BIOCHIMICA SQUITTI LEZ. 15 - LEZ. 21
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Title of test:![]() BIOCHIMICA SQUITTI LEZ. 15 - LEZ. 21 Description: biochimica squitti Creation Date: 2025/04/25 Category: Others Number of questions: 97
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Qual è la funzione del gruppo eme nell'emoglobina?. Coadiuva il trasporto e la conservazione dell'ossigeno. Facilita il trasferimento di elettroni in modo rapido e reversibile. Regola la sintesi del colesterolo nel sangue. Permette la formazione di legami tra l'emoglobina e i lipidi. In che modo l'atomo di ferro nel gruppo eme dell'emoglobina differisce dal ferro nei citocromi?. Nell'emoglobina, l'atomo di ferro è sempre nello stato ferrico (Fe3+). L'atomo di ferro nell'emoglobina è presente solo come Fe3+ e non può legarsi all'ossigeno. Nei citocromi, come nell’eme, l'atomo di ferro alterna tra gli stati ferroso (Fe2+) e ferrico (Fe3+)L'atomo di ferro nell'emoglobina è presente solo come Fe3+ e non può legarsi all'ossigeno. L'atomo di ferro nell'emoglobina è solo nello stato ferroso (Fe2+), mentre nei citocromi alterna tra Fe2+ e Fe3+. Qual è la struttura chimica di base dell'eme?. Un anello porfirinico formato da 6 anelli pirrolici con un atomo di ferro (Fe2+) al centro. Un anello porfirinico formato da 4 anelli pirrolici con un atomo di ferro (Fe2+) al centro. Un anello aromatico con un atomo di ferro (Fe3+) al centro. Un anello pirrolico con un atomo di rame al centro. In quale parte della struttura dell'eme è situato lo ione ferroso (Fe2+)?. A forma di ponte tra due anelli pirrolici. Al centro dell'anello di porfirina, con legami di coordinazione con 6 atomi di azoto. Al centro dell'anello di porfirina, con legami di coordinazione con 4 atomi di azoto. Su un legame covalente con il gruppo amminico di un residuo di lisina. Quali sono i legami di coordinazione che si formano attorno al ferro nello stato ferroso (Fe2+) nell'eme?. Quattro legami con gli atomi di azoto dei gruppi amminici di un'anima proteica. Due legami con atomi di azoto e quattro con atomi di carbonio. Sei legami: quattro legami con gli atomi di azoto dell'anello porfirinico e due legami perpendicolari al piano, uno con un residuo di istidina e uno con l'ossigeno (O2). Otto legami: sei legami con gli atomi di azoto dell'anello porfirinico e due legami perpendicolari al piano, uno con un residuo di istidina e uno con l'ossigeno (O2). Come è composta l'emoglobina A (HbA)?. Da due catene α (alfa) e due catene β (beta) unite da legami non covalenti. Da quattro catene polipeptidiche identiche, tutte α (alfa). Da una sola catena α (alfa) e una sola catena β (beta). Da due catene α (alfa) e due catene β (beta) unite da legami covalenti. Dove si trova esclusivamente l'emoglobina e qual è la sua funzione principale?. Nelle piastrine, per coagulare il sangue. Nei globuli bianchi, per difendere l'organismo. Nei globuli rossi, per trasportare ossigeno dai polmoni ai capillari tissutali. Nel muscolo, per immagazzinare ossigeno. Cosa determina lo spostamento reciproco dei dimeri nell'emoglobina?. La transizione tra le forme deossiemoglobina (T) e ossiemoglobina (R). La formazione dei legami tra il ferro ferrico (Fe3+) e l'ossigeno (O2). La transizione tra le forme deossiemoglobina (R) e ossiemoglobina (T). La separazione delle catene α (alfa) e β (beta). Quando l'emoglobina è nella forma ossiemoglobina (R), cosa avviene riguardo al legame con l'ossigeno?. L'emoglobina non lega l'ossigeno ma si trova nella sua forma tesa. La molecola si trova nella forma deossiemoglobina, priva di affinità per l'ossigeno. Il ferro (Fe2+) giace sul piano dell'eme, e la molecola ha un'alta affinità per l'ossigeno. I dimeri α1β1 e α2β2 sono associati da legami ionici e idrogeno che impediscono il legame con l'ossigeno. Qual è la struttura dell'emoglobina quando si trova nella forma deossiemoglobina (T)?. Nella T struttura i dimeri α1β1 e α2β2 poco associati da legami ionici e idrogeno e il Fe2+ si trova sul piano dell’eme, e ha alta affinità per l‘O2. La struttura in cui i dimeri α1β1 e α2β2 sono liberi di muoversi tra loro. La forma ad alta affinità per l'ossigeno, dove il ferro (Fe2+) giace sul piano dell'eme. Nella T struttura i dimeri α1β1 e α2β2 sono strettamente associati da legami ionici e idrogeno, impedendo il movimento reciproco, e il Fe2+ si trova al di fuori del piano dell’eme, e ha una bassa affinità per l‘O2. Nella cinetica enzimatica Km significa. La concentrazione di substrato che dà una metà di Vmax. La concentrazione dell'enzima. La costante di dissociazione del complesso enzima-substrato. La metà della concentrazione di substrato necessaria per raggiungere la Vmax. Quale delle seguenti affermazioni riguardo ai coenzimi e cofattori è corretta?. I coenzimi sono