 - 17. Qual è il primo requisito affinché una reazione chimica possa avvenire? I reagenti devono essere in fase gassosa La reazione deve avvenire in presenza di catalizzatori La reazione deve avvenire a temperatura ambiente Le molecole dei reagenti devono urtarsi tra di loro. Lezione 006 - 01. Quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo alla pressione osmotica (Π = iCRT) tra due soluzioni separate da una membrana semipermeabile? La pressione osmotica aumenta quando la concentrazione di soluto aumenta in una delle due soluzioni separate da una membrana semipermeabile La pressione osmotica è influenzata solo dalla quantità di solvente presente in una delle due soluzioni separate da una membrana semipermeabile, non dai soluti La pressione osmotica diminuisce quando la differenza di concentrazione tra le due soluzioni separate da una membrana semipermeabile aumenta La pressione osmotica non dipende dalla temperatura. Lezione 006 - 02. Quale dei seguenti fattori non influisce sulla pressione osmotica di una soluzione secondo la formula di Van't Hoff Π = iCRT? Il peso molecolare del soluto Il numero di particelle dissociate nella soluzione La concentrazione della soluzione La temperatura della soluzione. Lezione 006 - 03. Quale delle seguenti affermazioni descrive meglio il processo di osmosi? L'osmosi è un processo che si verifica in un ambiente a temperatura costante e senza una differenza di concentrazione di soluti tra le due soluzioni separate dalla membrana L'osmosi si verifica solo in soluzioni in cui non ci sono soluti tra le due soluzioni separate dalla membrana ) Il movimento dell'acqua attraverso una membrana semipermeabile è causato da una differenza di concentrazione di soluti tra le due soluzioni separate dalla membrana L'osmosi si verifica solo quando c'è una differenza di temperatura tra le due soluzioni separate dalla membrana. Lezione 006 - 04. Nella reazione reversibile CH3COOH ⮂ CH3COO- + H+, quale delle seguenti affermazioni è corretta? CH3COOH è una base e CH3COO- è un acido coniugato CH3COOH è un donatore di protoni e CH3COO- è la base coniugata CH3COOH e CH3COO- non formano una coppia acido-base coniugata CH3COO- è un donatore di protoni, mentre H+ è un accettore di protoni. Lezione 006 - 05. Cosa sono le acquaporine e quale ruolo svolgono nella cellula? Sono enzimi che catalizzano la reazione di idrolisi dell'acqua Sono proteine di membrana che facilitano il passaggio dell'acqua attraverso la membrana cellulare Sono proteine che svolgono il trasporto attivo di soluti attraverso la membrana Sono proteine di membrana che permettono il passaggio selettivo di ioni attraverso la membrana. Lezione 006 - 06. In quale tipo di soluzione le acquaporine consentono un passaggio bilanciato di acqua all'interno e all'esterno della cellula? Soluzione isotonica Soluzione ipertonica Soluzione anionica Soluzione ipotonica. Lezione 006 - 07. Cosa accade ad un globulo rosso in una soluzione ipotonica? Il globulo rosso assorbe acqua, si gonfia ed esplode Il globulo rosso espelle acqua e mantiene l'omeostasi Il globulo rosso non cambia di volume Il globulo rosso perde acqua e si disidrata. Lezione 006 - 08. Cosa rappresenta la costante Kw? La costante di equilibrio per la dissociazione di un acido forte in acqua La concentrazione degli ioni idrossido in una soluzione basica Il prodotto della concentrazione degli ioni H3O+ e OH- nell'acqua pura La concentrazione di ioni idrogeno in una soluzione acida. Lezione 006 - 09. Qual è il valore della costante Kw a 25°C? 1,0 × 10^-14 1,0 × 10^-7 1,0 × 10^14 1,0 × 10^7. Lezione 006 - 10. In una soluzione neutra, quali sono le concentrazioni relative degli ioni H3O+ e OH-? [H3O+] > [OH-] [H3O+] = [OH-] = 1,0 × 10^-7 M [H3O+] = 0 e [OH-] = 1,0 × 10^-7 M [H3O+] <[OH-]. Lezione 006 - 11. In una soluzione acida, la concentrazione di H3O+ è superiore a quella degli ioni OH-. Cosa accade al valore di Kw in una soluzione acida? Kw diminuisce Kw si annulla Kw rimane invariato Kw aumenta. Lezione 006 - 12. Secondo la teoria di Bronsted-Lowry, cosa rappresenta una coppia acido-base coniugata? Un acido che non è mai in grado di cedere protoni Un acido che dona un protone e la base che accetta lo stesso protone Un acido che accetta un protone e la base che lo cede Un acido e un altro acido che condividono lo stesso protone. Lezione 006 - 13. La costante di dissociazione acida (Ka) di un acido è definita come: La concentrazione di acido in una soluzione a pH neutro La velocità con cui l'acido si dissocia in acqua La quantità di base coniugata prodotta dalla dissociazione dell’acido Il rapporto tra la concentrazione degli ioni idrogeno ([H+]) e la concentrazione dell’acido non dissociato ([HA]) in una soluzione acida. Lezione 006 - 14. Se un acido ha una Ka elevata, quale delle seguenti affermazioni è corretta? L'acido è debole e si dissocia poco in acqua La concentrazione di ioni idrogeno [H+] è uguale alla concentrazione dell’acido non dissociato L'acido non si dissocia affatto L'acido è forte e si dissocia quasi completamente in acqua. Lezione 007 - 01. Quale dei seguenti esempi rappresenta una reazione di ossidoriduzione? NaCl → Na+ + Cl- CaCl2 → Ca²⁺ + 2Cl⁻ H2O → H2 + O2 CO2 + H2O → H2CO3. Lezione 009 - 01. Nel gruppo carbonilico, quale affermazione non è corretta riguardo alla geometria e all'ibridazione del carbonio? Il carbonio è ibridato sp e la geometria è lineare Il carbonio è ibridato sp³ e la geometria è tetraedrica Il carbonio è ibridato sp² e la geometria è piramidale Il carbonio è ibridato sp² e la geometria è planare. Lezione 009 - 02. In una molecola di estere, quale dei seguenti gruppi è legato al carbonio tramite un legame semplice? Un gruppo idrossilico Un gruppo amminico Un gruppo alchilico Un gruppo carbossilico. Lezione 009 - 03. Nel gruppo carbonilico (C=O), come sono orientati gli orbitali atomici del carbonio e dell'ossigeno per formare il legame di tipo covalente? Gli orbitali sp² del carbonio e dell'ossigeno si sovrappongono per formare un solo legame π (p greco) L'orbitale sp³ del carbonio si sovrappone con l'orbitale π (p greco) dell'ossigeno L'orbitale sp² del carbonio si sovrappone con l'orbitale p (s) dell'ossigeno per formare un legame sigma, e l'orbitale p del carbonio si sovrappone con l'orbitale p dell'ossigeno per formare il legame π (p greco) Gli orbitali s dei due atomi si sovrappongono lungo l'asse Z. Lezione 009 - 04. Quale tra i seguenti composti contiene un gruppo estere (-COO-)? Acetato di etile Acetone Etanolo Acido butirrico. Lezione 009 - 05. Il gruppo carbonilico (C=O) è particolarmente suscettibile ad attacchi nucleofili. Quale delle seguenti caratteristiche rende il carbonio del gruppo carbonilico un buon sito di attacco per un nucleofilo? La geometria tetraedrica del carbonio rende difficile l'approccio del nucleofilo Il carbonio è caricato positivamente a causa della polarizzazione del legame C=O, in cui O essendo più elettronegativo attira su di sé gli elettroni di legame L'ossigeno del gruppo carbonilico ha una carica positiva che attira il nucleofilo Il carbonio ha una carica negativa, favorendo l'attrazione verso un nucleofilo positivo. Lezione 009 - 06. Durante l'attacco nucleofilo al gruppo carbonilico, quale delle seguenti specie chimiche può agire come nucleofilo? Una molecola di acqua Un catione metallico come Na⁺ Uno ione positivo come H₃O⁺ Un anione come OH⁻ o un gruppo -OH che ha perso un protone (-O⁻ alcolato). Lezione 009 - 07. Quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo al gruppo amminico (-NH₂)? Le ammine secondarie contengono due gruppi alchilici legati all'azoto Le ammine primarie contengono un atomo di azoto legato a un solo gruppo alchilico Le ammine terziarie contengono un atomo di azoto legato a tre gruppi alchilici È sempre legato a un atomo di carbonio con un legame doppio. Lezione 009 - 08. Il gruppo funzionale carbossilico (-COOH) è presente in quale dei seguenti composti? Acido benzoico Acetone Glicerolo Etanolo. Lezione 009 - 09. Quale tra i seguenti gruppi funzionali è caratterizzato dalla presenza di un gruppo -OH legato a un gruppo R? Aldeide Alcol Chetone Ammina. Lezione 009 - 10. Cosa caratterizza un tioestere? È un composto che contiene un gruppo carbonile legato a un gruppo amino È un estere in cui l'atomo di ossigeno è sostituito da un atomo di zolfo È un composto che contiene un atomo di azoto legato a due gruppi alchilici È un estere aromatico. Lezione 009 - 11. In una reazione di tautomeria cheto-enolica, quale dei seguenti meccanismi è tipicamente coinvolto? Rottura del legame C-C per formare due composti separati Trasferimento di un atomo di idrogeno e un trasferimento di un gruppo -OH Attacco nucleofilo da parte di un gruppo carbonilico Trasferimento di un atomo di idrogeno e riorganizzazione del doppio legame tra il carbonio e l'ossigeno. Lezione 009 - 12. Quale tra le seguenti affermazioni è corretta riguardo al gruppo funzionale delle ammine? Le ammine sono derivate da un alcol attraverso una reazione di ossidazione Le ammine contengono un atomo di azoto legato a uno o più gruppi alchilici o arilici Le ammine sono composti aromatici contenenti un atomo di zolfo Le ammine hanno un gruppo carbonile legato a un atomo di azoto. Lezione 009 - 13. Quale tra i seguenti composti contiene un gruppo carbossilico (-COOH)? Fenolo Acetone Acido acetico Etanolo. Lezione 009 - 14. Qual è la caratteristica principale dei chetoni rispetto alle aldeidi? I chetoni hanno un gruppo carbonile legato a due gruppi R, mentre nelle aldeidi il carbonile è legato a un gruppo R e un atomo di idrogeno Le aldeidi sono sempre aromatiche, mentre i chetoni sono sempre alifatici I chetoni contengono un atomo di azoto nel gruppo funzionale, mentre le aldeidi non lo hanno I chetoni hanno un gruppo carbonile legato a due atomi di idrogeno, mentre le aldeidi ne hanno uno legato a un atomo di idrogeno e uno a un gruppo R. Lezione 009 - 15. In una molecola in cui il carbonio è ibridato sp³, quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo alla disposizione degli orbitali ibridi? Gli orbitali ibridi sp³ sono disposti a 90°, formando un angolo di legame di 90° Gli orbitali ibridi sp³ sono disposti a 120°, formando un angolo di legame di 120° Gli orbitali ibridi sp³ sono disposti a 180°, formando un angolo di legame di 180° Gli orbitali ibridi sp³ sono disposti a 109,5°, formando un angolo di legame di 109,5°. Lezione 009 - 16. Qual è la disposizione spaziale degli orbitali ibridi sp di un atomo di carbonio in una molecola con legame triplo (ad esempio, etino, C₂H₂)? Gli orbitali ibridi sp sono disposti a un angolo di 180° Gli orbitali ibridi sp sono disposti a un angolo di 120° Gli orbitali ibridi sp sono disposti a un angolo di 109,5° Gli orbitali ibridi sp sono disposti a un angolo di 90°. Lezione 009 - 17. La tautomeria cheto-enolica è un esempio di equilibrio chimico tra due forme isomeriche di una molecola. Quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo la tautomeria cheto-enolica? Il chetone è più stabile dell'enolo nella maggior parte dei casi L'enolo ha un gruppo carbonilico (C=O) mentre il chetone ha un gruppo -OH Il chetone è una forma instabile e poco comune Il gruppo enolo è generalmente più stabile e prevale nella maggior parte dei composti. Lezione 010 - 01. Qual è il primo passo nel determinare la configurazione (R o S) di un centro chirale usando la nomenclatura RS? Osservare la disposizione spaziale dei gruppi attorno al centro chirale Identificare se il composto è un enantiomero o un diastereoisomero Assegnare i numeri di priorità ai sostituenti in base alla priorità -OCH3 >-OH>NH2>-COOH > -CHO>-CH2OH> -CH3> -H Determinare la posizione del gruppo più ingombrante. Lezione 010 - 02. Qual è il numero massimo di stereoisomeri che un composto con 3 centri chirali può avere? 8 12 4 6. Lezione 010 - 03. Cosa sono i diastereoisomeri? Isomeri che sono immagini speculari non sovrapponibili l’una dell’altra Isomeri che differiscono solo per l'orientamento di un gruppo funzionale Isomeri che hanno la stessa formula chimica e la stessa disposizione spaziale Isomeri che hanno la stessa formula chimica e differiscono solo per la disposizione spaziale di atomi attorno ai centri chirali, ma non sono immagini speculari l'una. Lezione 010 - 04. Un composto con due centri chirali avrà: 8 stereoisomeri possibili Nessuno stereoisomero 4 stereoisomeri possibili 2 stereoisomeri possibili. Lezione 010 - 05. Se due composti sono diastereoisomeri, quale delle seguenti affermazioni è corretta? Hanno la stessa configurazione relativa attorno a tutti i centri chirali Hanno la stessa configurazione relativa attorno ad almeno uno dei centri chirali Non sono immagini speculari e differiscono nella disposizione spaziale degli atomi attorno ai centri chirali Sono sempre immagini speculari l’uno dell’altro. Lezione 010 - 06. Come si determina se un centro chirale è configurato come R o S nella nomenclatura RS? Se i gruppi sono disposti in senso orario, la configurazione è S La configurazione dipende solo dalla natura chimica dei gruppi, non dalla loro disposizione spaziale Se i gruppi sono disposti in senso orario, la configurazione è R Se i gruppi sono disposti in senso antiorario, la configurazione è R. Lezione 010 - 07. Nel sistema di nomenclatura D/L, come vengono determinati D e L per un monosaccaride? In base alla disposizione dei gruppi -OH attorno ai centri chirali In base alla solubilità del composto in acqua In base alla configurazione del centro chirale più lontano dal gruppo funzionale, confrontato con il D-gliceraldeide In base alla posizione del gruppo aldeidico o chetonico. Lezione 010 - 08. Nel sistema D/L, quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo alla relazione tra D e L? D è sempre un isomero destrogiro e L è sempre un isomero levogiro D e L si riferiscono alla direzione di rotazione della luce polarizzata I composti D e L sono sempre enantiomeri l'uno dell'altro La designazione D e L si riferisce alla struttura assoluta, non alla rotazione della luce. Lezione 010 - 09. Nel sistema D/L riferito agli aminoacidi, come viene determinata la configurazione D o L? La configurazione D o L è determinata in base alla reattività