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BIOCHIMICA SQUITTI LEZ. 8 - LEZ. 14

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BIOCHIMICA SQUITTI LEZ. 8 - LEZ. 14

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biochimica squitti

Creation Date: 2025/04/23

Category: Others

Number of questions: 83

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Nel gruppo carbonilico, quale affermazione è corretta riguardo alla geometria e all'ibridazione del carbonio?. Il carbonio è ibridato sp e la geometria è lineare. carbonio è ibridato sp³ e la geometria è tetraedrica. Il carbonio è ibridato sp² e la geometria è piramidale. Il carbonio è ibridato sp² e la geometria è planare.

In una molecola di estere, quale dei seguenti gruppi è legato al carbonio tramite un legame semplice?. Un gruppo idrossilico. Un gruppo amminico. Un gruppo alchilico. Un gruppo carbossilico.

Nel gruppo carbonilico (C=O), come sono orientati gli orbitali atomici del carbonio e dell'ossigeno per formare il legame di tipo covalente?. Gli orbitali sp² del carbonio e dell'ossigeno si sovrappongono per formare un solo legame π (p greco). L'orbitale sp³ del carbonio si sovrappone con l'orbitale π (p greco) dell'ossigeno. L'orbitale sp² del carbonio si sovrappone con l'orbitale p dell'ossigeno per formare un legame sigma, e l'orbitale p del carbonio si sovrappone con l'orbitale p dell'ossigeno per formare il legame π (p greco). Gli orbitali s dei due atomi si sovrappongono lungo l'asse Z.

Quale tra i seguenti composti contiene un gruppo estere (-COO-)?. Acetato di etile. Acetone. Etanolo. Acido butirrico.

Il gruppo carbonilico (C=O) è particolarmente suscettibile ad attacchi nucleofili. Quale delle seguenti caratteristiche rende il carbonio del gruppo carbonilico un buon sito di attacco per un nucleofilo?. Il carbonio è caricato positivamente a causa della polarizzazione del legame C=O, in cui O essendo più elettronegativo attira su di sé gli elettroni di legame. L'ossigeno del gruppo carbonilico ha una carica positiva che attira il nucleofilo. Il carbonio ha una carica negativa, favorendo l'attrazione verso un nucleofilo positivo. La geometria tetraedrica del carbonio rende difficile l'approccio del nucleofilo.

Durante l'attacco nucleofilo al gruppo carbonilico, quale delle seguenti specie chimiche può agire come nucleofilo?. Una molecola di acqua. Un catione metallico come Na⁺. Uno ione positivo come H₃O⁺. Un anione come OH⁻ o un gruppo -OH che ha perso un protone (-O⁻ alcolato).

Quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo al gruppo amminico (-NH₂)?. Le ammine secondarie contengono due gruppi alchilici legati all'azoto. Le ammine primarie contengono un atomo di azoto legato a un solo gruppo alchilico. Le ammine terziarie contengono un atomo di azoto legato a tre gruppi alchilici. È sempre legato a un atomo di carbonio con un legame doppio.

Il gruppo funzionale carbossilico (-COOH) è presente in quale dei seguenti composti?. Acido benzoico. Acetone. Glicerolo. Etanolo.

Quale tra i seguenti gruppi funzionali è caratterizzato dalla presenza di un gruppo -OH legato a un gruppo R?. Aldeide. Alcol. Chetone. Ammina.

Cosa caratterizza un tioestere?. È un composto che contiene un gruppo carbonile legato a un gruppo amino. È un estere in cui l'atomo di ossigeno è sostituito da un atomo di zolfo. È un composto che contiene un atomo di azoto legato a due gruppi alchilici. È un estere aromatico.

In una reazione di tautomeria cheto-enolica, quale dei seguenti meccanismi è tipicamente coinvolto?. Rottura del legame C-C per formare due composti separati. Trasferimento di un atomo di idrogeno e un trasferimento di un gruppo -OH. Attacco nucleofilo da parte di un gruppo carbonilico. Trasferimento di un atomo di idrogeno e riorganizzazione del doppio legame tra il carbonio e l'ossigeno.

