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Quale delle seguenti affermazioni riguardo la molecola dell'acqua è CORRETTA?. L'acqua è formata da due atomi di idrogeno ed un atomo di ossigeno legati covalentemente. L'ossigeno ha parziale carica negativa mentre gli idrogeni hanno parziale carica positiva. L'ossigeno è più elettronegativo dell'idrogeno e quindi il legame è polarizzato. Tutte le affermazioni sono corrette.

Come viene regolata la degradazione delle proteine intracellulari?. Solo per autofagia. Tramite il sistema ubiquitina-proteasoma. Non esiste un meccanismo di regolazione. È un processo casuale.

Quali delle seguenti proteine presenta una struttura secondaria esclusivamente ad a-elica?. collagene. cheratina. miosina. tripsina.

Le proteine con struttura quaternaria: presentano ponti S-S che stabilizzano l'interazione fra le subunità. sono formate da almeno quattro subunità. possono assumere quattro tipi diversi di conformazione. sono formate dall'assemblaggio di più subunità distinte.

Quali delle seguenti molecole anfipatiche può formare un doppio strato lipidico?. testosterone. estradiolo. colesterolo. fosfolipidi.

Il trasporto attivo primario è: un movimento lungo un gradiente di concentrazione con consumo di energia. un movimento contro un gradiente di concentrazione che utilizza flusso di ioni quale fonte di energia. un movimento contro gradiente di concentrazione che utilizza fonti primarie di energia. un movimento contro gradiente di concentrazione senza dispendio di energia.

Quali delle seguenti molecole amfipatiche può formare un doppio strato lipidico?. fosfolipidi. colesterolo. testosterone. isofosfogliceridi.

Nelle membrane a doppio strato lipidico: i fosfolipidi sono uniti tra loro da legami covalenti. le code dei fosfolipidi sono rivolte verso l'interno a costituire uno spazio di interazione idrofobica. il lato volto all'esterno, altamente idrofobico, deve essere coperto da residui glicidici per consentire l'interazione con il mezzo extracellulare. due strati di trigliceridi sono separati da una soluzione acquosa.

Quale delle seguenti affermazioni relative all'ATP è vera?. può essere degradato completamente fino ad anidride carbonica e acqua. è un effettore allosterico positivo della fosfofruttocinasi. per azione della piruvato chinasi, dona il suo gruppo fosforico terminale al piruvato formando fosfoenolpiruvato. la sua biosintesi per fosforilazione da ADP e Pi può avvenire sia a livello mitocondriale che citoplasmatico.

Quale delle seguenti affermazioni relative all'ATP è falsa?. in condizioni standard la variazione di energia libera, quando è idrolizzato in ADP e Pi, è di circa 7.3 Kcal/mole. è costituito da adenina, desossiribosio e tre residui di acido fosforico. i gruppi fosforici sono uniti tra loro mediante due legami anidridici. partecipa ad alcune reazioni come donatore del nucleotide AMP.

Quanta energia viene liberata in condizioni standard da una mole di ATP che si idrolizza in ADP e Pi?. 7,3 kilocalorie/mole. 73 calorie/mole. 73 kilocalorie/mole. 7,3 calorie/mole.

Quale delle seguenti considerazioni sui mitocondri è falsa?. sono presenti in tutte le cellule, compresi gli eritrociti. le due membrane mitocondriali differiscono per composizione chimica, permeabilità e contenuto di enzimi. i complessi respiratori sono localizzati nella membrana mitocondriale interna. a livello della matrice, sono la sede delle reazioni del ciclo di Krebs.

La quantità di energia che si libera dall'idrolisi dell'ATP: dipende esclusivamente dalla quantità di ATP presente nella cellula. è sempre uguale a 7,3 Kcal/mol, poiché dipende dal legame ad alta energia dell'ATP: è quindi indipendente dalle concentrazioni di ATP. è maggiore quando l'ATP è legato ad una proteina. dipende dal “potenziale fosfato”, cioè dal rapporto (ATP)/(ADP) + (Pi).

Quali sono le implicazioni di una dieta ricca di proteine per la salute renale?. Può sovraccaricare i reni e aumentare il rischio di malattie renali. Non ha alcun impatto sulla salute renale. Migliora la funzione renale. Protegge i reni dalle infezioni.

Quale delle seguenti affermazioni sulle proteine è falsa?. per denaturazione proteica si intende la perdita della configurazione tridimensionale di una proteina con il mantenimento unicamente della struttura primaria. si parla di struttura quaternaria quando la molecola è costituita da più di una catena polipeptidica. la struttura ad alfa-elica è stabilizzata da ponti ad idrogeno. tra le molecole proteiche, le proteine fibrose sono generalmente più solubili di quelle globulari.

Come influisce l'età sulla digestione e l'assorbimento delle proteine?. Non ha alcun effetto. Aumenta la produzione di enzimi digestivi. Diminuisce l'efficienza della digestione e dell'assorbimento. Aumenta l'efficienza della digestione e dell'assorbimento.

17. Quali sono le principali fonti alimentari di proteine?. Solo carne e pesce. Solo legumi e latticini. Carne, pesce, uova, legumi, latticini. Solo uova.

Come viene misurata la qualità di una proteina nella dieta?. Determinando il suo punto isoelettrico. Misurando il suo peso molecolare. Valutando il suo contenuto di amminoacidi essenziali. Analizzando la sua struttura terziaria.

Quali sono le implicazioni cliniche di una malassorbimento proteico?. Aumento della massa muscolare. Diabete. Obesità. Edema, perdita di peso, anemia.

Come viene regolata la sintesi proteica?. A livello genico, trascrizionale e traduzionale. Solo a livello traduzionale. Solo a livello trascrizionale. Solo a livello genico.

Qual è il ruolo del pH intestinale nella digestione delle proteine?. Inibisce l'attività delle proteasi intestinali. Non ha alcun ruolo. Aumenta la produzione di acido cloridrico. Crea un ambiente ottimale per l'attività delle proteasi intestinali.

Cosa sono le malattie da accumulo lisosomiale?. Malattie infettive. Malattie autoimmuni. Malattie genetiche causate da un deficit di enzimi lisosomiali coinvolti nella degradazione delle proteine. Cancro.

Qual è il ruolo delle proteasi intestinali?. Degradano gli acidi nucleici. Sintetizzano le proteine. Completano la digestione delle proteine iniziata nello stomaco. Iniziano la digestione delle proteine.

Cosa sono gli amminoacidi essenziali?. Amminoacidi che non hanno alcuna funzione biologica. Amminoacidi che sono tossici. Amminoacidi che possono essere sintetizzati dal nostro organismo. Amminoacidi che il nostro organismo non è in grado di sintetizzare e devono essere assunti con la dieta.

Quali sono le conseguenze di una carenza proteica?. Obesità. Diabete. Ritardo della crescita, edema, diminuzione delle difese immunitarie. Aumento della massa muscolare.

Cosa si intende per bilancio azotato?. Equilibrio tra l'azoto ingerito e quello escreto. Quantità totale di proteine degradate. Quantità totale di proteine sintetizzate. Quantità totale di proteine ingerite.

Il legame cooperativo dell'emoglobina con l'Ossigeno è dovuto: alle maggiore affinità per l'O2 a pH più alcalino. alla possibilità di trasportare quattro molecole di O2 anzichè una sola. alla rottura dei legami deboli che tengono insieme le subunità, quindi separandole. ad un aumento dell'affinità delle quattro subunità man mano che singole molecole di O2 si vanno legando.

Quale tra i sotto indicati composti è maggiormente responsabile della pressione oncotica del plasma?. l'albumina. le immunoglobuline. il glucosio. l'urea.

Cosa sono le proteine complementari?. Proteine che inibiscono la digestione di altre proteine. Proteine che hanno la stessa sequenza amminoacidica. Proteine che vengono digerite più lentamente. Proteine che, combinate, forniscono tutti gli amminoacidi essenziali.

La superossido dismutasi: ha come substrato anione superossido e perossido di idrogeno. è una deidrogenasi anaerobica NAD-dipendente. è glutatione dipendente. produce perossido di idrogeno.

Quale delle seguenti considerazioni sugli isoenzimi della lattato deidrogenasi è vera?. si ritrovano incrementati nel plasma in particolari situazioni patologiche. esistono 4 isoenzimi diversi. ogni isoenzima è costituito da 2 subunità proteiche. nessuna di quelle indicate.

Gli isoenzimi sono: enzimi che riconoscono le due forme isomeriche di uno stesso substrato. forme molecolari diverse di uno stesso enzima. le diverse subunità che partecipano alla formazione di uno stesso enzima. enzimi identici dal punto di vista strutturale e con identica specificità di reazione.

Quale delle seguenti affermazioni relative alla velocità massima (Vmax) di una reazione enzimatica è falsa?. è indipendente dalla concentrazione dell'enzima. diminuisce in presenza di inibitori non competitivi. può essere influenzata dal pH. può essere influenzata dalla temperatura.

La variazione della velocità di reazione in rapporto alla concentrazione del substrato per un enzima allosterico è rappresentata da: nessuna di quelle indicate. una curva di tipo esponenziale. una curva sigmoidale. una retta passante per l'origine.

Quale delle seguenti affermazioni è esatta?. un elevato valore di Km indica una elevata affinità di un enzima per un substrato. la Km di un enzima verso un substrato è la concentrazione del substrato al valore di Vmax. un elevato valore di Km indica una bassa affinità di un enzima per un substrato. la Km di un enzima verso un substrato dipende dalla concentrazione dell'enzima.

Quale è la formula corretta dell'equazione di Michaelis-Menten?. v = [S] + Km + Vmax / [E]. v = ([S] x Km) /([S] + Vmax). v = ([S] x Vmax / ([S] + Km). v = ([S] + Km) /([S] x Vmax).

Quale delle seguenti considerazioni generali sugli enzimi è falsa?. possono essere organizzati in sistemi multienzimatici. sono tutti proteine a struttura quaternaria. la Km è la concentrazione di substrato alla quale la reazione raggiunge la velocità semimassimale. non modificano la costante di equilibrio della reazione.

Quale di queste affermazioni riguardanti gli enzimi allosterici è falsa?. hanno un ruolo importante nei processi di regolazione metabolica. non subiscono mai inibizione. nel corso della reazione vanno incontro a cambiamenti conformazionali. sono composti da più di una catena polipeptidica.

Quale delle seguenti affermazioni relative ad una reazione enzimatica è vera?. nel corso di ogni reazione enzimatica non si forma un complesso enzima-substrato. gli enzimi ritardano il raggiungimento dell'equilibrio di reazione. la velocità di una reazione enzimatica non è influenzata dalla temperatura. gli enzimi agiscono senza modificare la costante di equilibrio della reazione.

Quale delle seguenti affermazioni relative agli enzimi è falsa?. nella loro molecola è sempre presente una componente strutturale proteica. possono essere presenti liberi nel citoplasma o associati a membrane. richiedono tutti la presenza di un coenzima. catalizzano esclusivamente reazioni che siano accompagnate da caduta di energia libera.

Gli enzimi agendo come catalizzatori: diminuiscono l'energia libera della reazione. innalzano l'energia di attivazione. innalzano il livello energetico dei prodotti. abbassano l'energia di attivazione.

Quando la variazione di energia libera è negativa la reazione: non può procedere spontaneamente. procede a velocità elevata. è esoergonica. è endoergonica.

Quali delle seguenti affermazioni relative all'albumina plasmatica è falsa?. trasporta gli acidi grassi. costituisce la quota percentualmente preponderante delle proteine plasmatiche. ha una mobilità elettroforetica superiore a quella delle altre proteine plasmatiche. trasporta il colesterolo.

Quale delle seguenti affermazioni relative alla metionina è vera?. è un amminoacido contenente zolfo. non è un amminoacido essenziale. non è contenuta nelle proteine. è un agente riducente.

Quale di queste affermazioni, riguardo gli aminoacidi è falsa?. possono tutti essere trasformati in glucosio. possono essere precursori di neurotrasmettitori. possono prendere parte alla sintesi proteica. uno di essi, l'aspartato, partecipa al ciclo dell'urea.

Quale dei seguenti aminoacidi contiene un gruppo sulfidrilico?. prolina. alanina. acido aspartico. cisteina.

L'alfa-chetoacido corrispondente all’acido aspartico è: l'acido ossalacetico. l'acido glutammico. l'acido malico. l'acido piruvico.

Quale delle seguenti affermazioni relative all'acido glutammico è esatta?. è un aminoacido idrofobico. è un aminoacido polare carico negativamente. è un aminoacido polare privo di carica. è un aminoacido polare carico positivamente.

Quale dei seguenti aminoacidi presenta una carica netta negativa al pH fisiologico?. prolina. serina. acido glutammico. alanina.

Quale dei seguenti aminoacidi presenta una carica netta positiva al pH fisiologico?. lisina. alanina. acido glutammico. acido aspartico.

Dove viene sintetizzata l'albumina?. nel fegato. nel muscolo. nel midollo osseo. sintesi ubiquitaria.

Quale delle seguenti affermazioni relative alle immunoglobuline è falsa?. contengono dei ponti disolfuro. hanno più di un sito di legame per l'antigene. sono sintetizzate a livello epatico. sono suddivise in diverse classi.

Quali delle seguenti proteine, presenti nel plasma, non è sintetizzata dal fegato?. l'albumina. l'enzima lecitina-colesterolo aciltransferasi (LCAT). le gamma-globuline. il fibrinogeno.

Quale, fra le seguenti affermazioni, riguardanti le proteine plasmatiche, è falsa?. della frazione gamma-globulinica fanno parte gli anticorpi. il fibrinogeno interviene nella coagulazione del sangue. una funzione dell'albumina è quella di trasportare, ad esempio, acidi grassi. le alfa-globuline sono, fra le proteine plasmatiche, quelle presenti in maggiore quantità.

In un individuo adulto sano qual è la percentuale di albumina rispetto al totale delle proteine sieriche?. 1-2%. 5-10%. 80-90%. 55-65%.

Qual è il ruolo del fegato nel metabolismo delle proteine?. Solo conversione di amminoacidi in altre molecole. Solo sintesi di proteine plasmatiche. Solo detossificazione. Sintesi di molte proteine plasmatiche, conversione di amminoacidi in altre molecole, detossificazione.

Quali sono i fattori che influenzano la digestione e l'assorbimento delle proteine?. Solo la qualità della proteina. Solo la quantità di proteine ingerite. Qualità della proteina, quantità di proteine ingerite, condizioni patologiche. Solo le condizioni patologiche.

In quale dei modi sottoindicati agisce un inibitore non competitivo?. aumenta la Km lasciando invariata la Vmax. diminuisce la Km lasciando invariata la Vmax. lascia invariata la Km e diminuisce la Vmax. diminuisce sia la Km che la Vmax.

Qual è la differenza tra acidi grassi saturi e insaturi?. Gli acidi grassi saturi sono più salutari degli insaturi. Gli acidi grassi saturi sono liquidi a temperatura ambiente, mentre gli insaturi sono solidi. Non ci sono differenze significative. Gli acidi grassi saturi non hanno doppi legami, mentre gli insaturi ne hanno almeno uno.

