DoroBiochimica

Quale delle seguenti affermazioni sulla transizione T (stato teso) → R (stato rilasciato) dell'emoglobina è vera?. Quando l'emoglobina compie la transizione T → R, le strutture delle singole subunità cambiano drammaticamente. Lo stato T possiede una tasca tra subunità β più stretta rispetto allo stato R. Il legame di O2 a una subunità nello stato T può causare la transizione delle altre subunità allo stato R. Lo stato T dell'emoglobina lega l'ossigeno con affinità maggiore dello stato R.

Il livello di struttura proteica che descrive tutti gli aspetti del ripiegamento tridimensionale di un polipeptide è definito…. struttura quaternaria. struttura terziaria. struttura primaria. struttura secondaria.

Quale delle seguenti informazioni è responsabile diella forma tridimensionale di una proteina?. L'interazione della proteina con i chaperon molecolari. L'interazione della proteina con altri polipeptidi. Il legame peptidico della proteina. La sequenza aminoacidica della proteina.

Quale delle seguenti affermazioni è vera per tutte le deidrogenasi che partecipano al ciclo dell'acido citrico?. Generano trasportatori di elettroni in forma ridotta. Catalizzano reazioni di condensazione. Convertono un legame singolo in un legame doppio. Producono CO2.

Qual è il vantaggio biologico della curva di legame sigmoide dell'emoglobina per l'ossigeno?. Garantisce che l'emoglobina leghi l'ossigeno solo debolmente. Permette all'emoglobina di legare l'ossigeno in modo irreversibile. Garantisce che l'emoglobina abbia un'elevata affinità per l'ossigeno. Permette all'emoglobina di passare da una bassa a un'elevata affinità per l'ossigeno.

In che modo l'emoglobina lega O2 con un meccanismo cooperativo?. Il legame di una molecola di O2 a una subunità di emoglobina aumenta l'affinità della stessa subunità per ulteriori molecole di O2. Il legame di una molecola di O2 a una molecola proteica di emoglobina favorisce il legame di un'altra molecola di O2 a una diversa molecola di emoglobina. Il legame di una molecola di O2 a una subunità di emoglobina aumenta l'affinità delle altre subunità per O2. Il legame di una molecola di O2 a una subunità di emoglobina potenzia l'assemblaggio delle altre subunità per formare una molecola proteica completa.

Quale delle seguenti affermazioni su proteine ed enzimi è vera?. Tutte le proteine legano ligandi. Tutte le proteine hanno siti attivi. Sono tutte vere. Tutti gli enzimi hanno attività catalitica.

Dopo la traduzione e il ripiegamento, molti recettori tirosin chinasici esistono come monomeri allo stato inattivo sulla membrana cellulare. Al momento del legame con un ligando, queste proteine si dimerizzano e danno inizio a una cascata di segnalazione. Durante questo processo, la struttura proteica cambia da: da terziaria a quaternaria. da secondaria a terziaria. da primaria a secondaria. da secondaria a quaternaria.

Quale delle seguenti affermazioni riguardanti la struttura è corretta?. I legami disolfuro si formano fra residui di cisteina adiacenti nella struttura primaria della proteina. La forza principale che favorisce il ripiegamento delle proteine è l’effetto idrofobico. Le proteine formate da un singolo polipeptide hanno una struttura quaternaria che viene stabilizzata da legami covalenti. nessuna delle affermazioni è corretta.

Il collagene è caratterizzata da tre catene polipeptidiche separate che sono strettamente avvolte l'una intorno all'altra in una "tripla elica". Quale di questi aminoacidi è più probabile che si trovi in massima concentrazione nel collagene?. cisteina. prolina. glicina. treonina.

L'emoglobina è un __________. dimero. monomero. tetramero. trimero.

Quale dei seguenti aa si trova abbondantemente nel collagene?. triptofano. lisina. serina. Glicina.

Nel legame dell'ossigeno alla mioglobina, la relazione tra la concentrazione di ossigeno e la frazione dei siti di legame occupati può essere meglio descritta come ___________. Parabolico. Lineare con una pendenza negativa. Lineare con una pendenza negativa. Iperbolico.

Quali sono i seguenti non è un fattore responsabile della denaturazione delle proteine?. solventi organici. Calore. cambiamento di pH. Carica.

Due catene di aminoacidi in una molecola di insulina sono tenute insieme da __________. legame peptidico. ponti disolfuro. legame ionici. legami idrogeno.

La mioglobina e le subunità di emoglobina hanno ___________. Strutture primarie molto simili, ma strutture terziarie diverse. Strutture primarie e terziarie molto diverse. Strutture terziarie molto simili, ma strutture primarie diverse. Strutture primarie e terziarie molto simili.

Quale delle seguenti informazioni è responsabile diella forma tridimensionale di una proteina?. La sequenza aminoacidica della proteina. L'interazione della proteina con i chaperon molecolari. L'interazione della proteina con altri polipeptidi. Il legame peptidico della proteina.

La mioglobina è particolarmente abbondante in ________. pelle. nervi. eritrociti. Muscoli.

Il legame dell'ossigeno con la mioglobina dipende da ___________. Concentrazione di emoglobina. Kd. Ka. concentrazione di O2 e affinità della mioglobina per l'O2.

Il dispiegamento di una proteina può essere definito _________. rinaturazione. folding. riduzione. denaturazione.