chimica dell'amminoacido La configurazione D o L si determina in base alla direzione di rotazione della luce polarizzata La configurazione D o L è determinata dalla posizione dei gruppi R attorno al carbonio alfa La configurazione D o L si basa sulla posizione del gruppo con priorità più alta che viene assegnata al gruppo con l’atomo avente il numero atomico maggiore legato al. Lezione 010 - 10. Qual è la differenza tra gli aminoacidi D e L nel sistema di nomenclatura? Gli aminoacidi L sono quelli che si trovano naturalmente nelle proteine, mentre gli aminoacidi D sono quelli che si trovano nelle molecole sintetiche Gli aminoacidi D hanno un gruppo amino invertito rispetto agli aminoacidi L Gli aminoacidi D sono preferiti in natura per la sintesi proteica rispetto agli aminoacidi L Gli aminoacidi D hanno una maggiore solubilità in acqua rispetto agli aminoacidi L. Lezione 010 - 11. Quale dei seguenti composti è un esempio di stereoisomero ottico? Acido tartarico, che esiste in due forme enantiomeriche Acido acetico, che non ha stereoisomeri Glucosio, che ha una forma anomerica alfa e beta 2-butene, che può essere cis o trans. Lezione 011 - 01. L'amminoacido riportato in figura è? metionina prolina triptofano asparagina. Lezione 011 - 02. l'amminoacido riportato in figura è? glutammina lisina asparagina treonina. Lezione 011 - 03. Relativamente al composto rappresentato in figura quale amminoacido ha ha il gruppo Amminico libero ? glicina serina cisteina valina. Lezione 011 - 04. Come si chiama l'amminoacido riportato in figura? arginina alanina lisina asparagina. Lezione 011 - 05. come si chiama l'amminoacido riportato in figura? prolina valina acido aspartico asparagina. Lezione 011 - 06. il carbonio alfa di un amminoacido è legato a : Un gruppo amminico, un gruppo carbossilico , un atomo di idrogeno e un gruppo solforico Un gruppo amminico , due gruppi carbossilici, un gruppo carbonilico Un gruppo amminico, un gruppo carbossilico , un atomo di idrogeno e un gruppo R variabile definito catena laterale. due gruppi amminici, un gruppo carbossilico acido ed un atomo di idrogeno. Lezione 011 - 07. Quale dei seguenti è un imminoacido acido aspartico glicina lisina prolina. Lezione 011 - 08. Una struttura che ha legami idrogeno tra catene polipeptidiche disposte fianco a fianco è chiamata____ Struttura terziaria α-elica struttura primaria Fogli β pieghettati. Lezione 011 - 09. Un tripeptidie ha 3 amminoacidi e 2 legami peptidici 2 amminoacidi e 2 legami peptidici 3 amminoacidi e 3 legami peptidici 2 amminoacidi e 3 legami peptidici. Lezione 011 - 10. L'amminoacido riportato in figura è? asparagina prolina triptofano metionina. Lezione 011 - 11. Quale è l'amminoacido rappresentato in figura? L-arginina L-valina L-lisina nessuna delle precedenti risposte è corretta. Lezione 011 - 12. Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura? L-istidina L-prolina L-cisteina nessuna delle precedenti risposte è corretta. Lezione 011 - 13. Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura? L-prolina L-valina L-istidina L-leucina. Lezione 011 - 14. Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura? L-Leucina L-glutammina acido L-aspartico acido L-glutammico. Lezione 011 - 15. quale composto è rappresentato nella seguente figura? un dipeptide : la serin-prolina un dipeptide : la serin-cisteina un dipeptide : la glicin-cisteina un dipeptide : la glicin-prolina. Lezione 011 - 16. Cosa rappresenta il seguente composto? un generico tetrapetide un generico dipeptide un generico tripeptide una acido nucleico. Lezione 011 - 17. Gli amminoacidi con gruppi R alifatici non polari sono caratterizzati da: Catene laterali con cariche negative Catene laterali contenenti gruppi amminici Catene laterali contenenti gruppi idrossilici Catene laterali contenenti atomi di carbonio e idrogeno che non formano legami idrogeno. Lezione 011 - 18. Quale delle seguenti affermazioni è più probabile che sia vera per i gruppi R non polari degli amminoacidi in soluzione acquosa? Sono idrofili e si trovano all'interno delle proteine. Sono idrofobici e si trovano sulla superficie delle proteine. Sono idrofili e si trovano sulla superficie delle proteine Sono idrofobici e si trovano all'interno delle proteine. Lezione 011 - 19. Come si chiama l'amminoacido rappresentato in figura? Glicina Cisteina Asparagina Prolina. Lezione 011 - 20. Quale tra i seguenti amminoacidi ha una catena laterale carica negativa a pH? Glutammato Prolina Glutammina Alanina. Lezione 011 - 21. Quale amminoacido presenta una catena laterale carico positivamente a pH 7? NESSUNA Asparagina Glutammato Fenilalanina Treonina. Lezione 011 - 22. Quale amminoacido ha un gruppo R alifatico non polare? Aspartato Cisteina Treonina Leucina. Lezione 011 - 23. Gli amminoacidi con gruppi R carichi negativamente sono caratterizzati da: Un gruppo R che contiene un anello aromatico Un gruppo amminico che lega un protone e acquisisce una carica positiva Un gruppo carbossilico che dona un protone e acquisisce una carica negativa Un gruppo metilico che non forma legami idrogeno. Lezione 011 - 24. Gli amminoacidi con gruppi R carichi positivamente sono noti per avere: Cariche negative Un gruppo amino che può legare un protone per formare una carica positiva Catene laterali idrofobiche Un gruppo amino primario nel loro gruppo R. Lezione 011 - 25. Quale dei seguenti amminoacidi appartiene alla categoria con gruppi R polari non carichi? Fenilalanina Lisina Serina Glutammato. Lezione 011 - 26. Quale amminoacido è un esempio di amminoacido con un gruppo R aromatico? Alanina Fenilalanina Serina Aspartato. Lezione 011 - 27. l fattore che NON influisce sul valore di pKa di un amminoacido è _________ Peso molecolare Le interazioni con altri gruppi di peptidi R Altri fattori ambientali La perdita di carica nei gruppi α-carbossile e α-ammino. Lezione 012 - 01. Qual è il punto isoelettrico della glicina, se i suoi pKa sono 2,34 (gruppo carbossilico) e 9,60 (gruppo amminico)? 7.12 8.56 5.97 6.12. Lezione 012 - 02. Per l'amminoacido istidina, che ha pKa di 1,80 (gruppo carbossilico), 9,17 (gruppo amminico) e 6,00 (gruppo imidazolico), come si calcola il punto isoelettrico? Si calcola la media tra i pKa del gruppo carbossilico e del gruppo imidazolico Si calcola la media tra i pKa del gruppo amminico e del gruppo imidazolico Si usa solo il pKa del gruppo amminico Si usa solo il pKa del gruppo carbossilico. Lezione 012 - 03. Qual è il punto isoelettrico dell’acido glutammico, considerando che i suoi pKa sono 2,19 (gruppo carbossilico), 4,25 (gruppo γ-carbossilico) e 9,67 (gruppo amminico)? 3.72 6.22 4.72 5.22. Lezione 013 - 01. Qual è la principale caratteristica delle alfa-eliche? Gli amminoacidi sono disposti in una spirale, con legami idrogeno che si formano tra due aminoacidi posti a 4 residui di distanza lungo l’asse della spirale Gli amminoacidi sono disposti in un foglietto piatto Gli amminoacidi sono disposti in una spirale, con legami idrogeno che si formano tra due aminoacidi posti a 6 residui di distanza lungo l’asse della spirale I legami idrogeno si formano tra le catene laterali degli amminoacidi. Lezione 013 - 02. In quale delle seguenti strutture secondarie è più probabile trovare residui di prolina? Una regione superavvolta. Un barile α/β. Un foglietto β. Un ripiegamento β. Lezione 013 - 03. Cosa caratterizza la struttura secondaria di una proteina? La formazione di legami peptidici tra i residui di amminoacidi L’organizzazione degli amminoacidi in strutture come alfa-eliche e foglietti beta La sequenza lineare degli amminoacidi Il ripiegamento tridimensionale complesso della proteina. Lezione 013 - 04. Quale, tra i seguenti composti, NON è un costituente di un generico acido nucleico? Serina Adenina Guanina Timina. Lezione 013 - 05. La struttura quaternaria di una proteina è generata: dall'ordine di sequenza degli amminoacidi da legami disolfuro dalle interazioni fra due o più catene polipeptidiche dai legami idrogeno fra legami peptidici. Lezione 013 - 06. Il legame peptidico è presente: nelle proteine nei polisaccaridi nei carboidrati negli acidi nucleici. Lezione 013 - 07. Cosa determina la stabilità di una alfa-elica? La formazione di legami idrogeno tra i gruppi NH e CO di amminoacidi situati a intervalli regolari lungo la catena polipeptidica La formazione di legami ionici tra i gruppi laterali degli amminoacidi La presenza di un alto numero di amminoacidi aromatici lungo la catena ψ (psi) e ϕ (phi) nello scheletro carbonioso della proteina La presenza di legami peptidici a distanza lunga. Lezione 013 - 08. I ripiegamenti beta (beta-turn) sono importanti per: Favorire la formazione di legami disolfuro tra i residui di cisteina Aumentare la rigidità e la resistenza alla trazione della proteina Stabilizzare la forma tridimensionale della proteina, permettendo il cambiamento di direzione nella catena polipeptidica Legare i gruppi prostetici alle proteine. Lezione 013 - 09. Quale dei seguenti anelli eterociclici è sempre presente nella struttura degli acidi nucleici? Tiofene Pirrolo Pirimidina Piridina. Lezione 013 - 10. Qual è la differenza principale tra foglietti beta paralleli e antiparalleli? Non c'è differenza tra i foglietti beta paralleli e antiparalleli I foglietti beta paralleli sono stabilizzati da legami ionici, mentre gli antiparalleli da legami idrogeno I foglietti beta paralleli si formano solo con amminoacidi aromatici, mentre gli antiparalleli con amminoacidi alifatici Nei foglietti beta paralleli i filamenti corrono nella stessa direzione, mentre negli antiparalleli sono orientati in direzioni opposte. Lezione 013 - 11. Da cosa sono costituito un foglietto beta? Da amminoacidi che sono disposti in una spirale, con legami idrogeno che si formano tra due aminoacidi posti a 4 residui di distanza lungo l’asse della spirale Da due o più sequenze polipeptidiche detti filamenti β, che si affiancano lateralmente e sono stabilizzati dalla presenza di legami idrogeno perpendicolari ai filamenti β del foglietto Da amminoacidi che sono disposti in una spirale, con legami idrogeno che si formano tra due aminoacidi posti a 6 residui di distanza lungo l’asse della spirale Da organizzazioni di amminoacidi in strutture ad alfa-eliche. Lezione 013 - 12. Cosa rappresentano i legami ϕ (phi) e ψ (psi) nella struttura delle proteine? I legami N-Cα e Cα-C del legame ammidico che possono ruotare solo parzialmente, e formano degli angoli denominati rispettivamente ϕ (phi) e ψ (psi) nello scheletro carbonioso della proteina I legami tra i gruppi laterali degli amminoacidi I legami N-Cα e Cα-C del legame ammidico che possono ruotare solo parzialmente, e formano degli angoli denominati rispettivamente ψ (psi) e ϕ (phi) nello scheletro carbonioso della proteina I legami che stabilizzano la struttura terziaria delle proteine. Lezione 013 - 13. Cosa caratterizza il legame ammidico in una proteina? È un parziale doppio legame, con una parziale delocalizzazione elettronica tra l'azoto e l'ossigeno È un legame ionico che stabilizza la struttura della proteina È un legame covalente tra due gruppi amminici È un legame semplice tra due atomi di carbonio. Lezione 013 - 14. Quale tra i seguenti amminoacidi contiene un gruppo R in grado di formare un legame disolfuro che stabilizza la struttura delle proteine? Cisteina Alanina Glicina Fenilalanina. Lezione 013 - 15. Cosa caratterizza la struttura terziaria di una proteina? La sequenza lineare di amminoacidi La disposizione in eliche α o foglietti β L’orientamento del legame peptidico tra i vari amminoacidi L’organizzazione tridimensionale e la formazione di interazioni tra i gruppi laterali. Lezione 013 - 16. La struttura secondaria di una proteina è stabilizzata principalmente da quale tipo di legami? Legami peptidici Legami ionici Legami a idrogeno Legami covalenti. Lezione 013 - 17. Quali legami sono planari (cioè, non possono ruotare) nello scheletro di un polipeptide? I legami C–N I legami Cα–Cα. Sia i legami Cα–C sia quelli N–Cα. I legami Cα–C. Lezione 014 - 01. Qual è la principale funzione del "coiled coil" nella struttura della alfa-cheratina? Facilita l’interazione della cheratina con altre proteine nella membrana cellulare Permette la formazione di legami disolfuro tra i gruppi laterali delle cisteine Riduce la solubilità della proteina in ambienti acquosi Aumenta la la resistenza alla trazione e la stabilità della struttura quaternaria, rendendo la proteina resistente e durevole. Lezione 014 - 01. Qual è la principale funzione del "coiled coil" nella struttura della alfa-cheratina? Riduce la solubilità della proteina in ambienti acquosi Aumenta la la resistenza alla trazione e la stabilità della struttura quaternaria, rendendo la proteina resistente e durevole Facilita l’interazione della cheratina con altre proteine nella membrana cellulare Permette la formazione di legami disolfuro tra i gruppi laterali delle cisteine. Lezione 014 - 02. Qual è la caratteristica principale della struttura secondaria del collagene? La struttura è costituita da foglietti beta stabilizzati da legami idrogeno Ha una struttura foglietto beta a sinistra con quattro residui per giro Ha una struttura a doppia elica destrorsa con due residui per giro Ha una struttura elicoidale sinistrorsa con tre residui amminoacidici per giro. Lezione 014 - 03. Quali sono i tre amminoacidi che si ripetono nella sequenza tipica del collagene, e quale ruolo svolgono? Glycine, Alanine e Proline; stabilizzano la struttura alfa-elica Glycine, Valine e Leucine; forniscono rigidità alla struttura quaternaria Glycine, Proline e 4-idrossiprolina (4-Hyp); sono cruciali per la stabilità dell'elica sinistrorsa del collagene Glycine, Glutamine e Tyrosine; favoriscono il legame idrogeno tra le catene. Lezione 014 - 04. Perché la glicina è così importante nella struttura del collagene? La glicina aiuta a mantenere la stabilità della struttura secondaria del collagene grazie ai suoi legami idrofobici La glicina occupa il sito centrale della tripla elica, dove può essere compatibile con la struttura sinistrorsa La glicina è il principale amminoacido che forma il legame idrogeno con la prolina La glicina è fondamentale per la formazione di legami