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252. L'uomo non può digerire la cellulosa perchè?. Non possiede gli enzimi digestivi capaci di rompere i legami di tipo α(1→4) diglicosidico. il pH dello stomaco non è sufficientemente basso da permettere una adeguata digestione. Non possiede gli enzimi digestivi capaci di rompere i legami di tipo β(1→4) diglicosidico. la flora batterica intestinale umana interferisce con i processi digestivi.

253. Le membrane cellulari, nella loro componente lipidica, sono costituite da: un doppio strato di triacilgliceroli. un doppio strato di sfingolipidi e colesterolo. Nessuna delle precedenti. un doppio strato fosfolipidico.

254. Quale tra le seguenti affermazioni è corretta?. La glicolisi avviene nei mitocondri, mentre la fosforilazione ossidativa e la biosintesi degli acidi grassi avvengono nel citosol. La glicolisi avviene nei mitocondri, mentre la biosintesi degli acidi grassi avviene nel citosol. La fosforilazione ossidativa avviene nei mitocondri, mentre la glicolisi e la biosintesi degli acidi grassi avvengono nel citosol. La glicolisi e la fosforilazione ossidativa avvengono nel citotol, mentre la biosintesi degli acidi grassi avviene nei mitocondri.

255. Le molecole anfipatiche sono... ..molecole in grado di interagire sia con molecole polari che con molecole apolari ma non con le molecole d'acqua. ...molecole capaci di interagire solo con l'acqua e con altre molecole polari. ..molecole capaci di interagire con l'acqua solo ad alte temperature. ...molecole in grado di interagire sia con le molecole di acqua ed altre molecole polari che con molecole apolari.

256. Quale dei seguenti è un polisaccaride strutturale nelle cellule vegetali?. L'amilosio. Il glicogeno. L'amido. La cellulosa.

257. Il fruttosio è: Un cheto esoso. Un cheto eptoso. Un aldo esoso. Un cheto pentoso.

258. il D-glucosio e il D-mannosio. sono epimeri al C-2. sono epimeri al C-3. sono epimeri al C-4. sono epimeri al C-5.

259. I carboidrati sono immagazzinati a scopo energetico sotto forma di: proteoglicani. omopolisaccaridi nella maggior parte degli esseri viventi. glicoproteine. lattosio nella ghiandola mammaria.

260. Si definiscono enantiomeri due isomeri che sono tra loro: isomeri di struttura asimmetrici. identici per la disposizione spaziale. l'uno l'immagine speculare dell'altro non sovrapponibili. isomeri geometrici tridimensionali.

261. Quale delle seguenti affermazioni sul modo in cui un disaccaride si forma da due monosaccaridi è vera?. Un disaccaride è costituito da due monosaccaridi legati l'uno con l'altro mediante un legame N-glicosidico. I monosaccaridi sono legati in una reazione che elimina acqua. I disaccaridi si formano quando un gruppo ossidrilico di un monosaccaride reagisce con il gruppo ossidrilico di un altro monosaccaride. I disaccaridi si formano da una reazione di idrolisi.

262. Quale delle seguenti affermazioni sulla forma ciclica (ad anello) del D-glucosio è vera?. La forma ciclica del D-glucosio deriva dalla formazione di un legame covalente tra il gruppo carbonilico e l'ossigeno di un gruppo ossidrilico lungo la catena. In soluzione acquosa, la forma ciclica del D-glucosio è rara. La forma ciclica del D-glucosio deriva dalla formazione di un legame tra gli atomi di carbonio C-1 e C-6. La forma ciclica del D-glucosio è un furanosio.

263. Qual è l'effetto comune di adrenalina e glucagone sul metabolismo del glicogeno nel fegato?. Il glucagone agisce andando ad attivare l'enzima glicogeno sintasi, l'adrenalina fosforila ed attiva la glicogeno fosforilasi. Entrambi gli ormoni causano un aumento della sintesi del glicogeno. Entrambi gli ormoni provocano l'aumento della degradazione del glicogeno e la riduzione della sua sintesi attraverso modifiche covalenti (fosforilazioni) di enzimi chiave del metabolismo del glicogeno. La glicogeno fosforilasi viene fosforilata e attivata, mentre la glicogeno sintasi viene fosforilata e inattivata. Entrambi gli ormoni aumentano la sintesi del glicogeno attraverso modifiche covalenti (fosforilazioni) di enzimi chiave del suo metabolismo: fosforilano e attivano glicogeno fosforilasi e glicogeno sintasi.

