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01. Quali sono le mutazioni genetiche più comuni responsabili dell'emocromatosi?. C282Y e H63D nel gene HFE. C282Y e H63D nel gene NF1. C282Y e H63D nel gene FMR1. C282Y e H63D nel gene p53.

02. Che tipo di analisi del sangue viene tipicamente eseguita per sospettare l'emocromatosi?. Esame delle transaminasi. Controllo dei globuli bianchi. Livelli di ferritina sierica e saturazione della transferrina. Test per la vitamina B12.

03. Come si trasmette l'emocromatosi?. In modo autosomico dominante. In modo legato al cromosoma X. In modo mitocondriale. In modo autosomico recessivo.

04. Qual è la causa principale dell'emocromatosi primaria?. Mutazioni nel gene HFE. Sovraccarico di calcio. Deficit di vitamina B12. Deficit dell’ attività enzimatica 21OH.

01. Qual è la percentuale di emoglobina A (HbA) nell'adulto?. 95-98%. 5-10%. 10-20%. 50-60%.

02. Quali sono i tre gruppi principali delle patologie ereditarie dell'emoglobina?. Emoglobina fetale, leucemia e talassemia. Malformazioni della catena alfa, mutazioni nelle globine e anemia. Talassemie, anemia falciforme e carenza di ferro. Varianti strutturali, talassemie e presenza ereditaria dell'emoglobina fetale.

03. Qual è la causa principale dell'alfa talassemia?. Mutazioni puntiformi nei geni alfa globinici. Traslocazioni cromosomiche. Delezioni di segmenti di DNA. Inserzioni di sequenze di DNA.

04. Quale delle seguenti condizioni è causata dalla perdita di due geni alfa-globina?. Alfa-talassemia intermedia. Sindrome di HbH. Alfa-talassemia minima. Alfa-talassemia major.

05. Quale delle seguenti affermazioni è vera per l’alfa-talassemia?. La perdita di due geni alfa-globina causa sempre una grave anemia. La perdita di tre geni alfa-globina porta a una forma meno grave rispetto alla perdita di due geni. La perdita di un gene alfa-globina non causa sintomi significativi. La perdita di tutti e quattro i geni alfa-globina è compatibile con la vita.

06. Quale di queste è una caratteristica della sindrome di HbH, associata all’alfa-talassemia?. Anemia microcitica e ipocromica con presenza di emoglobina H. Epatomegalia. Anemia non microcitica con assenza di emoglobina H. I pazienti non manifestano alcun segno clinico, presentando valori del sangue del tutto nei range di riferimento.

07. Com'è costituita l'emoglobina A2 (HbA2)?. Due catene alfa e due catene delta. Due catene alfa e due catene beta. Due catene alfa e due catene epsilon. Due catene alfa e due catene gamma.

08. Quanti geni alfa-globina possiede normalmente un individuo sano?. due. 6. quattro. tre.

09. Quale meccanismo favorisce il riarrangiamento tra i geni alfa1 e alfa2?. La presenza di mutazioni puntiformi nei promotori. La ripetizione di sequenze di codifica. La presenza di sequenze introniche simili tra i due geni. La localizzazione dei geni su cromosomi non omologhi.

01. Qualè il rischio di avere un figlio affetto da Beta-Talassemia Major per una coppia portatrice del trait talassemico?. 0.5. 0.25. 0.75. rischio trascurabile.

02. Qual è la caratteristica principale della β-talassemia a livello molecolare?. - È causata da ampie delezioni del gene β. È causata dalla duplicazione del gene β. È una malattia legata al cromosoma X. È causata da sostituzioni di nucleotidi o piccole delezioni/addizioni nel gene β.

03. Dove si trovano i geni che controllano la produzione delle catene alfa e beta dell'emoglobina?. I geni per le catene alfa sono nel cromosoma 16, mentre i geni per le catene beta sono nel cromosoma 11. I geni per le catene alfa e beta si trovano nel cromosoma X. I geni per le catene alfa e beta si trovano nel cromosoma 6. I geni per le catene alfa sono nel cromosoma 11, mentre i geni per le catene beta sono nel cromosoma 16.

04. Qual è il rischio che una coppia di genitori di cui uno talassemico e l'altro sano possano avere un figlio malato?. 25%. 100%. 0. 50%.

01. L'anemia falciforme è ereditaria con modalità di trasmissione: Ereditata solo dalla madre. Autosomica recessiva. Legata al cromosoma X. Autosomica dominante.

