option
Questions
ayuda
daypo
search.php

Fyziologie Buňky

COMMENTS STATISTICS RECORDS
TAKE THE TEST
Title of test:
Fyziologie Buňky

Description:
Testik s doplnenim 2026

Creation Date: 2026/03/20

Category: Science

Number of questions: 91

Rating:(0)
Share the Test:
Nuevo ComentarioNuevo Comentario
New Comment
NO RECORDS
Content:

Skrambláza je enzym, který: Mění asymetrii fosfolipidové dvojvrstvy a zvyšuje zastoupení fosfatidylcholinu ve vnější vrstvě. Patří do třídy flopáz. Působí v apoptotické dráze buňky. Je aktivován volnými kyslíkovými radikály.

Tloušťka biologické membrány se pohybuje v rozmezí: 3–7 nm. 8–12 nm. 8–12 pm. 3–7 µm.

Pro GPI kotvu platí: Skládá se z fosfatidylinositolu, glukosaminu, čtyř manóz a fosfoetanolaminu. Je vždy orientována na intracelulární stranu cytoplasmatické membrány. Proteiny se vážou na tuto kotvu N-koncem. Protein je přenesen na GPI kotvu enzymem GPI transamidázou.

Pro AAA proteázy platí: Podílí se na degradaci mitochondriálních membránových enzymů. Jsou často hexamery uspořádané do kruhu s centrálním pórem. Můžeme je nalézt pouze u eukaryot. Využívají hydrolýzu ATP.

Membránové proteiny interagují s lipidickou dvojvrstvou: Transmembránovým α-helixem z ~12 polárních AK. Transmembránovým β-skládaným listem se střídáním polárních a bazických AK. Transmembránovým β-soudkem z antiparalelních β-listů. Pomocí lipidických kotev.

Na rozhraní membrány a vody jsou zejména: Tyrosin a tryptofan. Serin a threonin. Cystein a methionin. Asparagin a glutamin.

Pro ABC přenašeče platí: Při transportu jsou hydrolyzovány dvě molekuly ATP. Transportují Fe²⁺ do matrix mitochondrií. Transportují pouze peptidy a velké polární molekuly. Jako flipázy mění distribuci fosfatidylcholinu.

Valinomycin je: Transmembránový kanál pro Na⁺. Transmembránový kanál pro K⁺. Ionofor pro draselné ionty. Molekula složená z 12 D a L forem.

Možné mechanizmy umožňující nádorovým buňkám nezáviset na buněčných signálech zahrnují: Autokrinní produkce vlastních růstových faktorů. Nadprodukce receptoru pro růstové faktory na povrchu nádorových buněk. Aktivující mutace receptoru pro růstové faktory v nádorových buňkách. Indukce produkce růstových faktorů v buňkách nádorového stromatu.

Pro disulfidické můstky platí: Tvoří se mezi atomy síry aminokyselin cysteinu nebo methioninu. Tvoří se také v mezimembránovém prostoru mitochondrií. Na jejich tvorbě či přestavbě se podílí enzym protein disulfid izomeráza. Pro jejich tvorbu jsou důležité kaspázy.

Chybně složené proteiny v endoplazmatickém retikulu jsou: Odbourány ER-rezidentními proteázami. Rozpoznány specifickými receptory a pomocí autofagických váčků dopraveny do lysozomů. Rozeznány systémem ERAD a pomocí Cdc48 retrotranslokovány do cytosolu a odbourány v proteazomu. Zůstávají v endoplazmatickém retikulu.

Na vezikulárním transportu se podílí různé typy váčků. Jsou to: COPII váčky, které působí v retrográdním transportu. Klatrinem opláštěné váčky, které působí v endocytóze. COPI váčky, které působí v anterográdním transportu. COPI váčky, na jejichž tvorbě se podílí G-protein ARF.

Aktivní transportní pumpy třídy P se vyznačují tím, že: Vyskytují se pouze v plazmatické membráně. Během transportu dochází ke kovalentní modifikaci podjednotky N na aspartátu 351. Během transportu dochází ke kovalentní modifikaci podjednotky P. Jsou inhibovány vanadátem.

