Enzym A. je biokatalyzator, ktory reakcie nielen urychl'uje ale aj reguluje B. rovnako ako anorganicky katalyzator znizuje hodnotu aktivacnej energie C. na rozdiel od anorganickeho katalyzatora je potrebne ho pocas reakcie dodavat' p6sobi iba aktivnym centrom, nie celym povrchom ako anorganicky katalyzator.
Pre enzymy plati: A. kazdy enzym sa sklada z proteinovej zlozky - apoenzymu B. m6ze okrem apoenzymu obsahovat' aj neproteinovu organicku cast', ktora sa nazyva koenzym C. koenzymom nem6zu byt' vitaminy, NAD+ D. kofaktorom enzymu byva najcastejsie Cd2+, Hg2+ .
. Aktivne centrum enzymu je: A. cast' enzymu, kde su vytvorene len vhodne vazbove podmienky na naviazanie substratu B. miesto enzymu, kde su vytvorene vhodne vazbove a priestorove podmienky na naviazanie substratu C. vzdy totozne s alosterickym centrom D. miesto, kde je naviazany koenzym .
Pri enzymovej reakcii sa substrat viaze: A. na enzym pevnymi kovalentnymi vazbami B. na enzym takym sp6sobom, ze jeho prislusne charakteristicke skupiny su komplementarne so strukturou aktivneho centra enzymu C. na alostericke centrum enzymu D. na enzym nekovalentnymi vazbami .
Substratova specifickost' enzymu: A. suvisi s apoenzymom B. sp6sobuje, ze enzym urychl'uje premenu len urciteho substratu C. suvisi s optickou aktivitou proteinu D. umoznuje stiepenie B-glykozidovych vazieb a-amylazou .
Ucinkova specifickost' enzymu: . suvisi so strukturou alosterickeho centra enzymu suvisi s koenzymom C. predstavuje schopnost ' enzymu katalyzovat' len jednu z termodynamicky moznych premien substratu D. neumoznuje stiepenie celul6zy a-amylazou .
. Specifickost' enzymov: m6ze byt' len substratova, pretoze kazdy enzym je specificky k prislusnemu substratu je substratova, ucinkova a stereospecificka C. stereospecifickost' suvisi s konformacnou izomeriou D. stereospecifickost ' v praxi znamena, ze enzym katalyzuje len premenu urciteho optickeho izomeru.
916. Rychlost' enzymovej reakcie neovplyvnuje: A. koncentracia enzymu a substratu . vel'kost' stycnej plochy substratu C. teplota a pH prostredia D. hodnota pl aminokyselin, z ktorych sa sklada apoenzym
.
917. Vyberte spravne tvrdenie:
A. rychlost ' enzymovej reakcie je priamo umerna koncentracii substratu, kym sa nedosiahne saturacny bod B. pH optimum je hodnota pH, pri ktorej je dana enzymova reakcia najrychlejsia C. vsetky enzymove reakcie prebiehaju najrychlejsie pri pH = 7 D. pri teplote 37°C je rychlost' enzymovych reakcii najvyssia .
. O enzymovych reakciach plati: A. vacsina ezymov je najaktivnejsia pri pH = 9 B. extremne hodnoty pH a teplota nad 60 °C sp6sobuju denaturaciu enzymu C. prebiehaju vacsinou v prostredi s nizkou koncentraciou substratu ale pri zvysenom tlaku D. prebiehaju pomalsie ako reakcie katalyzovane anorganickym katalyzatorom .
Aktivaciu enzymu m6ze vyvolat': odstiepenie nizkomolekulovej casti peptidoveho ret'azca chemicka modifikacia, napriklad fosforylacia C. naviazanie alosterickeho aktivatora na aktivne centrum enzymu D. p6sobenie kati6nov niektorych kovov ako napriklad Zn2+, Mg2+, Cd2+ .
Pepsin A. sa v organizme syntetizuje ako pepsinogen B. pri aktivacii sa znizuje jeho molekulova hmotnost' C. katalyzuje stiepenie aminokyselin D. katalyzuje stiepenie polysacharidov .