Quale tra le seguenti affermazioni è corretta riguardo al gruppo funzionale delle ammine?. Le ammine sono derivate da un alcol attraverso una reazione di ossidazione. Le ammine contengono un atomo di azoto legato a uno o più gruppi alchilici o arilici. Le ammine sono composti aromatici contenenti un atomo di zolfo. Le ammine hanno un gruppo carbonile legato a un atomo di azoto.

Quale tra i seguenti composti contiene un gruppo carbossilico (-COOH)?. Fenolo. Acetone. Acido acetico. Etanolo.

Qual è la caratteristica principale dei chetoni rispetto alle aldeidi?. I chetoni hanno un gruppo carbonile legato a due gruppi R, mentre nelle aldeidi il carbonile è legato a un gruppo R e un atomo di idrogeno. Le aldeidi sono sempre aromatiche, mentre i chetoni sono sempre alifatici. I chetoni contengono un atomo di azoto nel gruppo funzionale, mentre le aldeidi non lo hanno. I chetoni hanno un gruppo carbonile legato a due atomi di idrogeno, mentre le aldeidi ne hanno uno legato a un atomo di idrogeno e uno a un gruppo R.

In una molecola in cui il carbonio è ibridato sp³, quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo alla disposizione degli orbitali ibridi?. Gli orbitali ibridi sp³ sono disposti a 90°, formando un angolo di legame di 90°. Gli orbitali ibridi sp³ sono disposti a 120°, formando un angolo di legame di 120°. Gli orbitali ibridi sp³ sono disposti a 120°, formando un angolo di legame di 120°. Gli orbitali ibridi sp³ sono disposti a 109,5°, formando un angolo di legame di 109,5°.

Qual è la disposizione spaziale degli orbitali ibridi sp di un atomo di carbonio in una molecola con legame triplo (ad esempio, etino, C₂H₂)?. Gli orbitali ibridi sp sono disposti a un angolo di 180°. Gli orbitali ibridi sp sono disposti a un angolo di 120°. Gli orbitali ibridi sp sono disposti a un angolo di 109,5°. Gli orbitali ibridi sp sono disposti a un angolo di 90°.

La tautomeria cheto-enolica è un esempio di equilibrio chimico tra due forme isomeriche di una molecola. Quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo la tautomeria cheto-enolica?. L'enolo ha un gruppo carbonilico (C=O) mentre il chetone ha un gruppo -OH. Il chetone è una forma instabile e poco comune. Il gruppo enolo è generalmente più stabile e prevale nella maggior parte dei composti. Il chetone è più stabile dell'enolo nella maggior parte dei casi.

Qual è il primo passo nel determinare la configurazione (R o S) di un centro chirale usando la nomenclatura RS?. Osservare la disposizione spaziale dei gruppi attorno al centro chirale. Identificare se il composto è un enantiomero o un diastereoisomero. Assegnare i numeri di priorità ai sostituenti in base alla priorità -OCH3 >-OH>NH2>-COOH > -CHO>-CH2OH> -CH3> -H. Determinare la posizione del gruppo più ingombrante.

Qual è il numero massimo di stereoisomeri che un composto con 3 centri chirali può avere?. 8. 12. 4. 6.

Cosa sono i diastereoisomeri?. Isomeri che sono immagini speculari non sovrapponibili l’una dell’altra. Isomeri che differiscono solo per l'orientamento di un gruppo funzionale. Isomeri che hanno la stessa formula chimica e la stessa disposizione spaziale. Isomeri che hanno la stessa formula chimica e differiscono solo per la disposizione spaziale di atomi attorno ai centri chirali, ma non sono immagini speculari l'una dell’altra.

Un composto con due centri chirali avrà: 8 stereoisomeri possibili. Nessuno stereoisomero. 4 stereoisomeri possibili. 2 stereoisomeri possibili.

Se due composti sono diastereoisomeri, quale delle seguenti affermazioni è corretta?. Hanno la stessa configurazione relativa attorno a tutti i centri chirali. Hanno la stessa configurazione relativa attorno ad almeno uno dei centri chirali. Non sono immagini speculari e differiscono nella disposizione spaziale degli atomi attorno ai centri chirali. Sono sempre immagini speculari l’uno dell’altro.