GDI proteiny: Aktivují GTPázovou aktivitu malých Rab GTPáz. Indukují výměnu GDP za GTP. Brání lokalizaci Rab GTPáz do membrány. Indukují vazbu Rab GTPáz do membrány.

Pro mitofagii platí: Mitofagie může být spuštěna hypoxií. Protein Parkin je E3 ubikvitin ligáza. Zdravé mitochondrie mají na své vnější membráně vysokou koncentraci stabilního PINK1. Mitofagie hraje roli v eliminaci otcovských mitochondrií po oplození.

Transkripční odpověď na stres v ER je řízena: ERAD drahou. Signalizací řízenou kinázou IRE1. Signalizací řízenou kinázou PERK. Signalizací řízenou ATF6.

Palmitylová kotva se váže na protein: Přes N-koncový glycin. Přes C-koncový serin. Přes SH skupinu cysteinu. Může být zakotvena pouze na intracelulární straně cytoplasmatické membrány.

Hydropatický graf – 7 hydrofobních segmentů. ABC přenašeč. Adenylát cykláza. Na⁺/K⁺ ATPáza. Napěťově závislý aniontový kanál.

Pro ABC přenašeče platí: Při transportu jsou hydrolyzovány dvě molekuly ATP. Transport Fe²⁺ do mitochondrie. Transportují pouze velké molekuly. Fungují jako flipázy.

Transport glukózy. Usnadněná difuze (GLUT). GLUT 10x prochází přes membránu. α-helixy tvořeny neuspořádaně z polárních a hydrofóbních aa. Regulován insulinem kovalentní modifikací.

Hydrogenozomy. Je u čeledi trypanosomidae. Způsobuje přeměnu H+ na H. Nemá vlastní DNA. Má v sobě poslední 3 enzymy glykolýzy.

Cholera toxin. Receptorově zprostředkovaná endocytóza. Modifikuje adenylát cyklázu. Otevírá Ca²⁺ kanály. Obsahuje KDEL sekvenci.

Posttranslační modifikace v ER. Glykosylace. Disulfidické můstky. Štěpení proteinů. Tvorba oligomerů.

Dělení mitochondrií. Endoplazmatické retikulum. trans-Golgi. cis-Golgi. Lysozómy.

Sfingolipidy. Skládají se ze sfingosinu, přes hydroxylovou skupinu navázané mastné kyseliny a přes amino skupinu polární část (cukr nebo např fosfocholin). Skládají se ze sfingosinu, přes amino skupinu navázané (jedné) mastné kyseliny a přes hydroxylovou skupinu polární část (cukr nebo např fosfocholin). Ceramid je prekurzor sfingolipidů, za X má navázán jen H. Sfingosin má dlouhý řetězec s až 90 C.

Sfingomyelin má jako polární skupinu. Oligosacharid. Fosfoserin. Fosfatidylcholin. Fosfocholin.

Fosfolipázy. A1 a A2 štěpí mastné kyseliny na prvním a druhém uhlíku. B štěpí polární skupinu včetně fosfátu. C štěpí mastné kyseliny bez rozdílu. D štěpí 1 skupinu bez fosfátu.

Cholesterol. Polární část tvoří karboxylová skupina. Zvyšuje rigiditu membrán. Společně se sfingolipidy se vyskytuje v membránových raftech. Stejně jako fosfatidylserin se vyskytuje hlavně ve vnějším listu membrány.

Nenasycené mastné kyseliny v membráně. Zvyšují rigiditu. Snižují rigiditu. Zvyšují teplotu přechodu z tekuté do tuhé fáze.

BRCA1/2. Je nadorovým represorem. Je nadorovým supresorem. Je spojen s rakovinou prsu a vaječniků. Je spojen s rakovinou plic.

Glukóza je přenášena přes apikální stranu buněk tenkého střeva. Transfokátorem. Aniportem s K+. Symportem s Na+. Difuzí, není potřeba přenašeč.