inorganici e non si alterano durante la reazione. I coenzimi derivano solitamente da vitamine e si alterano durante la reazione, diventando cosubstrati. I cofattori e i coenzimi sono entrambi proteine che si legano all'enzima per attivarlo. I cofattori sono sempre molecole organiche, mentre i coenzimi sono sempre inorganici. La Km di un enzima per un substrato è: la concentrazione di substrato che determina una velocità semimassimale della reazione. la concentrazione dell'enzima richiesta per la catalisi fisiologica. la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima. la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima. Nel modello di Michaelis-Menten, cosa succede quando la concentrazione del substrato è molto alta?. La velocità della reazione continua a crescere indefinitamente, superando la Vmax. La velocità della reazione aumenta solo se l'enzima viene modificato chimicamente. La velocità della reazione non aumenta più, in quanto tutti i siti attivi dell'enzima sono saturati dal substrato. La velocità della reazione diminuisce drasticamente, portando alla denaturazione dell'enzima. Nel grafico della cinetica di Michaelis-Menten, come viene rappresentata la velocità iniziale della reazione (V0)?. È rappresentata lungo l'asse delle ordinate, in funzione del numero di molecole di prodotto formate. È rappresentata lungo l'asse delle ascisse, in funzione della concentrazione dell'enzima. È rappresentata lungo l'asse delle ordinate, in funzione della concentrazione del substrato. È rappresentata lungo l'asse delle ordinate, in funzione del pH della soluzione. La curva di velocità di una reazione enzimatica, secondo il modello di Michaelis-Menten, è caratterizzata da un'iperbole. Quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo alla Vmax?. La Vmax è il punto in cui la concentrazione del substrato è uguale alla concentrazione dell'enzima. La Vmax rappresenta la velocità iniziale della reazione quando la concentrazione del substrato è molto bassa. La Vmax è una velocità che non può mai essere raggiunta in una reazione enzimatica. La Vmax rappresenta la massima velocità della reazione, che viene raggiunta quando tutti i siti attivi dell'enzima sono saturati dal substrato. Qual è la descrizione corretta dell'energia dello stato di transizione in una reazione catalizzata da un enzima?. È l'energia necessaria per scindere i legami del substrato. È l'energia necessaria per portare i reagenti allo stato di massimo disordine durante la reazione. È l'energia che viene rilasciata quando il prodotto finale si forma durante la reazione. È l'energia minima che i reagenti devono possedere affinché la reazione avvenga, ed è abbassata dalla presenza dell'enzima. In un enzima, cosa succede se la porzione non proteica è un metallo come Fe, Cu o Zn?. La porzione non proteica diventa un coenzima che partecipa alla catalisi. La porzione non proteica è un coenzima che si lega alla proteina per formare l'oloenzima. La porzione non proteica prende il nome di cofattore, essendo fondamentale per l'attività enzimatica. La porzione non proteica non è necessaria per l'attività enzimatica e non influisce sulla funzione dell'enzima. Qual è la definizione corretta di apoenzima e quale dei seguenti esempi rappresenta una situazione in cui l'apoenzima è inattivo. L'apoenzima è la forma inattiva di un enzima che manca della sua componente non proteica (coenzima o cofattore). L’ apoenzima è una proteina che contiene un cofattore metallico e funziona senza bisogno di un coenzima. L'apoenzima è la porzione non proteica di un enzima e diventa attivo quando si lega al coenzima. L'apoenzima è un tipo di coenzima che si lega all'enzima per attivarlo. Cosa significa che gli enzimi rimangono invariati alla fine della reazione chimica?. Gli enzimi sono degradati durante la reazione e non sono più funzionali dopo il processo. Gli enzimi vengono consumati nel corso della reazione, ma non sono presenti nei prodotti finali. Gli enzimi non subiscono cambiamenti permanenti durante la reazione e possono essere riutilizzati per catalizzare altre reazioni. Gli enzimi agiscono come substrati nella reazione e vengono trasformati in prodotti. Qual è il risultato finale del modello dell'adattamento indotto quando l'enzima ha completato la sua funzione catalitica?. L'enzima cambia irreversibilmente la sua conformazione e non può più catalizzare altre reazioni. Il complesso enzima-prodotto (EP) si dissocia, liberando il prodotto e lasciando l'enzima temporaneamente alterato; al ritorno spontaneo dell’enzima alla sua conformazione nativa sarà pronto a catalizzare un'altra reazione. Il complesso enzima-prodotto (EP) si dissocia, liberando il prodotto e lasciando l'enzima inalterato, pronto a catalizzare un'altra reazione. Il substrato viene modificato