Identifica l'affermazione sbagliata. L'emoglobina è una proteina globulare. L'emoglobina è una proteina fibrosa. Il collagene è una proteina fibrosa. Le proteine fibrose sono insolubili in acqua.

Quando l'ossigeno si lega a una proteina contenente eme, i due legami di coordinazione libero di Fe2+ sono occupati da___________. Una molecola di O2 e un atomo di amminoacido. un atomo di azoto piridinico. Un atomo di O e un atomo di aminoacidi. due molecole di ossigeno.

Quale di queste affermazioni sulle proteine globulari è VERA?. Le proteine globulari possono svolgere attività enzimatica. tutte le affermazioni sono corrette. honno un core idrofobico. sono generalmente solubili in mezzo acquoso.

sono generalmente solubili in mezzo acquoso. Gli enzimi permettono generalmente accoppiano due reazioni (una esoergonica ed una endoergonica) utilizzando l'energia liberata da una reazione per permettere la realizzazione della reazione accoppiata. Gli enzimi non hanno specificità di substrato. Gli enzimi permettono a reazioni chimiche cellulari, che normalmente avverrebbero in tempi molto lunghi, di essere molto rapide e compatibili con i processi cellulari. Gli enzimi permettono di abbassare la soglia dell'energia di attivazione, rendendo meno difficile rompere vecchi legami chimici e formarne di nuovi.

Quale delle seguenti caratteristiche è tipica della catalisi enzimatica ma non della catalisi inorganica?. Opera spesso in condizioni fisiologiche di pH e temperatura. Lascia inalterato il catalizzatore al termine della reazione. Aumenta la velocità di una reazione. Non consente una modulazione dell'efficienza del catalizzatore.

Ad un valore di pH del mezzo uguale al punto isoelettrico, in quale forma troviamo gli amminoacidi?. Forma dicationica (carica ++). Forma zwitterionica. Forma anionica (carica -). Forma cationica (carica +).

Quale delle seguenti affermazioni riguardo agli enzimi è VERA?. Aumentano la loro velocità catalitica con l'aumentare della temperatura (entro l'intervallo di temperatura non denaturante). Sono influenzati nella loro attività catalitica dal pH del mezzo. Possono essere interessati da legame con modulatori, attivatori o inibitori dell'attività enzimatica. Tutte le risposte sono corrette.

L'enzima che può aggiungere acqua a un doppio legame carbonio-carbonio o rimuovere l'acqua per creare un doppio legame senza rompere il legame è. Esterasi. Idrolasi. Idratasi. Idrossilasi.

Un oloenzima è. Tutti questi elementi. Apoenzima. Coenzima. Unità funzionale.

Il punto isoelettrico di una proteina equivale. al valore di pH in cui la molecola proteica ha carica positiva. al valore di pH in cui la molecola proteica ha carica negativa. al valore di pH in cui si equivalgono il numero complessivo delle cariche negative e positive presenti in tutta la molecola. al valore di pH in cui agiscono le pepsidasi.

Gli enzimi che catalizzano reazioni di sintesi di molecole complesse appartengono alla classe delle... idrolasi. isomerasi. ligasi. ossidoreduttasi.

Il glucosio presente nei nostri alimenti e nelle nostre cellule è l'enantiomero D-glucosio. Tuttavia in laboratorio possiamo sintetizzare l'enantiomero L-glucosio che però non può essere utilizzato dal nostro organismo perché…. la forma L del glucosio è meno ricca di energia della forma D. gli enzimi destinati a utilizzare il glucosio, reagendo con la forma L, producono sostanze non utilizzabili. gli enzimi destinati a utilizzare il glucosio non riconoscono la forma L. la forma L non è solubile in acqua.

Gli enzimi catalizzano le reazioni attraverso: una diminuzione dell'energia totale dei reagenti. un aumento dell'energia del substrato. un aumento dell'entropia del sistema. una diminuzione dell'energia di attivazione della reazione.

Molti enzimi, oltre a possedere il normale sito a cui legano il substrato, presentano un secondo sito, detto allosterico. Quando particolari molecole regolatrici si legano a quest'ultimo, si ha una piccola variazione strutturale della molecola dell'enzima, che ne provoca l'attivazione o l'inibizione. Pertanto si può dire che un enzima allosterico: non può legare il substrato. è una proteina che può cambiare forma. non possiede il sito attivo. è una proteina priva di struttura terziaria.

Quale fra le seguenti affermazioni definisce correttamente un coenzima?. Molecola o ione inorganico che si lega all'enzima stabilizzandone la struttura. Molecola o ione inorganico che deriva dalle vitamine. Molecola che partecipa all'azione catalitica dell'enzima. Molecola organica che consente all'enzima di svolgere la propria azione anche in forma denaturata.

Indicare quale tra queste affermazioni riguardo il gruppo eme è CORRETTA. costituisce il "gruppo protestico" dell'emoglobina e della mioglobina. può legare l'ossigeno ma anche altri composti quali ad es. il diossido di carbonio, monossido di carbonio proprio grazie all'atomo di ferro. tutte le affermazioni sono corrette. E' costituito da un anello protoporfirinico unito ad un atomo di ferro ferroso ( Fe++ ).