disolfuro tra le catene polipeptidiche. Lezione 014 - 05. Qual è il ruolo della 4-idrossiprolina (4-Hyp) nella struttura del collagene? È fondamentale per la stabilità della struttura del collagene, grazie alla sua capacità di formare legami idrogeno Favorisce la formazione di legami idrogeno tra le catene polipeptidiche Stabilizza la tripla elica del collagene grazie ai legami ionici Impedisce l'aggregazione delle molecole di collagene nella matrice extracellulare. Lezione 014 - 06. Qual è la funzione principale della vitamina C nella sintesi del collagene? Stimola la produzione di elastina insieme al collagene Aiuta a ridurre l'ossidazione delle catene di collagene Inibisce la formazione di legami disolfuro tra le catene di collagene È coinvolta nell'idrossilazione della prolina a 4-idrossiprolina, essenziale per la stabilità della struttura del collagene. Lezione 014 - 07. Cosa succede se c'è una carenza di vitamina C nel corpo umano? La produzione di elastina aumenta in assenza di vitamina C, compensando il difetto del collagene Si verifica una riduzione della formazione di 4-idrossiprolina, portando a una debolezza della struttura del collagene e causando il collasso dei vasi sanguigni, come nel caso dello scorbuto Non ci sono effetti sul collagene, ma la vitamina C è necessaria solo per la protezione contro lo stress ossidativo La sintesi di collagene è rallentata e la stabilità della tripla elica è compromessa, portando a disturbi come il rachitismo. Lezione 014 - 08. Quale di questi effetti è associato alla carenza di 4-idrossiprolina nel collagene? Aumento della rigidità della pelle e dei tendini Aumento della produzione di ossigeno per i fibroblasti Perdita di stabilità e solubilità della tripla elica del collagene, riducendo la resistenza meccanica dei tessuti connettivi Diminuzione della resistenza ossea e muscolare. Lezione 015 - 01. Qual è la funzione del gruppo eme nell'emoglobina? Regola la sintesi del colesterolo nel sangue Permette la formazione di legami tra l'emoglobina e i lipidi Coadiuva il trasporto e la conservazione dell'ossigeno Facilita il trasferimento di elettroni in modo rapido e reversibile. Lezione 015 - 01. Qual è la funzione del gruppo eme nell'emoglobina? Coadiuva il trasporto e la conservazione dell'ossigeno Facilita il trasferimento di elettroni in modo rapido e reversibile Regola la sintesi del colesterolo nel sangue Permette la formazione di legami tra l'emoglobina e i lipidi. Lezione 015 - 02. In che modo l'atomo di ferro nel gruppo eme dell'emoglobina differisce dal ferro nei citocromi? Nell'emoglobina, l'atomo di ferro è sempre nello stato ferrico (Fe3+) L'atomo di ferro nell'emoglobina è presente solo come Fe3+ e non può legarsi all'ossigeno Nei citocromi, come nell’eme, l'atomo di ferro alterna tra gli stati ferroso (Fe2+) e ferrico (Fe3+)L'atomo di ferro nell'emoglobina è presente solo come Fe3+ e non può legarsi all'ossigeno L'atomo di ferro nell'emoglobina è solo nello stato ferroso (Fe2+), mentre nei citocromi alterna tra Fe2+ e Fe3+. Lezione 015 - 03. Qual è la struttura chimica di base dell'eme? Un anello porfirinico formato da 6 anelli pirrolici con un atomo di ferro (Fe2+) al centro Un anello porfirinico formato da 4 anelli pirrolici con un atomo di ferro (Fe2+) al centro Un anello aromatico con un atomo di ferro (Fe3+) al centro Un anello pirrolico con un atomo di rame al centro. Lezione 015 - 04. In quale parte della struttura dell'eme è situato lo ione ferroso (Fe2+)? A forma di ponte tra due anelli pirrolici Al centro dell'anello di porfirina, con legami di coordinazione con 6 atomi di azoto Al centro dell'anello di porfirina, con legami di coordinazione con 4 atomi di azoto Su un legame covalente con il gruppo amminico di un residuo di lisina. Lezione 015 - 05. Quali sono i legami di coordinazione che si formano attorno al ferro nello stato ferroso (Fe2+) nell'eme? Quattro legami con gli atomi di azoto dei gruppi amminici di un'anima proteica Due legami con atomi di azoto e quattro con atomi di carbonio Sei legami: quattro legami con gli atomi di azoto dell'anello porfirinico e due legami perpendicolari al piano, uno con un residuo di istidina e uno con l'ossigeno (O2) Otto legami: sei legami con gli atomi di azoto dell'anello porfirinico e due legami perpendicolari al piano, uno con un residuo di istidina e uno con l'ossigeno (O2). Lezione 015 - 06. Come è composta l'emoglobina A (HbA)? Da due catene α (alfa) e due catene β (beta) unite da legami non covalenti Da quattro catene polipeptidiche identiche, tutte α (alfa) Da una sola catena α (alfa) e una sola catena β (beta) Da due catene α (alfa) e due catene β (beta) unite da legami covalenti. Lezione 015 - 07. Dove si trova esclusivamente l'emoglobina e qual è la sua funzione principale? Nelle piastrine, per coagulare il sangue Nei globuli bianchi, per difendere l'organismo Nei globuli rossi, per trasportare ossigeno dai polmoni ai capillari tissutali Nel muscolo, per immagazzinare ossigeno. Lezione 015 - 08. Cosa determina lo spostamento reciproco dei dimeri nell'emoglobina? La transizione tra le forme deossiemoglobina (T) e ossiemoglobina (R) La formazione dei legami tra il ferro ferrico (Fe3+) e l'ossigeno (O2) La transizione tra le forme deossiemoglobina (R) e ossiemoglobina (T) La separazione delle catene α (alfa) e β (beta). Lezione 015 - 09. Quando l'emoglobina è nella forma ossiemoglobina (R), cosa avviene riguardo al legame con l'ossigeno? L'emoglobina non lega l'ossigeno ma si trova nella sua forma tesa La molecola si trova nella forma deossiemoglobina, priva di affinità per l'ossigeno Il ferro (Fe2+) giace sul piano dell'eme, e la molecola ha un'alta affinità per l'ossigeno I dimeri α1β1 e α2β2 sono associati da legami ionici e idrogeno che impediscono il legame con l'ossigeno. Lezione 015 - 10. Qual è la struttura dell'emoglobina quando si trova nella forma deossiemoglobina (T)? Nella T struttura i dimeri α1β1 e α2β2 poco associati da legami ionici e idrogeno e il Fe2+ si trova sul piano dell’eme, e ha alta affinità per l‘O2 La struttura in cui i dimeri α1β1 e α2β2 sono liberi di muoversi tra loro La forma ad alta affinità per l'ossigeno, dove il ferro (Fe2+) giace sul piano dell'eme Nella T struttura i dimeri α1β1 e α2β2 sono strettamente associati da legami ionici e idrogeno, impedendo il movimento reciproco, e il Fe2+ si trova al di fuori del piano. Lezione 016 - 01. Nella cinetica enzimatica Km significa La concentrazione di substrato che dà una metà di Vmax La concentrazione dell'enzima La costante di dissociazione del complesso enzima-substrato La metà della concentrazione di substrato necessaria per raggiungere la Vmax. Lezione 016 - 02. Quale delle seguenti affermazioni riguardo ai coenzimi e cofattori è corretta? I coenzimi sono inorganici e non si alterano durante la reazione I coenzimi derivano solitamente da vitamine e si alterano durante la reazione, diventando cosubstrat I cofattori e i coenzimi sono entrambi proteine che si legano all'enzima per attivarlo I cofattori sono sempre molecole organiche, mentre i coenzimi sono sempre inorganici. Lezione 016 - 03. La Km di un enzima per un substrato è: la concentrazione di substrato che determina una velocità semimassimale della reazione. la concentrazione dell'enzima richiesta per la catalisi fisiologica. la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima. la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima. Lezione 016 - 04. Nel modello di Michaelis-Menten, cosa succede quando la concentrazione del substrato è molto alta? La velocità della reazione continua a crescere indefinitamente, superando la Vmax La velocità della reazione aumenta solo se l'enzima viene modificato chimicamente La velocità della reazione non aumenta più, in quanto tutti i siti attivi dell'enzima sono saturati dal substrato La velocità della reazione diminuisce drasticamente, portando alla denaturazione dell'enzima. Lezione 016 - 05. Nel grafico della cinetica di Michaelis-Menten, come viene rappresentata la velocità iniziale della reazione (V0)? È rappresentata lungo l'asse delle ordinate, in funzione del numero di molecole di prodotto formate È rappresentata lungo l'asse delle ascisse, in funzione della concentrazione dell'enzima È rappresentata lungo l'asse delle ordinate, in funzione della concentrazione del substrato È rappresentata lungo l'asse delle ordinate, in funzione del pH della soluzione. Lezione 016 - 06. La curva di velocità di una reazione enzimatica, secondo il modello di Michaelis-Menten, è caratterizzata da un'iperbole. Quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo alla Vmax? La Vmax rappresenta la massima velocità della reazione, che viene raggiunta quando tutti i siti attivi dell'enzima sono saturati dal substrato La Vmax è il punto in cui la concentrazione del substrato è uguale alla concentrazione dell'enzima La Vmax rappresenta la velocità iniziale della reazione quando la concentrazione del substrato è molto bassa La Vmax è una velocità che non può mai essere raggiunta in una reazione enzimatica. Lezione 016 - 07. Qual è la descrizione corretta dell'energia dello stato di transizione in una reazione catalizzata da un enzima? È l'energia necessaria per scindere i legami del substrato È l'energia necessaria per portare i reagenti allo stato di massimo disordine durante la reazione È l'energia che viene rilasciata quando il prodotto finale si forma durante la reazione È l'energia minima che i reagenti devono possedere affinché la reazione avvenga, ed è abbassata dalla presenza dell'enzima. Lezione 016 - 08. In un enzima, cosa succede se la porzione non proteica è un metallo come Fe, Cu o Zn? La porzione non proteica diventa un coenzima che partecipa alla catalisi La porzione non proteica è un coenzima che si lega alla proteina per formare l'oloenzima La porzione non proteica prende il nome di cofattore, essendo fondamentale per l'attività enzimatica La porzione non proteica non è necessaria per l'attività enzimatica e non influisce sulla funzione dell'enzima. Lezione 016 - 09. Qual è la definizione corretta di apoenzima e quale dei seguenti esempi rappresenta una situazione in cui l'apoenzima è inattivo? L'apoenzima è la forma inattiva di un enzima che manca della sua componente non proteica (coenzima o cofattore) L'apoenzima è una proteina che contiene un cofattore metallico e funziona senza bisogno di un coenzima L'apoenzima è la porzione non proteica di un enzima e diventa attivo quando si lega al coenzima L'apoenzima è un tipo di coenzima che si lega all'enzima per attivarlo. Lezione 016 - 10. Cosa significa che gli enzimi rimangono invariati alla fine della reazione chimica? Gli enzimi sono degradati durante la reazione e non sono più funzionali dopo il processo Gli enzimi vengono consumati nel corso della reazione, ma non sono presenti nei prodotti finali Gli enzimi non subiscono cambiamenti permanenti durante la reazione e possono essere riutilizzati per catalizzare altre reazioni Gli enzimi agiscono come substrati nella reazione e vengono trasformati in prodotti. Lezione 016 - 11. Qual è il risultato finale del modello dell'adattamento indotto quando l'enzima ha completato la sua funzione catalitica? L'enzima cambia irreversibilmente la sua conformazione e non può più catalizzare altre reazioni Il complesso enzima-prodotto (EP) si dissocia, liberando il prodotto e lasciando l'enzima temporaneamente alterato; al ritorno spontaneo dell’enzima alla sua conformazione nativa sarà pronto a catalizzare un'altra reazione Il substrato viene modificato irreversibilmente durante la reazione, e l'enzima non può più legare un altro substrato Il complesso enzima-prodotto (EP) si dissocia, liberando il prodotto e lasciando l'enzima inalterato, pronto a catalizzare un'altra reazione. Lezione 016 - 12. Nel modello dell'adattamento indotto, quale di queste fasi è correttamente descritta? Dopo che il substrato si lega all'enzima, il complesso enzima-substrato (ES) si trasforma direttamente nel complesso enzima-prodotto (EP) senza cambiamenti conformazionali Il substrato si lega all'enzima senza alcun cambiamento conformazionale, ma il complesso EP si dissocia dopo aver eseguito la reazione Il substrato induce un cambiamento conformazionale che facilita la conversione dell'enzima nel suo stato attivo, ma il complesso EP non si dissocia mai Il substrato legato induce un cambiamento conformazionale che porta alla formazione del complesso enzima-prodotto (EP), che successivamente si dissocia, liberando il prodotto e lasciando l'enzima inalterato. Lezione 016 - 13. Secondo il modello dell'adattamento indotto, quale delle seguenti affermazioni descrive meglio il processo di interazione tra enzima e substrato? L'enzima ha una struttura rigida che si adatta perfettamente al substrato prima del legame Il legame del substrato induce un cambiamento conformazionale nell'enzima che facilita la formazione del complesso enzima-prodotto (EP), e necessita di energia, infatti, l’enzima aumenta l’energia di attivazione della reazione Il substrato non provoca alcun cambiamento conformazionale nell'enzima e l'interazione avviene esclusivamente tramite legami ionici Il legame del substrato induce un cambiamento conformazionale nell'enzima che facilita la formazione del complesso enzima-prodotto (EP). Lezione 016 - 14. A quale classe di enzimi appartengono gli enzimi che catalizzano l'idrolisi di legami chimici con l'uso di acqua? Transferasi Isomerasi Liasi Idrolasi. Lezione 016 - 15. Qual è la funzione principale delle ossidoriduttasi tra le sei classi di enzimi? Catalizzano reazioni in cui vengono trasferiti atomi di idrogeno o elettroni Catalizzano reazioni di isomerizzazione tra molecole Iniziano reazioni di condensazione o scissione Trasferiscono gruppi chimici da una molecola all'altra. Lezione 016 - 16. Quante classi di enzimi esistono e quali sono le loro principali funzioni? Esistono sette classi di enzimi: ossidoriduttasi, transferasi, idrolasi, liasi, isomerasi, ligasi, proteasi Esistono cinque classi di enzimi: ossidoriduttasi, transferasi, idrolasi, liasi, isomerasi Esistono quattro classi di enzimi: ossidoriduttasi, transferasi, idrolasi, liasi Esistono sei classi di