irreversibilmente durante la reazione, e l'enzima non può più legare un altro substrato. Nel modello dell'adattamento indotto, quale di queste fasi è correttamente descritta?. Dopo che il substrato si lega all'enzima, il complesso enzima-substrato (ES) si trasforma direttamente nel complesso enzima-prodotto (EP) senza cambiamenti conformazionali. Il substrato induce un cambiamento conformazionale che facilita la conversione dell'enzima nel suo stato attivo, ma il complesso EP non si dissocia mai. Il substrato legato induce un cambiamento conformazionale che porta alla formazione del complesso enzima-prodotto (EP), che successivamente si dissocia, liberando il prodotto e lasciando l'enzima inalterato. Il substrato si lega all'enzima senza alcun cambiamento conformazionale, ma il complesso EP si dissocia dopo aver eseguito la reazione. Secondo il modello dell'adattamento indotto, quale delle seguenti affermazioni descrive meglio il processo di interazione tra enzima e substrato?. L'enzima ha una struttura rigida che si adatta perfettamente al substrato prima del legame. Il legame del substrato induce un cambiamento conformazionale nell'enzima che facilita la formazione del complesso enzima-prodotto (EP), e necessita di energia, infatti, l’enzima aumenta l’energia di attivazione della reazione. Il legame del substrato induce un cambiamento conformazionale nell'enzima che facilita la formazione del complesso enzima-prodotto (EP). Il substrato non provoca alcun cambiamento conformazionale nell'enzima e l'interazione avviene esclusivamente tramite legami ionici. A quale classe di enzimi appartengono gli enzimi che catalizzano l'idrolisi di legami chimici con l'uso di acqua?. Transferasi. Isomerasi. Liasi. Idrolasi. Qual è la funzione principale delle ossidoriduttasi tra le sei classi di enzimi?. Catalizzano reazioni in cui vengono trasferiti atomi di idrogeno o elettroni. Catalizzano reazioni di isomerizzazione tra molecole. Iniziano reazioni di condensazione o scissione. Trasferiscono gruppi chimici da una molecola all'altra. Quante classi di enzimi esistono e quali sono le loro principali funzioni?. Esistono sette classi di enzimi: ossidoriduttasi, transferasi, idrolasi, liasi, isomerasi, ligasi, proteasi. Esistono cinque classi di enzimi: ossidoriduttasi, transferasi, idrolasi, liasi, isomerasi. Esistono quattro classi di enzimi: ossidoriduttasi, transferasi, idrolasi, liasi. Esistono sei classi di enzimi: ossidoriduttasi, transferasi, idrolasi, liasi, isomerasi, ligasi. Qual è la principale differenza tra inibitori enzimatici reversibili competitivi e non competitivi?. Gli inibitori non competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima. Gli inibitori competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori non competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima. Gli inibitori competitivi sono molto più efficaci dei non competitivi e per proprio questo motivo vengono chiamati inibitori competitivi. Gli inibitori non competitivi non sono specifici per un singolo enzima mentre gli inibitori competitivi sono specifici per un solo enzima o famiglia di enzimi. In seguito alla somministrazione di un farmaco antagonista la cui molecola è complementare al sito attivo di un enzima, la quantità di prodotto della reazione enzimatica sarà probabilmente: diminuita perché il farmaco compete con il substrato. diminuita perché il farmaco si lega al substrato. aumentata perché il farmaco favorisce il legame tra enzima e substrato. aumentata perché il farmaco funziona da cofattore. Cosa accade quando un monosaccaride lineare con un gruppo carbonilico reagisce con un altro gruppo ossidrile all’interno della stessa molecola?. Si forma un legame glicosidico. Si forma un emiacetale o un emichetale. Si verifica una reazione di ossidoriduzione. Si forma un legame peptidico. Il glicogeno, che serve come principale forma di immagazzinamento di glucosio negli animali, è simile all'amilopectina. Quale caratteristica rende il glicogeno ancora più ramificato rispetto all'amilopectina?. Non contiene legami alfa1→6 glicosidici di D-glucosio. Ha ramificazioni più frequenti con legami alfa1→4 glicosidici di D-glucosio. Ha ramificazioni più frequenti con legami alfa1→6 glicosidici di D-glucosio. È formato esclusivamente da glucosio. Qual è la principale differenza strutturale tra un aldoso e un chetosio?. L'aldoso ha una struttura ciclica, mentre il chetosio ha una struttura lineare. L'aldoso ha un atomo di carbonio in più rispetto al chetosio. Il chetosio contiene un gruppo aldeidico, mentre l'aldoso contiene un gruppo chetonico. L'aldoso ha un gruppo carbonilico (-CHO) in posizione terminale, mentre il chetosioha il gruppo carbonilico (-CO-) in posizione intermedia. Quando un monosaccaride con cinque o più atomi di carbonio