BIOCHIMICA 04

Quale delle seguenti affermazioni sulla transizione T (stato teso) → R (stato rilasciato) dell'emoglobina è vera?. Il legame di O2 a una subunità nello stato T può causare la transizione delle altre subunità allo stato R. Lo stato T dell'emoglobina lega l'ossigeno con affinità maggiore dello stato R. Lo stato T possiede una tasca tra subunità β più stretta rispetto allo stato R. Quando l'emoglobina compie la transizione T → R, le strutture delle singole subunità cambiano drammaticamente.

Il livello di struttura proteica che descrive tutti gli aspetti del ripiegamento tridimensionale di un polipeptide è definito: struttura terziaria. struttura quaternaria. struttura primaria. struttura secondaria.

Quale delle seguenti informazioni è responsabile della forma tridimensionale di una proteina?. L'interazione della proteina con i chaperon molecolari. L'interazione della proteina con altri polipeptidi. Il legame peptidico della proteina. La sequenza aminoacidica della proteina.

Quale delle seguenti affermazioni è vera per tutte le deidrogenasi che partecipano al ciclo dell'acido citrico?. Generano trasportatori di elettroni in forma ridotta. Catalizzano reazioni di condensazione. Convertono un legame singolo in un legame doppio. Producono CO2.

Qual è il vantaggio biologico della curva di legame sigmoide dell'emoglobina per l'ossigeno?. Garantisce che l'emoglobina leghi l'ossigeno solo debolmente. Permette all'emoglobina di legare l'ossigeno in modo irreversibile. Garantisce che l'emoglobina abbia un'elevata affinità per l'ossigeno. Permette all'emoglobina di passare da una bassa a un'elevata affinità per l'ossigeno.

In che modo l'emoglobina lega O2 con un meccanismo cooperativo?. Il legame di una molecola di O2 a una subunità di emoglobina aumenta l'affinità delle altre subunità per O2. Il legame di una molecola di O2 a una subunità di emoglobina potenzia l'assemblaggio delle altre subunità per formare una molecola proteica completa. Il legame di una molecola di O2 a una molecola proteica di emoglobina favorisce il legame di un'altra molecola di O2 a una diversa molecola di emoglobina. Il legame di una molecola di O2 a una subunità di emoglobina aumenta l'affinità della stessa subunità per ulteriori molecole di O2.

Quale delle seguenti affermazioni su proteine ed enzimi è vera?. Tutti gli enzimi hanno attività catalitica. Sono tutte vere. Tutte le proteine hanno siti attivi. Tutte le proteine legano ligandi.

Dopo la traduzione e il ripiegamento, molti recettori tirosin chinasici esistono come monomeri allo stato inattivo sulla membrana cellulare. Al momento del legame con un ligando, queste proteine si dimerizzano e danno inizio a una cascata di segnalazione. Durante questo processo, la struttura proteica cambia da: da terziaria a quaternaria. da secondaria a terziaria. da primaria a secondaria. da secondaria a quaternaria.

Quale delle seguenti affermazioni riguardanti la struttura è corretta?. La forza principale che favorisce il ripiegamento delle proteine è l’effetto idrofobico. I legami disolfuro si formano fra residui di cisteina adiacenti nella struttura primaria della proteina. Le proteine formate da un singolo polipeptide hanno una struttura quaternaria che viene stabilizzata da legami covalenti. nessuna delle affermazioni è corretta.

Il collagene è caratterizzata da tre catene polipeptidiche separate che sono strettamente avvolte l'una intorno all'altra in una "tripla elica". Quale di questi aminoacidi è più probabile che si trovi in massima concentrazione nel collagene?. glicina. prolina. treonina. cisteina.

L'emoglobina è un: tetramero. dimero. monomero. trimero.

Nel legame dell'ossigeno alla mioglobina, la relazione tra la concentrazione di ossigeno e la frazione dei siti di legame occupati può essere meglio descritta come: Iperbolico. Lineare con una pendenza negativa. Lineare con una pendenza negativa. Parabolico.

Quali sono i seguenti non è un fattore responsabile della denaturazione delle proteine?. Carica. cambiamento di pH. Calore. solventi organici.

Due catene di aminoacidi in una molecola di insulina sono tenute insieme da: ponti disolfuro. legame peptidico. legame ionici. legami idrogeno.

La mioglobina e le subunità di emoglobina hanno: Strutture primarie molto simili, ma strutture terziarie diverse. Strutture primarie e terziarie molto diverse. Strutture terziarie molto simili, ma strutture primarie diverse. Strutture primarie e terziarie molto simili.