PEPSINA E TRIPSINA. sono enzimi appartenenti alla classe delle ligasi. sono enzimi appartenenti alla classe delle idrolasi. sono attivate dalle carbossipepsidasi. sono enzimi appartenenti alla classe delle lipasi.

La α-amilasi ..... è un enzima appartenente alla classe delle IDROLASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,4-α-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle LIASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,6-α-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle ISOMERASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,6-α-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle IDROLASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,4-β-D-glucosidici.

Il recettore dell'insulina è una proteina appartenente alla famiglia dei recettori tirosin-chinasici ed è attivato dall'insulina. Quale tra le seguenti affermazioni è corretta?. E' una proteina della matrice mitocondriale. E' una proteina globulare solubile. E' una proteina di membrana. NON è una proteina di membrana.

La Km di un enzima per un substrato è: la concentrazione dell'enzima richiesta per la catalisi fisiologica. la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima. la concentrazione di substrato che determina una velocità semimassimale della reazione. la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima.

In seguito alla somministrazione di un farmaco antagonista la cui molecola è complementare al sito attivo di un enzima, la quantità di prodotto della reazione enzimatica sarà probabilmente: aumentata perché il farmaco favorisce il legame tra enzima e substrato. diminuita perché il farmaco si lega al substrato. diminuita perché il farmaco compete con il substrato. aumentata perché il farmaco funziona da cofattore.

Nella cinetica enzimatica Km significa. La concentrazione dell'enzima. La concentrazione di substrato che dà una metà di Vmax. La costante di dissociazione del complesso enzima-substrato. La metà della concentrazione di substrato necessaria per raggiungere la Vmax.

Quale è la principale differenza tra inibitori enzimatici reversibili competitivi e non competitivi?. Gli inibitori non competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima. Gli inibitori competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori non competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima. Gli inibitori non competitivi non sono specifici per un singolo enzima mentre gli inibitori competitivi sono specifici per un solo enzima o famiglia di enzimi. Gli inibitori competitivi sono molto più efficaci dei non competitivi e per proprio questo motivo vengono chiamati inibitori competitivi.

La modulazione dell'attività enzimatica è effettuata in modo particolarmente efficace attraverso: presenza di inattivatori dell'enzima. fosforilazione e defosforilazione degli enzimi. polimerizzazione dell'enzima. polimerizzazione dell'enzima.

Un esempio di enzima extracellulare è. Lipasi pancreatica. Citocromo ossidasi. Lattato deidrogenasi. Esochinasi.

Gli enzimi, che sono prodotti in forma inattiva nelle cellule viventi, sono chiamati. Apoenzimi. lisoziomi. Citocromo ossidasi. Proenzimi.

La funzione di numerosi enzimi può essere attivata e disattivata attraverso la fosforilazione di specifici amminoacidi catalizzata da enzimi noti come: fosforilasi. proteinasi. ciclasi. chinasi.

Per accoppiamento energetico si intende .. Due reazioni energeticamente sfavorite sono catalizzate da un solo enzima, purché sia presente un intermedio comune. Due reazioni esoergoniche possono essere accoppiate per produrre energia più rapidamente indipendentemente dalla presenza di un intermedio comune. Due reazioni di trasformazione energeticamente favorita possono essere accoppiate per produrre grandi quantità di energia, purché sia presente un intermedio comune. Una trasformazione energeticamente sfavorita può essere guidata mediante accoppiamento con una reazione altamente esoergonica, purché sia presente un intermedio comune.

Quale delle seguenti affermazioni sulla forma ciclica (ad anello) del D-glucosio è vera?. La forma ciclica del D-glucosio deriva dalla formazione di un legame covalente tra il gruppo carbonilico e l'ossigeno di un gruppo ossidrilico lungo la catena. La forma ciclica del D-glucosio deriva dalla formazione di un legame tra gli atomi di carbonio C-1 e C-6. In soluzione acquosa, la forma ciclica del D-glucosio è rara. La forma ciclica del D-glucosio è un furanosio.

Quale delle seguenti affermazioni sul modo in cui un disaccaride si forma da due monosaccaridi è vera?. I monosaccaridi sono legati in una reazione che elimina acqua. Un disaccaride è costituito da due monosaccaridi legati l'uno con l'altro mediante un legame N-glicosidico. I disaccaridi si formano da una reazione di idrolisi. I disaccaridi si formano quando un gruppo ossidrilico di un monosaccaride reagisce con il gruppo ossidrilico di un altro monosaccaride.

Si definiscono enantiomeri due isomeri che sono tra loro: isomeri di struttura asimmetrici. l'uno l'immagine speculare dell'altro non sovrapponibili. identici per la disposizione spaziale. isomeri geometrici tridimensionali.

I carboidrati sono immagazzinati a scopo energetico sotto forma di: lattosio nella ghiandola mammaria. omopolisaccaridi nella maggior parte degli esseri viventi. proteoglicani. glicoproteine.

il D-glucosio e il D-mannosio. sono epimeri al C-5. sono epimeri al C-2. sono epimeri al C-4. sono epimeri al C-3.

Il fruttosio è: Un cheto pentoso. Un cheto esoso. Un cheto eptoso. Un aldo esoso.

Quale dei seguenti è un polisaccaride strutturale nelle cellule vegetali?. La cellulosa. L'amilosio. Il glicogeno. L'amido.

