BIOCHIMICA 05

Quale delle seguenti affermazioni riguardo agli enzimi è VERA?. Tutte le risposte sono corrette. Possono essere interessati da legame con modulatori, attivatori o inibitori dell'attività enzimatica. Sono influenzati nella loro attività catalitica dal pH del mezzo. Aumentano la loro velocità catalitica con l'aumentare della temperatura (entro l'intervallo di temperatura non denaturante).

L'enzima che può aggiungere acqua a un doppio legame carbonio-carbonio o rimuovere l'acqua per creare un doppio legame senza rompere il legame è: Idratasi. Idrolasi. Esterasi. Idrossilasi.

Un oloenzima è: Tutti questi elementi. Apoenzima. Coenzima. Unità funzionale.

Il punto isoelettrico di una proteina equivale: al valore di pH in cui si equivalgono il numero complessivo delle cariche negative e positive presenti in tutta la molecola. al valore di pH in cui agiscono le pepsidasi. al valore di pH in cui la molecola proteica ha carica negativa. al valore di pH in cui la molecola proteica ha carica positiva.

Gli enzimi che catalizzano reazioni di sintesi di molecole complesse appartengono alla classe delle: ligasi. isomerasi. idrolasi. ossidoreduttasi.

Il glucosio presente nei nostri alimenti e nelle nostre cellule è l'enantiomero D-glucosio. Tuttavia in laboratorio possiamo sintetizzare l'enantiomero L-glucosio che però non può essere utilizzato dal nostro organismo perché: gli enzimi destinati a utilizzare il glucosio non riconoscono la forma L. gli enzimi destinati a utilizzare il glucosio, reagendo con la forma L, producono sostanze non utilizzabili. la forma L del glucosio è meno ricca di energia della forma D. la forma L non è solubile in acqua.

Gli enzimi catalizzano le reazioni attraverso: una diminuzione dell'energia di attivazione della reazione. un aumento dell'entropia del sistema. un aumento dell'energia del substrato. una diminuzione dell'energia totale dei reagenti.

Molti enzimi, oltre a possedere il normale sito a cui legano il substrato, presentano un secondo sito, detto allosterico. Quando particolari molecole regolatrici si legano a quest'ultimo, si ha una piccola variazione strutturale della molecola dell'enzima, che ne provoca l'attivazione o l'inibizione. Pertanto si può dire che un enzima allosterico: è una proteina che può cambiare forma. non possiede il sito attivo. non può legare il substrato. è una proteina priva di struttura terziaria.

Quale fra le seguenti affermazioni definisce correttamente un coenzima?. Molecola organica che consente all'enzima di svolgere la propria azione anche in forma denaturata. Molecola che partecipa all'azione catalitica dell'enzima. Molecola o ione inorganico che deriva dalle vitamine. Molecola o ione inorganico che si lega all'enzima stabilizzandone la struttura.

Indicare quale tra queste affermazioni riguardo il gruppo eme è CORRETTA: tutte le affermazioni sono corrette. E' costituito da un anello protoporfirinico unito ad un atomo di ferro ferroso ( Fe++ ). può legare l'ossigeno ma anche altri composti quali ad es. il diossido di carbonio, monossido di carbonio proprio grazie all'atomo di ferro. costituisce il "gruppo protestico" dell'emoglobina e della mioglobina.

PEPSINA E TRIPSINA: sono enzimi appartenenti alla classe delle idrolasi. sono enzimi appartenenti alla classe delle ligasi. sono attivate dalle carbossipepsidasi. sono enzimi appartenenti alla classe delle lipasi.

La α-amilasi: è un enzima appartenente alla classe delle IDROLASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,4-α-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle LIASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,6-α-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle ISOMERASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,6-α-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle IDROLASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,4-β-D-glucosidici.

Il recettore dell'insulina è una proteina appartenente alla famiglia dei recettori tirosin-chinasici ed è attivato dall'insulina. Quale tra le seguenti affermazioni è corretta?. E' una proteina della matrice mitocondriale. E' una proteina globulare solubile. E' una proteina di membrana. NON è una proteina di membrana.