assume una forma ciclica ad anello, quale gruppo chimico reagisce con il gruppo carbonilico per formare l'emiacetale (negli aldosi) o l'emichetale (nei chetosi)?. Il gruppo ossidrile (-OH) situato all'interno della molecola, vicino al gruppo carbonilico. Il gruppo ossidrile (-OH) sulla parte terminale della molecola. Un altro monosaccaride legato tramite un legame glicosidico. Il gruppo metilico (-CH3) all'interno della molecola. Qual è la differenza principale tra un emiacetale e un emichetale?. L'emiacetale si forma solo negli aldosi, mentre l'emichetale si forma nei chetosi. L'emiacetale è sempre ciclico, mentre l'emichetale è sempre lineare. L'emiacetale si forma dai chetosi, mentre l'emichetale si forma dagli aldosi. L'emiacetale è stabile a pH acido, mentre l'emichetale si forma solo in ambienti alcalini. Cosa si intende per carbonio anomerico in un monosaccaride ciclico?. Il carbonio che forma un legame con il gruppo ossidrile che ha subito la reazione di emiacetale o emichetale. Il carbonio che determina la configurazione della molecola. Il carbonio che si trova nel centro del gruppo carbonilico. Il carbonio che forma un legame glicosidico con un altro monosaccaride. Quali sono le due configurazioni che può assumere il carbonio anomerico in un monosaccaride ciclico?. R e S. D e L. Alfa e beta. Cis e trans. Come si definisce un monosaccaride che, dopo aver formato un anello ciclico, presenta il gruppo ossidrile del carbonio anomerico dalla parte opposta al piano dell’anello?. Configurazione alfa. Configurazione gamma. Configurazione epimerica. Configurazione beta. Quale dei seguenti enunciati è corretto riguardo al legame O-glicosidico nei carboidrati?. Il legame O-glicosidico è una reazione di ossidoriduzione tra due monosaccaridi. Il legame O-glicosidico si forma tra il carbonio anomerico di un monosaccaride e un gruppo ossidrile di un altro monosaccaride. Il legame O-glicosidico si forma tra due gruppi amminici di due monosaccaridi. Il legame O-glicosidico si forma tra un gruppo aldeidico e un gruppo ossidrile di un monosaccaride. Quale dei seguenti enzimi è principalmente responsabile della formazione di legami O-glicosidici tra monosaccaridi?. Lipasi. Amilasi. Glicosiltransferasi. Proteasi. La formazione di un legame O-glicosidico tra due monosaccaridi avviene tramite una reazione di condensazione. Qual è il risultato di questa reazione?. Si libera una molecola di ossigeno come prodotto secondario. Si libera una molecola di carbonio come prodotto secondario. Si libera una molecola di acqua come prodotto secondario. Viene prodotto un ATP. Qual è la principale differenza tra amilosio e amilopectina nell’amido?. L'amilosio è composto solo da glucosio, mentre l'amilopectina contiene fruttosio. L'amilosio è un polisaccaride a catena ramificata, mentre l'amilopectina è lineare. L'amilosio è lineare e formato da legami alfa1→4 glicosidici di D-glucosio, mentre l'amilopectina è ramificata e presenta legami alfa1→6 oltre ai legami alfa1→4. L'amilosio ha legami alfa1→6 glicosidici di D-glucosio, mentre l'amilopectina ha legami alfa1→4. Nel glicogeno e nell'amilopectina, i legami alfa1→6 sono cruciali per la ramificazione. Qual è il risultato di questi legami?. Legano il glucosio in una struttura lineare senza ramificazioni. Riducono la solubilità del polisaccaride. Permettono una maggiore velocità di sintesi ma non di degradazione, poiché aumentano il numero di terminali di ramificazione che rappresentano più punti di attacco per gli enzimi che aggiungono unità di glucosio. Permettono una maggiore velocità di sintesi e degradazione, poiché aumentano il numero di terminali di ramificazione che rappresentano più punti di attacco per gli enzimi che aggiungono o rimuovono unità di glucosio. Quale tra i seguenti è un esempio di lipide costituito da tre molecole di acido grasso legate a una molecola di glicerolo?. Colesterolo. Ceramidi. Trigliceridi. Fosfolipidi. Quale tra i seguenti lipidi è caratterizzato da una struttura che include una testa idrofila e due code idrofobiche?. Fosfolipidi. Colesterolo. Trigliceridi. Acidi grassi saturi. Quale tra i seguenti è un acido grasso polinsaturo?. Acido oleico. Acido linoleico. Acido palmitico. Acido stearico. Il legame che unisce un acido grasso a una molecola di glicerolo in un trigliceride è un legame: Esterico. Fosfodiesterico. Glicosidico. Ionico. Quale tra i seguenti lipidi è essenziale per la fluidità delle membrane biologiche?. Trigliceridi. Triacilgliceroli. Fosfolipidi. Acidi grassi saturi. Il colesterolo è un lipide che: È un componente delle membrane cellulari ed è precursore di ormoni ipofisari. È un trigliceride formato da acidi grassi e glicerolo. È un componente delle membrane cellulari ed è precursore di ormoni steroidei. È un acido grasso insaturo. La