Il trasporto di elettroni, che si verifica nella membrana interna mitocondriale e porta alla sintesi di ATP, avviene secondo quale dei seguenti processi?. Pompando protoni ed elettroni nello spazio intermembrana. Pompando protoni dalla matrice mitocondriale allo spazio intermembrana. Pompando elettroni dallo spazio intermembrana alla matrice del mitocondrio. Pompando elettroni dalla matrice mitocondriale allo spazio intermembrana.

Quale tipo di acido nucleico forma un legame ad alta energia con un aminoacido durante la sintesi proteica?. DNA nucleare. RNA ribosomiale. RNA di trasporto. DNA mitocondriale.

Quale delle seguenti considerazioni generali sugli enzimi è FALSA?. Sono tutti proteine a struttura quaternaria. La Km è la concentrazione di substrato alla quale la reazione raggiunge la velocità- semimassima. Esistono enzimi costitutivi ed enzimi induttivi. Non modificano la costante di equilibrio della reazione.

Per quale motivo la carnitina, considerata, "brucia grassi" ed utilizzata spesso come integratore dietetico è importante nel metabolismo dei lipidi?. Attiva le lipasi cellulari. Si lega ai lipidi rendendoli polari e impedisce l'attraversamento della membrana delle cellule adipose. Permette il trasporto dei precursori del catabolismo lipidi all'interno del mitocondrio mediante un sistema a navetta. Costituisce il gruppo prostetico delle lipoproteine.

Quale intermedio metabolico viene prodotta ad ogni ciclo di beta-ossidazione di un acido grasso?. Acil-CoA. Acetil-CoA. Aril-CoA. succinil-CoA.

La successione di eventi in grado di produrre la quantità maggiore di energia, mediante ossidazione degli acidi grassi, consiste nelle seguenti fasi: β-ossidazione degli acidi grassi - formazione di propionil-CoA - conversione del propionil-CoA in acido Citrico - successiva ossidazione a CO2 nel citosol - produzione di ATP ad opera della ATP-sintasi. Nessuna delle risposte è corretta. β-ossidazione degli acidi grassi - sintesi dei corpi chetonici a partire dall'acetil-CoA prodotto - esportazione dei corpi chetonici. β-ossidazione degli acidi grassi - immissione dell'acetil-CoA prodotto nel ciclo dell'acido citrico - trasferimento degli elettroni prodotti alla catena respiratoria - produzione di ATP ad opera della ATP-sintasi.

Il colesterolo è il precursore per la biosintesi di. sfingomielina. acidi grassi. acidi biliari. prostaglandine.

La carnitina è necessaria per il trasporto di. Trigliceridi nei mitocondri. Trigliceridi fuori dal fegato. acidi grassi a catena corta nei mitocondri. acidi grassi a catena lunga nei mitocondri.

L'ossidazione degli acidi grassi avviene. Nei microsomi. Sulla membrana mitocondriale interna. Nella matrice dei mitocondri. Nel citosol.

Gli enzimi della (beta) β-ossidazione (beta-ossidazione) si trovano ... nel nucleo. nell'apparato di Golgi. nei mitocondri. nel citosol.

Qual è il ruolo dei trigliceridi nel tessuto adiposo?. Protezione degli organi. Tutte le precedenti. Isolamento termico. Riserva energetica.

Qual è la differenza tra acidi grassi essenziali ω-3 e ω-6?. Non hanno differenze significative. Sono entrambi sintetizzati dal nostro organismo. Hanno la stessa lunghezza della catena carboniosa. Hanno una diversa posizione del doppio legame nella catena carboniosa.

Quale molecola, importante intermedio metabolico viene prodotta ad ogni ciclo di β-ossidazione di un acido grasso?. Acil-CoA. Aril-CoA. Succinil-CoA. Acetil-CoA.

Quale affermazione riguardo alle molecole idrofobiche è CORRETTA?. Si tratta sicuramente di molecole apolari. Le molecole idrofobiche non possono essere disciolte in acqua. tutte le affermazioni sono corrette. Le molecole idrofobiche possono essere solubilizzate in acqua utilizzando dei detergenti anfipatici.

Gli acidi biliari e i loro sali sono: molecole una famiglia di molecole steroidee che si formano per idrolisi adoperata dalla chimosina. molecole una famiglia di molecole steroidee anfipatiche derivanti dal metabolismo del colesterolo. Hanno funzione strutturale della membrana cellulare degli enterociti. regolano il metabolismo dei glucidi.

Le membrane cellulari, nella loro componente lipidica, sono costituite da: un doppio strato fosfolipidico. un doppio strato di sfingolipidi e colesterolo. Nessuna delle precedenti. un doppio strato di triacilgliceroli.

Le molecole anfipatiche sono. molecole capaci di interagire con l'acqua solo ad alte temperature. molecole in grado di interagire sia con le molecole di acqua ed altre molecole polari che con molecole apolari. molecole in grado di interagire sia con molecole polari che con molecole apolari ma non con le molecole d'acqua. molecole capaci di interagire solo con l'acqua e con altre molecole polari.

Prima che l'acido piruvico entri nel ciclo di Krebs deve essere convertito in ..... Lattato. Citrato. Acetil CoA. α-chetoglutarato (alfa-chetoglutarato).

Quale delle seguenti affermazioni riguardo al destino del piruvato nell'uomo è FALSA?. In condizioni anaerobiche viene utilizzato per produrre lattato. Il piruvato può essere utilizzato tramite la via della gluconeogenesi per risintetizzare glucosio. In condizioni anaerobiche viene utilizzato mediante fermentazione alcolica per produrre etanolo. In condizioni aerobiche viene utilizzato per generare acetil-CoA.

Dopo un breve periodo di esercizio fisico intenso, l'attività della piruvato deidrogenasi muscolare aumenta notevolmente. Questo aumento dell'attività è probabilmente dovuto a: aumento dell'acetil-CoA. aumento del rapporto NADH/NAD+. diminuzione dell'ADP. aumento della concentrazione di piruvato.

Quale affermazione relativa alla piruvato deidrogenasi è ERRATA?. catalizza la sintesi dell'Acetil-CoA. La piruvato deidrogenasi è un complesso multienzimatico, noto anche come complesso multienzimatico della piruvato deidrogenasi. è un enzima mitocondriale, appartenente alla classe delle ossidoreduttasi ed il FAD è uno dei cofattori. è ancorato alla membrana del nucleo cellulare tramite strutture poriniche che lo complessano al DNA.

Quale tra le seguenti affermazioni è corretta?. La glicolisi avviene nei mitocondri, mentre la fosforilazione ossidativa e la biosintesi degli acidi grassi avvengono nel citosol. La glicolisi e la fosforilazione ossidativa avvengono nel citotol, mentre la biosintesi degli acidi grassi avviene nei mitocondri. La fosforilazione ossidativa avviene nei mitocondri, mentre la glicolisi e la biosintesi degli acidi grassi avvengono nel citosol. La glicolisi avviene nei mitocondri, mentre la biosintesi degli acidi grassi avviene nel citosol.

Per quale motivo il ciclo dell'acido citrico viene appunto definito "ciclo"?. Perchè il prodotto finale del ciclo dell'acido citrico è una molecola ciclica. Perchè l'attivazione del ciclo dell'acido citrico ha appunto un andamento ciclico durante la giornata. nessuna delle risposte precedenti è corretta. Perchè il prodotto finale ottenuto dall'ultima tappa viene reintrodotto nella prima reazione (reazione di condensazione) permettendo un nuovo giro di ossidazione del substrato.

Che ruolo svolge il coenzima A nel ciclo dell'acido citrico?. È un agente ossidante. È un trasportatore di elettroni. È un trasportatore di gruppi acilici. Trasporta ioni idruro.

Alcuni acidi grassi non possono essere direttamente ossidati ma richiedono dei passaggi enzimatici aggiuntivi per la corretta e completa β-ossidazione. Di quali acidi grassi si tratta?. Acidi grassi a catena corta. Acidi grassi con catena pari. Acidi grassi mono e poliinsaturi. Acidi grassi saturi.

La β-ossidazione di acidi grassi con numero dispari di atomi di carbonio. non richiede passaggi aggiuntivi rispetto alla β-ossidazione di acidi grassi con numero pari di atomi di carbonio. richiede la la formazione d lo stesso meccanismo di un trans-Δ2-enoil-CoA prima del ciclo di β-ossidazione. richiede l'intervento della enoil-CoA-isomerasi prima della β-ossidazione. richiede altre reazioni per concludere la β-ossidazione in quanto l'ultimo ciclo di β-ossidazione forma un propionil-CoA.

Cosa si intende per pool di amminoacidi liberi?. La quantità di amminoacidi presenti nel sangue. La quantità totale di amminoacidi disponibili per la sintesi proteica nelle cellule. La quantità di amminoacidi escreti con le urine. La quantità di amminoacidi immagazzinati nel fegato.

Cosa si intende per "amminoacidi chetogenici"?. Possono essere utilizzati per la biosintesi di corpi chetonici. La loro catena laterale è sostituita con un corpo chetonico. Possono legare i corpi chetonici per favorire il loro trasporto. Vengono sintetizzati partendo da corpi chetonici.

Qual è il destino degli amminoacidi assorbiti?. Solo produzione di energia. Solo sintesi proteica. Sintesi proteica, produzione di energia, conversione in altre biomolecole. Solo conversione in altre biomolecole.

Come vengono trasportati gli amminoacidi attraverso la membrana intestinale?. Diffusione semplice. Osmosi. Trasporto attivo secondario. Fagocitosi.

Cosa sono i dipeptidi e i tripeptidi?. Ormoni steroidei. Tipi di legami peptidici. Piccoli frammenti proteici composti rispettivamente da 2 e 3 amminoacidi. Vitamine essenziali.

Quali sono i principali enzimi pancreatici coinvolti nella digestione delle proteine?. Amilasi, lipasi, nucleasi. Pepsinogeno, lattasi. Tripsina, chimotripsina, carbossipeptidasi. Lattasi, maltasi.

Qual è il ruolo dell'acido cloridrico nello stomaco durante la digestione delle proteine?. Tutte le precedenti. Denatura le proteine. Attiva il pepsinogeno. Crea un ambiente acido ottimale per la pepsina.

Dove avviene principalmente l'assorbimento degli amminoacidi?. Esofago. Colon. Intestino tenue. Stomaco.

In quale forma vengono assorbiti gli amminoacidi?. Liberi. Intrappolati in micelle. Sotto forma di proteine intatte. Legati a piccoli peptidi.

Quale enzima inizia la digestione delle proteine nello stomaco?. Lipasi. Amilasi. Pepsinogeno. Lattasi.

I corpi chetonici. sono due: l'acido acetoacetico ed l'acido β-idrossibutirrico. sono esclusivamente i prodotti di ossidazione dell' acido β-idrossibutirrico. sono due: acetone ed etanolo. sono tre: acetone, acido acetoacetico acido β-idrossibutirrico.

Cosa si intende per "amminoacidi chetogenici"?. sono gli amminoacidi che vengono sintetizzati partendo da corpi chetonici. sono gli amminoacidi che possono legare i corpi chetonici per favorire il loro trasporto. sono gli amminoacidi che possono essere convertiti ad acetil-CoA o acetoacetato. sono gli amminoacidi che contengono un corpo chetonico nella loro catena laterale.

Quali tra i seguenti amminoacidi sono "amminoacidi esclusivamente chetogenici"?. Fenilalanina e Triptofano. nessuna delle risposte è corretta. Glicina. Leucina e Lisina.

Quale delle seguenti affermazioni descrive meglio il modo in cui l'organismo crea o elabora i corpi chetonici?. I corpi chetonici sono prodotti nei perossisomi delle cellule epatiche durante i periodi di digiuno. L'acetil-CoA viene convertito in acetoacetato, 3-idrossibutirrato o acetone, tutti utilizzati a scopo energetico. Il cervello è il primo organo a utilizzare i corpi chetonici. I corpi chetonici sono prodotti nei mitocondri delle cellule epatiche dopo un digiuno prolungato.

Qual è il ruolo dei fosfolipidi nella digestione dei lipidi?. Enzimi che idrolizzano i trigliceridi. Componenti delle micelle, facilitano l'assorbimento degli acidi grassi. Vitamine liposolubili. Ormoni che regolano il metabolismo lipidico.

Quali sono le principali complicazioni del diabete mellito legate al metabolismo dei lipidi?. Aterosclerosi, ipertrigliceridemia. Solo ipertrigliceridemia. Solo aterosclerosi. Nessuna complicazione.

Qual è il ruolo dell'adiponectina nel metabolismo lipidico?. Diminuisce la sensibilità all'insulina. Aumenta la sensibilità all'insulina e promuove l'ossidazione degli acidi grassi. Non ha alcun ruolo. Aumenta l'infiammazione.

Qual è il ruolo della leptina nel controllo dell'appetito e del peso corporeo?. Segnala al cervello lo stato di sazietà. Stimola l'appetito. Non ha alcun ruolo. Aumenta l'accumulo di grasso.

Qual è il ruolo della vitamina D nel metabolismo dei lipidi?. Regola il metabolismo del colesterolo. Regola l'assorbimento intestinale del calcio e del fosforo. È un antiossidante. Non ha alcun ruolo nel metabolismo dei lipidi.

Qual è il ruolo dei microrganismi intestinali nel metabolismo dei lipidi?. Causano obesità. Sono dannosi per la salute intestinale. Non hanno alcun ruolo. Possono influenzare l'assorbimento dei lipidi e la produzione di acidi grassi a catena corta.

Qual è l'effetto dell'esercizio fisico sul metabolismo lipidico?. Aumenta l'accumulo di trigliceridi nel tessuto adiposo. Aumenta l'ossidazione degli acidi grassi e migliora il profilo lipidico. Diminuisce la sensibilità all'insulina. Non ha alcun effetto.

Qual è il meccanismo con cui le statine riducono il colesterolo plasmatico?. Inibiscono l'HMG-CoA reduttasi, l'enzima limitante la velocità nella sintesi del colesterolo. Aumentano l'escrezione del colesterolo con la bile. Diminuiscono la produzione di LDL. Aumentano la produzione di HDL.

Quali sono i fattori di rischio per l'aterosclerosi?. Solo fumo. Ipercolesterolemia, ipertensione, fumo, diabete. Solo ipercolesterolemia. Solo ipertensione.

Qual è il ruolo del fegato nel metabolismo dei lipidi?. Solo sintesi di colesterolo. Sintesi di trigliceridi, VLDL e colesterolo, conversione degli acidi grassi in corpi chetonici. Solo sintesi di trigliceridi. Solo conversione degli acidi grassi in corpi chetonici.

Qual è il meccanismo molecolare con cui l'insulina stimola l'assorbimento del glucosio nelle cellule adipose?. Stimola la sintesi di trigliceridi. Tutte le precedenti. Attiva la traslocazione dei trasportatori del glucosio (GLUT4) alla membrana plasmatica. Inibisce la lipolisi.

Qual è il ruolo dei chilomicroni residui?. Vengono riciclati nel fegato. Si accumulano nel sangue. Sono convertiti in VLDL. Vengono escreti con le feci.

Qual è il destino del colesterolo assorbito dall'intestino?. Viene convertito in bile. Viene direttamente escreto con le feci. Viene incorporato nelle VLDL e trasportato al fegato. Viene utilizzato per la sintesi di ormoni steroidei nelle cellule intestinali.