Transport glukózy ze střeva. Na apikální straně probíhá usnadněnou difúzí přes glukózový transportér. Na apikální straně probíhá antiportem s Na+. Na apikální straně probíhá symportem s K+. Nepotřebuje přenašeče probíhá samovolně difuzí.

Bakteriorhodopsin. Světlem poháněná protonová pumpa. Obsahuje aldehyd retinal, který ovlivňuje něco cis trans. Má 7 alfa transmembránových helixů. Tvoří dimer.

ABC přenašeče. Přenášejí jen malé hydrofóbní molekuly. Přenášejí jen ionty. Přenášejí jen velké molekuly a peptidy. Přenášejí všechno od iontů po peptidy.

P-pumpy. Jsou pouze v plazmatické membráně. Inhibitorem je vanadát. P doména je kovalentně modifikována. N doména je kovalentně modifikována na Asp 351.

Inhibitorem Na+/K+ atpázy je. Rotenon. Ouabain. Digitoxin. Tetrodotoxin.

Savčí mitochondrialní genom. Kóduje 13 proteinů, 22tRNA a 2 rRNA. Obsahuje asi 16,5 kbp. Kóduje jen některé podjednotky OF. Společně s proteiny tvoří nukleoidy.

V savčím mitochondriálním genomu je pro komplex III kódována. 1 podjednotka. 2 podjednotky. 3 podjednotky. žádnou podjednotku.

Jaká redoxní centra jsou v komplexu III. Rieskeho protein s Fe-S centrem, cytochrom c1. NADH a FAD. cytochrom c, centra s Cu.

F1 podjednotka bakteriální ATP-syntázy. Je tvořena podjednotkami a, b, c v poměru 3:3:1. Je tvořena podjednotkami alfa, beta, gama, delta a epsilon v poměru 3:3:1:1:1. Je rotorem. Je statorem.

Na likvidaci ROS se podílí tyto enzymy: SOD superoxid dismutáza. Superoxid reduktáza. Glutathion reduktáza. Kataláza.

Při apoptóze. Se rozpadá jaderná lamina. Se z mitochondrie uvolní kaspáza 9. Dochází k vylití buněčného obsahu do ECM. Je zastavena činnost ATP syntázy.

Je zastavena činnost ATP syntázy. Dojde uvolnění cytochromu c z mitochondrií. Dojde k rozpadu laminů na dimery a disociaci jaderné membrány. Dojde k lyzi buňky. ATP syntáza se točí opačně a na úkor ATP tvoří protonový gradient.

V intermembránovém prostoru mitochondrie je. Cytochrom c. AIF apoptózu indukující faktor. Adenylát kináza. Kreatinkináza.

) Transport do mitochondrií. Signální sekvence je pouze na N-konci. Signální sekvence může být na N konci nebo uprostřed sekvence. Signální sekvence není odštěpená a zůstává součástí proteinu. Signální sekvence je pouze na C-konci.

Transport do mezimembránového prostoru mitochodrií. Přes TOM a pomocí mia40 složení ss můstků. Přes TOM a TIM, pak ustřižení intermembránové domény. Složení už cytosolu a pak transport přes SAM. Do matrix, tam složení a přes OXA1 ven.

Jak vypadá transportní systém TOM. Tom 40, Tom 22, Tom 5, Tom 6, Tom 7, Tom 70 Tom 20. Tom 40, Tom 22, Sam 50 ještě nějaké tomy. nějaké tomy a Oxa1. nějaké tomy a Sec61.

Peroxizom. Obsahuje metabolismus mastných kyselin s dlouhým řetězcem. Nevzniká de novo, pouze dělením již existujících organel (jako mitochondrie). Může vznikat pučením z ER. Katalazou rozkládá H2O2 na kyslík a vodu.

Peroxisom. Signální sekvence SKL. Signální sekvence KDEL. Proteiny transportovány nezbalené pomocí chaperonů. V rostlinách jsou modifikované na glyoxysomy.

Transport do peroxizomů. Signální sekvence je na N-konci. Signální sekvence je na C-konci. Transportován už je složený protein. Signální sekvence je ser-leu-lys.