nomenclatura degli acidi grassi insaturi include: L'indicazione se l'acido grasso è solido o liquido. La posizione del gruppo carbossilico. L'indicazione della posizione del primo doppio legame nella catena. Solo il numero di carboni della molecola. Come vengono definiti gli acidi grassi omega-6?. Contengono il primo doppio legame al sesto carbonio dal gruppo carbossilico della catena. Hanno un doppio legame tra il primo e il secondo atomo di carbonio. Contengono il primo doppio legame al sesto carbonio dal gruppo terminale metilico della catena. Sono sempre insaturi, ma non possono essere sintetizzati dal corpo umano. Quale delle seguenti affermazioni descrive correttamente lo stato liquido ordinato (Lo) delle membrane lipidiche?. Lo stato liquido ordinato è tipico di temperature molto elevate, sopra quelle fisiologiche. Le teste polari dei fosfolipidi sono disposte uniformemente sulla superficie, mentre le catene idrofobe sono immobili e impacchettate in modo ordinato. Le catene idrofobe dei fosfolipidi si spostano liberamente, permettendo una fluida trasmissione di segnali tra le membrane. Le catene idrofobe dei fosfolipidi sono in continuo movimento e non hanno una disposizione regolare. Lo stato liquido disordinato (Ld) delle membrane lipidiche è caratterizzato da quale delle seguenti condizioni?. Le catene aciliche sono in movimento termico intenso e non hanno una disposizione regolare. Le catene aciliche sono immobili e disposte in modo ordinato. Le teste polari dei fosfolipidi sono disposte in modo disordinato, ma le catene idrofobe rimangono in uno stato stabile. Lo stato liquido disordinato è caratteristico delle temperature basse, al di sotto delle normali temperature fisiologiche. Quale dei seguenti concetti descrive meglio la struttura della membrana plasmatica secondo il modello a mosaico fluido?. La membrana è un doppio strato lipidico di fosfolipidi in cui le molecole di lipidi sono disposte in modo che non possono passare da una faccia all’altra del doppio strato. La membrana è costituita da un doppio strato lipidico di fosfolipidi, con proteine che si inseriscono e si muovono all'interno di esso, come un mosaico. La membrana è composta principalmente da proteine e mantiene una struttura rigida e fissa. La membrana è costituita da un doppio strato lipidico di trigliceridi, con proteine che si inseriscono e si muovono all'interno di esso, come un mosaico. Qual è la funzione delle proteine per il trasferimento dei lipidi nelle cellule?. Stabilizzare la membrana plasmatica contro gli stress meccanici. Indurre l’integrazione dei lipidi nelle proteine di membrana. Catalizzare la sintesi dei lipidi. Trasferire i lipidi tra i diversi compartimenti cellulari e tra i lipidi e le membrane. Che ruolo hanno le proteine di membrana come la spettrina nei globuli rossi?. Agiscono come recettori per segnali esterni. Catalizzano le reazioni di sintesi dei lipidi. Trasportano gli ioni di ferro attraverso la membrana per la sintesi dell'emoglobina. Contribuiscono alla formazione e stabilità del citoscheletro e mantengono la forma della membrana plasmatic. Qual è una caratteristica del modello a mosaico fluido che riguarda la mobilità dei lipidi e delle proteine?. Le proteine e i lipidi sono disposti in modo che possano muoversi liberamente all'interno della membrana, contribuendo alla sua fluidità. Le proteine e i lipidi possono muoversi liberamente ma solo su un dei due lati del doppio strato lipidico. Le proteine e i lipidi possono sporatarsi tra i due lati del doppio strato lipidico, ma non possono muoversi orizzontalemente in esso. I lipidi e le proteine possono muoversi liberamente all'interno del doppio strato lipidico, ma le proteine non possono cambiare posizione. Qual è la "regola di Chargaff"?. Il numero di adenine è la metà di quello di timine e il numero di guanine è uguale a quello di citosine. Il DNA è costituito da due filamenti avvolti ad alfa-elica. Il numero di adenine è uguale a quello di timine e il numero di guanine è uguale a quello di citosine. Il numero di adenine è uguale a quello di timine e il numero di guanine è la metà di quello di citosine. Secondo il dogma della biologia molecolare, quale dei seguenti processi descrive correttamente il flusso dell'informazione genetica all'interno della cellula?. La sintesi del DNA non è coinvolta nel dogma della biologia molecolare. La sintesi proteica viene effettuata direttamente a partire dal DNA. L'RNA viene tradotto direttamente in DNA. La trascrizione del DNA in RNA, che viene poi tradotto in proteine. La replicazione del DNA è considerata un processo semiconservativo perché…. dopo molti cicli di replicazione la doppia elica originaria è ancora intatta. i nuovi filamenti di DNA devono essere copiati a partire da uno stampo di DNA. ciascuna molecola