Quale di queste affermazioni riguardo al glicogeno è FALSA?. L'insulina stimola la sintesi del glicogeno. E' un polimero del glucosio non ramificato. La glicogenina è la proteine iniziatrice del processo di sintesi del glicogeno. Viene immagazzinato principalmente nel fegato e nel muscolo.

Quale delle seguenti affermazioni sul trasporto attivo è vera?. Deve essere necessariamente associato all'idrolisi di ADP. Le specie trasportate si muovono sempre contro il loro gradiente elettrochimico. È esoergonico. È necessario solo per il trasporto di molecole polari.

Gli acidi biliari e i loro sali sono: molecole una famiglia di molecole steroidee che si formano per idrolisi adoperata dalla chimosina. molecole una famiglia di molecole steroidee anfipatiche derivanti dal metabolismo del colesterolo. regolano il metabolismo dei glucidi. Hanno funzione strutturale della membrana cellulare degli enterociti.

Qual è l’effetto comune di adrenalina e glucagone sul metabolismo del glicogeno nel fegato?. Entrambi gli ormoni provocano l’aumento della degradazione del glicogeno e la riduzione della sua sintesi attraverso modifiche covalenti (fosforilazioni) di enzimi chiave del metabolismo del glicogeno. La glicogeno fosforilasi viene fosforilata e attivata, mentre la glicogeno sintasi viene fosforilata e inattivata. Il glucagone agisce andando ad attivare l’enzima glicogeno sintasi, l'adrenalina fosforila ed attiva la glicogeno fosforilasi. Entrambi gli ormoni causano un aumento della sintesi del glicogeno. Entrambi gli ormoni aumentano la sintesi del glicogeno attraverso modifiche covalenti (fosforilazioni) di enzimi chiave del suo metabolismo: fosforilano e attivano glicogeno fosforilasi e glicogeno sintasi.

Quali delle seguenti affermazioni relative alle vie metaboliche sono corrette? A) Le vie metaboliche sono irreversibili. B) Ogni via metabolica ha una prima tappa di controllo. C) Le vie cataboliche e le vie anaboliche sono differenti. tutte le affermazioni sono corrette. solo l'affermazione A. solo le affermazioni A e C. solo l'affermazione B.

Quale tra le seguenti affermazioni è corretta?. La glicolisi e la fosforilazione ossidativa avvengono nel citotol, mentre la biosintesi degli acidi grassi avviene nei mitocondri. La fosforilazione ossidativa avviene nei mitocondri, mentre la glicolisi e la biosintesi degli acidi grassi avvengono nel citosol. La glicolisi avviene nei mitocondri, mentre la biosintesi degli acidi grassi avviene nel citosol. La glicolisi avviene nei mitocondri, mentre la fosforilazione ossidativa e la biosintesi degli acidi grassi avvengono nel citosol.

Quali sono i meccanismi a livello cellulare utilizzati per controllare il flusso nelle tappe che determinano la velocità di una via metabolica. esclusivamente mediante modificazioni covalenti. Il controllo allosterico; Le modificazioni covalenti (es. fosforilazioni); Il controllo genetico. esclusivamente mediante controllo genetico. esclusivamente mediante controllo allosterico.

Quale di queste affermazioni riguardo al metabolismo NON è corretta?. Le vie cataboliche demoliscono molecole complesse generando molecole semplici, producendo energia. Le vie anaboliche utilizzano molecole semplici come precursori per sintetizzare macromolecole, senza dover però consumare energia. Le vie cataboliche sono generalmente convergenti mentre quelle anaboliche sono divergenti. Il metabolismo è costituito dall'insieme di tutte le vie metaboliche cellulari.

La fosfofruttochinasi-1 (PFK1) è l'enzima che catalizza il "committed step" della glicolisi. Cosa si intende per "committed step"?. E' l'unica tappa della via glicolitica soggetta a regolazione allosterica. E' l'unica tappa regolata della via glicolitica esclusiva solo della via glicolitica e non condivisa con altre vie metaboliche. E' l'unica tappa della via glicolitica che produce un composto ad alto potenziale di trasferimento di gruppi fosfato. E' l'unica tappa della via glicolitica a non essere soggetta a regolazione allosterica.

Completa la seguente affermazione Nella fase I (Reazioni 1-5) della glicolisi, una molecola di glucosio è trasformata in [A] molecole di gliceraldeide-3-fosfato in una serie di reazioni in cui si ha il consumo di due molecole di [B]. Nella fase II della glicolisi (Reazioni 6-10), le [A] molecole di gliceraldeide-3-fosfato sono trasformate in due molecole di piruvato, producendo 4 ATP e 2 [C]. [ A] = una ; [B]= ADP. [C]=NADH. [ A] = due ; [B]= ADP. [C]=FAD. [ A] = due ; [B]= ATP. [C]=NADH. [ A] = due ; [B]= ATP. [C]=NADPH.

L'enzima proteolitico pepsina, opera a livello gastrico una prima grossolana digestione delle proteine. La pepsina ha una attività limitata ad uno specifico intervallo di pH. A quale valore di pH corrisponde la massima attività di questo enzima?. 10-12. 6-7. 2-3. 8-10.

Quale dei seguenti enzimi NON viene utilizzato per intrappolare lo zucchero nella cellula?. Fruttochinasi. Galattochinasi. Esochinasi. Fosfofruttochinasi.