enzimi: ossidoriduttasi, transferasi, idrolasi, liasi, isomerasi, ligasi. Lezione 016 - 17. Quale è la principale differenza tra inibitori enzimatici reversibili competitivi e non competitivi? Gli inibitori non competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima Gli inibitori competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori non competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima. Gli inibitori competitivi sono molto più efficaci dei non competitivi e per proprio questo motivo vengono chiamati inibitori competitivi Gli inibitori non competitivi non sono specifici per un singolo enzima mentre gli inibitori competitivi sono specifici per un solo enzima o famiglia di enzimi. Lezione 016 - 18. In seguito alla somministrazione di un farmaco antagonista la cui molecola è complementare al sito attivo di un enzima, la quantità di prodotto della reazione enzimatica sarà probabilmente: diminuita perché il farmaco compete con il substrato. diminuita perché il farmaco si lega al substrato. aumentata perché il farmaco favorisce il legame tra enzima e substrato. Lezione 017 - 01. Cosa accade quando un monosaccaride lineare con un gruppo carbonilico reagisce con un altro gruppo ossidrile all’interno della stessa molecola? Si forma un legame peptidico Si verifica una reazione di ossidoriduzione Si forma un legame glicosidico Si forma un emiacetale o un emichetale. Lezione 017 - 01. Cosa accade quando un monosaccaride lineare con un gruppo carbonilico reagisce con un altro gruppo ossidrile all’interno della stessa molecola? Si forma un legame glicosidico Si forma un emiacetale o un emichetale Si verifica una reazione di ossidoriduzione Si forma un legame peptidico. Lezione 017 - 02. Il glicogeno, che serve come principale forma di immagazzinamento di glucosio negli animali, è simile all'amilopectina. Quale caratteristica rende il glicogeno ancora più ramificato rispetto all'amilopectina? È formato esclusivamente da glucosio Non contiene legami alfa1→6 glicosidici di D-glucosio Ha ramificazioni più frequenti con legami alfa1→4 glicosidici di D-glucosio Ha ramificazioni più frequenti con legami alfa1→6 glicosidici di D-glucosio. Lezione 017 - 03. Qual è la principale differenza strutturale tra un aldoso e un chetosio? L'aldoso ha una struttura ciclica, mentre il chetosio ha una struttura lineare L'aldoso ha un atomo di carbonio in più rispetto al chetosio Il chetosio contiene un gruppo aldeidico, mentre l'aldoso contiene un gruppo chetonico L'aldoso ha un gruppo carbonilico (-CHO) in posizione terminale, mentre il chetosioha il gruppo carbonilico (-CO-) in posizione intermedia. Lezione 017 - 04. Quando un monosaccaride con cinque o più atomi di carbonio assume una forma ciclica ad anello, quale gruppo chimico reagisce con il gruppo carbonilico per formare l'emiacetale (negli aldosi) o l'emichetale (nei chetosi)? Il gruppo metilico (-CH3) all'interno della molecola Il gruppo ossidrile (-OH) situato all'interno della molecola, vicino al gruppo carbonilico Il gruppo ossidrile (-OH) sulla parte terminale della molecola Un altro monosaccaride legato tramite un legame glicosidico. Lezione 017 - 05. Qual è la differenza principale tra un emiacetale e un emichetale? L'emiacetale si forma solo negli aldosi, mentre l'emichetale si forma nei chetosi L'emiacetale è sempre ciclico, mentre l'emichetale è sempre lineare L'emiacetale si forma dai chetosi, mentre l'emichetale si forma dagli aldosi L'emiacetale è stabile a pH acido, mentre l'emichetale si forma solo in ambienti alcalini. Lezione 017 - 06. Cosa si intende per carbonio anomerico in un monosaccaride ciclico? Il carbonio che forma un legame con il gruppo ossidrile che ha subito la reazione di emiacetale o emichetale Il carbonio che determina la configurazione della molecola Il carbonio che si trova nel centro del gruppo carbonilico Il carbonio che forma un legame glicosidico con un altro monosaccaride. Lezione 017 - 07. Quali sono le due configurazioni che può assumere il carbonio anomerico in un monosaccaride ciclico? R e S D e L Alfa e beta Cis e trans. Lezione 017 - 08. Come si definisce un monosaccaride che, dopo aver formato un anello ciclico, presenta il gruppo ossidrile del carbonio anomerico dalla parte opposta al piano dell'anello? Configurazione beta Configurazione alfa Configurazione gamma Configurazione epimerica. Lezione 017 - 09. Quale dei seguenti enunciati è corretto riguardo al legame O-glicosidico nei carboidrati? Il legame O-glicosidico è una reazione di ossidoriduzione tra due monosaccaridi Il legame O-glicosidico si forma tra il carbonio anomerico di un monosaccaride e un gruppo ossidrile di un altro monosaccaride Il legame O-glicosidico si forma tra due gruppi amminici di due monosaccaridi Il legame O-glicosidico si forma tra un gruppo aldeidico e un gruppo ossidrile di un monosaccaride. Lezione 017 - 10. Quale dei seguenti enzimi è principalmente responsabile della formazione di legami O-glicosidici tra monosaccaridi? Lipasi Amilasi Glicosiltransferasi Proteasi. Lezione 017 - 11. La formazione di un legame O-glicosidico tra due monosaccaridi avviene tramite una reazione di condensazione. Qual è il risultato di questa reazione? Si libera una molecola di ossigeno come prodotto secondario Si libera una molecola di carbonio come prodotto secondario Si libera una molecola di acqua come prodotto secondario Viene prodotto un ATP. Lezione 017 - 12. Qual è la principale differenza tra amilosio e amilopectina nell’amido? L'amilosio è composto solo da glucosio, mentre l'amilopectina contiene fruttosio L'amilosio è un polisaccaride a catena ramificata, mentre l'amilopectina è lineare L'amilosio è lineare e formato da legami alfa1→4 glicosidici di D-glucosio, mentre l'amilopectina è ramificata e presenta legami alfa1→6 oltre ai legami alfa1→4 L'amilosio ha legami alfa1→6 glicosidici di D-glucosio, mentre l'amilopectina ha legami alfa1→4. Lezione 017 - 13. Nel glicogeno e nell'amilopectina, i legami alfa1→6 sono cruciali per la ramificazione. Qual è il risultato di questi legami? Legano il glucosio in una struttura lineare senza ramificazioni Riducono la solubilità del polisaccaride Permettono una maggiore velocità di sintesi ma non di degradazione, poiché aumentano il numero di terminali di ramificazione che rappresentano più punti di attacco per gli enzimi che aggiungono unità di glucosio. Lezione 018 - 01. Quale tra i seguenti è un esempio di lipide costituito da tre molecole di acido grasso legate a una molecola di glicerolo? Colesterolo Ceramidi Trigliceridi Fosfolipidi. Lezione 018 - 02. Quale tra i seguenti lipidi è caratterizzato da una struttura che include una testa idrofila e due code idrofobiche? Fosfolipidi Colesterolo Trigliceridi Acidi grassi saturi. Lezione 018 - 03. Quale tra i seguenti è un acido grasso polinsaturo? Acido oleico Acido linoleico Acido palmitico Acido stearico. Lezione 018 - 04. Il legame che unisce un acido grasso a una molecola di glicerolo in un trigliceride è un legame: Esterico Fosfodiesterico Glicosidico Ionico. Lezione 018 - 05. Quale tra i seguenti lipidi è essenziale per la fluidità delle membrane biologiche? Trigliceridi Triacilgliceroli Fosfolipidi Acidi grassi saturi. Lezione 018 - 06. Il colesterolo è un lipide che: È un componente delle membrane cellulari ed è precursore di ormoni ipofisari È un trigliceride formato da acidi grassi e glicerolo È un componente delle membrane cellulari ed è precursore di ormoni steroidei È un acido grasso insaturo. Lezione 018 - 07. La nomenclatura degli acidi grassi insaturi include: L'indicazione se l'acido grasso è solido o liquido La posizione del gruppo carbossilico L'indicazione della posizione del primo doppio legame nella catena Solo il numero di carboni della molecola. Lezione 018 - 08. Come vengono definiti gli acidi grassi omega-6? Contengono il primo doppio legame al sesto carbonio dal gruppo carbossilico della catena Hanno un doppio legame tra il primo e il secondo atomo di carbonio Contengono il primo doppio legame al sesto carbonio dal gruppo terminale metilico della catena Sono sempre insaturi, ma non possono essere sintetizzati dal corpo umano. Lezione 019 - 01. Quale delle seguenti affermazioni descrive correttamente lo stato liquido ordinato (Lo) delle membrane lipidiche? Lo stato liquido ordinato è tipico di temperature molto elevate, sopra quelle fisiologiche Le teste polari dei fosfolipidi sono disposte uniformemente sulla superficie, mentre le catene idrofobe sono immobili e impacchettate in modo ordinato Le catene idrofobe dei fosfolipidi si spostano liberamente, permettendo una fluida trasmissione di segnali tra le membrane Le catene idrofobe dei fosfolipidi sono in continuo movimento e non hanno una disposizione regolare. Lezione 019 - 02. Lo stato liquido disordinato (Ld) delle membrane lipidiche è caratterizzato da quale delle seguenti condizioni? Le catene aciliche sono in movimento termico intenso e non hanno una disposizione regolare Le catene aciliche sono immobili e disposte in modo ordinato Le teste polari dei fosfolipidi sono disposte in modo disordinato, ma le catene idrofobe rimangono in uno stato stabile Lo stato liquido disordinato è caratteristico delle temperature basse, al di sotto delle normali temperature fisiologiche. Lezione 019 - 03. Quale dei seguenti concetti descrive meglio la struttura della membrana plasmatica secondo il modello a mosaico fluido? La membrana è un doppio strato lipidico di fosfolipidi in cui le molecole di lipidi sono disposte in modo che non possono passare da una faccia all’altra del doppio strato La membrana è costituita da un doppio strato lipidico di fosfolipidi, con proteine che si inseriscono e si muovono all'interno di esso, come un mosaico La membrana è composta principalmente da proteine e mantiene una struttura rigida e fissa La membrana è costituita da un doppio strato lipidico di trigliceridi, con proteine che si inseriscono e si muovono all'interno di esso, come un mosaico. Lezione 019 - 04. Qual è la funzione delle proteine per il trasferimento dei lipidi nelle cellule? Stabilizzare la membrana plasmatica contro gli stress meccanici Indurre l’integrazione dei lipidi nelle proteine di membrana Catalizzare la sintesi dei lipidi Trasferire i lipidi tra i diversi compartimenti cellulari e tra i lipidi e le membrane. Lezione 019 - 05. Che ruolo hanno le proteine di membrana come la spettrina nei globuli rossi? Agiscono come recettori per segnali esterni Catalizzano le reazioni di sintesi dei lipidi Trasportano gli ioni di ferro attraverso la membrana per la sintesi dell'emoglobina Contribuiscono alla formazione e stabilità del citoscheletro e mantengono la forma della membrana plasmatica. Lezione 019 - 06. Qual è una caratteristica del modello a mosaico fluido che riguarda la mobilità dei lipidi e delle proteine? Le proteine e i lipidi sono disposti in modo che possano muoversi liberamente all'interno della membrana, contribuendo alla sua fluidità Le proteine e i lipidi possono muoversi liberamente ma solo su un dei due lati del doppio strato lipidico Le proteine e i lipidi possono sporatarsi tra i due lati del doppio strato lipidico, ma non possono muoversi orizzontalemente in esso I lipidi e le proteine possono muoversi liberamente all'interno del doppio strato lipidico, ma le proteine non possono cambiare posizione. Lezione 020 - 01. Qual è la "regola di Chargaff"? Il numero di adenine è la metà di quello di timine e il numero di guanine è uguale a quello di citosine Il DNA è costituito da due filamenti avvolti ad alfa-elica Il numero di adenine è uguale a quello di timine e il numero di guanine è uguale a quello di citosine Il numero di adenine è uguale a quello di timine e il numero di guanine è la metà di quello di citosine. Lezione 020 - 02. Secondo il dogma della biologia molecolare, quale dei seguenti processi descrive correttamente il flusso dell'informazione genetica all'interno della cellula? La sintesi del DNA non è coinvolta nel dogma della biologia molecolare La sintesi proteica viene effettuata direttamente a partire dal DNA L'RNA viene tradotto direttamente in DNA La trascrizione del DNA in RNA, che viene poi tradotto in proteine. Lezione 020 - 03. La replicazione del DNA è considerata un processo semiconservativo perché… dopo molti cicli di replicazione la doppia elica originaria è ancora intatta. i nuovi filamenti di DNA devono essere copiati a partire da uno stampo di DNA. ciascuna molecola figlia di DNA è costituita da due nuovi filamenti copiati dalla molecola di DNA di partenza. ciascuna molecola figlia di DNA è costituita da un filamento che deriva dalla molecola di DNA di partenza e da un nuovo filamento. Lezione 020 - 04. Nel contesto del dogma della biologia molecolare, quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo agli acidi nucleici? Il dogma molecolare afferma che DNA è il detentore dell’informazione genetica che viene direttamente tradotto in proteine Il flusso dell'informazione genetica avviene solo dal RNA al DNA Gli acidi nucleici sono responsabili esclusivamente della sintesi proteica all'interno della cellula Il DNA è trascritto in RNA, che a sua volta viene tradotto in proteine. Lezione 020 - 05. L'allungamento di un nuovo filamento di DNA durante la replicazione avviene Al terminale 5 primo e 3 primo indifferentemente Solamente al terminale 5 primo della catena in corso di sintesi Con rilascio di energia Al terminale 3 primo con liberazione di due fosfati. Lezione 020 - 06. Le estremità di un filamento di DNA sono individuate dal termine 5' e 3' Dal numero dell'atomo di carbonio dello zucchero che porta un gruppo terminale A seconda della natura dell'ultimo zucchero presente (pentoso o esoso) A seconda che si trovi un gruppo fosfato legato al carbonio 3' e un gruppo ossidrile legato al carbonio 5' A seconda che la base legata allo zucchero terminale sia una purina o una pirimidina. Lezione 020 - 07. Se in una molecola di DNA a doppio filamento la percentuale di C è pari a 15%, qual è la percentuale di A? 45% 15% 20% 35%. Lezione 020 - 08. La replicazione del DNA viene definita semiconservativa perché Solo metà delle informazioni genetiche vengono duplicate Solo un filamento della