In quale dei sottoindicati modi agisce un inibitore di tipo competitivo?. diminuisce sia la Km che la Vmax. diminuisce la Km lasciando invariata la Vmax. aumenta la Km lasciando invariata la Vmax. aumenta la Km e diminuisce la Vmax.

Quale delle seguenti affermazioni relative all’inibizione enzimatica è falsa?. l'inibizione non competitiva non viene rimossa dall'elevazione della concentrazione del substrato. nell'inibizione competitiva non si modifica la Vmax ma risulta incrementata la Km. nell'inibizione competitiva si ha competizione fra inibitore e substrato per il sito allosterico dell'enzima. nell'inibizione non competitiva non si modifica la Km ma risulta diminuita la Vmax.

Quale affermazione relativa all'enzima succinato deidrogenasi è corretta. L'enzima succinato deidrogenasi catalizza la deidrogenazione stereospecifica del succinato a α-chetoglutarato. Contiene un gruppo prostetico costituito dal NAD+ e la reazione genera NADH + H+. L'enzima succinato deidrogenasi catalizza la deidrogenazione stereospecifica del succinato a fumarato. Contiene un gruppo prostetico costituito dal NAD+ e la reazione genera NADH + H+. L'enzima succinato deidrogenasi catalizza la deidrogenazione stereospecifica del succinato a fumarato. Contiene un gruppo prostetico costituito dal FAD e la reazione genera FADH2. L'enzima succinato deidrogenasi catalizza la deidrogenazione stereospecifica del succinato a a α-chetoglutarato Contiene un gruppo prostetico costituito dal FAD e la reazione genera FADH2.

Quale delle seguenti affermazioni riguardanti l'acido palmitico è falsa?. può subire un allungamento della catena carboniosa. può andare incontro al processo della b-ossidazione. può essere utilizzato per la sintesi di un fosfolipide. è un acido grasso essenziale.

Quale delle seguenti affermazioni concernenti il colesterolo è falsa?. è un precursore della vitamina D. è un precursore di alcuni neurotrasmettitori. è un componente delle membrane plasmatiche. è un precursore degli ormoni steroidei.

Quale delle seguenti affermazioni relative ai trigliceridi contenenti acidi grassi a catena media è falsa?. non entrano a far parte dei chilomicroni. sono idrolizzati da una lipasi presente nella cellula intestinale. non vengono idrolizzati. a livello intestinale sono emulsionati dai sali biliari.

I trigliceridi alimentari con acidi grassi a lunga catena: sono idrolizzati a livello intestinale con intervento della bile e dell'amilasi pancreatica. sono idrolizzati a livello intestinale con intervento della bile, della lipasi pancreatica e della colipasi. sono idrolizzati nel cavo orale con intervento della pepsina. sono assorbiti senza venire idrolizzati.

L'azione della lipasi pancreatica consiste in: idrolisi dei trigliceridi in digliceridi e acidi grassi. idrolisi totale dei trigliceridi in glicerolo e acidi grassi. idrolisi degli esteri del colesterolo in colesterolo e acidi grassi. idrolisi dei trigliceridi in 2-monogliceridi e acidi grassi.

Il ruolo regolatorio del malonilCoA sul metabolismo lipidico consiste nella: attivazione degli enzimi del ciclo di Krebs. attivazione del meccanismo (carnitina dipendente) di trasferimento degli acidi grassi all'interno del mitocondrio. inibizione del meccanismo (carnitina dipendente) di trasferimento degli acidi grassi all'interno del mitocondrio. attivazione degli enzimi della beta-ossidazione.

Quale affermazione relativa alla biosintesi ex novo degli acidi grassi è falsa?. è attivata dal citrato. ha sede citoplasmatica. richiede NADPH più H+. si forma come intermedio l'acido acetacetico.

Quali dei seguenti coenzimi fornisce gli equivalenti riducenti necessari per la biosintesi degli acidi grassi?. NADH più H+. vitamina C. NADPH più H+. FADH2.

Quali dei seguenti coenzimi o fattori non è implicato nella biosintesi ex novo degli acidi grassi?. biotina. coenzima Q. proteina trasportatrice di acili (ACP). coenzima A.

Durante la biosintesi ex novo degli acidi grassi, quale vitamina è coinvolta nella reazione di carbossilazione dell'acetil-CoA a malonil-CoA?. riboflavina. vitamina D. niacina. biotina.

Quale affermazione relativa alla biosintesi ex-novo degli acidi grassi è falsa?. utilizza acetilCoA prevalentemente di origine glucidica. ha come intermedio l'acido mevalonico. ha sede citoplasmatica. è attivata dal citrato.

Quale delle seguenti affermazioni riguardanti il glicerolo fosfato è falsa?. interviene nella biosintesi della fosfatidilcolina. è un composto a tre atomi di carbonio. interviene nella biosintesi dei trigliceridi. diminuisce l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno.

Il sito attivo di un enzima: ha una peculiare conformazione che non consente all'enzima di avere specificità per il suo substrato. ha sempre una forma complementare a quella del substrato prima del suo attacco. è una parte molto grande dell'intera molecola enzimatica. è una entità tridimensionale, caratterizzata da alcuni gruppi chimici degli aminoacidi costitutivi.

Il colesterolo può essere un precursore di: adrenalina. testosterone. acido folico. coenzima.

Quale delle seguente affermazioni sulla costante di Michaelis-Menten è errata?. la costante di Michaelis-Menten è uguale alla concentrazione del substrato a cui la velocità della reazione enzimatica è il doppio del suo valore massimo. la costante di Michaelis-Menten è uguale alla concentrazione di substrato a cui la velocità della reazione enzimatica è metà del suo valore massimo. maggiore è la Km, minore è l'affinità dell'enzima per il substrato. la Km indica l'affinità di un enzima per il suo substrato.

Quale delle seguenti affermazioni relative alla catena respiratoria è vera?. l'ordine con cui i diversi componenti si susseguono rispecchia il potenziale redox: dal più negativo al più positivo. la resa energetica, in termini di produzione di ATP, è normalmente del 100%. il ferro-eme dei citocromi è costantemente allo stato ridotto (Fe2+). gli elettroni prelevati dal substrato iniziale arrivano all'ossigeno percorrendo per intero la catena respiratoria, mentre i corrispondenti protoni rimangono immobilizzati nella matrice mitocondriale.

Il coenzima Q: interviene nel ciclo di Krebs. interviene nella sintesi dell'urea. è un componente della catena respiratoria. ha struttura steroidea.

Quale delle seguenti affermazioni relative alla catena respiratoria è falsa?. i componenti più vicini al substrato sono in uno stato di riduzione minore di quelli più vicini all'ossigeno. l'ordine con cui i diversi componenti si susseguono funzionalmente rispecchia il potenziale redox decrescente. solo gli elettroni arrivano all'ossigeno percorrendo per intero la catena respiratoria mentre i corrispondenti protoni sono rilasciati nel mezzo il ferro-eme dei citocromi. oscilla tra lo stato ridotto (Fe2+) e quello ossidato (Fe3+).

Quale delle seguenti considerazioni è vera?. il 40% dell'energia liberata durante la catena respiratoria è utilizzata per la sintesi di ATP. gli equivalenti riducenti formatisi nel citoplasma (sotto forma, per esempio, di NADH + H+) non possono essere trasportati nel mitocondrio. gli agenti disaccoppianti della fosforilazione ossidativa impediscono sia il trasporto degli elettroni sia la fosforilazione dell'ADP. l'ATP a sede citoplasmatica non ha alcuna influenza regolatoria sul decorso della glicolisi.

La caduta di potenziale corrispondente alla riossidazione dei coenzimi ridotti, a livello della catena respiratoria è utilizzata per: trasportare protoni dentro la matrice mitocondriale. trasportare protoni dalla matrice mitocondriale nello spazio intermembrane. trasportare ADP dal mitocondrio al citoplasma. mantenere costante il pH nella matrice mitocondriale.

Tutti i seguenti composti sono componenti funzionali della catena respiratoria, eccetto: FAD. ubichinone. carnitina. cotocromo c.

Quale delle seguenti affermazioni sul fattore F1 dell'ATPasi mitocondriale è vera?. rappresenta un canale protonico transmembrana. partecipa al trasporto degli elettroni nella catena respiratoria. il fattore F1 è immerso nello spessore della membrana mitocondriale interna. il fattore F1 isolato possiede attività ATPasica.

Quale delle seguenti affermazioni riguardanti la FO - F1 ATPasi non è corretta?. è formata da diverse subunità. riduce l'ossigeno ad acqua. consente il passaggio di protoni dal lato citoplasmatico al lato matrice. è inibita dall'oligomicina.

Il complesso III della catena respiratoria (citocromo c reduttasi): non contiene coenzimi flavinici. viene ossidato dalla succinico deidrogenasi. viene ridotto dalla citocromo ossidasi. è localizzato nella membrana mitocondriale esterna.

Quale delle seguenti affermazioni riguardanti il complesso I della catena respiratoria non è corretta?. riduce l'ubichinone. contiene Fe-eme. contiene centri ferro-zolfo. contiene FMN.

Quale delle seguenti affermazioni relative al colesterolo è vera?. il colesterolo, raggiunta una certa concentrazione, riduce la sintesi della b-idrossi-beta-metil-glutarilCoA (HMGCoA) reduttasi, enzima implicato nella sua biosintesi. è il precursore di tutte le vitamine. la biosintesi cellulare degli esteri del colesterolo è catalizzata dalla lecitina-colesterolo aciltransferasi (LCAT). le lipoproteine plasmatiche non sono in grado di trasportare esteri del colesterolo.

Quale fra i componenti sotto elencati è necessario per la digestione dei trigliceridi alimentari?. lipasi pancreatica. lipasi ormono-sensibile. colesterolo esterasi. nessuna di quelle indicate.

Quale affermazione sul ciclo malato-aspartato per il trasporto degli equivalenti riducenti nel mitocondrio è vera?. il Malato-Aspartato penetra nel mitocondrio e partecipa ad una reazione di transaminazione con formazione di acido aspartico. il coenzima dell'enzima MDH (malico deidrogenasi) mitocondriale è il FAD. il malato (MA) penetra nel mitocondrio mediante un trasportatore nella membrana mitocondriale interna e subisce una reazione di deidrogenazione catalizzata dalla malico deidrogenasi (MDH), con formazione di NADH più H+ e ossalacetato. l'acido a-chetoglutarico penetra nel mitocondrio e subisce una deidrogenazione con formazione di glutammico e NADH più H+.

Quale dei seguenti aminoacidi può formarsi per transaminazione di un componente del ciclo di Krebs?. alanina. acido aspartico. glicina. serina.

Quale delle seguenti affermazioni riguardanti la glutamina è falsa?. è il prodotto di decarbossilazione dell'ac.glutammico a livello epatico. è idrolizzata da una glutaminasi. interviene come donatore di gruppi amminici nella biosintesi dei nucleotidi. è il prodotto di amidazione dell'ac.glutammico.

Per sintetizzare una molecola di urea intervengono: 2 molecole di ATP. 1 molecola di ATP. 5 molecole di ATP. 3 molecole di ATP.

Quale delle seguenti sequenze di reazioni per la biosintesi dell'urea è ordinata in modo corretto: citrullina-ornitina-fumarato-arginina-urea. ornitina-citrullina-argininsuccinato-arginina-urea. arginina-argininsuccinato-glutammato-urea. ornitina-arginina-citrullina-urea.

Quale dei sotto elencati composti non interviene come intermedio nella biosintesi dell'urea?. ornitina. arginina. succinato. citrullina.

Quale delle seguenti affermazioni sulla biosintesi dell'urea è vera?. si svolge interamente a livello citoplasmatico. consente la formazione di 4 molecole di ATP. avviene a livello epatico. degli intermedi è l'acido glutammico.

L'uomo elimina la maggior parte dell’azoto aminico sotto forma di: ammoniaca. urea. amminoacidi. acido urico.

L'ammoniaca: è il principale prodotto di escrezione urinaria dell'azoto proteico. è normalmente prodotta dal catabolismo dell'urea nel fegato. è il principale prodotto del catabolismo delle basi azotate. presenta livelli ematici elevati nel caso di cattiva funzionalità epatica.

L'ammoniaca prodotta dai tessuti periferici viene veicolata al fegato principalmente sotto forma di: creatinina. glutamina. urea. acido urico.

Le amine biogene si formano per: decarbossilazione degli aminoacidi. decarbossilazione delle basi puriniche. decarbossilazione delle basi pirimidiniche. sintesi a partire da anidride carbonica e acqua.

Quali delle seguenti affermazioni relative alla glutammico deidrogenasi è vera?. non porta alla liberazione di ammoniaca. è un enzima della catena respiratoria. utilizza come coenzima il piridossalfosfato. catalizza una reazione reversibile.

Quale dei seguenti aminoacidi può formarsi per transaminazione di un componente del ciclo di Krebs?. serina. lisina. acido glutammico. alanina.

Tutte le transaminazioni hanno come coenzima: riboflavina. acido ascorbico. piridossalfosfato. biotina.

Quale delle seguenti affermazioni relative alla biosintesi ex novo degli acidi grassi è vera?. ha come prodotti terminali ac.grassi insaturi. richiede NADPH più H+ ed è attivata da citrato. è favorita in situazioni di ipoglicemia. è attivata dall'adrenalina.

Quale delle seguenti affermazioni relative alle reazioni di transaminazione è falsa?. consentono la trasformazione di un aminoacido in un altro. non portano alla liberazione di ammoniaca. utilizzano prevalentemente la coppia acido alfa-chetoglutarico/acido glutammico. utilizzano come coenzima il FAD.

Quale delle seguenti affermazioni relative alle reazioni di transaminazione è vera?. sono irreversibili. utilizzano come coenzima il FAD. si svolgono a livello della membrana plasmatica. consentono, data la disponibilità di specifici alfa-chetoacidi, la formazione dei corrispondenti amminoacidi.

La trigliceride lipasi ormono-sensibile interviene nella: idrolisi dei trigliceridi nell'intestino. idrolisi dei fosfolipidi nell'intestino. idrolisi dei trigliceridi negli adipociti. idrolisi dei trigliceridi nelle lipoproteine plasmatiche.

Quale delle seguenti vie metaboliche non è percorsa dall'acetil-CoA?. biosintesi degli acidi grassi. biosintesi del colesterolo. ciclo di Krebs. gluconeogenesi.

Il trasporto degli acidi grassi all'interno del mitocondrio dipende: dalla presenza di citrato. dalla formazione di esteri della carnitina (acil-carnitina). dalla presenza di FADH2. dalla presenza di piridossalfosfato.

La carnitina interviene: nella sintesi del colesterolo. nello shunt dell'esosomonofosfato (via dei pentoso fosfati). nella desaturazione degli acidi grassi. nel trasporto di residui acilici a lunga catena dal citoplasma al mitocondrio.

Durante ogni ciclo di beta-ossidazione degli acidi grassi tutti i seguenti composti vengono prodotti, eccetto: acido piruvico. FADH2. acetil-CoA. NADH più H+.