Quali delle seguenti affermazioni relative alle vie metaboliche sono corrette?A) Le vie metaboliche sono irreversibili. B) Ogni via metabolica ha una prima tappa di controllo.C) Le vie cataboliche e le vie anaboliche sono differenti. solo le affermazioni A e C. solo l'affermazione A. solo l'affermazione B. tutte le affermazioni sono corrette.

265. Gli enzimi, che sono prodotti in forma inattiva nelle cellule viventi, sono chiamati. Proenzimi. lisoziomi. Citocromo ossidasi. Apoenzimi.

266. Cosa descrive e quale enzima catalizza la reazione riportata in figura?. conversione del glucosio-6-fosfato in fruttosio-6-fosfato catalizzata della fosfoglucosio isomerasi. conversione della gliceraldeide-3-fosfato in diidrossiacetone fosfato catalizzata della aldolasi. fosforilazione del glucosio-6-fosfato per formare fruttosio-1,6-bifosfato catalizzata dalla fosfofruttochinasi. formazione di glucosio-6-fosfato catalizzata dalla esochinasi.

267. Relativamente all'assorbimento intestinale dei lipidi. Qual è il destino degli acidi grassi a catena lunga contenuti nelle micelle?. Diffusione diretta attraverso l'intestino nel sistema circolatorio. Diffusione diretta attraverso l'intestino nel sistema linfatico. Trasporto in chilomicroni rilasciati nel sistema linfatico. Trasporto in chilomicroni rilasciati nel sistema circolatorio.

268. Ognuno dei seguenti enzimi catalizza una fase limitante di una via del metabolismo dei carboidrati TRANNE: glicogeno sintasi. fruttosio-1,6-bisfosfatasi. glucosio-6-fosfato deidrogenasi. esochinasi.

269. La regolazione della via glicolitica può avvenire. a BREVE TERMINE mediante modificazione dei livelli enzimatici e a LUNGO TERMINE mediante controllo allosterico. a BREVE TERMINE mediante controllo allosterico e a LUNGO TERMINE mediante modificazione dei livelli enzimatici. esclusivamente a LUNGO TERMINE. esclusivamente a BREVE TERMINE.

270. Quale dei seguenti enzimi NON viene utilizzato per intrappolare lo zucchero nella cellula?. Fosfofruttochinasi. Fruttochinasi. Esochinasi. Galattochinasi.

Completa la seguente affermazioneNella fase I (Reazioni 1-5) della glicolisi, una molecola di glucosio è trasformata in [A] molecole di gliceraldeide-3-fosfato in una serie di reazioni in cui si ha il consumo di due molecole di [B]. Nella fase II della glicolisi (Reazioni 6-10), le [A] molecole di gliceraldeide-3-fosfato sono trasformate in due molecole di piruvato, producendo 4 ATP e 2 [C]. [ A] = due ; [B]= ATP. [C]=NADPH. [ A] = una ; [B]= ADP. [C]=NADH. [ A] = due ; [B]= ADP. [C]=FAD. [ A] = due ; [B]= ATP. [C]=NADH.

272. La seguente reazione descrive... La reazione 4 della via glicolitica di conversione della gliceraldeide-3-fosfato (GAP) in diidrossiacetone fosfato catalizzata dall'aldolasi. Nella reazione 9 della glicolisi di ideidratazione della gliceraldeide-3-fosfatol a fosfoenolpiruvato,in una reazione catalizzata dall'enolasi. La reazione 7 della via glicolitica che forma ATP e 3-fosfoglicerato (3PG) tramite una reazione catalizzata dalla fosfoglicerato chinasi (PGK). La reazione 6 della via glicolitica di fosforilazione del 3-fosfoglicerato catalizzata dalla gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi.