. lnhibicia A. m6ze byt ' vratna alebo nevratna B. je kompetitivna alebo nekompetitivna C. nem6ze byt' alostericka D. m6ze byt' len nevratna.
922. Ku kompetitivnej inhibicii dochadza, ak: A. inhibitor a substrat maju podobnu strukturu a konkuruju si o naviazanie na aktivne centrum enzymu B. sa da odstranit' zmenou struktury aktivneho centra substratu C. ju mozno odstranit' znizenim koncentracie substratu enzym nie je uplne specificky pre dany substrat.
923. Kompetitivna inhibicia: . m6ze byt ' vratna B. da sa odstranit' zvysenim koncentracie substratu C. da sa odstranit' zvysenim koncentracie enzymu D. da sa odstranit' zvysenim koncentracie enzymu alebo substratu.
924. Vyberte spravne tvrdenie: A. kompetitivna inhibicia sa vyuziva napriklad pri lieceni bakterialnej nakazy sulf6namidmi B. pri alosterickej inhibicii sa alostericky inhibitor naviaze na alostericke centrum enzymu, a tak sp6sobi napriklad zmenu izomerie jeho aktivneho centra C. alostericka inhibicia je len nevratna D. enzymy nem6zu regulovat' biochemicke procesy .
Nekompetitivna inhibicia: A. je vratna aj nevratna B. da sa odstranit' zvysenim koncentracie substratu je napriklad otrava niektorymi jedmi je typ inhibicie, pri ktorom sa m6ze inhibitor naviazat' na niektoru reaktivnu funkcnu skupinu enzymu, cim sa porusi afinita enzymu k substratu.
Pre inhibiciu enzymov neplati: A. pri otrave t'azkymi kovmi nedochadza k naviazaniu kati6nu kovu na aktivne centrum enzymu, ale k jeho denaturacii B. alostericky inhibitor sa viaze vzdy na aktivne centrum enzymu pri kompetitivnej inhibicii dochadza vzdy k denaturacii enzymu pri biochemickych procesoch produkt jednej reakcie m6ze p6sobit' ako inhibitor predchadzajucej reakcie.
O klasifikacii enzymov plati:
A. hydrolazy katalyzuju stiepenie peptidovych, esterovych a O-glykozidovych vazieb B. oxidoreduktazy katalyzuju prenos fosfatovej skupiny z ATP na gluk6zu C. transferazy katalyzuju prenos aminoskupiny pri transaminacii alebo prenos fosfatovej skupiny z ATP na gluk6zu D. lyazy katalyzuju hydrolyticke stiepenie vazby C-H .
Hydrolazy stiepia: . nekovalentne vazby v proteinoch O-glykozidove vazby C. esterove vazby v lipidoch D. vodikove vazby .
Hydrolaza A. katalyzuje dehydrataciu substratu B. jej koenzymom je FAD je napriklad lipaza katalyzuje stiepenie peptidovej vazby .
Oxidoreduktazy: katalyzuju len oxidacie substratu katalyzuju vsetky redoxne deje maju ako koenzymy FAD, NAD+ umoznuju oxidaciu aldehydu na etanol .
lzomerazy katalyzuju: A. vzajomne premeny izomerov B. napriklad premenu gluk6za-6-fosfatu na frukt6za-6-fosfat C. napriklad premenu rib6zy na deoxyrib6zu D. nielen izomerizacne ale aj polymerizacne reakcie .
. O ligazach a lyazach plati: A. ligazy katalyzuju syntezu dvoch substratov v pritomnosti ATP B. ligazy katalyzuju syntezu dvoch substratov v pritomnosti NAD+ lyazy nehydrolyticky stiepia vazbu medzi at6mami uhlika lyazy a ligazy m6zu katalyzovat' rovnake typy reakcii .
Koenzymy oxidoreduktaz: NAD+, FAD obsahuju v molekule: pyrimidin purin vitamin PP ribozu.
|