Come si determina se un centro chirale è configurato come R o S nella nomenclatura RS?. Se i gruppi sono disposti in senso orario, la configurazione è S. La configurazione dipende solo dalla natura chimica dei gruppi, non dalla loro disposizione spaziale. Se i gruppi sono disposti in senso orario, la configurazione è R. Se i gruppi sono disposti in senso antiorario, la configurazione è R.

Nel sistema di nomenclatura D/L, come vengono determinati D e L per un monosaccaride?. In base alla disposizione dei gruppi -OH attorno ai centri chirali. In base alla solubilità del composto in acqua. In base alla configurazione del centro chirale più lontano dal gruppo funzionale, confrontato con il D-gliceraldeide. In base alla configurazione del centro chirale più lontano dal gruppo funzionale, confrontato con il D-gliceraldeide.

Nel sistema D/L, quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo alla relazione tra D e L?. D è sempre un isomero destrogiro e L è sempre un isomero levogiro. D e L si riferiscono alla direzione di rotazione della luce polarizzata. I composti D e L sono sempre enantiomeri l'uno dell'altro. La designazione D e L si riferisce alla struttura assoluta, non alla rotazione della luce.

Nel sistema D/L riferito agli aminoacidi, come viene determinata la configurazione D o L?. La configurazione D o L è determinata in base alla reattività chimica dell'amminoacido. La configurazione D o L si determina in base alla direzione di rotazione della luce polarizzata. La configurazione D o L è determinata dalla posizione dei gruppi R attorno al carbonio alfa. La configurazione D o L si basa sulla posizione del gruppo con priorità più alta che viene assegnata al gruppo con l’atomo avente il numero atomico maggiore legato al centro chirale.

Qual è la differenza tra gli aminoacidi D e L nel sistema di nomenclatura?. Gli aminoacidi L sono quelli che si trovano naturalmente nelle proteine, mentre gli aminoacidi D sono quelli che si trovano nelle molecole sintetiche. Gli aminoacidi D hanno un gruppo amino invertito rispetto agli aminoacidi L. Gli aminoacidi D sono preferiti in natura per la sintesi proteica rispetto agli aminoacidi L. Gli aminoacidi D hanno una maggiore solubilità in acqua rispetto agli aminoacidi L.

Quale dei seguenti composti è un esempio di stereoisomero ottico?. Acido tartarico, che esiste in due forme enantiomeriche. Acido acetico, che non ha stereoisomeri. Glucosio, che ha una forma anomerica alfa e beta. 2-butene, che può essere cis o trans.

L'amminoacido riportato in figura è?. metionina. prolina. triptofano. asparagina.

L'amminoacido riportato in figura è?. glutammina. lisina. asparagina. treonina.

Relativamente al composto rappresentato in figura quale amminoacido ha ha il gruppo Amminico libero ?. glicina. serina. cisteina. valina.

Come si chiama l'amminoacido riportato in figura?. arginina. alanina. lisina. asparagina.

Come si chiama l'amminoacido riportato in figura?. prolina. valina. acido aspartico. asparagina.

Il carbonio alfa di un amminoacido è legato a : Un gruppo amminico, un gruppo carbossilico , un atomo di idrogeno e un gruppo solforico. Un gruppo amminico, un gruppo carbossilico , un atomo di idrogeno e un gruppo solforico. Un gruppo amminico, un gruppo carbossilico , un atomo di idrogeno e un gruppo R variabile definito catena laterale. due gruppi amminici, un gruppo carbossilico acido ed un atomo di idrogeno.

Quale dei seguenti è un imminoacido. acido aspartico. glicina. lisina. prolina.

Una struttura che ha legami idrogeno tra catene polipeptidiche disposte fianco a fianco è chiamata____. Struttura terziaria. α-elica. struttura primaria. Fogli β pieghettati.

Un tripeptidie ha. 3 amminoacidi e 2 legami peptidici. 2 amminoacidi e 2 legami peptidici. 3 amminoacidi e 3 legami peptidici. 2 amminoacidi e 3 legami peptidici.

L'amminoacido riportato in figura è?. asparagina. prolina. triptofano. metionina.

Quale è l'amminoacido rappresentato in figura?. L-arginina. L-valina. L-lisina. nessuna delle precedenti risposte è corretta.

Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura?. L-istidina. L-prolina. L-cisteina. nessuna delle precedenti risposte è corretta.

Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura?. L-prolina. L-valina. L-istidina. L-leucina.

Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura?. L-Leucina. L-glutammina. acido L-aspartico. acido L-glutammico.

Quale composto è rappresentato nella seguente figura?. un dipeptide : la serin-prolina. un dipeptide : la serin-cisteina. un dipeptide : la glicin-cisteina. un dipeptide : la glicin-prolina.

Cosa rappresenta il seguente composto?. un generico tetrapetide. un generico dipeptide. un generico tripeptide. una acido nucleico.

Gli amminoacidi con gruppi R alifatici non polari sono caratterizzati da: Catene laterali con cariche negative. Catene laterali contenenti gruppi amminici. Catene laterali contenenti gruppi idrossilici. Catene laterali contenenti atomi di carbonio e idrogeno che non formano legami idrogeno.

Quale delle seguenti affermazioni è più probabile che sia vera per i gruppi R non polari degli amminoacidi in soluzione acquosa?. Sono idrofili e si trovano all'interno delle proteine. Sono idrofobici e si trovano sulla superficie delle proteine. Sono idrofili e si trovano sulla superficie delle proteine. Sono idrofobici e si trovano all'interno delle proteine.

Come si chiama l'amminoacido rappresentato in figura?. Glicina. Cisteina. Asparagina. Prolina.

Quale tra i seguenti amminoacidi ha una catena laterale carica negativa a pH?. Glutammato. Prolina. Glutammina. Alanina.

Quale amminoacido presenta una catena laterale carico positivamente a pH 7?. Asparagina. Glutammato. Fenilalanina. Treonina.

Quale amminoacido ha un gruppo R alifatico non polare?. Aspartato. Cisteina. Treonina. Leucina.

Gli amminoacidi con gruppi R carichi negativamente sono caratterizzati da: Un gruppo R che contiene un anello aromatico. Un gruppo amminico che lega un protone e acquisisce una carica positiva. Un gruppo carbossilico che dona un protone e acquisisce una carica negativa. Un gruppo metilico che non forma legami idrogeno.

Gli amminoacidi con gruppi R carichi positivamente sono noti per avere: Cariche negative. Un gruppo amino che può legare un protone per formare una carica positiva. Catene laterali idrofobiche. Un gruppo amino primario nel loro gruppo R.

Quale dei seguenti amminoacidi appartiene alla categoria con gruppi R polari non carichi?. Fenilalanina. Lisina. Serina. Glutammato.

Quale amminoacido è un esempio di amminoacido con un gruppo R aromatico?. Alanina. Fenilalanina. Serina. Aspartato.

Il fattore che NON influisce sul valore di pKa di un amminoacido è _________. Peso molecolare. Le interazioni con altri gruppi di peptidi R. Altri fattori ambientali. La perdita di carica nei gruppi α-carbossile e α-ammino.

Qual è il punto isoelettrico della glicina, se i suoi pKa sono 2,34 (gruppo carbossilico) e 9,60 (gruppo amminico)?. 7.12. 8.56. 5.97. 6.12.

Per l'amminoacido istidina, che ha pKa di 1,80 (gruppo carbossilico), 9,17 (gruppo amminico) e 6,00 (gruppo imidazolico), come si calcola il punto isoelettrico?. Si calcola la media tra i pKa del gruppo amminico e del gruppo imidazolico. Si usa solo il pKa del gruppo amminico. Si usa solo il pKa del gruppo carbossilico. Si calcola la media tra i pKa del gruppo carbossilico e del gruppo imidazolico.

Qual è il punto isoelettrico dell’acido glutammico, considerando che i suoi pKa sono 2,19 (gruppo carbossilico), 4,25 (gruppo γ-carbossilico) e 9,67 (gruppo amminico)?. 6.22. 4.72. 5.22. 3.72.

Qual è la principale caratteristica delle alfa-eliche?. Gli amminoacidi sono disposti in una spirale, con legami idrogeno che si formano tra due aminoacidi posti a 4 residui di distanza lungo l’asse della spirale. Gli amminoacidi sono disposti in un foglietto piatto. Gli amminoacidi sono disposti in una spirale, con legami idrogeno che si formano tra due aminoacidi posti a 6 residui di distanza lungo l’asse della spirale. I legami idrogeno si formano tra le catene laterali degli amminoacidi.

