Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura? L-istidina L-valina L-prolina L-leucina.
Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura? L-prolina L-cisteina nessuna delle precedenti risposte è corretta L-istidina.
Quale dei seguenti amminoacidi ha una carica netta negativa a pH 7,0?
aspartato aspartato (NO) glicina aspartato (NO).
l fattore che NON influisce sul valore di pKa di un amminoacido è _________ Altri fattori ambientali Peso molecolare La perdita di carica nei gruppi α-carbossile e α-ammino Le interazioni con altri gruppi di peptidi R.
l'amminoacido riportato in figura è?
asparagina glutammina lisina treonina.
Come si chiama l'amminoacido rappresentato in figura? Prolina Glicina Cisteina Asparagina.
Quale delle seguenti affermazioni è più probabile che sia vera per i gruppi R non polari degli amminoacidi in soluzione acquosa? Sono idrofobici e si trovano all'interno delle proteine. Sono idrofili e si trovano all'interno delle proteine. Sono idrofobici e si trovano sulla superficie delle proteine. Sono idrofili e si trovano sulla superficie delle proteine.
L'amminoacido riportato in figura è? asparagina triptofano prolina metionina.
Un tripeptidie ha 3 amminoacidi e 2 legami peptidici 3 amminoacidi e 3 legami peptidici 2 amminoacidi e 2 legami peptidici 2 amminoacidi e 3 legami peptidici.
Come si chiama l'amminoacido riportato in figura? alanina arginina lisina asparagina.
il carbonio alfa di un amminoacido è legato a : Un gruppo amminico , due gruppi carbossilici, un gruppo carbonilico Un gruppo amminico, un gruppo carbossilico , un atomo di idrogeno e un gruppo solforico Un gruppo amminico, un gruppo carbossilico , un atomo di idrogeno e un gruppo R variabile definito catena laterale. due gruppi amminici, un gruppo carbossilico acido ed un atomo di idrogeno.
Quale dei seguenti è un imminoacido acido aspartico prolina glicina lisina.
Una struttura che ha legami idrogeno tra catene polipeptidiche disposte fianco a fianco è chiamata____ struttura primaria Struttura terziaria Fogli β pieghettati α-elica.
come si chiama l'amminoacido riportato in figura? valina acido aspartico prolina asparagina.
Quali legami sono planari (cioè, non possono ruotare) nello scheletro di un polipeptide? I legami C–N. I legami N–Cα I legami Cα–Cα. I legami Cα–C.
I residui di cisteina svolgono un ruolo importante nella struttura di molte proteine perché…
formano ponti disolfuro con la glicina formano legami covalenti tra parti di una stessa molecola proteica o tra due diverse catene. subiscono la riduzione di due residui legano due catene proteiche per mezzo di interazioni idrofobiche.
Perché nei polipeptidi la conformazione ad α elica è una forma così stabile? La struttura dell'α elica è stabilizzata da legami idrogeno La struttura dell'α elica è stabilizzata da residui di prolina. La struttura dell'α elica è stabilizzata da ponti disolfuro. La struttura dell'α elica è stabilizzata da interazioni idrofobiche.
In quale delle seguenti strutture secondarie è più probabile trovare residui di prolina? Una regione superavvolta. Un foglietto β. Un'α elica. Un ripiegamento β.
Quale o quali gruppi in una proteina contribuiscono in maniera preponderante alle sue proprietà acido-base complessive? Il gruppo α-carbossilico C-terminale della protein Il gruppo α-amminico N-terminale della proteina I gruppi α-amminici di tutti gli amminoacidi non terminali. I gruppi R sulla proteina.
Il legame peptidico è un _________ Legame covalente Legame idrogeno Legame ionico RISPOSTA 4.
Cosa si verifica durante la formazione del legame peptidico ? perdita di un ossidrile di un gruppo carbossilico di un amminoacido e di un atomo di idrogeno dal gruppo amminico di un altro amminoacido perdita di un atomo di idrogeno di un gruppo carbossilico un amminoacido e di un ossidrile dal gruppo amminico di un altro amminoacido tutte le risposte sono errate perdita di di un ossidrile di un gruppo carbossilico un amminoacido e di un ossidrile dal gruppo amminico di un altro amminoacido.