Quale delle seguenti considerazioni sulla b-ossidazione degli acidi grassi è falsa?. produce acetilCoA. è attivata da insulina. produce coenzimi ridotti del tipo NADH più H+ e FADH2. quando il substrato è a numero dispari di atomi di carbonio porta alla formazione di propionil-CoA.

Gli enzimi della b-ossidazione degli acidi grassi sono localizzati: sia nel citoplasma che nella matrice mitocondriale. nei lisosomi. nella matrice mitocondriale. nel citoplasma.

Quale delle seguenti affermazioni riguardanti la beta-ossidazione degli acidi grassi è vera?. è attivata dal citrato. è particolarmente attiva nel globulo rosso. si svolge solo a livello citoplasmatico. è un processo che si svolge in aerobiosi.

Durante ogni ciclo di beta-ossidazione acidi grassi, tutti i seguenti composti vengono direttamente prodotti, eccetto: FADH2. acil-CoA. ossigeno. acetil-CoA.

Qual è il significato biochimico e fisiologico della carnitina?. trasportare gli acetil-CoA attraverso la membrana esterna dei mitocondri. partecipare all'attivazione del sistema "carnitina translocasi" nella membrana esterna dei mitocondri. trasportare gli acil-CoA attraverso la membrana interna dei mitocondri. partecipare direttamente alla beta-ossidazione degli acidi grassi.

Gli agenti disaccoppianti: inibiscono il consumo di O2 e la sintesi di ATP ma non bloccano il trasporto di elettroni nella catena respiratoria. bloccano il trasporto degli elettroni nella catena respiratoria aumentando il consumo di ossigeno. aboliscono il controllo respiratorio: il trasporto degli elettroni e il consumo di O2 continuano senza sintesi di ATP. bloccano il trasporto degli elettroni abolendo il consumo di ossigeno e la sintesi di ATP.

Quale delle seguenti affermazioni riguardanti la teoria chemio-osmotica della fosforilazione ossidativa è falsa?. il gradiente elettrochimico è determinato da 2 componenti: differenza di potenziale elettrico e differenza di pH ai due lati della MMI (membrana mitocondriale interna). il trasporto di H+ attraverso la membrana mitocondriale interna (MMI) rende la matrice più acida rispetto allo spazio intermembrana. il flusso di elettroni determina un gradiente elettrochimico attraverso la MMI (membrana mitocondriale interna). l'energia rilasciata dal flusso di elettroni nella catena respiratoria è utilizzata per la traslocazione di protoni dalla matrice mitocondriale allo spazio intermembrana.

Un effettore allosterico: interagisce con i siti regolatori di un enzima modificandone l'attività. agisce sui siti catalitici. modifica la struttura primaria dell'enzima. è sempre una molecola proteica.

Indicare quale delle seguenti affermazioni riguardante l'uso degli enzimi contenuti nel plasma nella diagnostica di laboratorio è falsa?. alcuni enzimi di origine cellulare sono dosabili nel plasma anche in condizioni fisiologiche. nel plasma, in condizioni fisiologiche, sono presenti soltanto enzimi plasma-specifici. la concentrazione plasmatica aumenta considerevolmente a seguito di lesioni a carico di organi e tessuti. esistono alcuni isoenzimi organo- o tessuto-specifici, il cui dosaggio nel plasma è di grande utilità nella diagnosi differenziale.

La reazione in cui è coinvolta la esochinasi: è inibita da un eccesso di glucosio-6-fosfato. è una reazione reversibile. avviene solo nel fegato. è inibita da un eccesso di ATP.

L'enzima glucosio-6-P fosfatasi: è presente in tutte le cellule, ma solo in caso di iperglicemia. è presente nel fegato. è assente in tutti i tessuti, eccetto il cervello. è presente nel muscolo.

La glicogeno sintetasi catalizza la sintesi del glicogeno utilizzando come substrato: UTP-glucosio. glucosio-6-fosfato. UDP-glucosio. glucosio-1-fosfato.

L'attivatore allosterico per la glicogeno sintetasi D (dipendente) è: glucosio-1-fosfato. ADP. glucosio-6-fosfato. UTP.

La formazione dei legami (1--->6)-alfa-glicosidici del glicogeno avviene per azione dell'enzima: glicano alfa-(1--->6) transferasi (enzima ramificante). glicogeno fosforilasi. glicogeno sintetasi. fosfoglucomutasi.

Quale delle seguenti affermazioni relative all'UDP-glucosio è vera?. interviene nella biosintesi del glicogeno. serve per il trasporto del glucosio all'interno delle cellule. è un precursore dell'eme. è una vitamina.

La glicogeno fosforilasi utilizza come substrati: glicogeno e acqua. glicogeno e fosfato inorganico. glicogeno e UDP. glicogeno e ATP.

Quale delle seguenti affermazioni relative all’inibizione enzimatica è vera?. nell'inibizione non competitiva si modifica la Km e risulta invariata la Vmax. l'inibizione non competitiva viene rimossa dall'elevazione della concentrazione del substrato. nell'inibizione competitiva si ha competizione fra inibitore e substrato per il sito allosterico dell'enzima. nell'inibizione competitiva non si modifica la Vmax ma risulta incrementata la Km.

Data la reazione: A<===>B, indicare quale delle seguenti affermazioni riguardanti il delta G è falsa: se è di segno negativo, indica che la reazione, alle concentrazioni di A e di B, tende a svolgersi verso destra. corrisponde al deltaG° quando la reazione è all'equilibrio. corrisponde al deltaG° se A e B sono presenti in concentrazioni unitarie, alla temperatura di 25°C e 1 atmosfera. dipende dalla costante di equilibrio (Keq) della reazione.

Quali delle seguenti affermazioni riguardanti la velocità di una reazione enzimatica è falsa?. è di ordine 0 quando raggiunge il suo massimo (Vmax). dipende dalla concentrazione di substrato solo quando raggiunge il suo valore massimo. dipende dalla Km. dipende sempre dalla concentrazione di enzima.

Quale delle seguenti affermazioni riguardanti la Km di un enzima per un determinato substrato, in assenza di inibitori, è falsa?. dipende dalla concentrazione dell'enzima. corrisponde alla concentrazione di substrato alla quale si realizza 1/2 della velocità massima. una Km elevata indica una bassa affinità dell'enzima per il substrato. è costante.

Quale delle seguenti reazioni consente la sintesi di ATP o GTP (rispettivamente da ADP e GDP) mediante fosforilazione diretta a livello del substrato?. succinil CoA ---> acido succinico. fruttosio-1,6-difosfato ----> fruttosio-6-fosfato. 1,3-difosfoglicerato > 2,3-difosfoglicerato. glucosio-6-fosfato > glucosio.

Un deficit dell'enzima glucosio-6-P deidrogenasi può produrre una accelerata distruzione dei globuli rossi (emolisi) in quanto: si determina una carenza di NADPH più H+, e quindi di glutatione ridotto, necessario per mantenere l'integrità della membrana eritrocitaria. la carenza di NADPH più H+ accelera la sintesi dei lipidi della membrana eritrocitaria. si determina una carenza di acido lattico. si accumula 2,3-difosfoglicerato con conseguente alterazione della capacità dell'emoglobina di legare ossigeno.

Quale delle seguenti reazioni si svolge, in condizioni standard, con una diminuzione di energia libera?. ADP + fosfato --> ATP. glucosio + fosfato ---> glucosio-6-fosfato. piruvato + ATP > fosfoenolpiruvato. ATP ---> ADP + fosfato inorganico.

Quale dei seguenti composti possiede un legame ad alto contenuto energetico?. adenosinmonofosfato (AMP). glucosio-6-fosfato. acido 2,3 difosfoglicerico. acido 1,3 difosfoglicerico.

In quale delle sottoelencate reazioni è falsa l'indicazione del coenzima coinvolto?. deidrogenazione del succinato a fumarato: FAD. isomerizzazione del metilmalonilCoA a succinilCoA: vitamina B12. carbossilazione del piruvato a ossalacetato: biotina. desaminazione ossidativa del glutammato: FAD.

Quale delle sottoindicate associazioni vitamina - coenzima è falsa?. ac.pantotenico - coenzima A. nicotinamide - NAD+. vitamina B6 - coenzima. vitamina B2 - FAD.

Quale delle sottoindicate associazioni vitamina - coenzima è esatta?. vitamina C - acido tetraidrofolico. riboflavina - acido lipoico. acido pantotenico - vitamina B1. vitamina B1 - difosfotiamina.

Quale delle sottoindicate associazioni vitamina - coenzima è falsa?. vitamina B6 - piridossalfosfato. vitamina H – coenzima. riboflavina - FAD e FMN. acido pantotenico - coenzima A.

Quale delle seguenti associazioni enzima-coenzima è falsa?. lattico deidrogenasi - NAD+. acetilCoA carbossilasi – biotina. piruvato deidrogenasi (decarbossilasi) – piridossalfosfato. glucosio-6-fosfato deidrogenasi - NADP+.

Quale delle seguenti affermazioni relative agli enzimi digestivi del tratto gastrointestinale è falsa?. il pancreas produce enzimi per la digestione di glucidi, lipidi, proteine e acidi nucleici. appartengono tutti alla classe delle idrolisi. la lipasi pancreatica agisce in presenza di sali biliari. hanno pH ottimale alla neutralità.

Quale delle affermazioni sotto riportate è vera?. la trasformazione del glucosio-1-fosfato in UDPglucosio in presenza di UTP è catalizzata da una UMPtrasferasi. la trasformazione dell'UDPgalattosio in UDPglucosio è catalizzata da una reduttasi. la trasformazione dell'acido glutammico in glutamina è catalizzata da una decarbossilasi. la trasformazione dell'acido acetacetico in acetone è catalizzata da una deidrogenasi.

Quale delle affermazioni sotto riportate, è falsa?. la trasformazione del fruttosio-1,6-difosfato in 3-fosfogliceraldeide e diidrossiacetonfosfato è catalizzata da una idrolasi. la trasformazione del glicerolo in glicerolfosfato è catalizzata da una chinasi. la trasformazione del fruttosio-1,6-difosfato in fruttosio-6-fosfato è catalizzata da una fosfatasi. la trasformazione del lattato in piruvato è catalizzata da una deidrogenasi.

L'enzima che catalizza la reazione "CH3-CO-COOH + NADH + H+ < > CH3-CHOH-COOH + NAD+", appartiene alla classe delle: idrolasi. ossidoreduttasi. isomerasi. transferasi.

L'enzima che catalizza la trasformazione della 3-fosfogliceraldeide in acido 1,3 difosfoglicerico è una: isomerasi. deidrogenasi. fosfatasi. idrolasi.

Quale delle seguenti reazioni della glicolisi è reversibile?. fruttosio-6-fosfato > fruttosio-1,6-difosfato. 3-fosfogliceraldeide --> 1,3-difosfoglicerato. glucosio ------> glucosio-6-fosfato. nessuna di quelle indicate.

Il trasporto del D-glucosio attraverso la membrana eritrocitaria è un esempio di: diffusione facilitata. trasporto attivo primario. endocitosi. trasporto attivo secondario.

Il complesso III della catena respiratoria trasferisce elettroni dal: dal succinato al coenzima Q. coenzima Q al citocromo c. dal citocromo a all'ossigeno. dal FADH2 al coenzima Q.

Quale dei sottoelencati enzimi non interviene nel processo della glicolisi?. fosfofruttochinasi. aldolasi. glucosio-6-fosfato deidrogenasi. glucosio-6-fosfato isomerasi.

In una reazione di trasferimento di elettroni la direzione del flusso di elettroni è verso il composto con: potenziale redox nullo. potenziale di ossido-riduzione più positivo. forza proton-motrice più elevata. potenziale di ossido-riduzione più negativo.

Quale dei seguenti componenti della catena mitocondriale di trasporto degli elettroni non è parte di un complesso lipoproteico di membrana?. citocromo a e a3. citocromo b e c1. FAD, FMN. ubichinone e citrocromo c.

Quale delle seguenti affermazioni è vera?. l'ATP sintetasi mitocondriale è localizzata sulla membrana esterna e rilascia ATP nel citosol. il ciclo di Krebs avviene principalmente nella matrice mitocondriale. la fosforilazione ossidativa è localizzata nella membrana mitocondriale esterna. la catena di trasporto degli elettroni è formata da centri redox liberamente diffusibili nella matrice mitocondriale.

Un enzima chiave della glicolisi è la fosfofruttochinasi. Questo enzima: è attivato allostericamente dal citrato. non è soggetto ad alcuna regolazione da parte dei nucleotidi adenilici. è inibito allostericamente dall'ATP. è inibito allostericamente dall'AMP.

Quale enzima si considera come "limitante" per il il processo glicolitico e quindi in grado di regolarne la velocità?. la glucochinasi. la fosfofruttochinasi. la lattico-deidrogenasi. l'esochinasi.

Quale delle seguenti affermazioni concernenti la glucochinasi è esatta: agisce principalmente in caso di ipoglicemia. viene inibita dal prodotto di reazione. è un enzima costitutivo. ha una elevata Km per il substrato.

Quale delle seguenti affermazioni concernenti la glucochinasi è esatta?. appartiene alla classe delle idrolisi. agisce principalmente in corso di iperglicemia postprandiale. si esprime particolarmente nel muscolo. è un enzima costitutivo.

Quale delle seguenti affermazioni concernenti la glucochinasi è esatta?. ha una bassa Km per il substrato. è un enzima costitutivo. è inibita dal prodotto di reazione. la sua sintesi è indotta dall'insulina.

Nel corso della glicolisi il substrato per l'aldolasi è il: glucosio-6-fosfato. acido 1,3-difosfoglicerico. fruttosio-1,6-difosfato. acido 3-fosfoglicerico.

L'enzima fosfoglucomutasi catalizza la reazione: glucosio-6-fosfato --> glucosio-1-fosfato. fruttosio-6-fosfato --> fruttosio-1,6-difosfato. glucosio --> glucosio-6-fosfato. glucosio-6-fosfato --> glucosio.

Quali delle seguenti molecole non è un intermedio della glicolisi?. 3-fosfogliceraldeide. 2-fosfoenolpiruvato. acido ossalacetico. fruttosio-6-fosfato.

L'1,3 difosfoglicerato è un intermedio della glicolisi che si forma: dall'1-fosfoglicerato con consumo di una molecola di ATP. dal 3-fosfoglicerato per intervento di fosfato inorganico. per ossidazione enzimatica e fosforilazione della 3-fosfogliceraldeide. per isomerizzazione del 2,3 difosfoglicerato.

Il trasporto del glucosio all'interno delle cellule della mucosa intestinale avviene: grazie all'intervento di insulina. mediante una proteina "carrier" assieme allo ione sodio. solo per un meccanismo di diffusione passiva. mediante una proteina "carrier" assieme allo ione potassio.

Quale dei sottoelencati enzimi non interviene nel processo della glicolisi?. piruvato deidrogenasi. glucosio-6-fosfato isomerasi. lattato deidrogenasi. aldolasi.

217. Gli enzimi della glicolisi sono localizzati: sulla membrana mitocondriale interna. nel citoplasma. nella matrice mitocondriale. in parte nel citoplasma e in parte nella matrice mitocondriale.

L'acido lattico si forma a livello muscolare, particolarmente: in condizioni di difetto di NADH più H+. in condizioni di eccesso di piruvato. in condizioni anaerobiche. in condizioni aerobiche.

