biochimica lez.047-145

Per quale motivo la carnitina, considerata, "brucia grassi" ed utilizzata spesso come integratore dietetico è importante nel metabolismo dei lipidi?. Si lega ai lipidi rendendoli polari e impedisce l'attraversamento della membrana delle cellule adipose. Attiva le lipasi cellulari. Costituisce il gruppo prostetico delle lipoproteine. Permette il trasporto dei precursori del catabolismo lipidi all'interno del mitocondrio mediante un sistema a navetta.

Quale intermedio metabolico viene prodotta ad ogni ciclo di beta-ossidazione di un acido grasso?. Acetil-CoA. Acil-CoA. succinil-CoA. Aril-CoA.

. Per quale motivo il ciclo dell'acido citrico viene appunto definito "ciclo"?. Perchè il prodotto finale del ciclo dell'acido citrico è una molecola ciclica. Perchè l'attivazione del ciclo dell'acido citrico ha appunto un andamento ciclico durante la giornata. Perchè il prodotto finale ottenuto dall'ultima tappa viene reintrodotto nella prima reazione (reazione di condensazione) permettendo un nuovo giro di ossidazione del substrato. nessuna delle risposte precedenti è corretta.

. Quale caratteristica fondamentale hanno le proteine integrali di membrana localizzate principalmente a livello della membrana citoplasmatica?. possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali apolari. possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali polari. possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali basiche. possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali acide.

il recettore per l' insulina: è una proteina della matrice mitocondriale. è un recettore transmembrana appartenente alla famiglia dei recettori tirosin-chinasici ed è attivato dall'insulina. è una proteina fibrosa. è' una proteina globulare.

. Le biomolecole sono spesso molecole complesse in cui sono presenti uno o più centri chiralici. Che rilevanza ha la stereoisomeria per queste molecole? Individua la risposta CORRETTA. La stereisomeria è estremamente importante per l'interazione tra biomolecole come ad esempio l'interazione tra farmaco e suo bersaglio farmacologico o tra ligando e suo recettore. Le biomolecole sintetizzate dall'organismo vengono sempre sintetizzate nella stessa forma stereoisomerica con reazioni stereospecifiche. tutte le risposte sono corrette. In alcune molecole i due stereoisomeri della stessa molecola hanno effetti e funzione differenti o talvolta totalmente opposti.

Quale affermazione riguardo alle molecole idrofobiche è CORRETTA?. Si tratta sicuramente di molecole apolari. Le molecole idrofobiche non possono essere disciolte in acqua. tutte le affermazioni sono corrette. Le molecole idrofobiche possono essere solubilizzate in acqua utilizzando dei detergenti anfipatici.

Quale delle seguenti affermazioni riguardo la molecola dell'acqua è CORRETTA?. L'ossigeno ha parziale carica negativa mentre gli idrogeni hanno parziale carica positiva. L'ossigeno è più elettronegativo dell'idrogeno e quindi il legame è polarizzato. L'acqua è formata da due atomi di idrogeno ed un atomo di ossigeno legati covalentemente. tutte le affermazioni sono corrette.

In una molecola di ATP sono presenti: due legami ad alta energia. un legame ad alta energia. un solo legame pirofosforico. tre legami ad alta energia.

Identificare nel seguente elenco il legame chimico responsabile della formazione della struttura primaria delle proteine: legame peptidico. legame disolfuro. legame fosfodiesterico. legame idrofobico.

Le proteine contengono. Solo amminoacidi della seria D. tutte le risposte sono corrette. Amminoacidi della serie D e della serie L. Solo L- α- amminoacidi.

quale tra i seguenti amminoacidi contiene zolfo?. Leucina. Metionina. Valina. Asparagina.

Il trasporto di elettroni, che si verifica nella membrana interna mitocondriale e porta alla sintesi di ATP, avviene secondo quale dei seguenti processi?. Pompando protoni ed elettroni nello spazio intermembrana. Pompando elettroni dallo spazio intermembrana alla matrice del mitocondrio. Pompando protoni dalla matrice mitocondriale allo spazio intermembrana. Pompando elettroni dalla matrice mitocondriale allo spazio intermembrana.

L'α-elica è formata da. Legami elettrostatici. Legami idrogeno. Legami idrofobici. Legami disolfuro.

Il pH al quale un enzima ha la massima attività è noto come. optimum di pH. pH attivo. punto isoelettrico. nessuna delle risposte è corretta.

Nella struttura delle proteine l'α-elica e i foglietti β pieghettati sono esempi di. Struttura terziaria. Struttura secondaria. Struttura quaternaria. Struttura primaria.

Quale tipo di acido nucleico forma un legame ad alta energia con un aminoacido durante la sintesi proteica?. RNA di trasporto. RNA ribosomiale. DNA nucleare. DNA mitocondriale.

