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biochdomande

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Title of test:
biochdomande

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ostiche mie

Creation Date: 2025/06/12

Category: Others

Number of questions: 10

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Quali delle seguenti affermazioni riguardanti la velocità di una reazione enzimatica è falsa?. è di ordine 0 quando raggiunge il suo massimo (Vmax). dipende dalla concentrazione di substrato solo quando raggiunge il suo valore massimo. dipende sempre dalla concentrazione di enzima. dipende dalla Km.

I legami peptidici, che legano covalentemente tra loro due amminoacidi, derivano da…. l'ossidazione degli amminoacidi. la condensazione degli amminoacidi. l'idrolisi degli amminoacidi. i legami idrogeno tra amminoacidi.

Il coenzima Q: interviene nel ciclo di Krebs. interviene nella sintesi dell'urea. è un componente della catena respiratoria. ha struttura steroidea.

La variazione di energia libera (ΔG) di una reazione biochimica è. Può essere calcolata solo quando i reagenti e i prodotti sono presenti a concentrazioni pari a 1 mol/l. tutte le affermazioni sono errate. È uguale a zero all'equilibrio. è direttamente proporzionale alla variazione di energia libera standard.

Quale delle affermazioni sotto riportate è vera?. la trasformazione del glucosio-1-fosfato in UDPglucosio in presenza di UTP è catalizzata da una UMPtrasferasi. la trasformazione dell'UDPgalattosio in UDPglucosio è catalizzata da una reduttasi. la trasformazione dell'acido glutammico in glutamina è catalizzata da una decarbossilasi. la trasformazione dell'acido acetacetico in acetone è catalizzata da una deidrogenasi.

Gli enzimi, che sono prodotti in forma inattiva nelle cellule viventi, sono chiamati. Citocromo ossidasi. Apoenzimi. Proenzimi. lisoziomi.

Quale delle seguenti affermazioni relative all’inibizione enzimatica è falsa?. l'inibizione non competitiva non viene rimossa dall'elevazione della concentrazione del substrato. nell'inibizione competitiva non si modifica la Vmax ma risulta incrementata la Km. nell'inibizione non competitiva non si modifica la Km ma risulta diminuita la Vmax. nell'inibizione competitiva si ha competizione fra inibitore e substrato per il sito allosterico dell'enzima.

L'1,3 difosfoglicerato è un intermedio della glicolisi che si forma: dal 3-fosfoglicerato per intervento di fosfato inorganico. per isomerizzazione del 2,3 difosfoglicerato. dall'1-fosfoglicerato con consumo di una molecola di ATP. per ossidazione enzimatica e fosforilazione della 3-fosfogliceraldeide.

I residui di cisteina svolgono un ruolo importante nella struttura di molte proteine perché…. legano due catene proteiche per mezzo di interazioni idrofobiche. formano ponti disolfuro con la glicina. subiscono la riduzione di due residui. formano legami covalenti tra parti di una stessa molecola proteica o tra due diverse catene.

La glicogeno sintetasi catalizza la sintesi del glicogeno utilizzando come substrato: glucosio-6-fosfato. UTP-glucosio. UDP-glucosio. glucosio-1-fosfato.

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