La glicolisi anaerobia ha come reazione finale la riduzione del piruvato a lattato. Per quale motivo?. in quanto questa reazione permette la riossidazione del NADH più H+ formatosi durante la glicolisi. perché‚ nel passaggio piruvato --> lattato si forma ATP. perché, la lattico-deidrogenasi è attiva solo in condizioni anaerobiche. perché‚ il lattato è più facilmente degradabile del piruvato.

La resa stechiometrica in ATP della glicolisi in assenza di ossigeno è, a partire da una molecola di glucosio, di: 2 molecole. 4 molecole. 1 molecola. 3 molecole.

La tappa finale della glicolisi in condizioni anaerobiche è costituita da: carbossilazione del piruvato a ossalacetato. decarbossilazione del malato a lattato. riduzione del piruvato a lattato con intervento di NADH più H+. riduzione del piruvato a lattato con intervento del FADH2.

Quale delle seguenti affermazioni relative al glicogeno è falsa?. il glicogeno è presente, anche se in piccole concentrazioni, in tutte le cellule dell'organismo. possiede legami (1--->4) e (1 >6)-alfa-glicosidici. è un eteropolisaccaride. il glicogeno muscolare è una riserva di glucosio esclusivamente per la cellula muscolare.

Il glicogeno è un polisaccaride ramificato. I punti di ramificazione derivano dalla formazione di legami: 1-->4 alfa-glicosidici. 1-->6 alfa -glicosidici. 1-->4 beta-glicosidici. 1--6 beta glicosidici.

Quale delle seguenti affermazioni relative al glicogeno è falsa?. se ingerito, è resistente agli enzimi digestivi. è un omopolisaccaride. è il polisaccaride di riserva delle cellule animali. possiede legami (1-->4) e (1-->6)-alfa-glicosidici.

Quale delle seguenti affermazioni è vera?. il glucosio-1-fosfato è trasformato in glucosio-1,6-difosfato ad opera di una glucochinasi. il fruttosio-6-fosfato è trasformato in fruttosio-1,6-difosfato ad opera di una esochinasi. il galattosio è attivato a galattosio-6-fosfato ad opera di una galattochinasi. il fruttosio è attivato a fruttosio-1-fosfato ad opera di una fruttochinasi.

L'amido è: un eteropolisaccaride contenente unità disaccaridiche di glucosio e fruttosio. un omopolisaccaride del glucosio contenente legami (1--->4)- e (1--->6)-beta-glicosidici. un omopolisaccaride del glucosio contenente legami (1---4)- e (1--->6)-alfa-glicosidici. un eteropolisaccaride contenente unità disaccaridiche di glucosio e galattosio.

227. L'amido contenuto negli alimenti è idrolizzato ad opera dell'enzima: tripsina. lattasi. fosforilasi. amilasi.

L'enzima mitocondriale succinato deidrogenasi, è l'unico enzima del ciclo dell'acido citrico ancorato alla membrana mitocondriale interna (mentre gli altri sono liberi nella matrice mitocondriale). Questo enzima ha una duplice funzione, per prima cosa catalizzare l'ossidazione del succinato a fumarato generando FADH2 (forma ridotta del FAD) e.... permette di regolare la permeabilità della membrana mitocondriale interna. riossida immediatamente il FAD trasferendo istantaneamente gli elettroni all'ubichinone ed immettendoli nella catena di trasporto degli elettroni. essendo esso ancorato alla membrana, localizza gli altri enzimi del ciclo dell'acido citrico in un punto specifico. sfrutta l'energia prodotta dall'ossidazione del succinato per pompare protoni nello spazio intermembrana.

L'importanza dei fosfolipidi come costituenti della membrana cellulare è dovuta al fatto che essi possiedono. glicerolo. gruppi sia polari che non polari. Acidi grassi. Acido fosforico.

Quale tra le seguenti affermazioni relativamente al Ciclo dell'Acido Citrico è corretta. è un processo catalitico a molte tappe che converte l'AcetilCoA derivante dai carboidrati ed amminoacidi in CO2 ed energia, ma non coinvolge l'AcetilCoA derivante dagli acidi grassi che entrano nel ciclo della beta-ossidazione. è un processo catalitico a molte tappe che converte l'acido citrico in AcetilCoA e CO2 e ATP. è un processo catalitico a molte tappe che produce AcetilCoA. è un processo catalitico a molte tappe che converte i gruppi acetilici (AcetilCoA) derivati dai carboidrati, dagli acidi grassi e dagli amminoacidi in CO2, producendo NADH, FADH2 e ATP o GTP.

Il legame peptidico è presente: negli acidi nucleici. nei polisaccaridi. nei carboidrati. nelle proteine.

Quale delle seguenti caratteristiche è tipica della catalisi enzimatica ma non della catalisi inorganica?. Lascia inalterato il catalizzatore al termine della reazione. Non consente una modulazione dell'efficienza del catalizzatore. Opera spesso in condizioni fisiologiche di pH e temperatura. Aumenta la velocità di una reazione.

Gli enzimi catalizzano le reazioni attraverso: un aumento dell'entropia del sistema. una diminuzione dell'energia totale dei reagenti. una diminuzione dell'energia di attivazione della reazione. un aumento dell'energia del substrato.

Molti enzimi, oltre a possedere il normale sito a cui legano il substrato, presentano un secondo sito, detto allosterico. Quando particolari molecole regolatrici si legano a quest'ultimo, si ha una piccola variazione strutturale della molecola dell'enzima, che ne provoca l'attivazione o l'inibizione. Pertanto si può dire che un enzima allosterico: non possiede il sito attivo. è una proteina priva di struttura terziaria. non può legare il substrato. è una proteina che può cambiare forma.

Quale fra le seguenti affermazioni definisce correttamente un coenzima?. Molecola o ione inorganico che deriva dalle vitamine. Molecola che partecipa all'azione catalitica dell'enzima. Molecola o ione inorganico che si lega all'enzima stabilizzandone la struttura. Molecola organica che consente all'enzima di svolgere la propria azione anche in forma denaturata.

PEPSINA E TRIPSINA. sono enzimi appartenenti alla classe delle ligasi. sono enzimi appartenenti alla classe delle lipasi. sono enzimi appartenenti alla classe delle idrolasi. sono attivate dalle carbossipepsidasi.

La α-amilasi ..... è un enzima appartenente alla classe delle IDROLASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,4-β-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle ISOMERASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,6-α-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle LIASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,6-α-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle IDROLASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,4-α-D-glucosidici.

Quale delle seguenti affermazioni riguardo agli enzimi è VERA?. Possono essere interessati da legame con modulatori, attivatori o inibitori dell'attività enzimatica. Tutte le risposte sono corrette. Aumentano la loro velocità catalitica con l'aumentare della temperatura (entro l'intervallo di temperatura non denaturante). Sono influenzati nella loro attività catalitica dal pH del mezzo.

Quale delle seguenti affermazioni riguardo agli enzimi è FALSA?. Gli enzimi permettono generalmente accoppiano due reazioni (una esoergonica ed una endoergonica) utilizzando l'energia liberata da una reazione per permettere la realizzazione della reazione accoppiata. Gli enzimi non hanno specificità di substrato. Gli enzimi permettono di abbassare la soglia dell'energia di attivazione, rendendo meno difficile rompere vecchi legami chimici e formarne di nuovi. Gli enzimi permettono a reazioni chimiche cellulari, che normalmente avverrebbero in tempi molto lunghi, di essere molto rapide e compatibili con i processi cellulari.

Identificare nel seguente elenco il legame chimico responsabile della formazione della struttura primaria delle proteine: legame peptidico. legame disolfuro. legame idrofobico. legame fosfodiesterico.

La denaturazione di una proteina consiste: nell'alterazione della sua struttura secondaria e terziaria. nella sostituzione di uno o più aminoacidi nel suo sito attivo. nella sostituzione di residui idrofilici con residui idrofobici nelle catene laterali di alcuni aminoacidi. nella modifica della sua struttura primaria.

La struttura quaternaria di una proteina è generata: da legami disolfuro. dall'ordine di sequenza degli amminoacidi. dalle interazioni fra due o più catene polipeptidiche. dai legami idrogeno fra legami peptidici.

Nelle proteine, la struttura primaria è definita: dalla formazione di una α elica. dalla composizione in amminoacidi. dalla sequenza degli amminoacidi. dai legami a idrogeno.

Il glucosio presente nei nostri alimenti e nelle nostre cellule è l'enantiomero D-glucosio. Tuttavia in laboratorio possiamo sintetizzare l'enantiomero L-glucosio che però non può essere utilizzato dal nostro organismo perché…. gli enzimi destinati a utilizzare il glucosio, reagendo con la forma L, producono sostanze non utilizzabili. la forma L non è solubile in acqua. gli enzimi destinati a utilizzare il glucosio non riconoscono la forma L. la forma L del glucosio è meno ricca di energia della forma D.

La differenza tra proteine fibrose e globulari è il fatto che…. le proteine globulari sono insolubili in acqua, mentre le proteine fibrose sono solitamente solubili. le proteine fibrose contengono spesso diversi tipi di strutture secondarie, mentre le proteine globulari, solitamente, consistono di un unico tipo di struttura secondaria. le proteine globulari possiedono una struttura molto meno compatta di quella delle proteine fibrose. le proteine fibrose assolvono in genere funzioni strutturali, mentre quelle globulari sono solitamente enzimi.

Quali legami sono planari (cioè, non possono ruotare) nello scheletro di un polipeptide?. Sia i legami Cα–C sia quelli N–Cα. I legami C–N. I legami Cα–Cα. I legami Cα–C.

In quale delle seguenti strutture secondarie è più probabile trovare residui di prolina?. Un foglietto β. Un ripiegamento β. Una regione superavvolta. Un barile α/β.

Quale delle seguenti affermazioni su proteine ed enzimi è vera?. Tutte le proteine legano ligandi. Tutti gli enzimi hanno attività catalitica. Sono tutte vere. Tutte le proteine hanno siti attivi.

Quale caratteristica fondamentale hanno le proteine integrali di membrana localizzate principalmente a livello della membrana citoplasmatica?. possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali acide. possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali polari. possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali apolari. possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali basiche.

Quale di queste affermazioni sulle proteine globulari è VERA?. tutte le affermazioni sono corrette. sono generalmente solubili in mezzo acquoso. Le proteine globulari possono svolgere attività enzimatica. hanno un core idrofobico.

Il punto isoelettrico di una proteina equivale. al valore di pH in cui agiscono le pepsidasi. al valore di pH in cui la molecola proteica ha carica positiva. al valore di pH in cui la molecola proteica ha carica negativa. al valore di pH in cui si equivalgono il numero complessivo delle cariche negative e positive presenti in tutta la molecola.

Ad un valore di pH del mezzo uguale al punto isoelettrico, in quale forma troviamo gli amminoacidi?. Forma anionica (carica -). Forma cationica (carica +). Forma zwitterionica. Forma dicationica (carica ++).

Come si chiama l'amminoacido rappresentato in figura?. cisteina. prolina. asparagina. glicina.

Prendendo in esempio il più semplice degli amminoacidi, la glicina, quali gruppi funzionali sono presenti in questa piccola molecola?. Un gruppo amminico secondario e un gruppo carbossilico. Un gruppo amminico primario ed un gruppo carbossilico. Un gruppo imminico ed un gruppo carbossilico. Un gruppo amminico primario ed un gruppo aldeidico.

Nella struttura delle proteine l'α-elica e i foglietti β pieghettati sono esempi di. Struttura terziaria. Struttura primaria. Struttura secondaria. Struttura quaternaria.

Gli enzimi che catalizzano reazioni di sintesi di molecole complesse appartengono alla classe delle... ossidoreduttasi. idrolasi. isomerasi. ligasi.

Un oloenzima è. Tutti questi elementi. Unità funzionale. Apoenzima. Coenzima.

L'α-elica è formata da. Legami disolfuro. Legami idrofobici. Legami idrogeno. Legami elettrostatici.

La Citrato sintasi catalizza la reazione. di decarbossilazione ossidativa dell'isocitrato ad α-chetoglutarato. di ossidazione del succinato a fumarato. di trasformazione reversibile del citrato in isocitrato. di condensazione dell'acetil-CoA con l'ossalacetato per formare citrato.

Quali sono gli effettori allosterici?. Nessuna delle precedenti. Molecole che competono con il substrato per il sito attivo. Molecole che si legano a un sito diverso dal sito attivo, modificando l'attività enzimatica. Molecole che inattivano irreversibilmente l'enzima.

Qual è il meccanismo principale della regolazione allosterica?. Regolazione della sintesi dell'enzima. Legame di un effettore a un sito allosterico, causando un cambiamento conformazionale dell'enzima. Modificazione covalente dell'enzima. Nessuna delle precedenti.

Qual è l'importanza della cinetica enzimatica nello studio dei processi biologici?. Non ha un'importanza particolare. Serve solo per lo sviluppo di farmaci. È utile solo per studi in vitro. Permette di comprendere come gli enzimi catalizzano le reazioni, come vengono regolati e come possono essere inibiti.

Qual è l'effetto di un inibitore non competitivo sulla Vmax?. Dipende dalla concentrazione del substrato. Aumenta. Diminuisce. Resta invariata.

Cosa si intende per inibizione non competitiva?. L'inibitore aumenta la Vmax. L'inibitore si lega al sito attivo, competendo con il substrato. L'inibitore si lega a un sito diverso dal sito attivo, modificando la conformazione dell'enzima. L'inibitore si lega al complesso enzima-substrato.

Qual è il significato biologico della Vmax?. Nessuna delle precedenti. Indica l'affinità dell'enzima per il substrato. Rappresenta la velocità massima teorica della reazione. Misura l'efficienza catalitica dell'enzima.

Cosa significa un basso valore di Km?. Alta affinità dell'enzima per il substrato. Alta velocità massima della reazione. Bassa affinità dell'enzima per il substrato. Bassa velocità massima della reazione.

Qual è l'effetto di un aumento della concentrazione di enzima sulla Vmax?. Aumenta. Resta invariata. Dipende dalla concentrazione del substrato. Diminuisce.

Quale delle seguenti affermazioni sull'inibizione competitiva è FALSA?. L'inibitore aumenta apparentemente il valore di Km. L'inibitore può essere superato aumentando la concentrazione di substrato. L'inibitore si lega al sito attivo (sito allosterico). L'inibitore non altera il valore di Vmax.

Cosa descrive la costante di Michaelis-Menten (Km)?. La concentrazione di substrato alla quale la velocità della reazione è metà della Vmax. La velocità massima della reazione. L'affinità dell'enzima per il substrato. La concentrazione dell'enzima.

Nel muscolo scheletrico in condizioni anaerobiche il glucosio è convertito in…. acetaldeide. lattato. acetil-CoA. glicogeno.

Quale delle seguenti affermazioni sulla fosforilazione delle proteine è vera?. La fosforilazione delle proteine è catalizzata dalle fosfatasi. Le proteine vengono in genere fosforilate in corrispondenza di amminoacidi le cui catene laterali contengono un gruppo ossidrilico. La fosforilazione attiva sempre gli enzimi. La specificità per la fosforilazione è conferita unicamente dall'amminoacido che deve essere fosforilato.