02. In che tipo di emoglobina si riscontra la mutazione che causa l'anemia falciforme?. Emoglobina A. Emoglobina A2. Emoglobina S. Emoglobina F.

03. Qual è la mutazione genetica alla base dell'anemia falciforme?. - Delezione di una sequenza di nucleotidi nel gene HBB, che determina la rimozione dell’ acido glutammico nel gene HBB. Sostituzione di una citosina con una timina che determina la sostituzione dell'acido glutammico con la valina nel gene HBB. Mutazione di un gene non correlato alla beta-globina. Sostituzione di una citosina con una timina che determina la sostituzione dell'acido glutammico con la valina nel gene HBA.

04. Quale amminoacido sostituisce l'acido glutammico nel gene HBB nella mutazione che causa l'anemia falciforme?. Valina. Valina. Alanina. Leucina.

05. Quale amminoacido sostituisce l'acido glutammico nel gene HBB perché si formi l’ emoglobina HbC?. Valina. Alanina. Leucina. Lisina.

01. Quale delle seguenti affermazioni riguardo la distrofia muscolare di Duchenne (DMD) è corretta?. I sintomi della distrofia muscolare di Duchenne appaiono solitamente dopo i 40 anni. La distrofia muscolare di Duchenne è più comune nelle donne. - La distrofia muscolare di Duchenne è una malattia autosomica dominante. La distrofia muscolare di Duchenne è causata da una mutazione nel gene che codifica per la distrofina, localizzato nel cromosoma X.

02. In quale delle seguenti affermazioni la distrofia muscolare di Becker (BMD) si differenzia dalla distrofia muscolare di Duchenne (DMD)?. La distrofia muscolare di Becker è meno grave rispetto alla distrofia muscolare di Duchenne. La distrofia muscolare di Becker ha esordio nei bambini sotto i 5 anni, mentre la distrofia muscolare di Duchenne si manifesta tipicamente in età adulta. La distrofia muscolare di Becker è una malattia legata al cromosoma Y. La distrofia muscolare di Becker è causata da una mutazione che produce una distrofina completamente assente, mentre nella distrofia muscolare di Becker la distrofina è presente ma mutata.

Un uomo affetto dalla distrofia muscolare di Duchenne (X-linked recessiva) e una donna portatrice sana stanno per avere un figlio. Qual è la probabilità che il loro figlio maschio sia affetto dalla distrofia muscolare di Duchenne?. 0.25. 0.5. 0.75. 1.

01. In un'analisi di STR, quale caratteristica fondamentale viene utilizzata per identificare un individuo?. La lunghezza e il numero di ripetizioni nella sequenza di DNA. Il tipo di cromosomi presenti nel campione. La sequenza di alcuni tratti di DNA. La presenza di SNP, su tutti gli autosomi.

02. Cos'è il "dropout allelico" in un'analisi genetica forense?. La comparsa di un nuovo allele che non esiste nella popolazione. La mutazione di un allele in un altro durante il test. La sostituzione completa di un allele con uno nuovo. La perdita di un allele durante il processo di amplificazione del DNA.

03. Perché gli antigeni HLA dei globuli bianchi sono più utili degli antigeni dei globuli rossi ABO od Rh in casi di disputa di paternità?. è più semplice determinare gli antigeni HLA che gli antigeni ABO,Rh. perché gli antigeni ABO sono determinati da geni codominanti. il sistema HLA è più polimorfico. il sistema HLA è meno polimorfico.

04. Per escludere con certezza la paternità dall’analisi degli STR autosomici è necessario osservare quante incompatibilità?. Almeno quattro. Almeno 1. Almeno due. Almeno tre.

01. Nei soggetti malati di Alzheimer, quale enzima è più frequentemente coinvolto nel processo di degradazione della APP?. β-secretasi. δ-secretasi. γ-secretasi. α-secretasi.

02. In che modo il gene *APOE influisce sul rischio di sviluppare la malattia di Alzheimer?. L'allele APOE ε4 diminuisce il rischio di Alzheimer. ) Il gene APOE non è correlato al rischio di Alzheimer. Gli individui con una copia della variante APOE ε4 hanno un rischio maggiore di sviluppare la malattia. Gli individui che ereditano due copie della variante APOE ε4 hanno un rischio più basso.

03. Quali enzimi sono coinvolti nella degradazione della proteina APP (Amyloid Precursor Protein)?. β-secretasi e δ-secretasi. γ-secretasi e δ-secretasi. α -secretasi e β-secretasi. α-secretasi, β-secretasi e γ-secretasi.