La seguente reazione descrive... La reazione 7 della via glicolitica che forma ATP e 3-fosfoglicerato (3PG) tramite una reazione catalizzata dalla fosfoglicerato chinasi (PGK). Nella reazione 9 della glicolisi di ideidratazione della gliceraldeide-3-fosfatol a fosfoenolpiruvato, in una reazione catalizzata dall’enolasi. La reazione 6 della via glicolitica di fosforilazione del 3-fosfoglicerato catalizzata dalla gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi. La reazione 4 della via glicolitica di conversione della gliceraldeide-3-fosfato (GAP) in diidrossiacetone fosfato catalizzata dall'aldolasi.

Quale enzima catalizza la seguente reazione della via glicolitica?. gliceraldeide 3-fosfato liasi. Fosfofruttochinasi-1. fruttosio 1,6-bisfosfato aldolasi. fosfoesosio isomerasi.

Nella via glicolitica, il Fruttosio-1,6-bisfosfato viene convertito in. gliceraldeide-3-fosfato (GAP) e diidrossiacetone fosfato (DHAP) ad opera della Aldolasi. in 1,3-Bisfosfoglicerato ad opera della gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi. 3-Fosfoglicerato ad opera della fosfoglicerato chinasi. in Fruttosio-6-fosfato ad opera della fosfoglucosio isomerasi.

Cosa descrive e quale enzima catalizza la reazione riportata in figura?. conversione della gliceraldeide-3-fosfato in diidrossiacetone fosfato catalizzata della aldolasi. fosforilazione del glucosio-6-fosfato per formare fruttosio-1,6-bifosfato catalizzata dalla fosfofruttochinasi. formazione di glucosio-6-fosfato catalizzata dalla esochinasi. conversione del glucosio-6-fosfato in fruttosio-6-fosfato catalizzata della fosfoglucosio isomerasi.

La seguente reazione descrive: (?? la conversione). la conversione del glucosio-6-fosfato (G6P) in fruttosio-6-fosfato (F6P) per mezzo della fosfoglucosio isomerasi (PGI). la fosforilazione del Fruttosio-6-fosfato per ottenere fruttosio-1,6-bisfosfato. Il trasferimento di un gruppo fosforico dall’ATP al Fruttosio per formare Fruttosio-6-fosfato (F6P) per mezzo della fosfoglucosio isomerasi. il trasferimento di un gruppo fosforico dall’ATP al glucosio con la formazione di glucosio-6-fosfato (G6P) in una reazione catalizzata dall’esochinasi.

La fosfofruttochinasi catalizza. la conversione del glucosio-6-fosfato in fruttosio-6-fosfato. la fosforilazione del fruttosio-6-fosfato con la formazione di fruttosio-1,6-bisfosfato ( tenere fruttosio-1,6-bisfosfato). la fosforilazione in C1 del fruttosioda parte dell’ATP, formando fruttosio-1-fosfato. il trasferimento di un gruppo fosforico dall’ATP al glucosio con la formazione di glucosio-6-fosfato.

La fosfoglucosio isomerasi catalizza. la conversione del glucosio-6-fosfato in fruttosio-6-fosfato. la fosforilazione in C1 del fruttosioda parte dell’ATP, formando fruttosio-1-fosfato. la fosforilazione del fruttosio-6-fosfato con la formazione di fruttosio-1,6-bisfosfato tenere fruttosio-1,6-bisfosfato. il trasferimento di un gruppo fosforico dall’ATP al glucosio con la formazione di glucosio-6-fosfato.

La fosfoglucosio isomerasi catalizza. la conversione del glucosio-6-fosfato in fruttosio-6-fosfatoa conversione del glucosio-6-fosfato in fruttosio-6-fosfato. la fosforilazione in C1 del fruttosioda parte dell’ATP, formando fruttosio-1-fosfato. la fosforilazione del fruttosio-6-fosfato con la formazione di fruttosio-1,6-bisfosfato tenere fruttosio-1,6-bisfosfato. il trasferimento di un gruppo fosforico dall’ATP al glucosio con la formazione di glucosio-6-fosfatoil trasferimento di un gruppo fosforico dall’ATP al glucosio con la formazione di glucosio-6-fosfato.

L’esochinasi catalizza ... la conversione del glucosio-6-fosfato in fruttosio-6-fosfato. la fosforilazione del fruttosio-6-fosfato con la formazione di fruttosio-1,6-bisfosfato. il trasferimento di un gruppo fosforico dall’ATP al glucosio con la formazione di glucosio-6-fosfato. la fosforilazione in C1 del fruttosio da parte dell’ATP, formando fruttosio-1-fosfato.

La glicolisi trasforma il glucosio in due unità C3. L’energia libera rilasciata durante il processo è impiegata per sintetizzare ATP partendo da ADP e Pi. Nelle 10 tappe della via glicolitica, gli enzimi catalizzano le reazioni ... di scissione di legami carbonio-carbonio, di ossidazione e di idratazione. esclusivamente di fosforilazione e di scissione di legami carbonio-carbonio. di fosforilazione, di idrolisi, di enolizzazione, di de-fosforilazione e di isomerizzazione. fosforilazione, di isomerizzazione, di scissione di legami carbonio-carbonio e di deidratazione.