L'enzima che può aggiungere acqua a un doppio legame carbonio-carbonio o rimuovere l'acqua per creare un doppio legame senza rompere il legame è. Esterasi. Idrossilasi. Idratasi. Idrolasi.

Quale delle seguenti affermazione sugli zimogeni è vera?. Gli zimogeni sono enzimaticamente inattivi. Le proproteine sono un tipo di zimogeni. Gli zimogeni scindono le proteasi. Gli zimogeni sono inattivati da inibitori di natura proteica.

Quale delle seguenti affermazioni sugli isozimi (o isoenzimi) è vera?. Hanno le stesse proprietà cinetiche. Non possono essere espressi nella stessa cellula nello stesso momento. Catalizzano la stessa reazione. Hanno la stessa sequenza amminoacidica.

Una chinasi realizza il trasferimento di un gruppo fosforico. nella degradazione di enzimi ad aminoacidi liberi. nella fosforilazione di una grande varietà di proteine. In tutte le reazioni menzionate nelle altre risposte. nella degradazione di farmaci a prodotti potenzialmente tossici.

Quale tipo di modificazione covalente viene catalizzato dalle chinasi?. La defosforilazione. L'ubiquitinazione. L'acetilazione. La fosforilazione.

Gli enzimi, che sono prodotti in forma inattiva nelle cellule viventi, sono chiamati. lisoziomi. Apoenzimi. Citocromo ossidasi. Proenzimi.

Un esempio di enzima extracellulare è. Esochinasi. Citocromo ossidasi. Lipasi pancreatica. Lattato deidrogenasi.

La funzione di numerosi enzimi può essere attivata e disattivata attraverso la fosforilazione di specifici amminoacidi catalizzata da enzimi noti come: proteinasi. chinasi. fosforilasi. ciclasi.

La modulazione dell'attività enzimatica è effettuata in modo particolarmente efficace attraverso: polimerizzazione dell'enzima. polimerizzazione dell'enzima. fosforilazione e defosforilazione degli enzimi. presenza di inattivatori dell'enzima.

Quale è la principale differenza tra inibitori enzimatici reversibili competitivi e non competitivi?. Gli inibitori non competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima. Gli inibitori non competitivi non sono specifici per un singolo enzima mentre gli inibitori competitivi sono specifici per un solo enzima o famiglia di enzimi. Gli inibitori competitivi sono molto più efficaci dei non competitivi e per proprio questo motivo vengono chiamati inibitori competitivi. Gli inibitori competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori non competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima.

Nella cinetica enzimatica Km significa. La concentrazione dell'enzima. La concentrazione di substrato che dà una metà di Vmax. La metà della concentrazione di substrato necessaria per raggiungere la Vmax. La costante di dissociazione del complesso enzima-substrato.

In seguito alla somministrazione di un farmaco antagonista la cui molecola è complementare al sito attivo di un enzima, la quantità di prodotto della reazione enzimatica sarà probabilmente: diminuita perché il farmaco si lega al substrato. aumentata perché il farmaco favorisce il legame tra enzima e substrato. diminuita perché il farmaco compete con il substrato. aumentata perché il farmaco funziona da cofattore.

La Km di un enzima per un substrato è: la concentrazione dell'enzima richiesta per la catalisi fisiologica. la concentrazione di substrato che determina una velocità semimassimale della reazione. la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima. la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima.

Il pH al quale un enzima ha la massima attività è noto come. nessuna delle risposte è corretta. pH attivo. punto isoelettrico. optimum di pH.

A un pH inferiore al punto isoelettrico, un amminoacido esiste come. Anione. Zwitterione. molecola indissociata. catione.

Qual è l'importanza della regolazione allosterica?. Serve solo per regolare le vie metaboliche. È un meccanismo lento e poco efficiente. Non è essenziale per il funzionamento cellulare. Permette una rapida risposta a cambiamenti nelle condizioni cellulari.

Le molecole idrofile possono interagire con l'acqua mediante la formazione di: Nessuna delle risposte è corretta. legami a idrogeno. forze di Van der Waals.

Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura?. nessuna delle precedenti risposte è corretta. L-istidina. L-prolina. L-cisteina.

Quale è l'amminoacido rappresentato in figura?. L-valina. L-arginina. L-lisina. nessuna delle precedenti risposte è corretta.

l fattore che NON influisce sul valore di pKa di un amminoacido è. La perdita di carica nei gruppi α-carbossile e α-ammino. Altri fattori ambientali. Le interazioni con altri gruppi di peptidi R. Peso molecolare.

Un tripeptidie ha. 3 amminoacidi e 3 legami peptidici. 2 amminoacidi e 3 legami peptidici. 3 amminoacidi e 2 legami peptidici. 2 amminoacidi e 2 legami peptidici.

Una struttura che ha legami idrogeno tra catene polipeptidiche disposte fianco a fianco è chiamata. Struttura terziaria. struttura primaria. α-elica. Fogli β pieghettati.

come si chiama l'amminoacido riportato in figura?. acido aspartico. prolina. valina. asparagina.

Come si chiama l'amminoacido riportato in figura?. arginina. alanina. lisina. asparagina.

l'amminoacido riportato in figura è?. asparagina. glutammina. treonina. lisina.

L'amminoacido riportato in figura è?. triptofano. asparagina. metionina. prolina.

L'amminoacido riportato in figura è?. asparagina. triptofano. prolina. metionina.

Quale delle seguenti affermazioni è più probabile che sia vera per i gruppi R non polari degli amminoacidi in soluzione acquosa?. Sono idrofili e si trovano all'interno delle proteine. Sono idrofobici e si trovano all'interno delle proteine. Sono idrofobici e si trovano sulla superficie delle proteine. Sono idrofili e si trovano sulla superficie delle proteine.

Per formare le macromolecole biologiche i monomeri vanno incontro a reazioni di: fosforilazione. Nessuna delle risposte è corretta. condensazione. idrolisi.

Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura?. acido L-aspartico. acido L-glutammico. L-glutammina. L-Leucina.

Le biomolecole sono spesso molecole complesse in cui sono presenti uno o più centri chiralici. Che rilevanza ha la stereoisomeria per queste molecole? Individua la risposta CORRETTA. In alcune molecole i due stereoisomeri della stessa molecola hanno effetti e funzione differenti o talvolta totalmente opposti tutte le risposte sono corrette. Le biomolecole sintetizzate dall'organismo vengono sempre sintetizzate nella stessa forma stereoisomerica con reazioni stereospecifiche. tutte le risposte sono corrette. La stereisomeria è estremamente importante per l'interazione tra biomolecole come ad esempio l'interazione tra farmaco e suo bersaglio farmacologico o tra ligando e suo recettore.

Una reazione non spontanea: non può mai verificarsi. è esoergonica. può verificarsi sempre. può verificarsi se accoppiata a processi spontanei che liberano una quantità sufficiente di energia.

L'energia di attivazione di una reazione chimica indica: l'energia del sistema quando la reazione è avanzata del 50%. la differenza di energia tra i prodotti e i reagenti. la barriera energetica che separa i reagenti dal complesso attivato. l'energia media dei prodotti e dei reagenti.

Per una reazione chimica del tipo A + B → C, la velocità di reazione è definita come: la diminuzione della concentrazione di A o di B nell'unità tempo. la variazione della concentrazione dei reagenti all'equilibrio. la diminuzione della concentrazione di C nell'unità di tempo. la concentrazione di C al tempo di fine reazione.

I catalizzatori sono sostanze che. Aumentano la quantità di prodotti che si formano a seguito della reazione. Abbassano l'energia di attivazione e aumentano la velocità di reazione. Rendono spontanea una reazione che per sua natura non lo è. Non modificano l'energia di attivazione di una reazione.

Una reazione si dice reversibile se. Non si verifica alcun cambiamento tra reagenti e prodotti. I prodotti sono più reattivi dei reagenti. Le concentrazioni dei prodotti sono costanti mentre variano quelle dei reagenti. I prodotti e i reagenti si interconvertono.

Una reazione si dice all'equilibrio quando. Le concentrazione dei prodotti sono uguali a quelle dei reagenti. La velocità della reazione diretta è uguale alla velocità della reazione inversa. L'energia di attivazione della reazione diretta è uguale all'energia di attivazione della reazione inversa. La costante cinetica della reazione diretta è uguale alla costante cinetica della reazione inversq.

Quale tra le seguenti affermazioni è corretta?. La riduzione è una reazione che avviene solo in presenza di idrogeno. La riduzione è una reazione che avviene solo in presenza di ossigeno. La riduzione comporta un acquisto di elettroni. La riduzione comporta una perdita di elettroni.

Quale tra le seguenti affermazioni è corretta?. Le reazioni di ossidoriduzione avvengono solo in ambiente neutro. Le reazioni di ossidoriduzione si verificano ogni qualvolta è presente una specie riducente. Le reazioni di ossidoriduzione comportano il trasferimento di protoni. Le reazioni di ossidoriduzione comportano il trasferimento di elettroni.

La variazione di energia libera (delta G) di una reazione biochimica è. È uguale a zero all' equilibrio. Tutte le affermazioni sono errate. È direttamente proporzionale alla variazione di energia libera standard. Può essere calcolata solo quando i reagenti e i prodotti sono presenti a concentrazioni pari a 1 mol/L.

Per accoppiamento energetico si intende. Due reazione esoergoniche possono essere accoppiate per produrre energia più rapidamente indipendentemente dalla presenza di un intermedio comune. Due reazioni energeticamente sfavorite sono catalizzate da un solo enzima purché sia presente un intermedio comune. Una trasformazione energeticamente sfavorita può essere guidata mediante accoppiamento con una reazione altamente esoergonica, purché sia presente un intermedio comune. Due reazioni di trasformazione energeticamente favorita possono essere accoppiate per produrre grandi quantità di energia,purché sia presente un intermedio comune.

Il carbonio alfa di un amminoacidi è legato a. Due gruppi amminici, un gruppo carbossilico e un atomo di idrogeno. Un gruppo amminico, due gruppi carbossilici, un gruppo carbonilico. Un gruppo amminico, un gruppo carbossilico, un atomo di idrogeno e un gruppo R variabile definito catena laterale. Un gruppo amminico, un gruppo carbossilico, un atomo di idrogeno e un gruppo solforico.

Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura?. L-istidina. L-leucina. L-prolina. L-valina.

quale composto è rappresentato nella seguente figura?. un dipeptide : la serin-prolina. un dipeptide : la glicin-cisteina. un dipeptide : la glicin-prolina. un dipeptide : la serin-cisteina.

Quale tra i seguenti amminoacidi contiene zolfo?. Arginina. Metionina. Leucina. Valina.

I residui di cisteina svolgono un ruolo importante nella struttura di molte proteine perché…. formano legami covalenti tra parti di una stessa molecola proteica o tra due diverse catene. subiscono la riduzione di due residui. legano due catene proteiche per mezzo di interazioni idrofobiche. formano ponti disolfuro con la glicina.

Le proteine contengono. Solo amminoacidi della seria D. L- α- amminoacidi. Solo Amminoacidi della serie D e della serie L. tutte le risposte sono corrette.

Quale delle seguenti informazioni è responsabile della forma tridimensionale di una proteina?. La sequenza amminoacidica della proteina. L'interazione della proteina con i chaperon molecolari. L'interazione della proteina con altri polipeptidi. Il legame peptidico della proteina.

Il dispiegamento di una proteina può essere definito _________. denaturazione. riduzione. folding. rinaturazione.

Due catene di aminoacidi in una molecola di insulina sono tenute insieme da. legame peptidico. legame ionici. legami idrogeno. ponti disolfuro.

Quali sono i seguenti non è un fattore responsabile della denaturazione delle proteine?. solventi organici. cambiamento di pH. Carica. Calore.

Quale dei seguenti aa si trova abbondantemente nel collagene?. triptofano. serina. lisina. Glicina.

Il collagene è caratterizzata da tre catene polipeptidiche separate che sono strettamente avvolte l'una intorno all'altra in una "tripla elica". Quale di questi aminoacidi è più probabile che si trovi in massima concentrazione nel collagene?. treonina. prolina. cisteina. glicina.

Il livello di struttura proteica che descrive tutti gli aspetti del ripiegamento tridimensionale di un polipeptide è definito…. struttura primaria. struttura secondaria. struttura terziaria. struttura quaternaria.

Quale delle seguenti informazioni è responsabile della forma tridimensionale di una proteina?. La sequenza amminoacidica della proteina. L'interazione della proteina con i chaperon molecolari. Il legame peptidico della proteina. L'interazione della proteina con altri polipeptidi.

Quale delle seguenti affermazioni riguardanti la struttura è corretta?. Le proteine formate da un singolo polipeptide hanno una struttura quaternaria che viene stabilizzata da legami covalenti. I legami disolfuro si formano fra residui di cisteina adiacenti nella struttura primaria della proteina. nessuna delle affermazioni è corretta. La forza principale che favorisce il ripiegamento delle proteine è l'effetto idrofobico.

Dopo la traduzione e il ripiegamento, molti recettori tirosin chinasici esistono come monomeri allo stato inattivo sulla membrana cellulare. Al momento del legame con un ligando, queste proteine si dimerizzano e danno inizio a una cascata di segnalazione. Durante questo processo, la struttura proteica cambia da: da terziaria a quaternaria. da secondaria a quaternaria. da primaria a secondaria. da secondaria a terziaria.

In quale delle seguenti strutture secondarie è più probabile trovare residui di prolina?. Un foglietto β. Una regione superavvolta. Un'α elica. Un ripiegamento β.

Relativamente al composto rappresentato in figura quale amminoacido ha ha il gruppo Amminico libero ?. cisteina. valina. glicina. serina.

Perché nei polipeptidi la conformazione ad α elica è una forma così stabile?. La struttura dell'α elica è stabilizzata da ponti disolfuro. La struttura dell'α elica è stabilizzata da interazioni idrofobiche. La struttura dell'α elica è stabilizzata da residui di prolina. La struttura dell'α elica è stabilizzata da legami idrogeno.

Quali legami sono planari (cioè, non possono ruotare) nello scheletro di un polipeptide?. I legami Cα–Cα. I legami Cα–C. I legami N–Cα. I legami C–N.

Quale o quali gruppi in una proteina contribuiscono in maniera preponderante alle sue proprietà acido-base complessive?. I gruppi α-amminici di tutti gli amminoacidi non terminali. I gruppi R sulla proteina. Il gruppo α-amminico N-terminale della proteina. Il gruppo α-carbossilico C-terminale della proteina.

Tra quali gruppi chimici si instaurano legami idrogeno tra amminoacidi in un polipeptide?. I gruppi C=O. I gruppi C=O e N–H. I gruppi C=O e C–H. I gruppi C=O e C–R.

Il legame peptidico è un. Legame idrogeno. Legame covalente. Legame ionico. risposta 4.

Cosa si verifica durante la formazione del legame peptidico ?. perdita di di un ossidrile di un gruppo carbossilico un amminoacido e di un ossidrile dal gruppo amminico di un altro amminoacido. perdita di un ossidrile di un gruppo carbossilico di un amminoacido e di un atomo di idrogeno dal gruppo amminico di un altro amminoacido. perdita di un atomo di idrogeno di un gruppo carbossilico un amminoacido e di un ossidrile dal gruppo amminico di un altro amminoacido. tutte le risposte sono errate.

