biochimica

Quali legami sono planari (cioè, non possono ruotare) nello scheletro di un polipeptide?. I legami C–N. I legami N–Cα. I legami Cα–Cα. I legami Cα–C.

I residui di cisteina svolgono un ruolo importante nella struttura di molte proteine perché…. formano ponti disolfuro con la glicina. formano legami covalenti tra parti di una stessa molecola proteica o tra due diverse catene. subiscono la riduzione di due residui. legano due catene proteiche per mezzo di interazioni idrofobiche.

Perché nei polipeptidi la conformazione ad α elica è una forma così stabile?. La struttura dell'α elica è stabilizzata da legami idrogeno. La struttura dell'α elica è stabilizzata da residui di prolina. La struttura dell'α elica è stabilizzata da ponti disolfuro. La struttura dell'α elica è stabilizzata da interazioni idrofobiche.

In quale delle seguenti strutture secondarie è più probabile trovare residui di prolina?. Una regione superavvolta. Un foglietto β. Un'α elica. Un ripiegamento β.

Quale o quali gruppi in una proteina contribuiscono in maniera preponderante alle sue proprietà acido-base complessive?. Il gruppo α-carbossilico C-terminale della protein. Il gruppo α-amminico N-terminale della proteina. I gruppi α-amminici di tutti gli amminoacidi non terminali. I gruppi R sulla proteina.

Il legame peptidico è un _________. Legame covalente. Legame idrogeno. Legame ionico. RISPOSTA 4.

Cosa si verifica durante la formazione del legame peptidico ?. perdita di un ossidrile di un gruppo carbossilico di un amminoacido e di un atomo di idrogeno dal gruppo amminico di un altro amminoacido. perdita di un atomo di idrogeno di un gruppo carbossilico un amminoacido e di un ossidrile dal gruppo amminico di un altro amminoacido. tutte le risposte sono errate. perdita di di un ossidrile di un gruppo carbossilico un amminoacido e di un ossidrile dal gruppo amminico di un altro amminoacido.

La conformazione terziaria delle proteine è mantenuta da 3 tipi di legami vale a dire ionici, idrogeno e _________. peptidico. Disolfuro. Covalente. ammidico.

Tra quali gruppi chimici si instaurano legami idrogeno tra amminoacidi in un polipeptide?. I gruppi C=O. I gruppi C=O e N–H. I gruppi C=O e C–R. I gruppi C=O e C–H.

Quale delle seguenti affermazioni sulla transizione T (stato teso) → R (stato rilasciato) dell'emoglobina è vera?. Quando l'emoglobina compie la transizione T → R, le strutture delle singole subunità cambiano drammaticamente. Lo stato T possiede una tasca tra subunità β più stretta rispetto allo stato R. Il legame di O2 a una subunità nello stato T può causare la transizione delle altre subunità allo stato R. Lo stato T dell'emoglobina lega l'ossigeno con affinità maggiore dello stato R.

Il livello di struttura proteica che descrive tutti gli aspetti del ripiegamento tridimensionale di un polipeptide è definito…. struttura quaternaria. struttura terziaria. struttura primaria. struttura secondaria.

Quale delle seguenti informazioni è responsabile diella forma tridimensionale di una proteina?. L'interazione della proteina con i chaperon molecolari. L'interazione della proteina con altri polipeptidi. Il legame peptidico della proteina. La sequenza aminoacidica della proteina.

Quale delle seguenti affermazioni è vera per tutte le deidrogenasi che partecipano al ciclo dell'acido citrico?. Generano trasportatori di elettroni in forma ridotta. Catalizzano reazioni di condensazione. Convertono un legame singolo in un legame doppio. Producono CO2.

Qual è il vantaggio biologico della curva di legame sigmoide dell'emoglobina per l'ossigeno?. Garantisce che l'emoglobina leghi l'ossigeno solo debolmente. Permette all'emoglobina di legare l'ossigeno in modo irreversibile. Garantisce che l'emoglobina abbia un'elevata affinità per l'ossigeno. Permette all'emoglobina di passare da una bassa a un'elevata affinità per l'ossigeno.