figlia di DNA è costituita da due nuovi filamenti copiati dalla molecola di DNA di partenza. ciascuna molecola figlia di DNA è costituita da un filamento che deriva dalla molecola di DNA di partenza e da un nuovo filamento. Nel contesto del dogma della biologia molecolare, quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo agli acidi nucleici?. Il dogma molecolare afferma che DNA è il detentore dell’informazione genetica che viene direttamente tradotto in proteine. Il flusso dell'informazione genetica avviene solo dal RNA al DNA. Gli acidi nucleici sono responsabili esclusivamente della sintesi proteica all'interno della cellula. Il DNA è trascritto in RNA, che a sua volta viene tradotto in proteine. L'allungamento di un nuovo filamento di DNA durante la replicazione avviene. Al terminale 5 primo e 3 primo indifferentemente. Solamente al terminale 5 primo della catena in corso di sintesi. Con rilascio di energia. Al terminale 3 primo con liberazione di due fosfati. Le estremità di un filamento di DNA sono individuate dal termine 5' e 3'. Dal numero dell'atomo di carbonio dello zucchero che porta un gruppo terminale. A seconda della natura dell'ultimo zucchero presente (pentoso o esoso). A seconda che si trovi un gruppo fosfato legato al carbonio 3' e un gruppo ossidrile legato al carbonio 5'. A seconda che la base legata allo zucchero terminale sia una purina o una pirimidina. Se in una molecola di DNA a doppio filamento la percentuale di C è pari a 15%, qual è la percentuale di A?. 45%. 15%. 20%. 35%. La replicazione del DNA viene definita semiconservativa perché. Solo metà delle informazioni genetiche vengono duplicate. Solo un filamento della doppia elica figlia è derivato direttamente dalla molecola della cellula madre. Avviene soltanto in circa la metà delle cellule di un individuo. Ogni filamento singolo contiene metà materiale genetico originale e metà di nuova sintesi. Una funzione degli acidi nucleici è di... codificare la sintesi proteica. realizzare la fotosintesi. codificare la sintesi degli acidi grassi. formare una membrana cellulare. Quale delle seguenti affermazioni sulla struttura del DNA è falsa?. Si tratta di un'elica a doppio filamento. L'estremità 3 primo è fosforilata. Si tratta di una struttura antiparallela. Le basi azotate sono appaiate a 2 a 2. Se in una molecola di DNA a doppio filamento la percentuale di C è pari a 30%, qual è la percentuale di T?. 45%. 30%. 20%. 15%. In una molecola di DNA si trova un gruppo fosfato. Lungo lo scheletro delle eliche, legato a uno zucchero e a una base azotata. Lungo ogni filamento, alternato a uno zucchero. Legato a ogni zucchero, a congiungere trasversalmente i due filamenti singoli. Ogni due zuccheri. Gli esperimenti (di Avery, Hersey e Chase) hanno avuto grande importanza perché. Hanno permesso la scoperta della struttura a doppia elica del DNA. Hanno dimostrato il ruolo centrale degli zuccheri nella trasmissione di informazione genetica. Hanno individuato nel DNA la natura di portatore dell'informazione genetica. Hanno dimostrato il ruolo centrale dei lipidi nella trasmissione di informazione genetica. L’RNA polimerasi è l’enzima che sintetizza il trascritto di RNA e. Aggiunge un nucleotide alla volta in direzione 5’-3’ utilizzando i ribonucleotidi ATP, CTP, UTP e GTP. Aggiunge un nucleotide alla volta in direzione 3’-5’ utilizzando i ribonucleotidi ATP, CTP, TTP e GTP. Aggiunge un nucleotide alla volta in direzione 3’-5’ utilizzando i ribonucleotidi ATP, CTP, UTP e GTP. Aggiunge un nucleotide alla volta in direzione 5’-3’ utilizzando i ribonucleotidi ATP, CTP, TTP e GTP. A cosa ci si riferisce con l’affermazione: regole di lettura che permettono di tradurre le informazioni contenute nell’mRNA in una sequenza di amminoacidi delle proteine?. Al codice genetico. Al principio trasformante. Al codice della traduzione. Al codice della trascrizione. Quale tra le seguenti proprietà non è associata all’RNA?. contiene legami fosfodiesterici. contiene come base pirimidinica l’uracile (U). Contiene come zucchero il desossiribosio. non contiene la base azotata Timina (T). Quale tra le seguenti funzioni svolge l’RNA messaggero (mRNA)?. forma il nucleo strutturale dei ribosomi e ha importanti funzioni catalitiche nella sintesi delle proteine. fa da stampo per l'allungamento del DNA durante la duplicazione del DNA. trasporta gli amminoacidi e li colloca in posizione opportuna nella sequenza della proteina nascente sui ribosomi. trascrive l’informazione genetica contenuta del DNA stampo. Da quale tipo di RNA polimerasi il DNA viene trascritto in RNA messaggero nelle cellule eucariotiche?. Dalla RNA polimerasi I. Dalla RNA polimerasi III. Dalla RNA polimerasi I e III. Dalla RNA polimerasi II. Cosa si intende con il termine “reading frame” riferito all’mRNA?. Il