La conformazione terziaria delle proteine è mantenuta da 3 tipi di legami vale a dire ionici, idrogeno e. Covalente. ammidico. peptidico. Disolfuro.

Quale dei seguenti amminoacidi ha una carica netta negativa a pH 7,0?. serina. aspartato. glutammina. glicina.

I legami peptidici, che legano covalentemente tra loro due amminoacidi, derivano da…. l'ossidazione degli amminoacidi. i legami idrogeno tra amminoacidi. la condensazione degli amminoacidi. l'idrolisi degli amminoacidi.

La L-alanina e la D-alanina…. sono presenti praticamente in tutte le proteine. mancano del gruppo R. sono enantiomeri. sono l'una l'isomero sovrapponibile dell'altra.

Al centro di tutti i 20 amminoacidi standard si trova quello che è definito carbonio α, legato in modo covalente ad altri quattro gruppi chimici. Quale dei seguenti quattro gruppi non è un normale componente di tutti gli amminoacidi?. un gruppo metile. un gruppo amminico. un gruppo carbossilico. una catena laterale (gruppo R).

Cosa rappresenta il seguente composto?. un generico tetrapetide. un generico dipeptide. un acido nucleico. un generico tripeptide.

Qual è l'effetto di un effettore allosterico positivo?. Inattiva l'enzima. Aumenta l'affinità dell'enzima per il substrato. Diminuisce l'affinità dell'enzima per il substrato. Non ha effetto sull'affinità.

Nell'inibizione retroattiva (a feedback)…. il prodotto finale di una via metabolica inibisce uno degli enzimi della via. il substrato iniziale di una via metabolica inibisce uno degli enzimi della via. un enzima in una via metabolica inibisce uno degli enzimi che lo precedono nella via. un intermedio in una via metabolica inibisce uno degli enzimi precedenti nella via.

Quali sono altri meccanismi di regolazione enzimatica oltre all'allosterica?. Solo controllo della sintesi. Nessun altro meccanismo. Modificazioni covalenti (fosforilazione, acetilazione), controllo della sintesi e degradazione degli enzimi. Solo modificazioni covalenti.

Quali sono le implicazioni cliniche di una dieta ricca di zuccheri semplici?. Nessuna implicazione clinica significativa. Migliora le prestazioni atletiche. Aumento del rischio di obesità, diabete di tipo 2 e malattie cardiovascolari. Protegge dalle malattie infiammatorie.

In quali condizioni l'acido lattico si accumula nel muscolo scheletrico?. Quando vi è carenza di NADH. Quando vi è carenza di enzimi del ciclo dell'acido citrico. Quando vi è carenza di ossigeno. Quando vi è carenza di ATP.

Individua l'affermazione errata, sul metabolismo ossidativo del glucosio. In presenza di ossigeno, la respirazione cellulare precede la glicolisi. Durante la fermentazione alcolica non viene prodotto ATP. L'ossidazione completa del glucosio, in presenza di ossigeno, produce 32 molecole di ATP. La glicolisi avviene in assenza di ossigeno.

La molecola che subisce direttamente la scissione in due nel corso della glicolisi è. il fruttosio 1,6 bifosfato. il piruvato. il glucosio. il glucosio.

Il punto di unione del ciclo di Krebs e della glicolisi è rappresentato da. acido piruvico. gliceraldeide-3-fosfato. acetil-CoA. acido ossalacetico.

Il prodotto finale della glicolisi e': CO2. acetil-CoA. aceto-acetato. acido piruvico (eventualmente convertito in acido lattico).

Quali sono le differenze nell'assorbimento di monosaccaridi a livello intestinale?. Tutti i monosaccaridi vengono assorbiti attivamente. Non ci sono differenze. Tutti i monosaccaridi vengono assorbiti per diffusione facilitata. Glucosio e galattosio vengono assorbiti attivamente, mentre il fruttosio per diffusione facilitata.

Qual è il destino del glucosio nel fegato dopo l'assorbimento?. Viene esclusivamente convertito in acidi grassi. Viene escreto con l'urina. Viene direttamente utilizzato dai neuroni. Può essere immagazzinato come glicogeno, utilizzato per la glicolisi o per la gluconeogenesi.

Dove viene trasportato il glucosio assorbito dalle cellule intestinali?. Vasi linfatici. Capillari sanguigni della vena porta. Tessuto adiposo. Muscolo scheletrico (direttamente).

Quale trasportatore è principalmente coinvolto nell'assorbimento del glucosio e del galattosio?. GLUT4. GLUT5. SGLT1 (Sodium-glucose cotransporter 1). GLUT2.

Quale monosaccaride viene assorbito principalmente per diffusione facilitata?. Glucosio. Galattosio. Fruttosio. Maltosio.

Dove avviene principalmente l'assorbimento dei monosaccaridi nel tratto gastrointestinale?. Stomaco. Intestino tenue. Esofago. Colon.

Quali sono le principali patologie legate ai disturbi del metabolismo dei carboidrati?. Solo galattosemia. Diabete, galattosemia, intolleranza al fruttosio. Solo intolleranza al fruttosio. Solo diabete.

Quale è il prodotto finale della glicolisi in condizioni aerobiche?. Lattato. Etanolo. Piruvato. Acetil-CoA.

Cosa si intende per zimogeno?. Un cofattore enzimatico. Un precursore inattivo di un enzima. Un prodotto della reazione enzimatica. Un inibitore enzimatico.

Qual è il destino del glucosio assorbito dalle cellule intestinali?. Entra nella via glicolitica. Entra nel circolo sanguigno. Viene immagazzinato nel fegato come glicogeno. Tutte le precedenti.

Dove avviene la maggior parte della digestione dei carboidrati?. Stomaco. Intestino tenue. Colon. Esofago.

Qual è il principale prodotto della digestione dell'amido nella bocca?. Maltosio. Lattosio. Fruttosio. Glucosio.

Quale enzima inizia la digestione dei carboidrati nella bocca?. Maltasi. Sucrasi. Lattasi. Amilasi salivare.

Come influisce l'indice glicemico di un alimento sulla risposta glicemica?. Gli alimenti con basso indice glicemico causano un rapido aumento della glicemia. L'indice glicemico non ha alcuna influenza sulla glicemia. Solo i carboidrati complessi influenzano la glicemia. Gli alimenti con alto indice glicemico causano un rapido aumento della glicemia.

Quali sono i principali disaccaridi presenti nella dieta umana?. Fruttosio, glucosio, galattosio. Cellulosa, chitina, inulina. Saccarosio, lattosio, maltosio. Amilosio, amilopectina, glicogeno.

Quale enzima è specifico per l'idrolisi dei legami β-1,4-glicosidici del lattosio?. Lattasi. α-amilasi. Maltasi. Isomaltasi.

Qual è il ruolo della fibra alimentare nella digestione dei carboidrati?. Fornisce energia. Viene completamente digerita e assorbita. Aumenta il volume delle feci e stimola la peristalsi. Riduce l'assorbimento di glucosio.

Quali sono le principali patologie legate a difetti nella digestione dei carboidrati?. Intolleranza al lattosio, malattia celiaca, galattosemia. Diabete mellito di tipo 1. Obesità. Ipertensione.

Qual è il destino metabolico del glucosio assorbito dalle cellule intestinali?. Viene convertito direttamente in proteine. Viene utilizzato esclusivamente per la sintesi di RNA e DNA. Viene eliminato con le urine. Viene utilizzato per produrre ATP, immagazzinato come glicogeno o convertito in acidi grassi.

Qual è il ruolo della via glicolitica?. Degradazione delle proteine. Sintesi di acidi grassi. Sintesi di glucosio a partire da precursori non glucidici. Degradazione del glucosio per produrre ATP.

Qual è il destino del piruvato in condizioni aerobiche?. Viene convertito in lattato. Entra nel ciclo di Krebs. Viene utilizzato per la sintesi di amminoacidi. Viene escreto.

Qual è il ruolo del bordo a spazzola delle cellule intestinali nella digestione dei carboidrati?. Secerne enzimi proteolitici. Contiene gli enzimi necessari per la digestione finale dei disaccaridi. Produce acidi grassi. Assorbe direttamente i polisaccaridi.

Qual è il ruolo del pancreas nella regolazione dell'assorbimento dei carboidrati?. Non ha un ruolo diretto. Secerne solo enzimi digestivi. Secerne solo ormoni. Secerne insulina e glucagone, che influenzano l'assorbimento del glucosio a livello cellulare.

Quali sono le principali caratteristiche dell'ubichinone? Individua l'affermazione errata. E' una molecola lipofila ed estremamente mobile. Può trasportare elettroni da un complesso della catena di trasporto all'altro. Può trovarsi in forma parzialmente ridotta, come radicale semichinonico. E' un coenzima ossidoriduttivo coinvolto nel ciclo di Krebs.

Quale affermazione relativa all' Ubichinone è corretta. ha la funzione di ricevere atomi di idrogeno e donare elettroni al complesso successivo. tutte le affermazioni sono corrette. è il responsabile della separazione dei protoni (che vengono liberati nella matrice mitocondriale) dagli elettroni. si trova tra il Complesso I ed il Complesso III.

Quale ruolo ha l'ubichinone nella respirazione cellulare?. Trasporta direttamente protoni dalla matrice mitocondriale allo spazio intermembrana per generare un gradiente protonico. Si lega all'enzima ATP sintasi attivandolo e permettendo la sintesi di ATP. regola il flusso di protoni attraverso il canale di flusso dell'ATP sintasi. Riceve elettroni riducendosi ed essendo una molecola mobile e liposolubile può diffondere nella membrana mitocondriale e trasportarli al successivo accettore di elettroni.

Considerando la catena di trasporto degli elettroni, quale dei seguenti composti ha maggior tendenza ad accettare elettroni?. Ossigeno. Coenzima Q. Flavina adenina dinucleotide. Citocromo c.

Quale dei seguenti processi NON si svolge nei mitocondri?. Fosforilazione ossidativa. Sintesi dell'acetil-CoA. Ciclo di Krebs. Glicolisi.

La membrana interna dei mitocondri. è impermeabile all'acido piruvico. è impermeabile all'ATP. consente la diffusione di ioni H+. è impermeabile agli ioni H+.

Quali vie metaboliche producono CO2 e consumano l'O2?. il ciclo di Krebs consuma l'O2 e produce la CO2. il ciclo di Krebs produce la CO2, la fosforilazione ossidativa consuma l'O2. la fosforilazione ossidativa consuma l'O2 e produce la CO2. la fosforilazione ossidativa produce la CO2 e il ciclo di Krebs consuma l'O2.

Nel ciclo di Krebs, la formazione del citrato a partire dall' ossal-acetato e dall'acetil CoA è catalizzata dalla citrato sintasi ed è una una reazione di. Ossidazione. Riduzione. Condensazione. Idrolisi.

Qual è il ruolo del ciclo di Krebs nella produzione di energia?. Degrada le proteine. Produce direttamente ATP. Produce NADH e FADH2, che entrano nella catena respiratoria. Sintetizza gli acidi grassi.

La maggior parte dell'energia ottenuta con la respirazione cellulare deriva. dalla fosforilazione ossidativa. dalla fermentazione. dalla glicolisi. dal ciclo di Krebs.

Qual è l'effetto comune di adrenalina e glucagone sul metabolismo del glicogeno nel fegato?. Entrambi gli ormoni aumentano la sintesi del glicogeno attraverso modifiche covalenti (fosforilazioni) di enzimi chiave del suo metabolismo: fosforilano e attivano glicogeno fosforilasi e glicogeno sintasi. Il glucagone agisce andando ad attivare l'enzima glicogeno sintasi, l'adrenalina fosforila ed attiva la glicogeno fosforilasi. Entrambi gli ormoni provocano l'aumento della degradazione del glicogeno e la riduzione della sua sintesi attraverso modifiche covalenti (fosforilazioni) di enzimi chiave del metabolismo del glicogeno. La glicogeno fosforilasi viene fosforilata e attivata, mentre la glicogeno sintasi viene fosforilata e inattivata. Entrambi gli ormoni causano un aumento della sintesi del glicogeno.

Quale ormone stimola l'espressione di SGLT1 nell'intestino tenue?. Glucagone. Aldosterone. Insulina. Cortisolo.

la gluconeogenesi è un processo metabolico mediante il quale. viene sintetizzata la glicina. viene sintetizzato glicogeno a partire da acido lattico. viene sintetizzato glucosio a partire da precursori non saccaridici. vengono sintetizzati acidi grassi a partire da glicogeno.

Come viene regolata la glicemia a lungo termine?. Tramite l'azione di ormoni come insulina e glucagone, e l'adattamento del metabolismo epatico. Solo tramite l'azione dell'insulina. Solo tramite l'azione del glucagone. Non viene regolata a lungo termine.

Come viene regolato l'assorbimento del glucosio a livello cellulare?. Solo tramite l'influenza di ormoni. Tramite l'azione di trasportatori specifici e l'influenza di ormoni. Solo tramite trasportatori specifici. Non è soggetto a regolazione.

Qual è il ruolo del GLUT4 nel metabolismo del glucosio?. Trasporta il glucosio nel cervello. Trasporta il glucosio nelle cellule intestinali. Trasporta il fruttosio nel fegato. Trasporta il glucosio nelle cellule muscolari e adipose in risposta all'insulina.

Quale ormone stimola la conversione del glucosio in glicogeno nel fegato?. Glucagone. Adrenalina. Cortisolo. Insulina.

Qual è il ruolo del pancreas nella regolazione della glicemia?. Secerne solo glucagone. Non è coinvolto nella regolazione della glicemia. Secerne insulina e glucagone. Secerne solo insulina.

Come viene regolata la glicemia a lungo termine?. Solo attività fisica. Solo ormoni. Ormoni come insulina e glucagone, dieta, attività fisica. Solo dieta.

Quale ormone stimola la sintesi di glicogeno?. Adrenalina. Glucagone. Cortisolo. Insulina.

Qual è il ruolo del glucagone nella regolazione della glicemia?. Inibisce la lipolisi. Aumenta la glicogenolisi e la gluconeogenesi. Stimola la sintesi di glicogeno. Diminuisce la glicemia.

Qual è il ruolo del fegato nel metabolismo dei carboidrati?. Produce enzimi digestivi. Elimina l'ammoniaca. Regola la glicemia, immagazzina glicogeno, converte il glucosio in altri zuccheri. Produce insulina.

Quale ormone stimola la glicogenolisi epatica?. Insulina. Adrenalina. Glucagone. Cortisolo.

Quale ormone stimola la sintesi del glicogeno nel fegato e nei muscoli?. Adrenalina. Insulina. Glucagone. Cortisolo.

La maturazione dell'insulina dal suo precursore, la preproinsulina, richiede: un'acetilazione. una fosforilazione. un'ossidazione. una proteolisi.

Quale trasportatore è principalmente coinvolto nell'assorbimento del glucosio nelle cellule intestinali?. GLUT4. SGLT1 (Sodium-glucose linked transporter. GLUT5. GLUT2.