273. Nella via glicolitica, il Fruttosio-1,6-bisfosfato viene convertito in. in Fruttosio-6-fosfato ad opera della fosfoglucosio isomerasi. 3-Fosfoglicerato ad opera della fosfoglicerato chinasi. in 1,3-Bisfosfoglicerato ad opera della gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi. gliceraldeide-3-fosfato (GAP) e diidrossiacetone fosfato (DHAP) ad opera della Aldolasi.

La glicolisi trasforma il glucosio in due unità C3. L'energia libera rilasciata durante il processo è impiegata per sintetizzare ATP partendo da ADP e Pi. Nelle 10 tappe della via glicolitica, gli enzimi catalizzano le reazioni ... esclusivamente di fosforilazione e di scissione di legami carbonio-carbonio. fosforilazione, di isomerizzazione, di scissione di legami carbonio-carbonio e di deidratazione. di fosforilazione, di idrolisi, di enolizzazione, di de-fosforilazione e di isomerizzazione. di scissione di legami carbonio-carbonio, di ossidazione e di idratazione.

275. Quale delle seguenti informazioni è responsabile diella forma tridimensionale di una proteina?. L'interazione della proteina con altri polipeptidi. Il legame peptidico della proteina. La sequenza aminoacidica della proteina. L'interazione della proteina con i chaperon molecolari.

276. La fosfofruttochinasi catalizza. la fosforilazione in C1 del fruttosioda parte dell’ATP, formando fruttosio-1-fosfato. la conversione del glucosio-6-fosfato in fruttosio-6-fosfato. la fosforilazione del fruttosio-6-fosfato con la formazione di fruttosio-1,6-bisfosfato tenere fruttosio-1,6-bisfosfato. il trasferimento di un gruppo fosforico dall’ATP al glucosio con la formazione di glucosio-6-fosfato.

277. La fosfoglucosio isomerasi catalizza. il trasferimento di un gruppo fosforico dall'ATP al glucosio con la formazione di glucosio-6-fosfato. la conversione del glucosio-6-fosfato in fruttosio-6-fosfato. la fosforilazione del fruttosio-6-fosfato con la formazione di fruttosio-1,6-bisfosfato tenere fruttosio-1,6-bisfosfato. la fosforilazione in C1 del fruttosioda parte dell'ATP, formando fruttosio-1-fosfato.

278. L'esochinasi catalizza ... la fosforilazione del fruttosio-6-fosfato con la formazione di fruttosio-1,6-bisfosfato. la conversione del glucosio-6-fosfato in fruttosio-6-fosfato. la fosforilazione in C1 del fruttosio da parte dell'ATP, formando fruttosio-1-fosfato. il trasferimento di un gruppo fosforico dall'ATP al glucosio con la formazione di glucosio-6-fosfato.

279. Quale enzima catalizza la seguente reazione della via glicolitica?. fosfoesosio isomerasi. Fosfofruttochinasi-1. gliceraldeide 3-fosfato liasi. fruttosio 1,6-bisfosfato aldolasi.

280. La fosfofruttochinasi-1 (PFK1) è l'enzima che catalizza il "committed step" della glicolisi. Cosa si intende per "committed step"?. E' l'unica tappa della via glicolitica a non essere soggetta a regolazione allosterica. E' l'unica tappa regolata della via glicolitica esclusiva solo della via glicolitica e non condivisa con altre vie metaboliche. E' l'unica tappa della via glicolitica soggetta a regolazione allosterica. E' l'unica tappa della via glicolitica che produce un composto ad alto potenziale di trasferimento di gruppi fosfato.

281. La seguente reazione descrive: il trasferimento di un gruppo fosforico dall'ATP al glucosio con la formazione di glucosio-6-fosfato (G6P) in una reazione catalizzata dall'esochinasi. Il trasferimento di un gruppo fosforico dall'ATP al Fruttosio per formare Fruttosio-6-fosfato (F6P) per mezzo della fosfoglucosio isomerasi. la fosforilazione del Fruttosio-6-fosfato per ottenere fruttosio-1,6-bisfosfato. la conversione del glucosio-6-fosfato (G6P) in fruttosio-6-fosfato (F6P) per mezzo della fosfoglucosio isomerasi (PGI).