Transport do ER. Kotranslační i posttranslační. Do lumen signální sekvence obsahující hlavně aa L. Přes Sec61, což je porin. Pro transport je nezbytná SRP.

Pro transport proteinů do ER platí. Je nezbytná SRP. Je výhradně kotranslační. Signální sekvence je na N konci. Signální sekvence obsahuje hlavně aminokyselinu L – leucin.

Nádorové stroma. Jsou vlastní nádorové buňky. Jsou ostatní buňky nádoru. Slouží k výživě a transportu nádorových buněk. Slouží k výživě nádoroveho parenchymu.

p53. Je transkripční faktor. Je tumor supresor. Je inhibován fosforylací. Je inhibován degradací.

Nádorové supresory. Zabraňují abnormální proliferaci a přenosu poškozené genetické informace. Inaktivace má recesivní charakter. Inaktivace má dominantní charakter.

Charakteristika nádorové transformace in vivo, buňky. Mají schopnost růst i bez podkladu. Mají neomezený replikační potenciál. Ztráta kontaktní aktivace.

Onkogeny. Vznik změnou exprese nebo jinou změnou protoonkogenů. Transformace genů pro proteiny ovlivňující růst a diferenciaci buněk. Je to dominantní změna.

Protein pRb. Je tumorsupresor. Je protoonkogen. Je regulován fosforylací. Je regulován degradací.

Protein c-myc. Je transkripční faktor s homeodoménou vázající DNA. Je transkripční faktor s vázajícím DNA motivem. Mutace v něm je specifická pro gliomy. Mutace v něm je specifická pro karcinom tlustého střeva. Reguluje přechod z G2 do M. Jeho aktivace je nutná pro inhibici terminální diferenciace buněk.

Hlavní roli v protinádorové imunitě hraje. Vrozená imunita. Získaná imunita.

TGF beta receptory. Aktivují Smad drahu. Heterotertamery nebo heteropentamery RI, RII, RIII. Aktivují spřažené Ser/Thr kinázy. Vytváří nadorové mikroprostředí.

Proteolýza. Je nevratná modifikace. Vede výhradně k degradaci. Uplatňuje se v Notch signalizaci. Proteaza Caplain aktivuje calcineurin.

Vazba ubiquitinu, SUMO a NEDD8. Vede k degradaci. Vážou se přes S-S vazbu. Vážou se peptidickou vazbou. Vážou se autokatalyticky.

Fosforylace na tyrosinu. Způsobuje signalizaci především sterickou interferencí. Způsobuje signalizaci především vytvořením nového vazebného místa. Není u prokaryot a nižších eukaryot. K jejímu rozvoji dochází se vznikem mnohobuněčnosti.

Přenos signálu fosforylací. Sterická interference s vazbou substrátu nebo ligandu. Vytvoření vazebného místa. Změna konformace. Změna lokalizace.

Kinázy. Aktivační smyčka po fosforylaci brání navázání substrátu. Aktivační smyčka po fosforylaci umožňuje navázání substrátu. Aktivační smyčka se nachází v C-koncové α-helixové doméně. Aktivační smyčka se nachází v C-koncové β-listové doméně.

Cholerotoxin. Vstupuje do buněk tenkého střeva receptorem zprostředkovanou endocytózou. Způsobuje otevření Ca2+ kanálů. Aktivuje adenylát cyklázu. Vstupuje do buněk současti ERAD dráhy.

Jaderná membrána. Je dvojitá a vnější a vnitřní membrána jsou propojeny jadernými póry. Obě membrány jsou propojeny s lumen endoplazmatického retikula.

Vnitřní organizace jádra. Je členěná fosfolipidovou membránou. Není členěná fosfolipidovou membránou. Uprostřed jádra je euchromatin.

Export RNA z jádra. Je Ran nezávislý. rRNA vychází ve formě sbalených podjednotek ribozomů. Probíhá pouze export RNA z jádra, nikoliv import do jádra.