In che modo l'emoglobina lega O2 con un meccanismo cooperativo?. Il legame di una molecola di O2 a una subunità di emoglobina aumenta l'affinità della stessa subunità per ulteriori molecole di O2. Il legame di una molecola di O2 a una molecola proteica di emoglobina favorisce il legame di un'altra molecola di O2 a una diversa molecola di emoglobina. Il legame di una molecola di O2 a una subunità di emoglobina aumenta l'affinità delle altre subunità per O2. Il legame di una molecola di O2 a una subunità di emoglobina potenzia l'assemblaggio delle altre subunità per formare una molecola proteica completa.

Quale delle seguenti affermazioni su proteine ed enzimi è vera?. Tutte le proteine legano ligandi. Tutte le proteine hanno siti attivi. Sono tutte vere. Tutti gli enzimi hanno attività catalitica.

Dopo la traduzione e il ripiegamento, molti recettori tirosin chinasici esistono come monomeri allo stato inattivo sulla membrana cellulare. Al momento del legame con un ligando, queste proteine si dimerizzano e danno inizio a una cascata di segnalazione. Durante questo processo, la struttura proteica cambia da: da terziaria a quaternaria. da secondaria a terziaria. da primaria a secondaria. da secondaria a quaternaria.

Quale delle seguenti affermazioni riguardanti la struttura è corretta?. I legami disolfuro si formano fra residui di cisteina adiacenti nella struttura primaria della proteina. La forza principale che favorisce il ripiegamento delle proteine è l’effetto idrofobico. Le proteine formate da un singolo polipeptide hanno una struttura quaternaria che viene stabilizzata da legami covalenti. nessuna delle affermazioni è corretta.

Il collagene è caratterizzata da tre catene polipeptidiche separate che sono strettamente avvolte l'una intorno all'altra in una "tripla elica". Quale di questi aminoacidi è più probabile che si trovi in massima concentrazione nel collagene?. cisteina. prolina. glicina. treonina.

01. L'emoglobina è un __________. dimero. tetramero. monomero. trimero.

Quale dei seguenti aa si trova abbondantemente nel collagene?. triptofano. lisina. serina. Glicina.

Nel legame dell'ossigeno alla mioglobina, la relazione tra la concentrazione di ossigeno e la frazione dei siti di legame occupati può essere meglio descritta come ___________. Parabolico. Lineare con una pendenza negativa. Lineare con una pendenza negativa. Iperbolico.

Quali sono i seguenti non è un fattore responsabile della denaturazione delle proteine?. solventi organici. Calore. cambiamento di pH. Carica.

Due catene di aminoacidi in una molecola di insulina sono tenute insieme da __________. legame peptidico. ponti disolfuro. legame ionici. legami idrogeno.

La mioglobina e le subunità di emoglobina hanno ___________. Strutture primarie molto simili, ma strutture terziarie diverse. Strutture primarie e terziarie molto diverse. Strutture terziarie molto simili, ma strutture primarie diverse. Strutture primarie e terziarie molto simili.

Quale delle seguenti informazioni è responsabile diella forma tridimensionale di una proteina?. La sequenza aminoacidica della proteina. L'interazione della proteina con i chaperon molecolari. L'interazione della proteina con altri polipeptidi. Il legame peptidico della proteina.

La mioglobina è particolarmente abbondante in ________. pelle. nervi. eritrociti. Muscoli.

Il legame dell'ossigeno con la mioglobina dipende da ___________. Concentrazione di emoglobina. Kd. Ka. concentrazione di O2 e affinità della mioglobina per l'O2.

Il dispiegamento di una proteina può essere definito _________. rinaturazione. folding. riduzione. denaturazione.

06. Identifica l'affermazione sbagliata. L'emoglobina è una proteina globulare. L'emoglobina è una proteina fibrosa. Il collagene è una proteina fibrosa. Le proteine fibrose sono insolubili in acqua.