282. L'enzima proteolitico pepsina, opera a livello gastrico una prima grossolana digestione delle proteine. La pepsina ha una attività limitata ad uno specifico intervallo di pH. A quale valore di pH corrisponde la massima attività di questo enzima?. 2-3. 10-12. 8-10. 6-7.

283. Quale di queste affermazioni riguardo al metabolismo NON è corretta?. Le vie cataboliche demoliscono molecole complesse generando molecole semplici, producendo energia. Le vie anaboliche utilizzano molecole semplici come precursori per sintetizzare macromolecole, senza dover però consumare energia. Il metabolismo è costituito dall'insieme di tutte le vie metaboliche cellulari. Le vie cataboliche sono generalmente convergenti mentre quelle anaboliche sono divergenti.

284. Per accoppiamento energetico si intende .. Due reazioni esoergoniche possono essere accoppiate per produrre energia più rapidamente indipendentemente dalla presenza di un intermedio comune. Due reazioni energeticamente sfavorite sono catalizzate da un solo enzima, purché sia presente un intermedio comune. Due reazioni di trasformazione energeticamente favorita possono essere accoppiate per produrre grandi quantità di energia, purché sia presente un intermedio comune. Una trasformazione energeticamente sfavorita può essere guidata mediante accoppiamento con una reazione altamente esoergonica, purché sia presente un intermedio.

285. Quali sono i meccanismi a livello cellulare utilizzati per controllare il flusso nelle tappe che determinano la velocità di una via metabolica. Il controllo allosterico; Le modificazioni covalenti (es. fosforilazioni); Il controllo genetico. esclusivamente mediante controllo genetico. esclusivamente mediante modificazioni covalenti. esclusivamente mediante controllo allosterico.

286. Un esempio di enzima extracellulare è. Esochinasi. Lipasi pancreatica. Lattato deidrogenasi. Citocromo ossidasi.

287. Identifica l'affermazione sbagliata. Le proteine fibrose sono insolubili in acqua. L'emoglobina è una proteina globulare. L'emoglobina è una proteina fibrosa. Il collagene è una proteina fibrosa.

288. Ad un valore di pH del mezzo uguale al punto isoelettrico, in quale forma troviamo gli amminoacidi?. Forma cationica (carica +). Forma anionica (carica -). Forma zwitterionica. Forma dicationica (carica ++).

289. Quale di queste affermazioni sulle proteine globulari è VERA?. tutte le affermazioni sono corrette. Le proteine globulari possono svolgere attività enzimatica. hanno un core idrofobico. sono generalmente solubili in mezzo acquoso.

290. Quando l'ossigeno si lega a una proteina contenente eme, i due legami di coordinazione libero di Fe2+ sono occupati da___________. un atomo di azoto piridinico. Una molecola di O2 e un atomo di amminoacido. Un atomo di O e un atomo di aminoacidi. due molecole di ossigeno.

291. Quale delle seguenti informazioni è responsabile diella forma tridimensionale di una proteina?. L'interazione della proteina con altri polipeptidi. La sequenza aminoacidica della proteina. L'interazione della proteina con i chaperon molecolari. Il legame peptidico della proteina.

292. La mioglobina e le subunità di emoglobina hanno ___________. Strutture primarie molto simili, ma strutture terziarie diverse. Strutture terziarie molto simili, ma strutture primarie diverse. Strutture primarie e terziarie molto diverse. Strutture primarie e terziarie molto simili.

293. Il legame dell'ossigeno con la mioglobina dipende da ___________. Ka. Concentrazione di emoglobina. concentrazione di O2 e affinità della mioglobina per l'O2. Kd.

294. Il dispiegamento di una proteina può essere definito _________. folding. rinaturazione. riduzione. denaturazione.

295. Due catene di aminoacidi in una molecola di insulina sono tenute insieme da __________. legame ionici. legame peptidico. legami idrogeno. ponti disolfuro.