fatto che l’insieme di tutti i codoni dà il codice genetico, che è universale. Il fatto che i codoni sono letti in sequenza partendo da un punto preciso dell’mRNA, per tanto il modulo di è unico. Nessuna delle risposte è corretta. Il fatto che l’insieme di tutti i codoni dà il codice genetico, che è unico. Il codice genetico viene definito ridondante in quanto: quasi tutti gli amminoacidi sono codificati da più di un codone con l'eccezione di triptofano e lisina. quasi tutti gli amminoacidi sono codificati da più di un codone con l'eccezione di triptofano e metionina. quasi tutti gli amminoacidi sono codificati da più di un codone con l'eccezione di cisteina e metionina. quasi tutti gli amminoacidi sono codificati da più di un codone con l'eccezione di triptofano, cisteina e metionina. Il codice genetico è ridondante e i codoni che codificano per lo stesso amminoacido sono detti: analoghi. sinonimi. equivalenti. affini. Quale delle seguenti affermazioni relative al codice genetico è corretta?. dei 64 codoni del codice genetico 60 codoni codificano per amminoacidi, il codone AUG codifica per lo start della lettura, e i 4 codoni UAA, UAG, UUC e UGA codificano per il segnale di stop. dei 64 codoni del codice genetico 61 codoni codificano per amminoacidi, uno di questi, AUG anche per lo start della lettura, e i 3 codoni UAA, UAG, e UGA codificano per il segnale di stop. dei 64 codoni del codice genetico 60 codoni codificano per amminoacidi, il codone AUG codifica per lo start della lettura, e i 3 codoni UAA, UAG, e UGA codificano per il segnale di stop. dei 64 codoni del codice genetico 60 codoni codificano per amminoacidi, il codone AUG codifica per lo start della lettura, e i 2 codoni UAA, e UAG, codificano per il segnale di stop. Quale delle seguenti affermazioni relative alla trascrizione è corretta?. La trascrizione dell’RNA inizia in coincidenza di una sequenza di DNA detta iniziatore e posta a -15 e a-10 del sito di inizio. La trascrizione dell’RNA inizia in coincidenza di una sequenza di DNA detta iniziatore e posta a -35 e a-10 del sito di inizio. La trascrizione dell’RNA inizia in coincidenza di una sequenza di DNA detta promotore e posta a -35 e a-10 del sito di inizio. La trascrizione dell’RNA inizia in coincidenza di una sequenza di DNA detta promotore e posta a -35 e a-15 del sito di inizio. Quale delle seguenti affermazioni relative all'RNA è corretta?. L’RNA polimerasi si lega alla sequenza di DNA detta iniziatore che non viene trascritto. L’RNA polimerasi si lega alla sequenza di DNA detta promotore che viene trascritto. L’RNA polimerasi si lega alla sequenza di DNA detta iniziatore che viene trascritto. L’RNA polimerasi si lega alla sequenza di DNA detta promotore che non viene trascritta. L’uracile è. Una pirimidina, fa’ da base complementare all’adenina e fa due legami idrogeno con la l’adenina. Una purina, fa’ da base complementare all’adenina e fa due legami idrogeno con la l’adenina. Una pirimidina, fa’ da base complementare con la timina e fa due legami idrogeno con la timina. Una pirimidina, fa’ da base complementare all’adenina e fa tre legami idrogeno con la l’adenina. La trascrizione dell’RNA differisce dalla replicazione del DNA per alcuni aspetti fondamentali: Il filamento neo trascritto di RNA non rimane appaiato al DNA stampo ed è complementare ad uno solo dei due filamenti di DNA, quello che contiene l’informazione genetica, che non ha sempre lo stesso orientamento. Il filamento neo trascritto di RNA non rimane appaiato al DNA stampo ed è complementare ad uno solo dei due filamenti di DNA, quello che contiene l’informazione genetica, che è sempre il filamento con orientamento 3’-5’. Il filamento neo trascritto di RNA rimane appaiato al DNA stampo ed è complementare ad uno solo dei due filamenti di DNA, quello che contiene l’informazione genetica, che non ha sempre lo stesso orientamento. Il filamento neo trascritto di RNA non rimane appaiato al DNA stampo ed è complementare ad uno solo dei due filamenti di DNA, quello che contiene l’informazione genetica, che è sempre il filamento con orientamento 5’-3’. Il codice genetico trasforma la sequenza dei nucleotidi in 20 aminoacidi, ed è dato dalla: combinazione di 4 nucleotidi in gruppi di 4 elementi, tale per cui, , 4 per 4 per 4, per 4, genera 256 codoni. combinazione di 3 nucleotidi in gruppi di 4 elementi, tale per cui, 3 per 3 per 3, per 3 genera 81 codoni. combinazione di 4 nucleotidi in gruppi di 3 elementi, tale per cui, 4 per 4 per 4, genera 64 codoni. combinazione di 3 nucleotidi in gruppi di 3 elementi, tale per cui, 3 per 3 per 3, genera 27 codoni. Nel 1961 gli scienziati Crick e Brenner dimostrarono sperimentalmente che. La sequenza dei quattro nucleotidi di un mRNA viene letta per gruppi consecutivi di quattro elementi