Quando l'ossigeno si lega a una proteina contenente eme, i due legami di coordinazione libero di Fe2+ sono occupati da___________. Una molecola di O2 e un atomo di amminoacido. un atomo di azoto piridinico. Un atomo di O e un atomo di aminoacidi. due molecole di ossigeno.

Quale di queste affermazioni sulle proteine globulari è VERA?. Le proteine globulari possono svolgere attività enzimatica. tutte le affermazioni sono corrette. honno un core idrofobico. sono generalmente solubili in mezzo acquoso.

Quale delle seguenti affermazioni riguardo agli enzimi è FALSA?. Gli enzimi permettono generalmente accoppiano due reazioni (una esoergonica ed una endoergonica) utilizzando l'energia liberata da una reazione per permettere la realizzazione della reazione accoppiata. Gli enzimi non hanno specificità di substrato. Gli enzimi permettono a reazioni chimiche cellulari, che normalmente avverrebbero in tempi molto lunghi, di essere molto rapide e compatibili con i processi cellulari. Gli enzimi permettono di abbassare la soglia dell'energia di attivazione, rendendo meno difficile rompere vecchi legami chimici e formarne di nuovi.

Quale delle seguenti caratteristiche è tipica della catalisi enzimatica ma non della catalisi inorganica?. Opera spesso in condizioni fisiologiche di pH e temperatura. Lascia inalterato il catalizzatore al termine della reazione. Aumenta la velocità di una reazione. Non consente una modulazione dell'efficienza del catalizzatore.

Ad un valore di pH del mezzo uguale al punto isoelettrico, in quale forma troviamo gli amminoacidi?. Forma dicationica (carica ++). Forma zwitterionica. Forma anionica (carica -). Forma cationica (carica +).

Quale delle seguenti affermazioni riguardo agli enzimi è VERA?. Aumentano la loro velocità catalitica con l'aumentare della temperatura (entro l'intervallo di temperatura non denaturante). Sono influenzati nella loro attività catalitica dal pH del mezzo. Possono essere interessati da legame con modulatori, attivatori o inibitori dell'attività enzimatica. Tutte le risposte sono corrette.

L'enzima che può aggiungere acqua a un doppio legame carbonio-carbonio o rimuovere l'acqua per creare un doppio legame senza rompere il legame è. Esterasi. Idrolasi. Idratasi. Idrossilasi.

06. Un oloenzima è. Tutti questi elementi. Apoenzima. Coenzima. Unità funzionale.

Il punto isoelettrico di una proteina equivale. al valore di pH in cui la molecola proteica ha carica positiva. al valore di pH in cui la molecola proteica ha carica negativa. al valore di pH in cui si equivalgono il numero complessivo delle cariche negative e positive presenti in tutta la molecola. al valore di pH in cui agiscono le pepsidasi.

Gli enzimi che catalizzano reazioni di sintesi di molecole complesse appartengono alla classe delle... idrolasi. isomerasi. ligasi. ossidoreduttasi.

Il glucosio presente nei nostri alimenti e nelle nostre cellule è l'enantiomero D-glucosio. Tuttavia in laboratorio possiamo sintetizzare l'enantiomero L-glucosio che però non può essere utilizzato dal nostro organismo perché…. la forma L del glucosio è meno ricca di energia della forma D. gli enzimi destinati a utilizzare il glucosio, reagendo con la forma L, producono sostanze non utilizzabili. gli enzimi destinati a utilizzare il glucosio non riconoscono la forma L. la forma L non è solubile in acqua.

Gli enzimi catalizzano le reazioni attraverso: una diminuzione dell'energia totale dei reagenti. un aumento dell'energia del substrato. un aumento dell'entropia del sistema. una diminuzione dell'energia di attivazione della reazione.