La conformazione terziaria delle proteine è mantenuta da 3 tipi di legami vale a dire ionici, idrogeno e _________ peptidico Disolfuro Covalente ammidico.
Tra quali gruppi chimici si instaurano legami idrogeno tra amminoacidi in un polipeptide? I gruppi C=O I gruppi C=O e N–H. I gruppi C=O e C–R I gruppi C=O e C–H.
Quale delle seguenti affermazioni sulla transizione T (stato teso) → R (stato rilasciato) dell'emoglobina è vera? Quando l'emoglobina compie la transizione T → R, le strutture delle singole subunità cambiano drammaticamente. Lo stato T possiede una tasca tra subunità β più stretta rispetto allo stato R. Il legame di O2 a una subunità nello stato T può causare la transizione delle altre subunità allo stato R. Lo stato T dell'emoglobina lega l'ossigeno con affinità maggiore dello stato R.
Il livello di struttura proteica che descrive tutti gli aspetti del ripiegamento tridimensionale di un polipeptide è definito… struttura quaternaria. struttura terziaria. struttura primaria. struttura secondaria.
Quale delle seguenti informazioni è responsabile diella forma tridimensionale di una proteina? L'interazione della proteina con i chaperon molecolari L'interazione della proteina con altri polipeptidi Il legame peptidico della proteina La sequenza aminoacidica della proteina.
Quale delle seguenti affermazioni è vera per tutte le deidrogenasi che partecipano al ciclo dell'acido citrico? Generano trasportatori di elettroni in forma ridotta. Catalizzano reazioni di condensazione. Convertono un legame singolo in un legame doppio. Producono CO2.
Qual è il vantaggio biologico della curva di legame sigmoide dell'emoglobina per l'ossigeno? Garantisce che l'emoglobina leghi l'ossigeno solo debolmente. Permette all'emoglobina di legare l'ossigeno in modo irreversibile. Garantisce che l'emoglobina abbia un'elevata affinità per l'ossigeno. Permette all'emoglobina di passare da una bassa a un'elevata affinità per l'ossigeno.
In che modo l'emoglobina lega O2 con un meccanismo cooperativo?
Il legame di una molecola di O2 a una subunità di emoglobina aumenta l'affinità della stessa subunità per ulteriori molecole di O2. Il legame di una molecola di O2 a una molecola proteica di emoglobina favorisce il legame di un'altra molecola di O2 a una diversa molecola di emoglobina. Il legame di una molecola di O2 a una subunità di emoglobina aumenta l'affinità delle altre subunità per O2. Il legame di una molecola di O2 a una subunità di emoglobina potenzia l'assemblaggio delle altre subunità per formare una molecola proteica completa.
Quale delle seguenti affermazioni su proteine ed enzimi è vera? Tutte le proteine legano ligandi. Tutte le proteine hanno siti attivi. Sono tutte vere Tutti gli enzimi hanno attività catalitica.
Dopo la traduzione e il ripiegamento, molti recettori tirosin chinasici esistono come monomeri allo stato inattivo sulla membrana cellulare. Al momento del legame con un ligando, queste proteine si dimerizzano e danno inizio a una cascata di segnalazione. Durante questo processo, la struttura proteica cambia da: da terziaria a quaternaria da secondaria a terziaria da primaria a secondaria da secondaria a quaternaria.
Quale delle seguenti affermazioni riguardanti la struttura è corretta? I legami disolfuro si formano fra residui di cisteina adiacenti nella struttura primaria della proteina La forza principale che favorisce il ripiegamento delle proteine è l’effetto idrofobico. Le proteine formate da un singolo polipeptide hanno una struttura quaternaria che viene stabilizzata da legami covalenti. nessuna delle affermazioni è corretta.
Il collagene è caratterizzata da tre catene polipeptidiche separate che sono strettamente avvolte l'una intorno all'altra in una "tripla elica". Quale di questi aminoacidi è più probabile che si trovi in massima concentrazione nel collagene? cisteina prolina glicina treonina.