Importin beta. Váže náklad v nepřítomnosti Ran-GTPázy. Váže náklad v přítomnosti GTP-Ran. váže náklad v přítomnosti GDP-Ran. Potřebuje k transportu importin alfa.

Jaderný pór. Skádá se z nukleoporinů. Brání volné difuzi proteinů větších než 40 kDa. Tvoří místo kontaktu vnější a vnitřní membrány. Má oktogonalní tvar.

Laminy. lamin A a B vznikají z 1 transkriptu. Vyskytují se u všech eukaryot. Lamin B není v embryonálních buňkách. Všechny mají na c konci izoprenylovou kotvu.

Ran Gtpáza. V jádře ve formě Ran-GDP. V cytosolu ve formě Ran- GTP. GEF je na cytosolické straně póru. GAP je asociuje s euchromatinem.

Transport RNA z jádra. Pouze export, nikdy ne import. Závislý na Ran GTPáze. rRNA exportováno ve formě ribozomálních podjednotek. Export mRNA funkče propojen se sestřihovými faktory.

Lipidy se podílejí na sortingu do váčků, který z nich hlavně: Cholesterol. Sfingosin. Fosfatidylinositol. Fosfatidylethanolamin.

Recyklace snare proteinů. Probíhá pomocí AAA-proteázy a snare jsou následně degradovány proteolýzou. Zamotané V- a T- snare jdou až do lysozomu, kde jsou rozložené. V-snare je retrográdním transportem vráceno na původní membránu.

Inhibitor splývání váčků pomocí V a T snare. Botulotoxin. Alfatoxin. Tetanotoxin. Choleratoxin.

Snare proteiny po splynutí váčku. Jsou rozpleteny AAA proteázou. V- snare se retrográdním transportem vrací. Jsou degradovány v lysozomu. Jsou výhradně transmembránové.

Signál pro transport: Do endoplazmatického retikla je Lys-Asp-Glu-Leu. Do lysozomu je Mannosa-6-P.

Ve tvorbě COP II váčků se uplatňuje málý GTP-vazebný protein. Ras. Rab. Sar1. Ran.

Váčky. COP II jsou v retrográdním transportu. Klathrinové jsou v endocytóze. COP I v anterográdním transportu. COP I využívají GTPázu ARF1.

Špatně sbalené proteiny v ER. Zůstávají v ER. Váže se na ně calreticulin a calcineurin. Jsou odbourávány ERAD dráhou. Jsou degradovány proteázami sídlícími v ER.

Thioredoxin. Udržuje v lumen ER redoxní stav. Udržuje v cytoplazmě cysteiny v SH formě. Obsahuje CXXC motiv. Má sekvenci gly-cys-glu.

Tvorba disulfidických můstků. Probíhá pouze v lumen ER. Je mezi sírami cysteinů a metioninů. Probíhá pomocí disulfid izomerázy.

O-glykosylace. Na Ser a Thr. Vyjímečně na hydroxyprolinu. Probíhá na vnější membráně ER. Prekurzory jsou fosforylované monosacharidy.

V endoplazmatickém retikulu probíhají posttranslační modifikace. Fosforylace. Glykosylace. Proteolýza. Oligomerizace.

Transport proteinů do ER. Solubilní proteiny mají KDEL sekvenci. Membránové proteiny mají KKXX sekvenci.

Co určuje orientaci N a C konce při transkripci do membrány ER?. Sekvence kladně nabitých aminokyselin. Sekvence bohatá na Lys a Arg. Speciální orientaci určující sekvence (ODS)bohatá na val a leu. Sekvence bohatá na Tyr a Trp.

SRP částice. Je heterotrimer proteinů. Je ribonukleoprotein tvořený RNA a šesti proteiny. p54 je důležitý pro rozeznání cílové sekvence. RNA je dlouhá 492 bází.

SRP. Je heterotrimerní protein. Je ribonukleoprotein, skládá se z RNA a 6 proteinových podjednotek. RNA má asi 300 bází. Pro rozeznání cílové sekvence je nutná podjednotka p2.

Report abuse