Molti enzimi, oltre a possedere il normale sito a cui legano il substrato, presentano un secondo sito, detto allosterico. Quando particolari molecole regolatrici si legano a quest'ultimo, si ha una piccola variazione strutturale della molecola dell'enzima, che ne provoca l'attivazione o l'inibizione. Pertanto si può dire che un enzima allosterico: non può legare il substrato. è una proteina che può cambiare forma. non possiede il sito attivo. è una proteina priva di struttura terziaria.

Quale fra le seguenti affermazioni definisce correttamente un coenzima?. Molecola o ione inorganico che si lega all'enzima stabilizzandone la struttura. Molecola o ione inorganico che deriva dalle vitamine. Molecola che partecipa all'azione catalitica dell'enzima. Molecola organica che consente all'enzima di svolgere la propria azione anche in forma denaturata.

Indicare quale tra queste affermazioni riguardo il gruppo eme è CORRETTA. costituisce il "gruppo protestico" dell'emoglobina e della mioglobina. può legare l'ossigeno ma anche altri composti quali ad es. il diossido di carbonio, monossido di carbonio proprio grazie all'atomo di ferro. tutte le affermazioni sono corrette. E' costituito da un anello protoporfirinico unito ad un atomo di ferro ferroso ( Fe++ ).

14. PEPSINA E TRIPSINA. sono enzimi appartenenti alla classe delle ligasi. sono enzimi appartenenti alla classe delle idrolasi. sono attivate dalle carbossipepsidasi. sono enzimi appartenenti alla classe delle lipasi.

La α-amilasi ..... è un enzima appartenente alla classe delle IDROLASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,4-α-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle LIASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,6-α-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle ISOMERASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,6-α-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle IDROLASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,4-β-D-glucosidici.

Il recettore dell'insulina è una proteina appartenente alla famiglia dei recettori tirosin-chinasici ed è attivato dall'insulina. Quale tra le seguenti affermazioni è corretta?. E' una proteina della matrice mitocondriale. E' una proteina globulare solubile. E' una proteina di membrana. NON è una proteina di membrana.

La Km di un enzima per un substrato è: la concentrazione dell'enzima richiesta per la catalisi fisiologica. la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima. la concentrazione di substrato che determina una velocità semimassimale della reazione. la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima.

In seguito alla somministrazione di un farmaco antagonista la cui molecola è complementare al sito attivo di un enzima, la quantità di prodotto della reazione enzimatica sarà probabilmente: aumentata perché il farmaco favorisce il legame tra enzima e substrato. diminuita perché il farmaco si lega al substrato. diminuita perché il farmaco compete con il substrato. aumentata perché il farmaco funziona da cofattore.

Nella cinetica enzimatica Km significa. La concentrazione dell'enzima. La concentrazione di substrato che dà una metà di Vmax. La costante di dissociazione del complesso enzima-substrato. La metà della concentrazione di substrato necessaria per raggiungere la Vmax.

Quale è la principale differenza tra inibitori enzimatici reversibili competitivi e non competitivi?. Gli inibitori non competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima. Gli inibitori competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori non competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima. Gli inibitori non competitivi non sono specifici per un singolo enzima mentre gli inibitori competitivi sono specifici per un solo enzima o famiglia di enzimi. Gli inibitori competitivi sono molto più efficaci dei non competitivi e per proprio questo motivo vengono chiamati inibitori competitivi.

La modulazione dell'attività enzimatica è effettuata in modo particolarmente efficace attraverso: presenza di inattivatori dell'enzima. fosforilazione e defosforilazione degli enzimi. polimerizzazione dell'enzima. polimerizzazione dell'enzima.

Un esempio di enzima extracellulare è. Lipasi pancreatica. Citocromo ossidasi. Lattato deidrogenasi. Esochinasi.

Gli enzimi, che sono prodotti in forma inattiva nelle cellule viventi, sono chiamati. Apoenzimi. lisoziomi. Citocromo ossidasi. Proenzimi.

La funzione di numerosi enzimi può essere attivata e disattivata attraverso la fosforilazione di specifici amminoacidi catalizzata da enzimi noti come: fosforilasi. proteinasi. ciclasi. chinasi.