04. Nei soggetti sani, quale enzima è principalmente responsabile della degradazione della proteina APP?. δ-secretasi. α-secretasi. β-secretasi. γ-secretasi.

05. Perché i pazienti con la sindrome di Down sviluppano tipicamente cambiamenti neuropatologici di Alzheimer intorno ai 40 anni?. Perché hanno una mutazione nel gene APOE. Per la produzione elevata di acetilcolina. Perché hanno tre copie del cromosoma 21, che contengono tre copie del gene APP. Per la presenza di mutazioni nel gene APP.

06. Quale proteina è coinvolta nella patogenesi della malattia di Alzheimer?. Proteina tau. Beta-amiloide. Acetilcolina. Dopamina.

01. Quali sono i principali metodi per introdurre il gene terapeutico nelle cellule del paziente?. Utilizzo di virus modificati. Terapia con cellule staminali. Utilizzo di anticorpi monoclonali. Somministrazione orale di farmaci.

02. Qual è l'obiettivo principale della terapia genica nella SMA?. Ripristinare la produzione della proteina SMN in quantità sufficienti. Stimolare la produzione di RNA messaggero del gene SMN2. Inibire la produzione di catene alfa-globine. Migliorare la crescita muscolare.

01. Qual è il principale rischio associato alle varianti del gene DPYD nei pazienti trattati con fluoropirimidine?. Tossicità grave, come mucosite, diarrea e leucopenia. Sviluppo di resistenza alle terapie ormonali. Insufficienza renale acuta. Resistenza al farmaco.

02. Qual è il ruolo del gene DPYD nella metabolizzazione delle fluoropirimidine?. Codifica per un recettore che facilita l'entrata delle fluoropirimidine nelle cellule tumorali. Codifica per un enzima che degrada le fluoropirimidine nel fegato. Regola l'efficacia delle fluoropirimidine contro le infezioni batteriche. Codifica per un enzima che è coinvolto nella degradazione e metabolizzazione delle fluoropirimidine, come il 5-fluorouracile.

03. Come le varianti genetiche di DPYD influenzano i pazienti trattati con 5-fluorouracile (5-FU)?. Le varianti accelerano la metabolizzazione del farmaco, aumentando la sua efficacia. Le varianti riducono l'efficacia del farmaco. Le varianti aumentano il rischio di effetti collaterali tossici gravi a causa di una metabolizzazione inefficace. Le varianti impediscono l'ingresso del farmaco nelle cellule tumorali.

04. La variante DPYD*2A in eterozigosi comporta…. l' aumento dell'attività enzimatica. nulla in eterozigosi, e parziale attività in omozigosi. la totale assnza di attività enzimatica. la riduzione dell' attività enzimatica.

05. Cosa studia la farmacogenetica?. L'effetto dei farmaci sui diversi gruppi etnici nella popolazione. I farmaci che risultano epatotossici dopo la prima somministrazione. la risposta individuale a farmaci studiando le varianti genetiche. La relazione tra farmaci e il microbioma intestinale.

01. Come viene trasmessa la sindrome di Marfan?. ) È una malattia legata al cromosoma Y. È una malattia autosomica dominante. È una malattia autosomica recessiva. È una malattia legata al cromosoma X.

02. Qual è uno dei principali organi colpiti dalla sindrome di Marfan, che può portare a complicazioni gravi?. Cuore e vasi sanguigni. Fegato. Polmoni. Renali.

03. La sindrome di Marfan è causata da una mutazione nel gene che codifica per quale proteina?. Elastina. Actina. Collagene tipo I. Fibrillina-1.

01. Qual è la causa principale della sindrome di Ehlers-Danlos?. Alterazioni a livello del DNA mitocondriale. Mutazioni nei geni che codificano per il collagene. Mutazioni nei geni che codificano per l’elastina. Mutazioni nei geni che codificano per la fibrillina -1.

01. Quali sono i sintomi tipici della sindrome di Alport?. Insufficienza renale, perdita di udito e problemi oculari. Dolori articolari, problemi di memoria e eruzioni cutanee. Difficoltà digestive, febbre e tosse persistente. Disturbi dell’umore, perdita di vista e difficoltà respiratorie.

02. La sindrome di Alport è ereditata principalmente tramite quale modalità?. Autosomica recessiva. Autosomica dominante. Mitocondriale. X-linked (legata al cromosoma X).

03. La sindrome di Alport è causata da mutazioni nel gene che codifica per quale proteina?. Elastina. Collagene IV. Actina. Keratina.