296. Quale delle seguenti affermazioni riguardo agli enzimi è FALSA?. Gli enzimi permettono di abbassare la soglia dell'energia di attivazione, rendendo meno difficile rompere vecchi legami chimici e formarne di nuovi. Gli enzimi non hanno specificità di substrato. Gli enzimi permettono a reazioni chimiche cellulari, che normalmente avverrebbero in tempi molto lunghi, di essere molto rapide e compatibili con i processi cellulari. Gli enzimi permettono generalmente accoppiano due reazioni (una esoergonica ed una endoergonica) utilizzando l'energia liberata da una reazione per permettere la realizzazione della reazione accoppiata.

297. Quali sono i seguenti non è un fattore responsabile della denaturazione delle proteine?. Calore. solventi organici. cambiamento di pH. Carica.

298. Nel legame dell'ossigeno alla mioglobina, la relazione tra la concentrazione di ossigeno e la frazione dei siti di legame occupati può essere meglio descritta come ___________. Iperbolica. Parabolica. Lineare con una pendenza negativa. Lineare con una pendenza negativa.

299. Quale dei seguenti aa si trova abbondantemente nel collagene?. triptofano. Glicina. serina. lisina.

300. L'emoglobina è un __________. dimero. monomero. tetramero. trimero.

301. Il livello di struttura proteica che descrive tutti gli aspetti del ripiegamento tridimensionale di un polipeptide è definito…. struttura primaria. struttura quaternaria. struttura terziaria. struttura secondaria.

302. La funzione di numerosi enzimi può essere attivata e disattivata attraverso la fosforilazione di specifici amminoacidi catalizzata da enzimi noti come: fosforilasi. chinasi. proteinasi. ciclasi.

303. Il collagene è caratterizzata da tre catene polipeptidiche separate che sono strettamente avvolte l'una intorno all'altra in una "tripla elica". Quale di questi aminoacidi è più probabile che si trovi in massima concentrazione nel collagene?. prolina. cisteina. treonina. glicina.

304. Il punto isoelettrico di una proteina equivale. al valore di pH in cui la molecola proteica ha carica positiva. al valore di pH in cui si equivalgono il numero complessivo delle cariche negative e positive presenti in tutta la molecola. al valore di pH in cui agiscono le pepsidasi. al valore di pH in cui la molecola proteica ha carica negativa.

305. La mioglobina è particolarmente abbondante in ________. nervi. eritrociti. pelle. Muscoli.

306. Quale delle seguenti affermazioni riguardo agli enzimi è VERA?. Aumentano la loro velocità catalitica con l'aumentare della temperatura (entro l'intervallo di temperatura non denaturante). Tutte le risposte sono corrette. Sono influenzati nella loro attività catalitica dal pH del mezzo. Possono essere interessati da legame con modulatori, attivatori o inibitori dell'attività enzimatica.

307. Gli enzimi che catalizzano reazioni di sintesi di molecole complesse appartengono alla classe delle... ossidoreduttasi. isomerasi. idrolasi. ligasi.

308. La modulazione dell'attività enzimatica è effettuata in modo particolarmente efficace attraverso: presenza di inattivatori dell'enzima. polimerizzazione dell'enzima. fosforilazione e defosforilazione degli enzimi. polimerizzazione dell'enzima.

309. Quale è la principale differenza tra inibitori enzimatici reversibili competitivi e non competitivi?. Gli inibitori non competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima. Gli inibitori non competitivi non sono specifici per un singolo enzima mentre gli inibitori competitivi sono specifici per un solo enzima o famiglia di enzimi. Gli inibitori competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori non competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima. Gli inibitori competitivi sono molto più efficaci dei non competitivi e per proprio questo motivo vengono chiamati inibitori competitivi.

310. Il recettore dell'insulina è una proteina appartenente alla famiglia dei recettori tirosin-chinasici ed è attivato dall'insulina. Quale tra le seguenti affermazioni è corretta?. E' una proteina di membrana. E' una proteina globulare solubile. NON è una proteina di membrana. E' una proteina della matrice mitocondriale.