doppia elica figlia è derivato direttamente dalla molecola della cellula madre Avviene soltanto in circa la metà delle cellule di un individuo Ogni filamento singolo contiene metà materiale genetico originale e metà di nuova sintesi. Lezione 020 - 09. Una funzione degli acidi nucleici è di... codificare la sintesi proteica. realizzare la fotosintesi. codificare la sintesi degli acidi grassi. formare una membrana cellulare. Lezione 020 - 10. Quale delle seguenti affermazioni sulla struttura del DNA è falsa? Si tratta di un'elica a doppio filamento L'estremità 3 primo è fosforilata Si tratta di una struttura antiparallela Le basi azotate sono appaiate a 2 a 2. Lezione 020 - 11. Se in una molecola di DNA a doppio filamento la percentuale di C è pari a 30%, qual è la percentuale di T? 45% 30% 20% 15%. Lezione 020 - 12. In una molecola di DNA si trova un gruppo fosfato Lungo lo scheletro delle eliche, legato a uno zucchero e a una base azotata Lungo ogni filamento, alternato a uno zucchero Legato a ogni zucchero, a congiungere trasversalmente i due filamenti singoli Ogni due zuccheri. Lezione 020 - 13. Gli esperimenti (di Avery, Hersey e Chase) hanno avuto grande importanza perché Hanno permesso la scoperta della struttura a doppia elica del DNA Hanno dimostrato il ruolo centrale degli zuccheri nella trasmissione di informazione genetica Hanno individuato nel DNA la natura di portatore dell'informazione genetica Hanno dimostrato il ruolo centrale dei lipidi nella trasmissione di informazione genetica. Lezione 021 - 01. L’RNA polimerasi è l’enzima che sintetizza il trascritto di RNA e Aggiunge un nucleotide alla volta in direzione 5’-3’ utilizzando i ribonucleotidi ATP, CTP, UTP e GTP Aggiunge un nucleotide alla volta in direzione 3’-5’ utilizzando i ribonucleotidi ATP, CTP, TTP e GTP Aggiunge un nucleotide alla volta in direzione 3’-5’ utilizzando i ribonucleotidi ATP, CTP, UTP e GTP Aggiunge un nucleotide alla volta in direzione 5’-3’ utilizzando i ribonucleotidi ATP, CTP, TTP e GTP. Lezione 021 - 02. A cosa ci si riferisce con l’affermazione: regole di lettura che permettono di tradurre le informazioni contenute nell’mRNA in una sequenza di amminoacidi delle proteine? Al codice della trascrizione Al codice genetico Al principio trasformante Al codice della traduzione. Lezione 021 - 03. Quale tra le seguenti proprietà non è associata all’RNA? contiene legami fosfodiesterici contiene come base pirimidinica l’uracile (U). Contiene come zucchero il desossiribosio non contiene la base azotata Timina (T). Lezione 021 - 04. Quale tra le seguenti funzioni svolge l’RNA messaggero (mRNA)? forma il nucleo strutturale dei ribosomi e ha importanti funzioni catalitiche nella sintesi delle proteine fa da stampo per l'allungamento del DNA durante la duplicazione del DNA trasporta gli amminoacidi e li colloca in posizione opportuna nella sequenza della proteina nascente sui ribosomi trascrive l’informazione genetica contenuta del DNA stampo. Lezione 021 - 05. Da quale tipo di RNA polimerasi il DNA viene trascritto in RNA messaggero nelle cellule eucariotiche? Dalla RNA polimerasi I Dalla RNA polimerasi III Dalla RNA polimerasi I e III Dalla RNA polimerasi II. Lezione 021 - 06. Cosa si intende con il termine “reading frame” riferito all’mRNA? Il fatto che l’insieme di tutti i codoni dà il codice genetico, che è universale Il fatto che i codoni sono letti in sequenza partendo da un punto preciso dell’mRNA, per tanto il modulo di è unico Nessuna delle risposte è corretta Il fatto che l’insieme di tutti i codoni dà il codice genetico, che è unico. Lezione 021 - 07. Il codice genetico viene definito ridondante in quanto: quasi tutti gli amminoacidi sono codificati da più di un codone con l'eccezione di triptofano e lisina. quasi tutti gli amminoacidi sono codificati da più di un codone con l'eccezione di triptofano e metionina. quasi tutti gli amminoacidi sono codificati da più di un codone con l'eccezione di cisteina e metionina. quasi tutti gli amminoacidi sono codificati da più di un codone con l'eccezione di triptofano, cisteina e metionina. Lezione 021 - 08. Il codice genetico è ridondante e i codoni che codificano per lo stesso amminoacido sono detti: analoghi sinonimi equivalenti affini. Lezione 021 - 09. Quale delle seguenti affermazioni relative al codice genetico è corretta? dei 64 codoni del codice genetico 60 codoni codificano per amminoacidi, il codone AUG codifica per lo start della lettura, e i 4 codoni UAA, UAG, UUC e UGA codificano per il segnale di stop. dei 64 codoni del codice genetico 61 codoni codificano per amminoacidi, uno di questi, AUG anche per lo start della lettura, e i 3 codoni UAA, UAG, e UGA codificano per il segnale di stop. Lezione 021 - 10. Quale delle seguenti affermazioni relative alla trascrizione è corretta? La trascrizione dell’RNA inizia in coincidenza di una sequenza di DNA detta iniziatore e posta a -15 e a-10 del sito di inizio. La trascrizione dell’RNA inizia in coincidenza di una sequenza di DNA detta iniziatore e posta a -35 e a-10 del sito di inizio. La trascrizione dell’RNA inizia in coincidenza di una sequenza di DNA detta promotore e posta a -35 e a-10 del sito di inizio. La trascrizione dell’RNA inizia in coincidenza di una sequenza di DNA detta promotore e posta a -35 e a-15 del sito di inizio. Lezione 021 - 11. Quale delle seguenti affermazioni relative all'RNA è corretta? L’RNA polimerasi si lega alla sequenza di DNA detta iniziatore che non viene trascritto. L’RNA polimerasi si lega alla sequenza di DNA detta promotore che viene trascritto. L’RNA polimerasi si lega alla sequenza di DNA detta iniziatore che viene trascritto. L’RNA polimerasi si lega alla sequenza di DNA detta promotore che non viene trascritta. Lezione 021 - 12. L’uracile è Una pirimidina, fa’ da base complementare all’adenina e fa due legami idrogeno con la l’adenina Una purina, fa’ da base complementare all’adenina e fa due legami idrogeno con la l’adenina Una pirimidina, fa’ da base complementare con la timina e fa due legami idrogeno con la timina Una pirimidina, fa’ da base complementare all’adenina e fa tre legami idrogeno con la l’adenina. Lezione 021 - 13. La trascrizione dell’RNA differisce dalla replicazione del DNA per alcuni aspetti fondamentali: Il filamento neo trascritto di RNA non rimane appaiato al DNA stampo ed è complementare ad uno solo dei due filamenti di DNA, quello che contiene l’informazione genetica, che non ha sempre lo stesso orientamento. Il filamento neo trascritto di RNA non rimane appaiato al DNA stampo ed è complementare ad uno solo dei due filamenti di DNA, quello che contiene l’informazione genetica, che è sempre il filamento con orientamento 3’-5’. Lezione 021 - 14. Il codice genetico trasforma la sequenza dei nucleotidi in 20 aminoacidi, ed è dato dalla: combinazione di 4 nucleotidi in gruppi di 4 elementi, tale per cui, , 4 per 4 per 4, per 4, genera 256 codoni combinazione di 3 nucleotidi in gruppi di 4 elementi, tale per cui, 3 per 3 per 3, per 3 genera 81 codoni combinazione di 4 nucleotidi in gruppi di 3 elementi, tale per cui, 4 per 4 per 4, genera 64 codoni combinazione di 3 nucleotidi in gruppi di 3 elementi, tale per cui, 3 per 3 per 3, genera 27 codoni. Lezione 021 - 15. Nel 1961 gli scienziati Crick e Brenner dimostrarono sperimentalmente che La sequenza dei quattro nucleotidi di un mRNA viene letta per gruppi consecutivi di quattro elementi che costituiscono una combinazione di quattro ribonucleotidi dette codoni Nessuna delle risposte è corretta La sequenza dei quattro nucleotidi di un mRNA viene letta per gruppi consecutivi di tre elementi che costituiscono una combinazione di tre ribonucleotidi dette codoni Le sequenze dei quattro nucleotidi di un mRNA hanno una struttura a doppia elica. Lezione 021 - 16. A partire da geni per RNA ribosomilae, le RNA polimerasi possono Produrre uno solo trascritto di RNA dallo stesso stampo di DNA alla volta Produrre un nuovo trascritto di RNA dallo stesso stampo di DNA solo se molto distanti Produrre molti trascritti di RNA contemporaneamente dallo stesso stampo di DNA Tutte le risposte sono vere. Lezione 021 - 17. Durante la trascrizione la molecola di mRNA cresce Nella stessa direzione in cui viene letto il DNA stampo In direzione 3' - 5' In direzione 5' - 3' In entrambe le direzioni, partendo dal centro. Lezione 021 - 18. Quanti tipi di DNA hanno i batteri? Quattro Due Una Tre. Lezione 021 - 19. Quale delle seguenti affermazioni sullo splicing del pre-mRNA è falsa? Può essere 'alternativo' e portare alla formazione di mRNA maturi diversi Nei geni degli eucarioti questo processo provvede alla rimozione degli introni. Si tratta di un processo comune nei procarioti. Dopo la rimozione degli introni gli esoni vengono legati insieme. Lezione 021 - 20. Quale ruolo ha l’apposizione della coda di poliA al 3’ sulla stabilità dell’mRNA? La coda di poliA non ha nessun effetto sulla stabilità dell’mRNA Più è lunga la coda di poliA, più l’mRNA è instabile Più è lunga la coda di poliA, più l’mRNA è stabile Più è corta la coda di poliA, più l’mRNA è stabile. Lezione 021 - 21. Quale caratteristica riguardo i geni distingue i procarioti dagli eucarioti? A differenza dei procarioti, i geni degli eucarioti contengono il promotore. A differenza dei procarioti, i geni degli eucarioti contengono lunghe sequenze interposte tra le sequenze codificanti. A differenza degli eucarioti, i geni dei procarioti contengono lunghe sequenze interposte tra le sequenze codificanti. A differenza degli eucarioti, i geni dei procarioti non contengono lunghe sequenze interposte tra le sequenze codificanti ma contengono il cappuccio 5’. Lezione 021 - 22. traduzione? da CGA a UGA da CTG a CTT da CCT a CCC da CAA a CAG. Lezione 021 - 23. Quanti codoni possiede la regione codificante di un mRNA lungo 2400 nucleotidi? 600 800 7200 1200. Lezione 021 - 24. Quanti codoni possiede la regione codificante di un mRNA lungo 1800 nucleotidi? 600 7200 1200 800. Lezione 021 - 25. Il ribosoma è importante per catalizzare la formazione dei legami peptidici. Quale delle seguenti affermazioni è vera? Il sito catalitico per la formazione del legame peptidico è formato principalmente da un rRNA. La subunità maggiore del ribosoma è importante per il legame con l'mRNA. La subunità minore del ribosoma contiene il sito E di uscita dei tRNA. Una volta che la subunità minore e la subunità maggiore del ribosoma si assemblano, esse non si separano una dall'altra finché non vengono degradate da un proteasoma. Lezione 021 - 26. Perché il materiale genetico di una cellula possa essere usato, prima l'informazione viene copiata dal DNA in una sequenza nucleotidica di RNA in un processo chiamato __________. Vengono prodotti vari tipi di RNA, ciascuno con diverse funzioni. Tra di essi, le molecole di __________ codificano per le proteine, le molecole di __________ agiscono come adattatori per la sintesi delle proteine, le molecole di __________ sono componenti integrali dei ribosomi e le molecole di __________ sono importanti nello splicing dei trascritti di RNA. trascrizione, mRNA, tRNA, rRNA, snRNA traduzione, mRNA, tRNA, rRNA, microRNA traduzione, mRNA, tRNA, rRNA, microRNA trascrizione, tRNA, mRNA, rRNA, snRNA. Lezione 021 - 27. A cosa ci si riferisce quando si afferma che i geni eucariotici contengono esoni? Al fatto che la DNA polimerasi trascriva solo le sequenze del gene dette appunto esoni Al fatto che nei geni eucariotici alcune sequenze siano più esterne, esoni, e altre più interne, introni Al fatto che i geni eucariotici contengono sequenze codificanti, gli esoni, frammiste a sequenze non codificanti, gli introni Al fatto che la RNA polimerasi trascriva solo le sequenze del gene dette appunto esoni. Lezione 021 - 28. Che tipo di RNA è l'rRNA? È l'RNA che concorre alla formazione del ribosoma È l'RNA con molecola a trifoglio che contiene l'informazione per la sintesi delle proteina È l'RNA con molecola a trifoglio che si occupa di trasferire gli aminoacidi sul ribosoma È l'RNA con molecola lineare che si occupa di trasferire gli aminoacidi sul ribosoma. Lezione 021 - 29. Cosa è il codice genetico? I geni presenti nel DNA I diversi alleli per ogni carattere La sequenza di nucleotidi nel DNA Le 64 triplette che specificano i 20 aminoacidi delle proteine. Lezione 021 - 30. Quali molecole eseguono la traduzione del linguaggio dei nucleotidi nel linguaggio degli amminoacidi? Gli RNA transfer Gli RNA ribosomiali Gli RNA messaggeri Tutte le risposte sono corrette. Lezione 022 - 01. Quale dei seguenti anelli è presente sia nella struttura di FMN (flavin mononucleotide) che in quella di FAD (flavin adenin dinucleotide)? Anello indolico Anello pirimidinico Anello imidazolico Anello isoallosanzinico. Lezione 022 - 02. La riboflavina (vitamina B2) è precursore di quali coenzimi? Coenzima Q e NADPH FAD e FMN Coenzima A e NAD NADH e FAD. Lezione 022 - 03. Qual è il ruolo principale della vitamina B12 (cobalamina) nel metabolismo umano? Funziona come coenzima nella sintesi dell'acido folico È un coenzima nella produzione di ATP È un coenzima nella metilazione della metionina e nella sintesi del DNA Regola la produzione di insulina. Lezione 022 - 04. Qual è la differenza principale tra la forma ossidata e quella ridotta del NADH? La forma ridotta di NADH ha un gruppo ossidrile (-OH) al posto di un gruppo carbonilico (-CO) La forma ossidata di NAD+ contiene un gruppo tiolico (-SH), mentre la forma ridotta di NADH non lo ha La forma ridotta di NADH ha un atomo di idrogeno in più rispetto alla forma ossidata di NAD+ La forma ossidata di NAD+ ha un gruppo ciano (-CN) che permette la riduzione. Lezione 022 - 05. La vitamina B2 (riboflavina) è coinvolta in quale dei seguenti processi metabolici? La produzione di ATP attraverso la respirazione cellulare La sintesi di acetil-CoA catalizzata dalla piruvato decarbossilasi e la produzione di energia tramite la catena di trasporto degli elettroni La produzione di energia dal glucosio tramite glicolisi La riduzione del NAD+ a NADH. Lezione 023 - 01. Quale dei seguenti cambiamenti avviene durante la riduzione del FAD a FADH2? Un gruppo metilico viene aggiunto all'anello isoallosanzinico Due atomi di idrogeno vengono