Quale delle seguenti considerazioni generali sugli enzimi è FALSA?. Sono tutti proteine a struttura quaternaria. Esistono enzimi costitutivi ed enzimi induttivi. La Km è la concentrazione di substrato alla quale la reazione raggiunge la velocità- semimassima. Non modificano la costante di equilibrio della reazione.

La denaturazione di una proteina consiste: nella sostituzione di residui idrofilici con residui idrofobici nelle catene laterali di alcuni aminoacidi. nella modifica della sua struttura primaria. nella sostituzione di uno o più aminoacidi nel suo sito attivo. nell’alterazione della sua struttura secondaria e terziaria.

. A un pH inferiore al punto isoelettrico, un amminoacido esiste come. Anione. Zwitterione. Molecola indissociata. Catione.

Quando l'apporto di O2 è insufficiente, il piruvato viene convertito in. Lattato. Fosfopiruvato. Acetil CoA. Alanina.

L'importanza dei fosfolipidi come costituenti della membrana cellulare è dovuta al fatto che essi possiedono. gruppi sia polari che non polari. Acido fosforico. Acidi grassi. glicerolo.

Gli enzimi della (beta) β-ossidazione (beta-ossidazione) si trovano ... nel nucleo. nel citosol. nell'apparato di Golgi. nei mitocondri.

. L'ossidazione degli acidi grassi avviene. Sulla membrana mitocondriale interna. Nel citosol. Nella matrice dei mitocondri. Nei microsomi.

La carnitina è necessaria per il trasporto di. Trigliceridi fuori dal fegato. acidi grassi a catena lunga nei mitocondri. Trigliceridi nei mitocondri. acidi grassi a catena corta nei mitocondri.

5. Il colesterolo è il precursore per la biosintesi di. prostaglandine. acidi grassi. sfingomielina. acidi biliari.

Nel ciclo di Krebs, la formazione del citrato a partire dall' ossal-acetato e dall'acetil CoA è catalizzata dalla citrato sintasi ed è una una reazione di. Condensazione. Ossidazione. Idrolisi. Riduzione.

. Una chinasi realizza il trasferimento di un gruppo fosforico. nella fosforilazione di una grande varietà di proteine. In tutte le reazioni menzionate nelle altre risposte. nella degradazione di farmaci a prodotti potenzialmente tossici. nella degradazione di enzimi ad aminoacidi liberi.

Quale delle seguenti affermazioni sugli isozimi (o isoenzimi) è vera?. Non possono essere espressi nella stessa cellula nello stesso momento. Catalizzano la stessa reazione. Hanno la stessa sequenza amminoacidica. Hanno le stesse proprietà cinetiche.

Quale tipo di modificazione covalente viene catalizzato dalle chinasi?. La fosforilazione. L'acetilazione. L'ubiquitinazione. La defosforilazione.

Quale delle seguenti affermazioni sulla fosforilazione delle proteine è vera?. La specificità per la fosforilazione è conferita unicamente dall'amminoacido che deve essere fosforilato. La fosforilazione attiva sempre gli enzimi. Le proteine vengono in genere fosforilate in corrispondenza di amminoacidi le cui catene laterali contengono un gruppo ossidrilico. La fosforilazione delle proteine è catalizzata dalle fosfatasi.

. Nell'inibizione retroattiva (a feedback)…. un intermedio in una via metabolica inibisce uno degli enzimi precedenti nella via. il substrato iniziale di una via metabolica inibisce uno degli enzimi della via. il prodotto finale di una via metabolica inibisce uno degli enzimi della via. un enzima in una via metabolica inibisce uno degli enzimi che lo precedono nella via.

Nel muscolo scheletrico in condizioni anaerobiche il glucosio è convertito in…. glicogeno. acetaldeide. lattato. acetil-CoA.

. i polisaccaridi sono ..... polimeri. proteine. oli. acidi.

Nel glucosio l'orientamento dei gruppi -H e -OH attorno all'atomo di carbonio 5 adiacente al carbonio terminale dell'alcol primario determina ... La serie anomerica α o β. La serie D o L. La serie Destrorotatoria o Levogira. nessuna delle risposte è corretta.

Il Glucosio Uridin-Difosfato (UDPG) è .... tutte le risposte sono corrette. necessario per la biosintesi del glicogeno. una riserva di gruppi fosfato ad alta energia. un substrato per la catena di trasporto degli elettroni.

La glicolisi è regolata da. tutti gli enzimi descritti nelle altre risposte. Esochinasi. Piruvato chinasi. Fosfofruttochinasi.

. I tessuti formano acido lattico a partire dal glucosio. Questo fenomeno è definito. Fosforilazione ossidativa. Glicolisi anaerobica. Ossidazione. glicolisi aerobica.