La mioglobina è particolarmente abbondante in: Muscoli. eritrociti. nervi. pelle.

Il legame dell'ossigeno con la mioglobina dipende da: Concentrazione di O2 e affinità della mioglobina per l'O2. Ka. Kd. Concentrazione di emoglobina.

Il dispiegamento di una proteina può essere definito: denaturazione. riduzione. folding. rinaturazione.

Identifica l'affermazione sbagliata: L'emoglobina è una proteina fibrosa. Il collagene è una proteina fibrosa. L'emoglobina è una proteina globulare. Le proteine fibrose sono insolubili in acqua.

Quando l'ossigeno si lega a una proteina contenente eme, i due legami di coordinazione libero di Fe2+ sono occupati da: Una molecola di O2 e un atomo di amminoacido. Un atomo di azoto piridinico. Un atomo di O e un atomo di aminoacidi. Due molecole di ossigeno.

Descrivi i meccanismi molecolari che spiegano i differenti andamenti delle curve di dissociazione dell’ossigeno per mioglobina ed emoglobina riportati nel seguente grafico: Mioglobina La mioglobina ha una singola catena polipeptidica e contiene un solo gruppo eme. Si lega all'ossigeno in modo diretto e non cooperativo. Questo si riflette nella sua curva di dissociazione dell'ossigeno, che è iperbolica. La mioglobina ha una alta affinità per l'ossigeno anche a bassa pressione parziale di ossigeno (pO2), il che la rende efficiente nell'accumulare ossigeno nei muscoli, dove può essere rilasciato rapidamente durante un'intensa attività fisica. Emoglobina L'emoglobina, al contrario, è un tetramero composto da quattro subunità polipeptidiche (due alfa e due beta), ognuna delle quali può legare un gruppo eme. Questa struttura le consente di esibire cooperatività nel legame con l'ossigeno. Il primo legame di ossigeno induce un cambiamento conformazionale che aumenta l'affinità delle rimanenti subunità per l'ossigeno, rendendo la curva di dissociazione dell'emoglobina sigmoidea. L'emoglobina ha un'affinità variabile per l'ossigeno: inizialmente bassa, aumenta man mano che più molecole di ossigeno si legano. Ciò consente all'emoglobina di caricare ossigeno efficacemente nei polmoni (alta pO2) e di rilasciarlo nei tessuti dove la pO2 è più bassa. Confronto e Implicazioni Fisiologiche La diversità nelle curve mostra come l'emoglobina sia adattata per il trasporto efficiente di ossigeno, variando la sua affinità in risposta alla pressione parziale dell'ossigeno e facilitando il rilascio laddove è necessario. Al contrario, la mioglobina funge da riserva di ossigeno nei muscoli, pronta a rilasciarlo rapidamente quando la pO2 scende durante l'esercizio. Questi meccanismi molecolari sono fondamentali per la comprensione di come i tessuti ottengano ossigeno sufficiente per le loro funzioni metaboliche in diverse condizioni fisiologiche. Tutte le affermazioni sono corrette.

Quale di queste affermazioni sulle proteine globulari è VERA?. Le proteine globulari possono svolgere attività enzimatica. tutte le affermazioni sono corrette. hanno un core idrofobico. sono generalmente solubili in mezzo acquoso.

Quale delle seguenti affermazioni riguardo agli enzimi è FALSA?. Gli enzimi non hanno specificità di substrato. Gli enzimi permettono generalmente accoppiano due reazioni (una esoergonica ed una endoergonica) utilizzando l'energia liberata da una reazione per permettere la realizzazione della reazione accoppiata. Gli enzimi permettono a reazioni chimiche cellulari, che normalmente avverrebbero in tempi molto lunghi, di essere molto rapide e compatibili con i processi cellulari. Gli enzimi permettono di abbassare la soglia dell'energia di attivazione, rendendo meno difficile rompere vecchi legami chimici e formarne di nuovi.

Quale delle seguenti caratteristiche è tipica della catalisi enzimatica ma non della catalisi inorganica?. Opera spesso in condizioni fisiologiche di pH e temperatura. Lascia inalterato il catalizzatore al termine della reazione. Aumenta la velocità di una reazione. Non consente una modulazione dell'efficienza del catalizzatore.

Ad un valore di pH del mezzo uguale al punto isoelettrico, in quale forma troviamo gli amminoacidi: Forma zwitterionica. Forma dicationica (carica ++). Forma anionica (carica -). Forma cationica (carica +).