aggiunti all'anello isoallosanzinico Un atomo di idrogeno viene aggiunto all'anello isoallosanzinico Un atomo di idrogeno viene aggiunto gruppo nicontiammidico. Lezione 023 - 02. Qual è la principale funzione del FADH2 nell'ambito del metabolismo cellulare? Catalizzare la riduzione di NAD+ a NADH Fornire energia immediata durante la glicolisi Trasformare il glucosio in acido piruvico Trasferire elettroni nella catena di trasporto degli elettroni. Lezione 023 - 03. Cosa avviene nella reazione catalizzata dalla succinato deidrogenasi, che utilizza FAD? L’ossidazione di malato in ossalacetato, con la riduzione di FAD a FADH2 La sintesi di ATP a partire da ADP La riduzione di acido citrico a isocitrato L'ossidazione del succinato a fumarato, con la riduzione di FAD a FADH2. Lezione 023 - 04. Qual è la principale differenza strutturale tra FMN (flavina mononucleotide) e FAD (flavina adenin dinucleotide)? FMN è composto da una sola unità nucleotidica, mentre FAD è composto da due unità nucleotidiche: FMN e adenosina monofosfato (AMP) FMN contiene un gruppo adenosina legato al ribosio, mentre FAD non lo contiene FAD ha un solo gruppo fosfato, mentre FMN ha due gruppi fosfato FMN contiene solo un anello di flavina, mentre FAD contiene due anelli di flavina. Lezione 031 - 01. Per quali tipo di reazioni il NADPH è un importante cofattore? Il NADPH è un importante cofattore per diverse reazioni glicolitiche Il NADPH è un importante cofattore per diverse reazioni del ciclo dell'acido citrico Il NADPH è un importante cofattore per diverse reazioni cataboliche Il NADPH è un importante cofattore per diverse reazioni anaboliche. Lezione 031 - 02. La fase di ricombinazione della via del pentosio fosfato è principalmente coinvolta in: La sintesi di proteine La riduzione di NADP+ a NADPH La produzione di intermedi glicolitici La produzione di ribosio-5-fosfato. Lezione 031 - 03. Perché la riduzione del glutatione è importante per le cellule? Per proteggere la cellula dai danni ossidativi causati dai radicali liberi Per regolare il ciclo dell'urea Per sintetizzare proteine e acidi nucleici Per mantenere il bilancio acido-base all'interno della cellula. Lezione 031 - 04. Qual è il ruolo del NADPH nella riduzione del glutatione? Il NADPH è coinvolto nella sintesi del glutatione Il NADPH non ha alcun ruolo nella riduzione del glutatione Il NADPH è utilizzato per ridurre il glutatione ossidato (GSSG) a glutatione ridotto (GSH) Il NADPH è utilizzato per ossidare il glutatione ridotto (GSH) a glutatione ossidato (GSSG). Lezione 031 - 05. In che modo la via del pentosio fosfato è regolata? La via è attivata dalla presenza di elevate concentrazioni di ATP La gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi inibisce la via La via è regolata solo da segnali ormonali La glucosio-6-fosfato deidrogenasi è attivata da elevati livelli di NADP+. Lezione 031 - 06. In quale fase della via del pentosio fosfato viene prodotto il NADPH? Durante la glicolisi Fase di ricombinazione Fase ossidativa Durante la sintesi di ribosio-5-fosfato. Lezione 031 - 07. La via del pentosio fosfato è particolarmente attiva in quale tipo di cellule? Cellule epatiche e adipociti Globuli rossi e cellule che sintetizzano acidi grassi Cellule nervose Cellule muscolari scheletriche. Lezione 031 - 08. Quale dei seguenti composti è prodotto dalla reazione di glucosio-6-fosfato deidrogenasi nella via del pentosio fosfato? 6-fosfogluconato Ribosio-5-fosfato Gliceraldeide-3-fosfato 6-fosfo-gluconolattone. Lezione 031 - 09. Il ribosio-5-fosfato prodotto nella via del pentosio fosfato è un precursore di quale molecola? solo ATP NADPH Acidi grassi Acidi nucleici. Lezione 031 - 10. Quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo alla via del pentosio fosfato? La via del pentosio fosfato non produce NADPH La via del pentosio fosfato è coinvolta solo nella sintesi di ribosomi La via del pentosio fosfato avviene solo nel citosol La via del pentosio fosfato avviene solo nei mitocondri. Lezione 031 - 11. Qual è il principale prodotto ridotto dalla via del pentosio fosfato? NADH FADH2 ATP NADPH. Lezione 001 - 03. Quali di questi processi non fa parte della maturazione dell'RNA eucariotico? Poliubiquitinazione Splicing Capping Poliadenilazione. Lezione 001 - 05. Indicare quale tra seguenti composti è un carboidrato: acetoacetato amilopectina fenilalanina adenosina. Lezione 001 - 07. Nelle cellule animali il DNA NON è contenuto... Nei mitocondri Nella cromatina Nel nucleo Nei cloroplasti. Lezione 001 - 08. Indicare quale tra seguenti composti NON è un carboidrato: Fruttosio Creatina Amilosio Glucomannano. Lezione 001 - 09. Nelle cellule batteriche l'RNA viene maturato: Non necessita di maturazione Nel nucleolo Nei poliribosomi Nel nucleoide. Lezione 002 - 01. Quale delle seguenti affermazioni riguardo la molecola dell'acqua NON è corretta? molecole apolari possono sempre interagire con le molecole di acqua L'ossigeno ha parziale carica negativa mentre gli idrogeni hanno parziale carica positiva L'ossigeno è più elettronegativo dell'idrogeno e quindi il legame è polarizzato L'acqua è formata da due atomi di idrogeno ed un atomo di ossigeno legati covalentemente. Lezione 002 - 02. Quale di queste affermazioni riguardo al legame covalente è FALSA? Il legame covalente tra due atomi della stessa specie non è mai polare. Il legame covalente tra due atomi di carbonio è un legame covalente puro. Il legame covalente tra due atomi di idrogeno è polare. Il legame covalente polare è caratterizzato da un decentramento degli elettroni di legame verso l'atomo più elettronegativo. Lezione 002 - 03. Quale tra queste affermazioni è quella VERA? Molecole polari non possono formare ponti ad idrogeno Tutte le molecole polari sono solubili in acqua I ponti ad idrogeno sono legami covalenti e stabili ad alte temperature Solo dipoli ossigeno-idrogeno possono formare ponti ad idrogeno. Lezione 003 - 01. Quale tra queste affermazioni riguardo ai soluti è VERA? I sali sono solubili in solventi polari o in acqua. Una molecola è insolubile in un solvente se il solvente ha una temperatura troppo bassa. una molecola polare è sempre solubile in olio. Una molecola è solubile in un solvente polare solo se viene disciolta in piccole quantità. Lezione 003 - 02. Quale affermazione riguardo alle molecole idrofobiche è FALSA? Le molecole idrofobiche possono essere disciolte in acqua se si mescola energicamente e si applica calore. Le molecole idrofobiche possono essere solubilizzate in acqua utilizzando dei detergenti anfipatici. Le molecole idrofobiche non possono essere disciolte in acqua. Si tratta sicuramente di molecole apolari. Lezione 003 - 03. Completa la frase nel modo corretto. Le molecole anfipatiche sono... ...molecole in grado di interagire sia con le molecole di acqua ed altre molecole polari che con molecole apolari. ...molecole in grado di interagire sia con molecole polari che con molecole apolari ma non con le molecole d'acqua. ...molecole capaci di interagire solo con l'acqua e con altre molecole polari. ...molecole capaci di interagire con l'acqua solo ad alte temperature. Lezione 003 - 04. Quale tra queste affermazioni riguardo alle molecole anfipatiche NON è vera? Le molecole anfipatiche non sono in grado di aggregarsi in acqua se sono presenti molecole cariche. Le molecole anfipatiche in acqua possono facilmente formare strutture micellari se hanno una forma a cuneo. Le molecole anfipatiche possono formare vescicole in cui è presente una cavità acquosa all'interno. Le molecole anfipatiche in acqua possono permettere di solubilizzare molecole apolari. Lezione 003 - 05. Quale funzione hanno i detergenti? Possono caricare elettricamente molecole apolari. non riescono ad interagire con molecole apolari se sono in acqua. Possono dissociare molecole apolari in acqua. Possono solubilizzare molecole apolari in acqua. Lezione 004 - 01. Cosa succede se si applica una soluzione ipertonica ad una cellula? La cellula non si modifica in nessun modo. La cellula sviluppa microvilli. La cellula si rigonfia fino a scoppiare. La cellula perde volume e si raggrinzisce. Lezione 004 - 02. Come si può equilibrare una soluzione ipotonica in modo che non faccia scoppiare le cellule? Si aumenta la temperatura della soluzione. Si aumenta la concentrazione dei soluti nella soluzione. Si abbassa il pH della soluzione. Si aumenta il numero delle cellule. Lezione 004 - 03. Identifica l'affermazione FALSA. L'osmosi è un processo che... ...controlla il movimento di molecole di solvente attraverso membrane semipermeabili. ...regola il movimento di molecole attraverso le membrane cellulari. ...richiede una certa quantità di energia per avvenire. ...permette di equilibrare l'osmolarità di due soluzioni a concentrazione differente, separate da una membrana. Lezione 004 - 04. Identifica il completamento sbagliato della seguente frase. Il movimento di molecole di soluto all'interno di una soluzione.. ...avviene più rapidamente se si scalda la soluzione. ...avviene per diffusione semplice. ...non avviene senza l'azione di mescolamento. ...avviene lentamente a basse temperature. Lezione 004 - 05. Quale di queste affermazioni riguardo alla costante di dissociazione acida è FALSA? Maggiore è il valore della costante Ka e minore è la forza dell’acido. La costante di dissociazione acida Ka misura la quantità di ioni H⁺ liberati dall'acido nel mezzo. Il valore di pKa corrisponde al logaritmo negativo in base 10 della Ka. La Ka dell’acido si calcola utilizzando le misure della concentrazione molare dell’acido indissociato HA e delle due specie ioniche H⁺ e A⁻ in acqua. Lezione 004 - 06. Quale affermazione riguardo alla scala del pH è FALSA? All'aumentare del valore di pH diminuisce l'acidità della soluzione. Il prodotto ionico dell'acqua corrisponde al valore base di 7 della scala del pH. Ad un valore di pH di 8 corrisponde una concentrazione di ioni H⁺ di 10⁻8. All'aumentare del valore di pH aumenta l'acidità della soluzione. Lezione 004 - 07. Quale di queste affermazioni sull'acqua è FALSA? Le molecole di acqua non sono mai cariche elettricamente. La ionizzazione dell'acqua porta alla formazione di ioni idronio. Generalmente le molecole di acqua non sono cariche elettricamente. Gli ioni idrogeno rilasciati dalla dissociazione della molecola di acqua sono immediatamente idratati. Lezione 005 - 01. Cosa differenzia una aldeide da un chetone? Il differente grado di polarizzazione del legame carbonio-ossigeno. La presenza di un ulteriore gruppo alcolico nelle aldeidi. La posizione del gruppo funzionale carbossilico C=O sullo scheletro carbonioso della molecola, all'estremità o nel mezzo. La lunghezza e la forza del legame carbonio-ossigeno. Lezione 005 - 02. Cosa succede se si formano tre doppi legami in un anello a 6 atomi di carbonio? L'anello diventa rigido e planare. L'anello si piega a formare una sedia. Non è possibile che siano presenti tre doppi legami in un anello a 6 atomi di carbonio. L'anello si distorce e si apre. Lezione 005 - 03. Gli scheletri carboniosi possono formare strutture ad anello. Quale è il limite minimo di atomi di carbonio che devono essere presenti affinchè si possa formare una struttura ciclica? 4 3 5 6. Lezione 005 - 04. Prendendo in esempio il più semplice degli amminoacidi, la glicina, quali gruppi funzionali sono presenti in questa piccola molecola? Un gruppo amminico primario ed un gruppo carbossilico. Un gruppo imminico ed un gruppo carbossilico. Un gruppo amminico primario ed un gruppo aldeidico. Un gruppo amminico secondario e un gruppo carbossilico. Lezione 005 - 05. Cosa determina la geometria di legame tetraedrica degli atomi di carbonio? L'elettronegatività del carbonio. L'ibridazione Sp3 degli orbitali atomici. Le forze di repulsione tra atomi adiacenti. La sovrapposizione tra orbitali atomici. Lezione 005 - 06. Quale elemento chimico caratterizza i gruppi funzionali amminici? Zolfo (S) Azoto (N) Ossigeno (O) Fosforo (P). Lezione 005 - 07. L'etanolo, il comune alcol etilico è un alcole formato da due atomi di carbonio, un gruppo sostituente -OH ed i restanti legami del carbonio interessano atomi di idrogeno. Quanti sono questi atomi? 4 5 7 6. Lezione 005 - 08. Se una molecola è costituita da uno scheletro carbonioso di 3 atomi di carbonio ed è presente un legame di tipo singolo ed un legame di tipo doppio, quanti legami sono disponibili per legare atomi di idrogeno? 