Relativamente all'assorbimento intestinale dei lipidi. Qual è il destino degli acidi grassi a catena lunga contenuti nelle micelle?. Diffusione diretta attraverso l'intestino nel sistema circolatorio. Trasporto in chilomicroni rilasciati nel sistema circolatorio. Trasporto in chilomicroni rilasciati nel sistema linfatico. Diffusione diretta attraverso l'intestino nel sistema linfatico.

L'insieme dei processi che permettono a un organismo di mantenere al suo interno condizioni chimico-fisiche stabili è definito: osmolaritàosmolarità. omeostasi. feedback. osmosi.

Ognuno dei seguenti enzimi catalizza una fase limitante di una via del metabolismo dei carboidrati TRANNE: esochinasi. glicogeno sintasi. fruttosio-1,6-bisfosfatasi. glucosio-6-fosfato deidrogenasi.

La regolazione della via glicolitica può avvenire. a BREVE TERMINE mediante controllo allosterico e a LUNGO TERMINE mediante modificazione dei livelli enzimatici. esclusivamente a LUNGO TERMINE. esclusivamente a BREVE TERMINE. a BREVE TERMINE mediante modificazione dei livelli enzimatici e a LUNGO TERMINE mediante controllo allosterico.

Quale tra le seguenti affermazioni è corretta?. La glicogenina è una glicosiltransferasi che genera ramificazioni α (1→6) della molecola di glicogeno. La glicogeninacatalizza anche la conversione del glucosio in glucosio-6-fosfato in glucosio-1-fosfato. La glicogenina è una glicosiltransferasi che innesca la glicogenolisi. La glicogenina è una glicosiltransferasi che innesca la sintesi del glicogeno.

Dopo un breve periodo di esercizio fisico intenso, l'attività della piruvato deidrogenasi muscolare aumenta notevolmente. Questo aumento dell'attività è probabilmente dovuto a: aumento dell'acetil-CoA. diminuzione dell'ADP. aumento del rapporto NADH/NAD+. aumento della concentrazione di piruvato.

Quale tra i seguenti è è un enzima necessario per la glicolisi?. Piruvato carbossilasi. Glicerochinasi. Glucosio-6-fosfatasi. Piruvato chinasi.

Quale tra le seguenti affermazioni relativamente alla glicogenolisi è corretta. L'enzima glicogenofosforilasi catalizza la catalizza la fosforolisi del glicogeno rilasciando glucosio-1-fosfato. L'enzima glicogenofosforilasi è anche noto come enzima de-ramificante del glicogeno. L'enzima glicogenofosforilasi catalizza la catalizza la fosforolisi del glicogeno rilasciando glucosio-6-fosfato. L'enzima glicogenofosforilasi catalizza anche la conversione del glucosio-6-fosfato in glucosio-3-fosfato.

la gluconeogenesi è un processo metabolico mediante il quale. viene sintetizzata la glicina. viene sintetizzato glicogeno a partire da acido lattico. vengono sintetizzati acidi grassi a partire da glicogeno. viene sintetizzato glucosio a partire da precursori non saccaridici.

Quale affermazione relativa alla piruvato deidrogenasi è ERRATA?. è ancorato alla membrana del nucleo cellulare tramite strutture poriniche che lo complessano al DNA. è un enzima mitocondriale, appartenente alla classe delle ossidoreduttasi ed il FAD è uno dei cofattori. catalizza la sintesi dell'Acetil-CoA. La piruvato deidrogenasi è un complesso multienzimatico, noto anche come complesso multienzimatico della piruvato deidrogenasi.

Quale delle seguenti affermazioni riguardo al destino del piruvato nell'uomo è FALSA?. In condizioni anaerobiche viene utilizzato per produrre lattato. In condizioni aerobiche viene utilizzato per generare acetil-CoA. Il piruvato può essere utilizzato tramite la via della gluconeogenesi per risintetizzare glucosio. In condizioni anaerobiche viene utilizzato mediante fermentazione alcolica per produrre etanolo.

La Citrato sintasi catalizza la reazione. di trasformazione reversibile del citrato in isocitrato. di ossidazione del succinato a fumarato. di decarbossilazione ossidativa dell’isocitrato ad α-chetoglutarato. di condensazione dell’acetil-CoA con l’ossalacetato per formare citrato.

Quale tra le seguenti affermazioni relativamente al Ciclo dell’Acido Citrico è corretta. è un processo catalitico a molte tappe che converte l'AcetilCoA derivante dai carboidrati ed amminoacidi in CO2 ed energia, ma non coinvolge l'AcetilCoA derivante dagli acidi grassi che entrano nel ciclo della beta-ossidazione. è un processo catalitico a molte tappe che converte l'acido citrico in AcetilCoA e CO2 e ATP. è un processo catalitico a molte tappe che converte i gruppi acetilici (AcetilCoA) derivati dai carboidrati, dagli acidi grassi e dagli amminoacidi in CO2, producendo NADH, FADH2 e ATP o GTP. è un processo catalitico a molte tappe che produce AcetilCoA.