Quale delle seguenti affermazione sugli zimogeni è vera?. Gli zimogeni sono inattivati da inibitori di natura proteica. Gli zimogeni sono enzimaticamente inattivi. Le proproteine sono un tipo di zimogeni. Gli zimogeni scindono le proteasi.

La sintesi del glucosio a partire dagli amminoacidi è definita come. Lipogenesi. Gluconeogenesi. Glicogenesi. Glicolisi.

Il sodio dodecil solfato. è un è un tensioattivo privo di carica. è un detergente che causa la denaturazione delle proteine legandosi alle regioni idrofobe delle loro molecole. è un è un tensioattivo insolubile in acqua. è un è un tensioattivo privo di carica.

Nell'elettroforesi SDS-PAGE, quali proteine migrano più velocemente verso il basso?. Proteine con carica di superficie negativa. Proteine a basso peso molecolare. Proteine ad alto peso molecolare. Proteine in condizioni zwitterioniche.

Quale è la funzione del sodio dodecilsolfato (SDS) nell'elettroforesi per le proteine?. Conferisce carica negativa a tutte le proteine. Agente ossidante. Agente chelante. Agente riducente.

Generalmente, In che modo le proteine vengono separate nell'elettroforesi bidimensionale?. Prima in base al punto isoelettrico e poi in base alla conformazione della proteina. Prima in base al peso molecolare e poi in base al punto isoelettrico. Prima in base al volume della proteina e poi in base al peso molecolare. Prima in base al punto isoelettrico e poi in base al peso molecolare.

. Quale è la funzione dei reagenti DTT e β-mercaptoetanolo nel trattamento delle proteine?. Inibitori delle fosfatasi. Agenti ossidanti. Detergenti non ionici. Agenti riducenti.

Durante la fermentazione alcolica, L’enzima alcol deidrogenasi,. catalizza la reazione di decarbossilazione del piruvato con formazione di acetaldeide e rilascio di CO2. nessuna delle precedenti. catalizza la reazione di decarbossilazione del piruvato che permette di rigenerare NAD+ e produrre etanolo. catalizza la reazione di riduzione della acetaldeide che permette di rigenerare NAD+ e produrre etanolo.

Qual è l'effetto del glucagone sul metabolismo dei carboidrati?. Stimola la glicolisi. Diminuisce i livelli di glucosio nel sangue. Inibisce la degradazione del glicogeno. Stimola la gluconeogenesi.

La glicogenina è ....... Prodotto intermedio nella degradazione del glicogeno. Un disaccoppiatore della fosforilazione ossidativa. Un polimero delle molecole di glicogeno. Una proteina che funge da primer per la sintesi del glicogeno.

Si può distinguere il glicogeno principalmente in glicogeno muscolare e glicogeno epatico. Quale è la funzione di un tipo rispetto all'altro?. Il glicogeno muscolare costituisce una riserva energetica specifica per fornire energia al muscolo. Il glicogeno epatico costituisce una riserva di energia per supportare le attività metaboliche epatiche. Il glicogeno muscolare costituisce una riserva energetica specifica per fornire energia al muscolo. Il glicogeno epatico non costituisce una vera riserva energetica ma un immagazzinamento temporaneo. Nessuna delle affermazioni è corretta. Il glicogeno muscolare costituisce una riserva energetica specifica per fornire energia al muscolo. Il glicogeno epatico costituisce una riserva di energia per l'intero organismo, specialmente per i tessuti glucosio-dipendenti.

Per la sintesi del glicogeno, il glucosio deve essere convertito in. Acido piruvico. Sorbitolo. UDP glucosio. Acido glucuronico.

Nelle reazioni di transamminazione, Il gruppo α-amminico di un amminoacido viene trasferito all’atomo di carbonio α dell’ α-chetoglutarato, generando l’α-chetoacido corrispondente. Quale è lo scopo biologico di questa reazione?. Distaccare gruppi amminici dagli amminoacidi e liberarli nel sangue come gruppi amminici liberi. La raccolta dei gruppi amminici derivanti da diversi tipi di amminoacidi, in un unico prodotto universale, l'amminoacido L-glutammato. Esso diventa donatore universale del gruppo amminico per le vie biosintetiche o per le reazioni delle vie di eliminazione dei prodotti azotati di scarto. Nessuna delle risposte è corretta. Trasferire gruppi amminici come gruppi prostetici su alcune proteine, rendendole biologicamente attive.

il glucagone è. è un ormone ipoglicemizzante che promuove la glicogenogenesi. è un ormone iperglicemizzante che promuove la gluconeogenesi e glicogenolisi. è un ormone che attiva l’enzima glicogeno sintasi. è un enzima che catalizza la la sintesi del glucosio 1-fosfato.