311. In seguito alla somministrazione di un farmaco antagonista la cui molecola è complementare al sito attivo di un enzima, la quantità di prodotto della reazione enzimatica sarà probabilmente: diminuita perché il farmaco compete con il substrato. aumentata perché il farmaco favorisce il legame tra enzima e substrato. diminuita perché il farmaco si lega al substrato. aumentata perché il farmaco funziona da cofattore.

312. La Km di un enzima per un substrato è: la concentrazione di substrato che determina una velocità semimassimale della reazione. la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima. la concentrazione dell'enzima richiesta per la catalisi fisiologica. la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima.

313. L'enzima che può aggiungere acqua a un doppio legame carbonio-carbonio o rimuovere l'acqua per creare un doppio legame senza rompere il legame è. Idratasi. Esterasi. Idrossilasi. Idrolasi.

314. Un oloenzima è. Unità funzionale. Coenzima. Tutti questi elementi. Apoenzima.

315. Il glucosio presente nei nostri alimenti e nelle nostre cellule è l'enantiomero D-glucosio. Tuttavia in laboratorio possiamo sintetizzare l'enantiomero L-glucosio che però non può essere utilizzato dal nostro organismo perché…. la forma L del glucosio è meno ricca di energia della forma D. gli enzimi destinati a utilizzare il glucosio non riconoscono la forma L. la forma L non è solubile in acqua. gli enzimi destinati a utilizzare il glucosio, reagendo con la forma L, producono sostanze non utilizzabili.

316. Nella cinetica enzimatica Km significa. La metà della concentrazione di substrato necessaria per raggiungere la Vmax. La concentrazione di substrato che dà una metà di Vmax. La costante di dissociazione del complesso enzima-substrato. La concentrazione dell'enzima.

317. PEPSINA E TRIPSINA. sono enzimi appartenenti alla classe delle idrolasi. sono attivate dalle carbossipepsidasi. sono enzimi appartenenti alla classe delle ligasi. sono enzimi appartenenti alla classe delle lipasi.

318. Gli enzimi catalizzano le reazioni attraverso: una diminuzione dell'energia totale dei reagenti. un aumento dell'energia del substrato. un aumento dell'entropia del sistema. una diminuzione dell'energia di attivazione della reazione.

319. Molti enzimi, oltre a possedere il normale sito a cui legano il substrato, presentano un secondo sito, detto allosterico. Quando particolari molecole regolatrici si legano a quest'ultimo, si ha una piccola variazione strutturale della molecola dell'enzima, che ne provoca l'attivazione o l'inibizione. Pertanto si può dire che un enzima allosterico: non possiede il sito attivo. è una proteina che può cambiare forma. è una proteina priva di struttura terziaria. non può legare il substrato.

320. Quale fra le seguenti affermazioni definisce correttamente un coenzima?. Molecola o ione inorganico che si lega all'enzima stabilizzandone la struttura. Molecola o ione inorganico che deriva dalle vitamine. Molecola che partecipa all'azione catalitica dell'enzima. Molecola organica che consente all'enzima di svolgere la propria azione anche in forma denaturata.

321. Indicare quale tra queste affermazioni riguardo il gruppo eme è CORRETTA. E' costituito da un anello protoporfirinico unito ad un atomo di ferro ferroso ( Fe++ ). tutte le affermazioni sono corrette. può legare l'ossigeno ma anche altri composti quali ad es. il diossido di carbonio, monossido di carbonio proprio grazie all'atomo di ferro. costituisce il "gruppo protestico" dell'emoglobina e della mioglobina.

322. Quale delle seguenti caratteristiche è tipica della catalisi enzimatica ma non della catalisi inorganica?. Lascia inalterato il catalizzatore al termine della reazione. Non consente una modulazione dell'efficienza del catalizzatore. Aumenta la velocità di una reazione. Opera spesso in condizioni fisiologiche di pH e temperatura.

323. La α-amilasi ..... è un enzima appartenente alla classe delle IDROLASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,4-α-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle LIASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,6-α-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle IDROLASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,4-β-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle ISOMERASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,6-α-D-glucosidici.