Quale affermazione relativa all'enzima succinato deidrogenasi è corretta. L'enzima succinato deidrogenasi catalizza la deidrogenazione stereospecifica del succinato a fumarato. Contiene un gruppo prostetico costituito dal FAD e la reazione genera FADH2. L'enzima succinato deidrogenasi catalizza la deidrogenazione stereospecifica del succinato a a α-chetoglutarato Contiene un gruppo prostetico costituito dal FAD e la reazione genera FADH2. L'enzima succinato deidrogenasi catalizza la deidrogenazione stereospecifica del succinato a fumarato. Contiene un gruppo prostetico costituito dal NAD+ e la reazione genera NADH + H+. L'enzima succinato deidrogenasi catalizza la deidrogenazione stereospecifica del succinato a α-chetoglutarato. Contiene un gruppo prostetico costituito dal NAD+ e la reazione genera NADH + H+.

Quali sono le principali caratteristiche dell'ubichinone? Individua l'affermazione errata. Può trovarsi in forma parzialmente ridotta, come radicale semichinonico. E' una molecola lipofila ed estremamente mobile. E' un coenzima ossidoriduttivo coinvolto nel ciclo di Krebs. Può trasportare elettroni da un complesso della catena di trasporto all'altro.

Quale dei seguenti elementi fornisce direttamente l'energia necessaria a formare l'ATP nel mitocondrio?. Ossidazione dell'acetil-CoA. Un gradiente elettrochimico di protoni. Trasferimento di elettroni nella catena di trasporto degli elettroni. Ossidazione degli acidi grassi.

Quale ruolo ha l'ubichinone nella respirazione cellulare?. Trasporta direttamente protoni dalla matrice mitocondriale allo spazio intermembrana per generare un gradiente protonico. regola il flusso di protoni attraverso il canale di flusso dell'ATP sintasi. Si lega all'enzima ATP sintasi attivandolo e permettendo la sintesi di ATP. Riceve elettroni riducendosi ed essendo una molecola mobile e liposolubile può diffondere nella membrana mitocondriale e trasportarli al successivo accettore di elettroni.

quale affermazione relativa all' Ubichinone è corretta (?? successiva). si trova tra il Complesso I ed il Complesso III. ha la funzione di ricevere atomi di idrogeno e donare elettroni al complesso successivo. è il responsabile della separazione dei protoni (che vengono liberati nella matrice mitocondriale) dagli elettroni. tutte le affermazioni sono corrette.

Prima che l'acido piruvico entri nel ciclo di Krebs deve essere convertito in ..... α-chetoglutarato (alfa-chetoglutarato). Lattato. Citrato. Acetil CoA.

L'enzima mitocondriale succinato deidrogenasi, è l'unico enzima del ciclo dell'acido citrico ancorato alla membrana mitocondriale interna (mentre gli altri sono liberi nella matrice mitocondriale). Questo enzima ha una duplice funzione, per prima cosa catalizzare l'ossidazione del succinato a fumarato generando FADH2 (forma ridotta del FAD) e.... permette di regolare la permeabilità della membrana mitocondriale interna. riossida immediatamente il FAD trasferendo istantaneamente gli elettroni all'ubichinone ed immettendoli nella catena di trasporto degli elettroni. essendo esso ancorato alla membrana, localizza gli altri enzimi del ciclo dell'acido citrico in un punto specifico. frutta l'energia prodotta dall'ossidazione del succinato per pompare protoni nello spazio intermembrana.

Considerando la catena di trasporto degli elettroni, quale dei seguenti composti ha maggior tendenza ad accettare elettroni?. Citocromo c. Flavina adenina dinucleotide. Ossigeno. Coenzima Q.

Quale molecola, importante intermedio metabolico viene prodotta ad ogni ciclo di β-ossidazione di un acido grasso?. Acil-CoA. Aril-CoA. Acetil-CoA. Succinil-CoA.

La successione di eventi in grado di produrre la quantità maggiore di energia, mediante ossidazione degli acidi grassi, consiste nelle seguenti fasi: Nessuna delle risposte è corretta. β-ossidazione degli acidi grassi - sintesi dei corpi chetonici a partire dall'acetil-CoA prodotto - esportazione dei corpi chetonici. β-ossidazione degli acidi grassi - immissione dell'acetil-CoA prodotto nel ciclo dell'acido citrico - trasferimento degli elettroni prodotti alla catena respiratoria produzione di ATP ad opera della ATP-sintasi. β-ossidazione degli acidi grassi - formazione di propionil-CoA - conversione del propionil-CoA in acido Citrico - successiva ossidazione a CO2 nel citosol - produzione di ATP ad opera della ATP-sintasi.

Alcuni acidi grassi non possono essere direttamente ossidati ma richiedono dei passaggi enzimatici aggiuntivi per la corretta e completa β-ossidazione. Di quali acidi grassi si tratta?. Acidi grassi a catena corta. Acidi grassi con catena pari. Acidi grassi saturi. Acidi grassi mono e poliinsaturi.

La β-ossidazione di acidi grassi con numero dispari di atomi di carbonio. non richiede passaggi aggiuntivi rispetto alla β-ossidazione di acidi grassi con numero pari di atomi di carbonio. richiede l'intervento della enoil-CoA-isomerasi prima della β-ossidazione. richiede altre reazioni per concludere la β-ossidazione in quanto l'ultimo ciclo di β-ossidazione forma un propionil-CoA. richiede la la formazione d lo stesso meccanismo di un trans-Δ2-enoil-CoA prima del ciclo di β-ossidazione.