che costituiscono una combinazione di quattro ribonucleotidi dette codoni. La sequenza dei quattro nucleotidi di un mRNA viene letta per gruppi consecutivi di tre elementi che costituiscono una combinazione di tre ribonucleotidi dette codoni. Le sequenze dei quattro nucleotidi di un mRNA hanno una struttura a doppia elica. Nessuna delle risposte è corretta. A partire da geni per RNA ribosomilae, le RNA polimerasi possono. Produrre uno solo trascritto di RNA dallo stesso stampo di DNA alla volta. Produrre un nuovo trascritto di RNA dallo stesso stampo di DNA solo se molto distanti. Produrre molti trascritti di RNA contemporaneamente dallo stesso stampo di DNA. Tutte le risposte sono vere. Durante la trascrizione la molecola di mRNA cresce. Nella stessa direzione in cui viene letto il DNA stampo. In direzione 3' - 5'. In direzione 5' - 3'. In entrambe le direzioni, partendo dal centro. Quanti tipi di DNA hanno i batteri?. Quattro. Due. Una. Tre. Quale delle seguenti affermazioni sullo splicing del pre-mRNA è falsa?. Può essere 'alternativo' e portare alla formazione di mRNA maturi diversi. Nei geni degli eucarioti questo processo provvede alla rimozione degli introni. Si tratta di un processo comune nei procarioti. Dopo la rimozione degli introni gli esoni vengono legati insieme. Quale ruolo ha l’apposizione della coda di poliA al 3’ sulla stabilità dell’mRNA?. La coda di poliA non ha nessun effetto sulla stabilità dell’mRNA. Più è lunga la coda di poliA, più l’mRNA è instabile. Più è lunga la coda di poliA, più l’mRNA è stabile. Più è corta la coda di poliA, più l’mRNA è stabile. Quale caratteristica riguardo i geni distingue i procarioti dagli eucarioti?. A differenza dei procarioti, i geni degli eucarioti contengono il promotore. A differenza dei procarioti, i geni degli eucarioti contengono lunghe sequenze interposte tra le sequenze codificanti. A differenza degli eucarioti, i geni dei procarioti contengono lunghe sequenze interposte tra le sequenze codificanti. A differenza degli eucarioti, i geni dei procarioti non contengono lunghe sequenze interposte tra le sequenze codificanti ma contengono il cappuccio 5’. Quanti codoni possiede la regione codificante di un mRNA lungo 2400 nucleotidi?. 600. 800. 7200. 1200. Quanti codoni possiede la regione codificante di un mRNA lungo 1800 nucleotidi?. 600. 7200. 1200. 800. Il ribosoma è importante per catalizzare la formazione dei legami peptidici. Quale delle seguenti affermazioni è vera?. Il sito catalitico per la formazione del legame peptidico è formato principalmente da un rRNA. La subunità maggiore del ribosoma è importante per il legame con l'mRNA. La subunità minore del ribosoma contiene il sito E di uscita dei tRNA. Una volta che la subunità minore e la subunità maggiore del ribosoma si assemblano, esse non si separano una dall'altra finché non vengono degradate da un proteasoma. Perché il materiale genetico di una cellula possa essere usato, prima l'informazione viene copiata dal DNA in una sequenza nucleotidica di RNA in un processo chiamato __________. Vengono prodotti vari tipi di RNA, ciascuno con diverse funzioni. Tra di essi, le molecole di __________ codificano per le proteine, le molecole di __________ agiscono come adattatori per la sintesi delle proteine, le molecole di __________ sono componenti integrali dei ribosomi e le molecole di __________ sono importanti nello splicing dei trascritti di RNA. trascrizione, mRNA, tRNA, rRNA, snRNA. traduzione, mRNA, tRNA, rRNA, microRNA. traduzione, tRNA, mRNA, rRNA, snRNA. trascrizione, tRNA, mRNA, rRNA, snRNA. A cosa ci si riferisce quando si afferma che i geni eucariotici contengono esoni?. Al fatto che la DNA polimerasi trascriva solo le sequenze del gene dette appunto esoni. Al fatto che nei geni eucariotici alcune sequenze siano più esterne, esoni, e altre più interne, introni. Al fatto che i geni eucariotici contengono sequenze codificanti, gli esoni, frammiste a sequenze non codificanti, gli introni. Al fatto che la RNA polimerasi trascriva solo le sequenze del gene dette appunto esoni. Che tipo di RNA è l'rRNA?. È l'RNA che concorre alla formazione del ribosoma. È l'RNA con molecola a trifoglio che contiene l'informazione per la sintesi delle proteina. È l'RNA con molecola a trifoglio che si occupa di trasferire gli aminoacidi sul ribosoma. È l'RNA con molecola lineare che si occupa di trasferire gli aminoacidi sul ribosoma. Cosa è il codice genetico?. I geni presenti nel DNA. I diversi alleli per ogni carattere. La sequenza di nucleotidi nel DNA. Le 64 triplette che specificano i 20 aminoacidi delle proteine. Quali molecole eseguono la traduzione del linguaggio dei nucleotidi nel linguaggio degli amminoacidi?. Gli RNA transfer. Gli RNA ribosomiali. Gli RNA messaggeri. Tutte le risposte sono corrette. |