Quale enzima è deficiente nell'intolleranza al lattosio?. Maltasi. Lattasi. Alfa-amilasi. Beta-amilasi.

Quali sono i prodotti finali della digestione dei carboidrati?. Monosaccaridi (glucosio, fruttosio, galattosio). Disaccaridi (saccarosio, lattosio, maltosio). Polisaccaridi (amido, glicogeno). Trigliceridi.

Quali enzimi pancreatici sono coinvolti nella digestione dei carboidrati?. Lipasi pancreatica. Pepsinogeno, tripsina, chimotripsina. α-amilasi pancreatica, maltasi, sucrasi, lattasi. Bile sali.

i polisaccaridi sono ..... polimeri. acidi. oli. proteine.

L'uomo non può digerire la cellulosa perchè?. Non possiede gli enzimi digestivi capaci di rompere i legami di tipo α(1→4) diglicosidico. Non possiede gli enzimi digestivi capaci di rompere i legami di tipo β(1→4) diglicosidico. la flora batterica intestinale umana interferisce con i processi digestivi. il pH dello stomaco non è sufficientemente basso da permettere una adeguata digestione.

Quale dei seguenti è un polisaccaride strutturale nelle cellule vegetali?. L'amido. Il glicogeno. La cellulosa. L'amilosio.

Il fruttosio è: Un cheto esoso. Un cheto pentoso. Un cheto eptoso. Un aldo esoso.

il D-glucosio e il D-mannosio. sono epimeri al C-2. sono epimeri al C-3. sono epimeri al C-5. sono epimeri al C-4.

I carboidrati sono immagazzinati a scopo energetico sotto forma di: lattosio nella ghiandola mammaria. proteoglicani. glicoproteine. omopolisaccaridi nella maggior parte degli esseri viventi.

Si definiscono enantiomeri due isomeri che sono tra loro: l'uno l'immagine speculare dell'altro non sovrapponibili. identici per la disposizione spaziale. isomeri geometrici tridimensionali. isomeri di struttura asimmetrici.

Quale delle seguenti affermazioni sul modo in cui un disaccaride si forma da due monosaccaridi è vera?. I disaccaridi si formano da una reazione di idrolisi. Un disaccaride è costituito da due monosaccaridi legati l'uno con l'altro mediante un legame N-glicosidico. I disaccaridi si formano quando un gruppo ossidrilico di un monosaccaride reagisce con il gruppo ossidrilico di un altro monosaccaride. I monosaccaridi sono legati in una reazione che elimina acqua.

Quale delle seguenti affermazioni sulla forma ciclica (ad anello) del D-glucosio è vera?. La forma ciclica del D-glucosio deriva dalla formazione di un legame covalente tra il gruppo carbonilico e l'ossigeno di un gruppo ossidrilico lungo la catena. La forma ciclica del D-glucosio è un furanosio. In soluzione acquosa, la forma ciclica del D-glucosio è rara. La forma ciclica del D-glucosio deriva dalla formazione di un legame tra gli atomi di carbonio C-1 e C-6.

Nell'inibizione retroattiva (a feedback)…. il substrato dell'ultima tappa di una via metabolica inibisce uno degli enzimi precedenti della via. il substrato iniziale di una via metabolica inibisce uno degli enzimi della via. un intermedio in una via metabolica inibisce uno degli enzimi precedenti nella via. il prodotto finale di una via metabolica inibisce uno degli enzimi della via.

Quale delle seguenti affermazioni sugli enzimi allosterici è vera?. Gli enzimi allosterici modificano sempre la conformazione del sito catalitico in risposta al legame con un modulatore allosterico. Gli enzimi allosterici sono sempre multimerici. I siti regolatori (siti allosterici) di un enzima allosterico sono sempre distinti dal sito catalitico. Gli enzimi allosterici sono esclusivamente monomerici.

Quale delle seguenti affermazioni sul ruolo degli enzimi nel catalizzare le reazioni chimiche è vera?. Gli enzimi modificano l'equilibrio di una reazione. Gli enzimi eliminano lo stato di transizione dal decorso della reazione catalizzata. Gli enzimi sono necessari per catalizzare solo le reazioni termodinamicamente sfavorite. Gli enzimi aumentano la velocità delle reazioni.

Quale di queste affermazioni riguardo al glicogeno è FALSA?. E' un polimero del glucosio non ramificato. La glicogenina è la proteine iniziatrice del processo di sintesi del glicogeno. Viene immagazzinato principalmente nel fegato e nel muscolo. L'insulina stimola la sintesi del glicogeno.

Il recettore per l' insulina: è un recettore transmembrana appartenente alla famiglia dei recettori tirosin-chinasici ed è attivato dall'insulina. è una proteina della matrice mitocondriale. è' una proteina globulare. è una proteina fibrosa.

Il recettore dell'insulina è una proteina appartenente alla famiglia dei recettori tirosin-chinasici ed è attivato dall'insulina. Quale tra le seguenti affermazioni è corretta?. E' una proteina di membrana. E' una proteina della matrice mitocondriale. NON è una proteina di membrana. E' una proteina globulare solubile.

Qual è l'importanza della regolazione enzimatica nei processi metabolici?. Permette di integrare le diverse vie metaboliche e di rispondere ai cambiamenti nelle condizioni cellulari. Non è importante per i processi metabolici. Causa disordini metabolici. È un processo casuale.

Come si può modulare l'attività di un enzima allosterico?. Modificando la concentrazione degli effettori allosterici, la temperatura o il pH. Solo modificando la concentrazione degli effettori allosterici. Solo modificando la temperatura. Solo modificando il pH.

Qual è il ruolo delle cascate enzimatiche nella amplificazione del segnale?. Le cascate enzimatiche non sono coinvolte nell'amplificazione del segnale. Ogni passo della cascata può amplificare il segnale iniziale, permettendo una risposta rapida e coordinata. Le cascate enzimatiche sono tipiche solo delle cellule eucariotiche. Le cascate enzimatiche sono sempre negative.

Come si differenzia la regolazione a breve termine dalla regolazione a lungo termine dell'attività enzimatica?. Non esiste una differenza significativa. La regolazione a breve termine avviene tramite modificazioni covalenti o allosteriche, mentre la regolazione a lungo termine coinvolge la sintesi o la degradazione dell'enzima. La regolazione a breve termine è più lenta della regolazione a lungo termine. La regolazione a lungo termine è più specifica della regolazione a lungo termine.

Qual è il ruolo della fosforilazione nella regolazione enzimatica?. La fosforilazione è un processo irreversibile. La fosforilazione può attivare o inattivare un enzima, modificandone la conformazione e l'attività. La fosforilazione aumenta sempre l'attività enzimatica. La fosforilazione non è coinvolta nella regolazione enzimatica.

Come si può determinare sperimentalmente se un inibitore è competitivo, non competitivo o misto?. Determinando la costante di dissociazione dell'inibitore. Tutte le precedenti. Tramite l'analisi dei grafici di Lineweaver-Burk. Misurando la Vmax in presenza e assenza dell'inibitore.

Qual è l'importanza delle cascate enzimatiche?. Non hanno un'importanza particolare. Amplificano il segnale iniziale e permettono una risposta rapida e coordinata. Sono caratteristiche solo di alcuni tipi di cellule. Sono processi lenti e inefficienti.

Cosa si intende per cascata enzimatica?. Una reazione enzimatica attivata da un effettore allosterico. Una serie di reazioni enzimatiche in cui il prodotto di una reazione diventa il substrato della reazione successiva. Una singola reazione enzimatica. Una reazione enzimatica inibita.

Qual è l'importanza della regolazione enzimatica per l'omeostasi cellulare?. È un processo casuale. Permette di mantenere le concentrazioni ottimali di metaboliti e di rispondere a stimoli esterni. Causa squilibri metabolici. Non è importante per l'omeostasi.

Qual è il ruolo dei zimogeni nella regolazione enzimatica?. Inibiscono l'attività enzimatica. Sono sempre attivi. Permettono l'attivazione dell'enzima in modo controllato nello spazio e nel tempo. Non hanno un ruolo nella regolazione.

Nel glucosio l'orientamento dei gruppi -H e -OH attorno all'atomo di carbonio 5 adiacente al carbonio terminale dell'alcol primario determina ... La serie anomerica α o β. La serie D o L. nessuna delle risposte è corretta. La serie Destrorotatoria o Levogira.

Quale delle seguenti affermazioni sulla fosforilazione delle proteine è vera?. La fosforilazione è catalizzata da zimogeni. La fosforilazione delle proteine è catalizzata dalle fosfatasi. Le proteine vengono in genere fosforilate in corrispondenza di amminoacidi le cui catene laterali contengono un gruppo ossidrilico. La fosforilazione ha sempre l'effetto di attivare gli enzimi.

Il glucosio viene immagazzinato nelle cellule animali sotto forma di glicogeno (polimero ramificato del glucosio) perchè: il glicogeno è più stabile a temperatura ambiente mentre i glucosio tende a degradarsi. il glicogeno è insolubile e non contribuisce all'osmolarità della cellula e quindi non causa ingresso di grandi quantità di acqua e lisi della cellula. il glicogeno è solubile e quindi facilmente utilizzabile. Il glucosio non può uscire dalla cellula sotto forma di glicogeno e quindi viene "bloccato" al suo interno.

Qual è l'obiettivo principale delle vie anaboliche?. Degradazione di molecole complesse. Sintesi di molecole complesse da precursori semplici. Eliminazione di sostanze di scarto. Cattura di energia chimica.

Il glicogeno è un polimero costituito da lunghe ripetizioni di unità di D-glucosio... ...unite tramite legame α1→4 glicosidico e non sono presenti ramificazioni. ..unite tramite legame α1→4 glicosidico, contenente anche ramificazioni generate da legami α1→6 glicosidico. ..unite tramite legame α1→4 glicosidico, contenente anche ramificazioni generate da legami di tipo diesterico. ..unite tramite legame β1→4 glicosidico glicosidico e non sono presenti ramificazioni.

Dove avviene la maggior parte della digestione dei carboidrati?. Esofago. Stomaco. Colon. Intestino tenue.

Qual è il prodotto principale dell'azione dell'α-amilasi salivare sull'amido?. Maltosio e destrine. Glucosio. Fruttosio. Galattosio.

Quale enzima, presente nella saliva, inizia la digestione dell'amido?. Galattosidasi. α-amilasi salivare. Lattasi. Maltasi.

Quali sono le principali vie metaboliche del glucosio?. Ciclo dell'urea, ciclo di Krebs. Glicolisi, gluconeogenesi, glicogenosintesi, glicogenolisi. Sintesi delle proteine. Biosintesi degli acidi grassi.

Quali sono i prodotti intermedi delle reazioni metaboliche?. Enzimi. Metaboliti. Ormoni. Vitamine.

Qual è il ruolo del NADPH nelle reazioni anaboliche?. Trasportare elettroni verso la catena respiratoria. Fornire energia. Catalizzare reazioni. Fornire potere riducente.

Quale molecola funge da principale fonte di energia per le reazioni anaboliche?. Glucosio. NADPH. ATP. ADP.

Qual è il processo metabolico che comporta la degradazione di molecole complesse in molecole più semplici?. Biosintesi. Metabolismo intermedio. Anabolismo. Catabolismo.

Qual è la principale molecola utilizzata per immagazzinare l'energia nelle cellule?. Acidi grassi. Glucosio. Proteine. ATP.

Cosa sono i metaboliti?. Le molecole che catalizzano le reazioni. Prodotti intermedi del metabolismo. Solo i prodotti finali del metabolismo. Solo i reagenti iniziali del metabolismo.

Le vie anaboliche sono caratterizzate da: Sintesi di molecole complesse. Tutte le precedenti. Bilancio energetico positivo. Degradazione di molecole complesse.

Cosa si intende per metabolismo?. L'insieme di tutte le trasformazioni chimiche in una cellula. Solo le reazioni che producono energia. Il processo di digestione del cibo. Solo le reazioni che costruiscono molecole.

Qual è la differenza tra amilosio e amilopectina?. L'amilosio è è ramificata, mentre l'amilopectina è una catena lineare di glucosio. L'amilosio è una catena lineare di glucosio, mentre l'amilopectina è ramificata. L'amilosio è più dolce dell'amilopectina. L'amilosio è presente solo nelle piante, mentre l'amilopectina solo negli animali.

Quali sono i prodotti principali delle vie cataboliche?. Metaboliti intermedi. Proteine, polisaccaridi e lipidi. Diossido di carbonio, ammoniaca e acqua. Glicogeno e glucosio.

Quale dei seguenti monosaccaridi è un monosaccaride esoso?. ribosio. desossiribosio. gliceraldeide. glucosio.

Qual è la struttura del lattosio?. Glucosio + glucosio. Galattosio + galattosio. Glucosio + galattosio. Glucosio + fruttosio.

Qual è la funzione del glicogeno?. Strutturale. Riserva energetica. Trasporto. Enzimatica.

Dove viene immagazzinato il glicogeno?. Sangue. Tessuto adiposo. Cellule nervose. Fegato e muscoli.

Si può distinguere il glicogeno principalmente in glicogeno muscolare e glicogeno epatico. Quale è la funzione di un tipo rispetto all'altro?. Il glicogeno muscolare costituisce una riserva energetica specifica per fornire energia al muscolo. Il glicogeno epatico costituisce una riserva di energia per l'intero organismo, specialmente per i tessuti glucosio-dipendenti. Il glicogeno muscolare costituisce una riserva energetica specifica per fornire energia al muscolo. Il glicogeno epatico costituisce una riserva di energia per supportare le attività metaboliche epatiche. Nessuna delle affermazioni è corretta. Il glicogeno muscolare costituisce una riserva energetica specifica per fornire energia al muscolo. Il glicogeno epatico non costituisce una vera riserva energetica ma un immagazzinamento temporaneo.

L'insieme dei processi che permettono a un organismo di mantenere al suo interno condizioni chimico-fisiche stabili è definito: feedback. osmolarità. osmosi. omeostasi.

Quali delle seguenti affermazioni relative alle vie metaboliche sono corrette? A) Le vie metaboliche sono irreversibili. B) Ogni via metabolica ha una prima tappa di controllo. C) Le vie cataboliche e le vie anaboliche sono differenti. solo l'affermazione A. tutte le affermazioni sono corrette. solo le affermazioni A e C. solo l'affermazione B.

Quali sono i meccanismi a livello cellulare utilizzati per controllare il flusso nelle tappe che determinano la velocità di una via metabolica. esclusivamente mediante controllo allosterico. esclusivamente mediante controllo genetico. esclusivamente mediante modificazioni covalenti. Il controllo allosterico; Le modificazioni covalenti (es. fosforilazioni); Il controllo genetico.

Quale di queste affermazioni riguardo al metabolismo NON è corretta?. Le vie cataboliche demoliscono molecole complesse generando molecole semplici, producendo energia. Il metabolismo è costituito dall'insieme di tutte le vie metaboliche cellulari. Le vie cataboliche sono generalmente convergenti mentre quelle anaboliche sono divergenti. Le vie anaboliche utilizzano molecole semplici come precursori per sintetizzare macromolecole, senza dover però consumare energia.

In una molecola di ATP sono presenti: due legami ad alta energia. tre legami ad alta energia. un legame ad alta energia. un solo legame pirofosforico.