Quale delle seguenti affermazioni descrive meglio il modo in cui l'organismo crea o elabora i corpi chetonici?. Il cervello è il primo organo a utilizzare i corpi chetonici. L'acetil-CoA viene convertito in acetoacetato, 3-idrossibutirrato o acetone, tutti utilizzati a scopo energetico. I corpi chetonici sono prodotti nei mitocondri delle cellule epatiche dopo un digiuno prolungato. I corpi chetonici sono prodotti nei perossisomi delle cellule epatiche durante i periodi di digiuno.

Cosa si intende per "amminoacidi chetogenici"?. Possono essere utilizzati per la biosintesi di corpi chetonici. Vengono sintetizzati partendo da corpi chetonici. Possono legare i corpi chetonici per favorire il loro trasporto. La loro catena laterale è sostituita con un corpo chetonico.

Quali tra i seguenti amminoacidi sono "amminoacidi esclusivamente chetogenici"?. Fenilalanina e Triptofano. nessuna delle risposte è corretta. Glicina. Leucina e Lisina.

Cosa si intende per "amminoacidi chetogenici"?. sono gli amminoacidi che possono essere convertiti ad acetil-CoA o acetoacetato. sono gli amminoacidi che possono legare i corpi chetonici per favorire il loro trasporto. sono gli amminoacidi che contengono un corpo chetonico nella loro catena laterale. sono gli amminoacidi che vengono sintetizzati partendo da corpi chetonici.

I corpi chetonici. sono due: acetone ed etanolo. sono due: l'acido acetoacetico ed l'acido β-idrossibutirrico. sono esclusivamente i prodotti di ossidazione dell' acido β-idrossibutirrico. sono tre: acetone, acido acetoacetico acido β-idrossibutirrico.

Che ruolo svolge il coenzima A nel ciclo dell'acido citrico?. Trasporta ioni idruro. È un trasportatore di elettroni. È un agente ossidante. È un trasportatore di gruppi acilici.

Il glucagone è..... è un ormone ipoglicemizzante che promuove la glicogenogenesi. è un ormone iperglicemizzante che promuove la gluconeogenesi e glicogenolisi. è un ormone che attiva l’enzima glicogeno sintasi. è un enzima che catalizza la la sintesi del glucosio 1-fosfato.

Nelle reazioni di transamminazione, Il gruppo α-amminico di un amminoacido viene trasferito all’atomo di carbonio α dell’ α-chetoglutarato, generando l’α-chetoacido corrispondente. Quale è lo scopo biologico di questa reazione?. Distaccare gruppi amminici dagli amminoacidi e liberarli nel sangue come gruppi amminici liberi. La raccolta dei gruppi amminici derivanti da diversi tipi di amminoacidi, in un unico prodotto universale, l'amminoacido L-glutammato. Esso diventa donatore universale del gruppo amminico per le vie biosintetiche o per le reazioni delle vie di eliminazione dei prodotti azotati di scarto. Nessuna delle risposte è corretta. Trasferire gruppi amminici come gruppi prostetici su alcune proteine, rendendole biologicamente attive.

Si può distinguere il glicogeno principalmente in glicogeno muscolare e glicogeno epatico. Quale è la funzione di un tipo rispetto all'altro?. Il glicogeno muscolare costituisce una riserva energetica specifica per fornire energia al muscolo. Il glicogeno epatico costituisce una riserva di energia per supportare le attività metaboliche epatiche. Il glicogeno muscolare costituisce una riserva energetica specifica per fornire energia al muscolo. Il glicogeno epatico non costituisce una vera riserva energetica ma un immagazzinamento temporaneo. Nessuna delle affermazioni è corretta. Il glicogeno muscolare costituisce una riserva energetica specifica per fornire energia al muscolo. Il glicogeno epatico costituisce una riserva di energia per l'intero organismo, specialmente per i tessuti glucosio-dipendenti.

Per la sintesi del glicogeno, il glucosio deve essere convertito in. Acido piruvico. Sorbitolo. UDP glucosio. Acido glucuronico.

La glicogenina è ....... Prodotto intermedio nella degradazione del glicogeno. Un disaccoppiatore della fosforilazione ossidativa. Un polimero delle molecole di glicogeno. Una proteina che funge da primer per la sintesi del glicogeno.

Qual è l'effetto del glucagone sul metabolismo dei carboidrati?. Stimola la glicolisi. Diminuisce i livelli di glucosio nel sangue. Inibisce la degradazione del glicogeno. Stimola la gluconeogenesi.

Durante la fermentazione alcolica, L’enzima alcol deidrogenasi,. catalizza la reazione di decarbossilazione del piruvato con formazione di acetaldeide e rilascio di CO2. nessuna delle precedenti. catalizza la reazione di decarbossilazione del piruvato che permette di rigenerare NAD+ e produrre etanolo. catalizza la reazione di riduzione della acetaldeide che permette di rigenerare NAD+ e produrre etanolo.

Quale è la funzione dei reagenti DTT e β-mercaptoetanolo nel trattamento delle proteine?. Inibitori delle fosfatasi. Agenti ossidanti. Detergenti non ionici. Agenti riducenti.

Generalmente, In che modo le proteine vengono separate nell'elettroforesi bidimensionale?. Prima in base al punto isoelettrico e poi in base alla conformazione della proteina. Prima in base al peso molecolare e poi in base al punto isoelettrico. Prima in base al volume della proteina e poi in base al peso molecolare. Prima in base al punto isoelettrico e poi in base al peso molecolare.