In quale delle seguenti strutture secondarie è più probabile trovare residui di prolina?. Una regione superavvolta. Un barile α/β. Un foglietto β. Un ripiegamento β.

Cosa caratterizza la struttura secondaria di una proteina?. La formazione di legami peptidici tra i residui di amminoacidi. L’organizzazione degli amminoacidi in strutture come alfa-eliche e foglietti beta. La sequenza lineare degli amminoacidi. Il ripiegamento tridimensionale complesso della proteina.

Quale, tra i seguenti composti, NON è un costituente di un generico acido nucleico?. Serina. Adenina. Guanina. Timina.

La struttura quaternaria di una proteina è generata: dall'ordine di sequenza degli amminoacidi. da legami disolfuro. dalle interazioni fra due o più catene polipeptidiche. dai legami idrogeno fra legami peptidici.

Il legame peptidico è presente: nelle proteine. nei polisaccaridi. nei carboidrati. negli acidi nucleici.

Cosa determina la stabilità di una alfa-elica?. La formazione di legami idrogeno tra i gruppi NH e CO di amminoacidi situati a intervalli regolari lungo la catena polipeptidica. La formazione di legami ionici tra i gruppi laterali degli amminoacidi. La presenza di un alto numero di amminoacidi aromatici lungo la catena ψ (psi) e ϕ (phi) nello scheletro carbonioso della proteina. La presenza di legami peptidici a distanza lunga.

I ripiegamenti beta (beta-turn) sono importanti per: Favorire la formazione di legami disolfuro tra i residui di cisteina. Aumentare la rigidità e la resistenza alla trazione della proteina. Stabilizzare la forma tridimensionale della proteina, permettendo il cambiamento di direzione nella catena polipeptidica. Legare i gruppi prostetici alle proteine.

Quale dei seguenti anelli eterociclici è sempre presente nella struttura degli acidi nucleici?. Tiofene. Pirrolo. Pirimidina. Piridina.

Qual è la differenza principale tra foglietti beta paralleli e antiparalleli?. Non c'è differenza tra i foglietti beta paralleli e antiparalleli. I foglietti beta paralleli sono stabilizzati da legami ionici, mentre gli antiparalleli da legami idrogeno. I foglietti beta paralleli si formano solo con amminoacidi aromatici, mentre gli antiparalleli con amminoacidi alifatici. Nei foglietti beta paralleli i filamenti corrono nella stessa direzione, mentre negli antiparalleli sono orientati in direzioni opposte.

Da cosa sono costituito un foglietto beta?. Da amminoacidi che sono disposti in una spirale, con legami idrogeno che si formano tra due aminoacidi posti a 4 residui di distanza lungo l’asse della spirale. Da due o più sequenze polipeptidiche detti filamenti β, che si affiancano lateralmente e sono stabilizzati dalla presenza di legami idrogeno perpendicolari ai filamenti β del foglietto. Da organizzazioni di amminoacidi in strutture ad alfa-eliche. Da amminoacidi che sono disposti in una spirale, con legami idrogeno che si formano tra due aminoacidi posti a 6 residui di distanza lungo l’asse della spirale.

Cosa rappresentano i legami ϕ (phi) e ψ (psi) nella struttura delle proteine?. I legami N-Cα e Cα-C del legame ammidico che possono ruotare solo parzialmente, e formano degli angoli denominati rispettivamente ϕ (phi) e ψ (psi) nello scheletro carbonioso della proteina. I legami N-Cα e Cα-C del legame ammidico che possono ruotare solo parzialmente, e formano degli angoli denominati rispettivamente ψ (psi) e ϕ (phi) nello scheletro carbonioso della proteina. I legami tra i gruppi laterali degli amminoacidi. I legami che stabilizzano la struttura terziaria delle proteine.

Cosa caratterizza il legame ammidico in una proteina?. È un parziale doppio legame, con una parziale delocalizzazione elettronica tra l'azoto e l'ossigeno. È un legame ionico che stabilizza la struttura della proteina. È un legame covalente tra due gruppi amminici. È un legame semplice tra due atomi di carbonio.

Quale tra i seguenti amminoacidi contiene un gruppo R in grado di formare un legame disolfuro che stabilizza la struttura delle proteine?. Cisteina. Alanina. Glicina. Fenilalanina.