La Km di un enzima per un substrato è: la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima. la concentrazione dell'enzima richiesta per la catalisi fisiologica. la concentrazione di substrato che determina una velocità semimassimale della reazione. la massima concentrazione di substrato che satura l'enzima.

In seguito alla somministrazione di un farmaco antagonista la cui molecola è complementare al sito attivo di un enzima, la quantità di prodotto della reazione enzimatica sarà probabilmente: diminuita perché il farmaco si lega al substrato. aumentata perché il farmaco favorisce il legame tra enzima e substrato. diminuita perché il farmaco compete con il substrato. aumentata perché il farmaco funziona da cofattore.

Nella cinetica enzimatica Km significa: La concentrazione di substrato che dà una metà di Vmax. La concentrazione dell'enzima. La costante di dissociazione del complesso enzima-substrato. La metà della concentrazione di substrato necessaria per raggiungere la Vmax.

Quale è la principale differenza tra inibitori enzimatici reversibili competitivi e non competitivi?. Gli inibitori competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori non competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima. Gli inibitori non competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima. Gli inibitori non competitivi non sono specifici per un singolo enzima mentre gli inibitori competitivi sono specifici per un solo enzima o famiglia di enzimi. Gli inibitori competitivi sono molto più efficaci dei non competitivi e per proprio questo motivo vengono chiamati inibitori competitivi.

La modulazione dell'attività enzimatica è effettuata in modo particolarmente efficace attraverso: fosforilazione e defosforilazione degli enzimi. presenza di inattivatori dell'enzima. polimerizzazione dell'enzima. polimerizzazione dell'enzima.

Un esempio di enzima extracellulare è: Lipasi pancreatica. Citocromo ossidasi. Lattato deidrogenasi. Esochinasi.

Gli enzimi, che sono prodotti in forma inattiva nelle cellule viventi, sono chiamati: Proenzimi. Citocromo ossidasi. lisoziomi. Apoenzimi.

La funzione di numerosi enzimi può essere attivata e disattivata attraverso la fosforilazione di specifici amminoacidi catalizzata da enzimi noti come: chinasi. ciclasi. proteinasi. fosforilasi.

Per accoppiamento energetico si intende: Una trasformazione energeticamente sfavorita può essere guidata mediante accoppiamento con una reazione altamente esoergonica, purché sia presente un intermedio comune. Due reazioni di trasformazione energeticamente favorita possono essere accoppiate per produrre grandi quantità di energia, purché sia presente un intermedio comune. Due reazioni esoergoniche possono essere accoppiate per produrre energia più rapidamente indipendentemente dalla presenza di un intermedio comune. Due reazioni energeticamente sfavorite sono catalizzate da un solo enzima, purché sia presente un intermedio comune.

Quale delle seguenti affermazioni sulla forma ciclica (ad anello) del D-glucosio è vera?. La forma ciclica del D-glucosio deriva dalla formazione di un legame tra gli atomi di carbonio C-1 e C-6. La forma ciclica del D-glucosio deriva dalla formazione di un legame covalente tra il gruppo carbonilico e l'ossigeno di un gruppo ossidrilico lungo la catena. In soluzione acquosa, la forma ciclica del D-glucosio è rara. La forma ciclica del D-glucosio è un furanosio.

Quale delle seguenti affermazioni sul modo in cui un disaccaride si forma da due monosaccaridi è vera?. I monosaccaridi sono legati in una reazione che elimina acqua. Un disaccaride è costituito da due monosaccaridi legati l'uno con l'altro mediante un legame N-glicosidico. I disaccaridi si formano da una reazione di idrolisi. I disaccaridi si formano quando un gruppo ossidrilico di un monosaccaride reagisce con il gruppo ossidrilico di un altro monosaccaride.

Si definiscono enantiomeri due isomeri che sono tra loro: l'uno l'immagine speculare dell'altro non sovrapponibili. identici per la disposizione spaziale. isomeri geometrici tridimensionali. isomeri di struttura asimmetrici.

I carboidrati sono immagazzinati a scopo energetico sotto forma di: omopolisaccaridi nella maggior parte degli esseri viventi. lattosio nella ghiandola mammaria. proteoglicani. glicoproteine.