5 8 7 6. Lezione 005 - 09. Identifica l'affermazione NON corretta riguardo ai legami covalenti del carbonio. Il doppio legame carbonio-carbonio è rigido e planare. Il triplo legame tra due atomi di carbonio genera una molecola lineare e rigida. Il doppio legame carbonio-carbonio permette una parziale rotazione sul suo asse. Il legame singolo carbonio-carbonio può ruotare sul suo asse liberamente. Lezione 005 - 10. Quale è la principale differenza tra legame carbonio-carbonio di tipo singolo rispetto al doppio legame carbonio-carbonio? Il legame singolo consente la rotazione sul suo asse, il doppio legame è rigido e planare. Il legame singolo non può essere mai rotto mentre il doppio legame si. Il legame singolo può essere rotto più facilmente rispetto ad un legame doppio o triplo. Il legame doppio non si forma mai in natura ma è un legame formato artificialmente. Lezione 006 - 01. Identifica il completamento non corretto. L'ibridazione degli orbitali del carbonio... ...si genera per rimescolamento degli orbitali p ed s. ...permette all'atomo di carbonio di coordinare fino a 4 legami covalenti di tipo singolo contemporaneamente. ...distorce gli obitali di legame rendendoli meno stabili. ...conferisce una geometria di legame tetraedrica agli atomi di carbonio. Lezione 006 - 02. Quale tra queste affermazioni riguardo agli stereoisomeri NON è vera? Gli enantiomeri di una molecola sono speculari ma non sovrapponibili se ruotati. Una molecola che ha più di un centro chirale possiede più di due stereoisomeri. Gli enantiomeri di una molecola sono speculari e sovrapponibili se ruotati. I diastereoisomeri non sono speculari tra loro. Lezione 006 - 04. Se su di uno scheletro carbonioso è presente un solo gruppo sostituente ossidrilico -OH la molecola appartiene alla categoria degli: Acidi carbossilici. Alcoli. Chetoni. Aldeidi. Lezione 006 - 05. Le biomolecole sono spesso molecole complesse in cui sono presenti uno o più centri chiralici. Che rilevanza ha la stereoisomeria per queste molecole? Individua la risposta FALSA La stereisomeria è estremamente importante per l'interazione tra biomolecole come ad esempio l'interazione tra farmaco e suo bersaglio farmacologico o tra ligando e suo recettore. In alcune molecole i due stereoisomeri della stessa molecola hanno effetti e funzione differenti o talvolta totalmente opposti. Gli stereoisomeri non hanno grande rilevanza nel mondo biologico perchè i sistemi biologici si possono adattare ai differenti stereoisomeri. Le biomolecole sintetizzate dall'organismo vengono sempre sintetizzate nella stessa forma stereoisomerica con reazioni stereospecifiche. Lezione 006 - 06. In quale nota molecola biologica troviamo 3 gruppi estere? Acidi tricarbossilici Trisaccaridi Tripeptidi Trigliceridi. Lezione 008 - 01. Un monosaccaride (zucchero) si definisce chetosio quando: Il gruppo carbonilico è ad una delle estremità dello scheletro carbonioso Il gruppo carbonilico è in una qualsiasi posizione dello scheletro carbonioso Il gruppo carbonilico è in una qualsiasi posizione dello scheletro carbonioso tranne che alle estremità Lo scheletro carbonioso manca del gruppo carbonilico. Lezione 009 - 01. Amilosio ed amilopectina sono due polimeri del glucosio presenti nelle piante come riserva energetica (amidi) e differiscono tra loro poichè... ...l'amilosio possiede sia unità di glucosio che unità di galattosio. ...l'amilosio è un polimero lineare mentre l'amilopectina è un polimero ramificato. ...L'amilopectina contiene zuccheri fosfati. ...l'amilopectina è formata da un numero inferiore di ripetizioni di glucosio. Lezione 009 - 02. Il glicogeno è un polimero costituito da lunghe ripetizioni di unità di D-glucosio... ...unite tramite legame α1→4 glicosidico, contenente anche ramificazioni generate da legami α1→6 glicosidico ...unite tramite legame β1→4 glicosidico glicosidico e non sono presenti ramificazioni ...unite tramite legame α1→4 glicosidico, contenente anche ramificazioni generate da legami di tipo diesterico ...unite tramite legame α1→4 glicosidico e non sono presenti ramificazioni. Lezione 009 - 03. Il glucosio viene immagazzinato nelle cellule animali sotto forma di glicogeno (polimero ramificato del glucosio) perchè: il glicogeno è solubile e quindi facilmente utilizzabile. Il glucosio non può uscire dalla cellula sotto forma di glicogeno e quindi viene "bloccato" al suo interno. il glicogeno è più stabile a temperatura ambiente mentre i glucosio tende a degradarsi. il glicogeno è insolubile e non contribuisce all'osmolarità della cellula e quindi non causa ingresso di grandi quantità di acqua e lisi della cellula. Lezione 010 - 01. L'uomo non può digerire la cellulosa (polisaccaride strutturale presente nelle piante) poichè: Il pH dello stomaco non è sufficientemente basso da permettere una adeguata digestione La flora batterica intestinale umana interferisce con i processi digestivi Non possiede enzimi digestivi capaci di rompere i legami di tipo β1→4 glicosidico Non possiede enzimi digestivi capaci di rompere i legami di tipo α1→4 glicosidico. Lezione 010 - 02. Quali tra questi polimeri NON è considerato fibra alimentare? Glucomannano Amilopectina Beta-glucano Pectina LM. Lezione 010 - 03. Quale è la caratteristica che distingue un polisaccaride nutritivo da una fibra alimentare glucidica? Il polisaccaride nutritivo può essere digerito ed assimilato dall'uomo come singoli monosaccaridi mentre i polisaccaridi della fibra alimentare sono resistenti alla digestione e non vengono assorbiti. I polisaccaridi nutritivi sono presenti in tutti gli alimenti farinacei mentre le fibre alimentari glucidiche raramente si trovano negli alimenti. I polisaccaridi nutritivi possono essere utilizzati per preparare alimenti come pane e pasta mentre i polisaccaridi considerati fibra alimentare non sono adatti a preparare alimenti. Tutti i polisaccaridi nutritivi sono solubili in acqua mentre tutte le fibre alimentari glucidiche sono insolubili in acqua. Lezione 010 - 04. Quale affermazione riguardo alla cellulosa NON è corretta? La cellulosa è un componente glucidico della parete cellulare vegetale. La cellulosa è un polisaccaride costituito da unità di glucosio legate mediante legame α1→4 glicosidico. La cellulosa è un polisaccaride costituito da unità di glucosio legate mediante legame β1→4 glicosidico. La cellulosa è un polimero lineare disposto in catene parallele a formare microfibrille. Lezione 010 - 05. Il glucomannano genera senso di sazietà pur non fornendo calorie poichè si tratta di un polimero non digeribile ed altamente IGROSCOPICO. Cosa si intende con questo termine? Assorbe acqua aumentando di volume. Riduce il pH gastrico. Libera molecole di acqua. Assorbe altre sostanze nutrienti a livello intestinale rendendole non digeribili. Lezione 010 - 06. Completa la frase nel modo corretto. "La cellulosa è considerata fibra alimentare nell'uomo poichè... ...aiuta a potenziare le fibre muscolari della parete intestinale aiutando la peristalsi." ...viene digerita dagli enzimi intestinali umani ma rimane comunque sotto forma di fibre colloidali." ...non viene digerita dagli enzimi intestinali umani poichè costituita da monomeri di glucosio uniti con legami glicosidici β1→4." ...viene digerita dagli enzimi intestinali umani poichè costituita da monomeri di glucosio uniti con legami glicosidici α1→4.". Lezione 012 - 01. I nucleotidi sono costituiti dalle seguenti componenti: Uno gruppo fosfato, uno zucchero esoso e una base azotata. Un gruppo amminico, uno zucchero pentoso e una base azotata. Un gruppo fosfato, uno zucchero pentoso e una base azotata. Un gruppo carbossilico, uno zucchero pentoso e un gruppo fosfato. Lezione 012 - 02. In un generico nucleotide, quale tipologia di legame chimico lega lo zucchero pentoso alla sua rispettiva base azotata? Legame O-glicosidico Legame etere Legame estere Legame N-β-glicosidico. Lezione 012 - 03. Quale regione dei nucleotidi è considerata come "regione attiva"? Zucchero pentoso. Gruppo fosfato. Base azotata. gruppo -OH in posizione 2'. Lezione 012 - 04. Come si chiama il legame chimico che unisce più nucleotidi tra loro a formare una molecola polimerica? Legame O-glicosidico Legame estere Legame fosfodiesterico Legame N-β-glicodilico. Lezione 013 - 01. Come sono nominate le tre forme strutturali del DNA a doppia elica? A,B,U A,B,Z A,B,C A,B,K. Lezione 013 - 02. Quale è la forma principale in cui è possibile trovare il DNA a doppia elica? A K B Z. Lezione 013 - 03. Il DNA può esistere in quale forma? Molecola a doppio filamento (costituita da due filamenti distinti appaiati tra loro). Molecola a singolo filamento in cui si forma transitoriamente una forcina per appaiamento di due sequenze complementari nella stessa molecola. Molecola a singolo filamento lineare se il DNA è denaturato Tutte le precedenti. Lezione 013 - 04. Quale differenza strutturale distingue lo zucchero pentoso che compone i nucleotidi ad RNA da quelli a DNA Lo zucchero è un aldosio invece che un chetosio Tutte le precedenti Lo zucchero pentoso del ribosio possiede un gruppo OH in posizione 2' Lo zucchero non è pentoso ma esoso. Lezione 014 - 01. Quale funzione hanno i tRNA? Contengono l’informazione genetica per la produzione delle proteine Stabilizzano il ribosoma durante la sintesi proteica Trasportano amminoacidi e fungono da adattatori molecolari per la traduzione Permettono la maturazione degli RNA messaggeri. Lezione 014 - 02. Quale operazione svolge il complesso dello spliceosoma? Rimozione degli esoni dai pre-mRNA Rimozione degli introni dai pre-mRNA Generazione della coda poli-A Formazione del 5'CAP. Lezione 014 - 03. Con quale delle seguenti basi azotate è sostituita la timina negli acidi nucleici ad RNA? Uracile Tiramina Ornitina Uridina. Lezione 014 - 04. Con quale delle seguenti basi azotate è sostituita la timina negli acidi nucleici ad RNA? Tiramina Ornitina Uridina Uracile. Lezione 015 - 01. Quale è la funzione dell'enzima adenilato ciclasi? Catalizza la formazione del messaggero cellulare "AMP ciclico" a partire dall'ATP. Catalizza la rottura del legame fosfato dell'ATP generando AMP + difosfato e liberando energia. Catalizza la formazione di ATP all'interno di alcuni cicli di produzione energetica. Catalizza la prima tappa di produzione di nuovi nucleotidi adeninici. Lezione 016 - 01. Quale gruppo di amminoacidi possiede residui non idonei ad entrare in contatto con l'ambiente acquoso cellulare? Amminoacidi acidi. Amminoacidi neutri con residui apolari. Amminoacidi basici. Amminoacidi neutri con residui polari. Lezione 016 - 02. Quali fattori sono importanti per la formazione della corretta struttura terziaria di una proteina? Identifica quello NON pertinente. Formazione di ponti disolfuro. Corretta sequenza di amminoacidi della catena polipeptidica. Formazione dei corretti ponti ad idrogeno. Fosforilazione dei residui di tirosina. Lezione 016 - 03. Quale gruppo di amminoacidi possiede catene laterali in grado di dissociare e liberare un protone H+ in ambiente acquoso? Amminoacidi acidi. Amminoacidi basici. Amminoacidi ramificati BCAA. Amminoacidi aromatici. Lezione 016 - 04. Quali di queste strutture NON è una struttura secondaria delle proteine? beta-foglietto antiparallelo beta-foglietto parallelo. alfa-elica Doppia elica sinistrorsa. Lezione 016 - 05. Quanta energia viene consumata dall'enzima glicogeno fosforilasi per liberare una molecola di glucosio mediante glicogenolisi? 1 molecola di GTP 1 molecola di ATP Viene solo utilizzato un fosfato inorganico senza consumo di nucleotidi trifosfati 1 molecola di ATP ogni due residui di glucosio liberati. Lezione 016 - 06. Quale delle seguenti affermazioni riguardo al ripiegamento delle proteine (folding) è FALSA: Inizia con il collasso della catena polipeptidica e la formazione di una struttura grezza detta "globulo fuso" Il processo di folding di alcune proteine richiede l'ausilio di proteine chaperone E' guidato dalla riduzione dell'energia libera di Gibbs fino al raggiungimento dello stato con minima energia possibile Alte temperature non possono alterare o danneggiare la struttura di una proteina correttamente ripiegata. Lezione 016 - 07. La sintesi delle proteine: Avviene nei lisosomi utilizzando l'RNA messaggero che trasporta l'informazione per la corretta sequenza di amminoacidi. Nessuna delle precedenti. Avviene nei ribosomi utilizzando l'RNA messaggero che trasporta l'informazione per la corretta sequenza di amminoacidi. Avviene nei liposomi utilizzando l'RNA messaggero che trasporta l'informazione per la corretta sequenza di amminoacidi. Lezione 016 - 08. Individua l'affermazione errata riguardo al legame peptidico: E' un legame che si forma per condensazione tra il gruppo OH del gruppo carbossilico ed un idrogeno del gruppo amminico liberando H₂O nel mezzo. E' un legame di tipo covalente tra il carbonio del gruppo carbossilico di un amminoacido e il carbonio del gruppo amminico di un altro amminoacido. E' un legame di tipo covalente tra il carbonio del gruppo carbossilico di un amminoacido e l'azoto del gruppo amminico di un altro amminoacido. Può essere scisso mediante reazione di idrolisi. Lezione 016 - 09. Gli amminoacidi sono costituiti da un carbonio alfa (Cα) legato a: Due gruppi amminici H₃N⁺, un gruppo carbossilico acido COO⁻ e un atomo di idrogeno. Un gruppo amminico, un gruppo carbossilico acido, un atomo di idrogeno e un gruppo R variabile definito catena laterale. Un gruppo amminico H₃N⁺, un gruppo carbossilico acido COO⁻ e un gruppo carbonilico. Un gruppo amminico, un gruppo carbossilico acido, un atomo di idrogeno e un gruppo solforico. Lezione 016 - 10. Quale delle seguenti affermazioni riguardo alle strutture secondarie delle proteine è VERA? Le strutture secondarie sono stabilizzate da legami covalenti e mai da interazioni e legami non covalenti. Le strutture supersecondarie sono domini funzionali in cui semplici strutture secondarie sono combinate tra loro a formare motivi tridimensionali particolari. Nella stessa proteina non possono coesistere strutture secondarie ad α-elica e β-foglietto. Tutte le precedenti. Lezione 017 - 01. Ad un valore di pH del mezzo uguale al punto isoelettrico, in quale forma troviamo gli amminoacidi? Forma cationica (carica +) Forma anionica (carica -) Forma dicationica (carica ++) Forma switterionica. Lezione 017 - 02. Ad un valore di pH del mezzo inferiore al punto isoelettrico, in quale forma troviamo gli amminoacidi? Forma switterionica Forma priva di cariche Forma cationica (carica +) Forma anionica (carica -). Lezione 017 - 03. Ad un valore di pH del mezzo superiore al punto isoelettrico, in quale forma troviamo gli amminoacidi? Sono privi di carica elettrica Forma anionica (carica -) Forma cationica (carica +) Forma switterionica. Lezione 018 - 01. Quale è la funzione delle proteine "dineine" e "chinesine"? Catalizzano la formazione di nuovi microtubuli. Trasportano entrambe vescicole solo in senso anterogrado, "camminando" lungo i microtubuli. Catalizzano la degradazione dei microtubuli. Trasportano vescicole rispettivamente in senso retrogrado o anterogrado, "camminando" lungo i microtubili. Lezione 018 - 02. Quale di queste affermazioni sulle proteine globulari è FALSA: Sono proteine insolubili e precipitano in acqua. Possono svolgere attività enzimatica. Possono possedere domini a "tasca" idrofobici in cui si possono collocare molecole apolari. Sono proteine solubili. Lezione 019 - 01. Il recettore per l'ormone insulina: E' una proteina della matrice mitocondriale. NON è una proteina di membrana. E' una proteina globulare solubile. E' una proteina di membrana. Lezione 019 - 02. Quale di queste affermazioni riguardo le proteine di membrana è corretta? Garantiscono l'integrità della membrana che altrimenti sarebbe fragile e suscettibile a rotture. Non possono interagire con altre proteine di membrana. Hanno solo ed esclusivamente funzione strutturale. Posseggono uno o più domini composti da amminoacidi con residui idrofobici tali da permettere il posizionamento nel