Cosa caratterizza la struttura terziaria di una proteina?. La sequenza lineare di amminoacidi. La disposizione in eliche α o foglietti β. L’orientamento del legame peptidico tra i vari amminoacidi. L’organizzazione tridimensionale e la formazione di interazioni tra i gruppi laterali.

La struttura secondaria di una proteina è stabilizzata principalmente da quale tipo di legami?. Legami peptidici. Legami ionici. Legami a idrogeno. Legami covalenti.

Quali legami sono planari (cioè, non possono ruotare) nello scheletro di un polipeptide?. I legami C–N. I legami Cα–Cα. Sia i legami Cα–C sia quelli N–Cα. I legami Cα–C.

Qual è la principale funzione del "coiled coil" nella struttura della alfa-cheratina?. Riduce la solubilità della proteina in ambienti acquosi. Aumenta la la resistenza alla trazione e la stabilità della struttura quaternaria, rendendo la proteina resistente e durevole. Facilita l’interazione della cheratina con altre proteine nella membrana cellulare. Permette la formazione di legami disolfuro tra i gruppi laterali delle cisteine.

Qual è la caratteristica principale della struttura secondaria del collagene?. La struttura è costituita da foglietti beta stabilizzati da legami idrogeno. Ha una struttura foglietto beta a sinistra con quattro residui per giro. Ha una struttura a doppia elica destrorsa con due residui per giro. Ha una struttura elicoidale sinistrorsa con tre residui amminoacidici per giro.

Quali sono i tre amminoacidi che si ripetono nella sequenza tipica del collagene, e quale ruolo svolgono?. Glycine, Alanine e Proline; stabilizzano la struttura alfa-elica. Glycine, Valine e Leucine; forniscono rigidità alla struttura quaternaria. Glycine, Proline e 4-idrossiprolina (4-Hyp); sono cruciali per la stabilità dell'elica sinistrorsa del collagene. Glycine, Glutamine e Tyrosine; favoriscono il legame idrogeno tra le catene.

Perchè la glicina è così importante nella struttura del collagene?. La glicina aiuta a mantenere la stabilità della struttura secondaria del collagene grazie ai suoi legami idrofobici. La glicina occupa il sito centrale della tripla elica, dove può essere compatibile con la struttura sinistrorsa. La glicina è il principale amminoacido che forma il legame idrogeno con la prolina. La glicina è fondamentale per la formazione di legami disolfuro tra le catene polipeptidiche.

Qual è il ruolo della 4-idrossiprolina (4-Hyp) nella struttura del collagene?. È fondamentale per la stabilità della struttura del collagene, grazie alla sua capacità di formare legami idrogeno. Favorisce la formazione di legami idrogeno tra le catene polipeptidiche. Stabilizza la tripla elica del collagene grazie ai legami ionici. Impedisce l'aggregazione delle molecole di collagene nella matrice extracellulare.

Qual è la funzione principale della vitamina C nella sintesi del collagene?. Stimola la produzione di elastina insieme al collagene. Aiuta a ridurre l'ossidazione delle catene di collagene. Inibisce la formazione di legami disolfuro tra le catene di collagene. È coinvolta nell'idrossilazione della prolina a 4-idrossiprolina, essenziale per la stabilità della struttura del collagene.

Cosa succede se c'è una carenza di vitamina C nel corpo umano?. La produzione di elastina aumenta in assenza di vitamina C, compensando il difetto del collagene. Si verifica una riduzione della formazione di 4-idrossiprolina, portando a una debolezza della struttura del collagene e causando il collasso dei vasi sanguigni, come nel caso dello scorbuto. La sintesi di collagene è rallentata e la stabilità della tripla elica è compromessa, portando a disturbi come il rachitismo. Non ci sono effetti sul collagene, ma la vitamina C è necessaria solo per la protezione contro lo stress ossidativo.

Quale di questi effetti è associato alla carenza di 4-idrossiprolina nel collagene?. Aumento della rigidità della pelle e dei tendini. Aumento della produzione di ossigeno per i fibroblasti. Perdita di stabilità e solubilità della tripla elica del collagene, riducendo la resistenza meccanica dei tessuti connettivi. Diminuzione della resistenza ossea e muscolare.

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