L'emoglobina è un __________ dimero tetramero monomero trimero.
Quale dei seguenti aa si trova abbondantemente nel collagene? triptofano lisina serina Glicina.
Nel legame dell'ossigeno alla mioglobina, la relazione tra la concentrazione di ossigeno e la frazione dei siti di legame occupati può essere meglio descritta come ___________ Parabolico Lineare con una pendenza negativa Lineare con una pendenza negativa Iperbolico.
Quali sono i seguenti non è un fattore responsabile della denaturazione delle proteine?
solventi organici Calore cambiamento di pH Carica.
Due catene di aminoacidi in una molecola di insulina sono tenute insieme da __________ legame peptidico ponti disolfuro legame ionici legami idrogeno.
La mioglobina e le subunità di emoglobina hanno ___________ Strutture primarie molto simili, ma strutture terziarie diverse Strutture primarie e terziarie molto diverse Strutture terziarie molto simili, ma strutture primarie diverse Strutture primarie e terziarie molto simili.
Quale delle seguenti informazioni è responsabile diella forma tridimensionale di una proteina? La sequenza aminoacidica della proteina L'interazione della proteina con i chaperon molecolari L'interazione della proteina con altri polipeptidi Il legame peptidico della proteina.
La mioglobina è particolarmente abbondante in ________ pelle nervi eritrociti Muscoli.
Il legame dell'ossigeno con la mioglobina dipende da ___________
Concentrazione di emoglobina Kd Ka concentrazione di O2 e affinità della mioglobina per l'O2.
Il dispiegamento di una proteina può essere definito _________ rinaturazione folding riduzione denaturazione.
Identifica l'affermazione sbagliata. L'emoglobina è una proteina globulare L'emoglobina è una proteina fibrosa Il collagene è una proteina fibrosa Le proteine fibrose sono insolubili in acqua.
Quando l'ossigeno si lega a una proteina contenente eme, i due legami di coordinazione libero di Fe2+ sono occupati da___________ Una molecola di O2 e un atomo di amminoacido un atomo di azoto piridinico Un atomo di O e un atomo di aminoacidi due molecole di ossigeno.
Quale di queste affermazioni sulle proteine globulari è VERA? Le proteine globulari possono svolgere attività enzimatica tutte le affermazioni sono corrette honno un core idrofobico sono generalmente solubili in mezzo acquoso.
Quale delle seguenti affermazioni riguardo agli enzimi è FALSA?
Gli enzimi permettono generalmente accoppiano due reazioni (una esoergonica ed una endoergonica) utilizzando l'energia liberata da una reazione per permettere la realizzazione della reazione accoppiata. Gli enzimi non hanno specificità di substrato Gli enzimi permettono a reazioni chimiche cellulari, che normalmente avverrebbero in tempi molto lunghi, di essere molto rapide e compatibili con i processi cellulari. Gli enzimi permettono di abbassare la soglia dell'energia di attivazione, rendendo meno difficile rompere vecchi legami chimici e formarne di nuovi.
Quale delle seguenti caratteristiche è tipica della catalisi enzimatica ma non della catalisi inorganica? Opera spesso in condizioni fisiologiche di pH e temperatura. Lascia inalterato il catalizzatore al termine della reazione. Aumenta la velocità di una reazione. Non consente una modulazione dell'efficienza del catalizzatore.
Ad un valore di pH del mezzo uguale al punto isoelettrico, in quale forma troviamo gli amminoacidi?
Forma dicationica (carica ++) Forma zwitterionica Forma anionica (carica -) Forma cationica (carica +).
Quale delle seguenti affermazioni riguardo agli enzimi è VERA? Aumentano la loro velocità catalitica con l'aumentare della temperatura (entro l'intervallo di temperatura non denaturante) Sono influenzati nella loro attività catalitica dal pH del mezzo Possono essere interessati da legame con modulatori, attivatori o inibitori dell'attività enzimatica. Tutte le risposte sono corrette.
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