doppio strato fosfolipidico della membrana. Lezione 019 - 03. Il peptide segnale: Indirizza la sintesi delle proteine di membrana al reticolo endoplasmatico rugoso. Fornisce indicazioni sulla destinazione finale della proteina che sta per essere prodotta. Viene eliminato tramite taglio proteolitico nel momento in cui la proteina va incontro a maturazione. Tutte le affermazioni sono vere. Lezione 019 - 04. In che modo le proteine possono associarsi alla membrana? Possono attraversare la membrana da lato a lato, integrarsi in un singolo strato fosfolipidico o essere ancorate alla membrana. Possono associarsi solo se attraversano la membrana da lato a lato. Le proteine non possono mai associarsi alla membrana. Possono associarsi solo se attraversano la membrana o se si integrano in uno strato fosfolipidico. Lezione 019 - 05. Quale caratteristica fondamentale hanno le proteine che attraversano la membrana? Possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali acide. Possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali basiche. Possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali polari. Possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali apolari. Lezione 020 - 01. Cosa si intende per accoppiamento energetico? L'accoppiamento energetico avviene tra due reazioni chimiche, entrambe endoergoniche al fine di coinvolgere un solo enzima che le catalizzi. Due reazioni chimiche che producono energia per la cellula vengono accoppiate per produrre energia più rapidamente. Due reazioni chimiche, entrambe esoergoniche, vengono accoppiate per produrre grandi quantità di energia. Due reazioni chimiche, una esoergonica ed una endoergonica vengono accoppiate per riutilizzare l'energia liberata da una reazione, rendendo possibile l'altra reazione. Lezione 021 - 01. Gli enzimi permettono di... ...distorcere e destabilizzare legami chimici che devono essere rotti. ...rompere più facilmente vecchi legami chimici permettendo la formazione di nuovi legami chimici. ...abbassare la soglia dell'energia di attivazione. Tutte le risposte. Lezione 021 - 02. Quale delle seguenti affermazioni riguardo agli enzimi è VERA? Sono influenzati nella loro attività catalitica dal pH del mezzo. Tutte le risposte sono corrette. Possono essere interessati da legame con modulatori, attivatori o inibitori dell'attività enzimatica. Aumentano la loro velocità catalitica con l'aumentare della temperatura (entro l'intervallo di temperatura non denaturante). Lezione 021 - 03. Quale delle seguenti affermazioni riguardo agli enzimi è FALSA? Permettono a reazioni chimiche cellulari che normalmente avverrebbero in tempi molto lunghi, di essere molto rapide e compatibili con i processi cellulari. Possono accoppiare due reazioni (una esoergonica ed una endoergonica) utilizzando l'energia liberata da una reazione per permettere la realizzazione della reazione accoppiata. Gli enzimi non hanno specificità di substrato. Possono abbassare la soglia dell'energia di attivazione, rendendo meno difficile rompere vecchi legami chimici e formarne di nuovi. Lezione 022 - 01. Quali sono i fattori che possono influenzare la velocità catalitica e l'attività enzimatica? Temperatura, pH, numero di unità enzimatiche, concentrazione del substrato. numero di unità enzimatiche e concentrazione del substrato. Temperatura e pH. Concentrazione del substrato e temperatura. Lezione 022 - 02. Identifica l'affermazione errata. La mioglobina differisce dall'emoglobina... ...per la presenza di 4 subunità nell'emoglobina in grado di cooperare allostericamente. ...per la specifica localizzazione muscolare della mioglobina rispetto a quella eritrocitaria dell'emoglobina. ...per la maggiore affinità per l'ossigeno dell'emoglobina. ...per la minore affinità per l'ossigeno dell'emoglobina. Lezione 022 - 03. L'anidride carbonica prodotta dai processi di respirazione cellulare viene eliminata: Tutte le precedenti. Convertito in H₂CO₃ nei globuli rossi dove dissocia istantaneamente in acido carbonico ( HCO₃⁻ + H⁺ ) e viene rilasciata nel sangue venoso fino a raggiungere i polmoni. Legata alle proteine (carbaminoemoglobina) e quindi trasportata ai polmoni. Trasportata nel sangue venoso come CO₂ disciolta fino a raggiungere i polmoni. Lezione 022 - 04. Il 2,3-bisfosfoglicerato è una molecola presente negli eritrociti ed ha la funzione di: Diminuire l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno, permettendo un adeguato rilascio di ossigeno ai tessuti periferici, quando il livello di emoglobina saturata dall'ossigeno è molto basso. Aumentare l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno, riducendo il rilascio di ossigeno ai tessuti periferici, quando il livello di emoglobina saturata dall'ossigeno è molto basso. Aumentare l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno, permettendo un adeguato rilascio di ossigeno ai tessuti periferici, quando il livello di emoglobina saturata dall'ossigeno è molto basso. Diminuire l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno, riducendo il rilascio di ossigeno ai tessuti periferici, quando il livello di emoglobina saturata dall'ossigeno è molto basso. Lezione 022 - 05. Indicare quale tra queste affermazioni riguardo il gruppo eme NON è corretta: Il gruppo eme è legato non covalentemente ad emoglobina e mioglobina tramite interazione dell'atomo di ferro con un residuo di istidina della proteina. Il gruppo eme è definito come "gruppo protestico" delle proteine emoglobina e mioglobina. Il gruppo eme nella mioglobina può legare ben 2 molecole di O₂ E' costituito da un anello protoporfirinico unito ad un atomo di ferro ferroso ( Fe⁺⁺ ). Lezione 022 - 06. Quale è la principale differenza tra inibitori enzimatici reversibili competitivi e non competitivi? Gli inibitori competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori non competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima. Gli inibitori non competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima. Gli inibitori competitivi sono molto più efficaci dei non competitivi e per proprio questo motivo vengono chiamati inibitori competitivi. Gli inibitori non competitivi non sono specifici per un singolo enzima mentre gli inibitori competitivi sono specifici per un solo enzima o famiglia di enzimi. Lezione 022 - 07. Quale effetto ha un aumento della temperatura sull'attività enzimatica? Aumenta la velocità catalitica fino a che la temperatura non è troppo alta da causare denaturazione degli enzimi. Aumenta la velocità catalitica ed aumenta l'attività enzimatica. Diminuisce la velocità catalitica progressivamente fino a denaturazione termica degli enzimi. Diminuisce la velocità catalitica e riduce l'attività enzimatica. Lezione 022 - 08. Quale di queste affermazioni riguardo agli effetti del pH sull'attività enzimatica è FALSA? Il pH ha effetto sull'attività enzimatica poichè modifica lo stato di carica degli amminoacidi che compongono gli enzimi modificandone la struttura tridimensionale. Praticamente tutti gli enzimi hanno un range di pH ottimale per la loro attività. Gli enzimi generalmente non sono influenzati dal pH ma solo dalle variazioni di temperatura. Alcuni enzimi funzionano solo a pH acido e non hanno attività a pH neutro o basico. Lezione 022 - 09. Quale funzione ha il 2,3-bisfosfoglicerato a livello eritrocitario, quando interagisce con l'emoglobina? Va a causare una transizione dell'emoglobina verso uno stato parzialmente rilassato, rendendo il legame con l'ossigeno più difficile. Quindi peggiora l'ossigenazione. Va a causare una transizione dell'emoglobina verso uno stato parzialmente rilassato, rendendo il legame con l'ossigeno più facile. Quindi migliora l'ossigenazione. Va a causare una transizione dell'emoglobina verso uno stato parzialmente teso, rendendo il legame con l'ossigeno più difficile. Quindi peggiora l'ossigenazione. Previene il legame irreversibile dell'emoglobina con il monossido di carbonio. Lezione 022 - 10. Quali tra queste affermazioni riguardo alle differenze tra emoglobina e mioglobina NON è vera? L'emoglobina ha una localizzazione eritrocitaria mentre la mioglobina si trova a livello delle cellule muscolari. L'emoglobina ha affinità più bassa per l'ossigeno rispetto alla mioglobina. L'emoglobina avendo una struttura quaternaria e 4 gruppi eme, ha una affinità maggiore per l'ossigeno rispetto alla mioglobina. L'emoglobina ha una struttura quaternaria composta da 4 subunità, la mioglobina invece ha solo struttura terziaria. Lezione 022 - 11. Quale è la funzione del gruppo eme nelle proteine emoglobina e mioglobina? Permette alla mioglobina e all'emoglobina di mantenere il corretto folding. Ancora l'emoglobina e la mioglobina a strutture citoscheletriche cellulari. Permette ad emoglobina e mioglobina di interagire con molecole lipofile grazie alla sua struttura policiclica. Permette di legare reversibilmente l'ossigeno molecolare grazie alla presenza di un atomo di ferro ferroso. Lezione 024 - 01. Gli acidi grassi vengono definiti saturi se: Possiedono solo legami singoli carbonio-carbonio. Possiedono almeno un doppio legame carbonio-carbonio. Possiedono almeno un triplo legame carbonio-carbonio. Nessuna delle risposte è corretta. Lezione 024 - 02. I lipidi sono: sempre solubili in acqua. totalmente idrofobici e mai solubili in acqua. solubili in acqua ad alte temperature. Per la maggior parte idrofobici ma alcuni lipidi possiedono gruppi polari che conferiscono lieve solubilità in acqua. Lezione 025 - 01. Le membrane cellulari, nella loro componente lipidica, sono costituite da: un doppio strato fosfolipidico. Nessuna delle precedenti. un doppio strato di triacilgliceroli. un doppio strato di sfingolipidi e colesterolo. Lezione 025 - 02. I fosfolipidi sono molecole costituite da una testa polare unita a due acidi grassi apolari e possono interagire con molecole sia polari che apolari ed essere solubili in entrambi. Per questa loro caratteristica vengono definite molecole: Anfipatiche Alifatiche Bipolari Dipolari. Lezione 026 - 01. Quale ruolo ha il colesterolo a livello delle membrane cellulari? Indica la risposta NON corretta. Previene l'eccessiva fluidificazione delle membrane ad alte temperature. Aumenta la permeabilità a piccoli soluti. Previene l'eccessivo irrigidimento delle membrane a basse temperature. Previene l'eccessivo irrigidimento delle membrane ad alte temperature. Lezione 026 - 02. La presenza di colesterolo a livello delle membrane cellulari può: Aumentare la permeabilità della membrana a piccoli ioni. Aumentare la fluidità della membrana. Diminuire la fluidità della membrana. Tutte le risposte sono corrette. Lezione 026 - 03. Individua il completamento errato. "Il colesterolo... ...se presente a livello delle membrane può alterarne la fluidità ma non ha effetto sulla permeabilità a piccoli soluti." ...è una molecola anfipatica, dotata di una catena isoprenoide e di un gruppo -OH." ...è in grado di intercalarsi a livello delle membrane cellulari alterandone la fluidità." ...è una molecola caratterizzata da una struttura base policiclica rigida e planare.". Lezione 026 - 04. Quale di queste componenti lipidiche NON è coinvolta nella regolazione della fluidità delle membrane cellulari? Colesterolo Triacilgliceroli Fosfolipidi Sfingolipidi. Lezione 026 - 05. Quale tra queste funzioni NON viene svolta dal colesterolo? Il colesterolo partecipa al trasferimento di elettroni a livello mitocondriale. Il colesterolo è utilizzato dalle cellule come precursore di tutti gli ormoni steroidei. Il colesterolo partecipa alla regolazione della plasticità delle membrane. Il colesterolo partecipa alla formazione dei raft di membrana. Lezione 027 - 01. Da dove proviene l'acido arachidonico che viene utilizzato dalle cellule per sintetizzare prostaglandine, prostacicline, trombossani ed altri leucotrieni? Viene rilasciato dai trigliceridi immagazzinati negli adipociti bianchi. Viene rilasciato dai fosfolipidi presenti nelle membrane cellulari. Viene rilasciato dai trigliceridi immagazzinati negli adipociti bruni. Viene rilasciato dagli sfingolipidi presenti nelle membrane cellulari. Lezione 027 - 02. L'acido arachidonico è un acido grasso di che tipo? Monoinsaturo. Poliinsaturo omega 3. Poliinsaturo omega 6. Monoinsaturo. Lezione 028 - 01. Quale affermazione riguardo agli ormoni steroidei è VERA? Gli ormoni steroidei possono diffondere attraverso le membrane cellulari quindi i loro recettori sono all'interno della cellula. Gli ormoni steroidei vengono sintetizzati a partire dagli acidi grassi a lunga catena. Gli ormoni steroidei possono diffondere attraverso la membrana ma i recettori sono comunque localizzati sulla membrana cellulare. I recettori per gli ormoni steroidei sono tutti localizzati sulla membrana cellulare. Lezione 028 - 02. Quale domanda riguardo agli ormoni steroidei è FALSA? Gli ormoni steroidei sono tutte molecole dotate di uno scheletro carbonioso policiclico. Gli ormoni steroidei legano il loro recettore attivandolo. Gli ormoni steroidei derivano tutti da un unico precursore comune, il colesterolo. Gli ormoni steroidei non sono in grado di entrare all'interno della cellula in assenza del loro trasportatore. Quale affermazione riguardo agli ormoni steroidei è VERA? Gli ormoni steroidei possono diffondere attraverso le membrane cellulari quindi i loro recettori sono all'interno della cellula. Gli ormoni steroidei vengono sintetizzati a partire dagli acidi grassi a lunga catena. Gli ormoni steroidei possono diffondere attraverso la membrana ma i recettori sono comunque localizzati sulla membrana cellulare. I recettori per gli ormoni steroidei sono tutti localizzati sulla membrana cellulare. I recettori per gli ormoni steroidei sono tutti localizzati sulla membrana cellulare. Viene rilasciato dai trigliceridi immagazzinati negli adipociti bianchi. Viene rilasciato dai fosfolipidi presenti nelle membrane cellulari. Viene rilasciato dai trigliceridi immagazzinati negli adipociti bruni. Viene rilasciato dagli sfingolipidi presenti nelle membrane cellulari. 02. L'acido arachidonico è un acido grasso di che tipo? Monoinsaturo. Poliinsaturo omega 3. Monoinsaturo. Poliinsaturo omega 6.

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