Metabolismo del glucógeno

Respecto a la molécula de glucógeno es falso: En total, la masa de glucógeno muscular es más del doble que la del hígado. El carbono reductor es el C4. En el hígado hay glucosa-6-fosfatasa para liberar la glucosa a la sangre. El músculo emplea las reservas de glucógeno para obtener energía para sí mismo. Es osmóticamente inactivo.

El organismo emplea las reservas de glucógeno como fuente de energía antes que los triacilglicéridos. ¿Por qué?. Es una fuente de energía rápidamente movilizable. Permite liberación rápida de glucosa por el hígado, manteniendo la glucemia en sangre. La glucosa puede suministrar energía en anaerobiosis, mientras que los ácidos grasos requieren oxígeno. Todas son verdaderas.

La uridina difosfato glucosa (UDP-glucosa). es un compuesto activado de glucosa. Es dador activado de grupos glucósidos. La activación de la glucosa en UDP-glucosa se debe a la esterificación del C1. Todo es correcto.

Durante la degradación del glucógeno, señala la falsa. Se da una fosforólisis inducida por Pi. Se libera G6P. La glucógeno fosforilasa actúa en el extremo no reductor del glucógeno (Carbono 4). La fosfoglucomutasa tiene un residuo de serina fosforilado. La glucosa 1,6 bisfosfato es un intermediario.

Tipo 1: El enzima defectuoso en la enfermedad de Von Gierke es. Glucosa 6-fosfatasa o sistema de transporte. alfa- 1,4-glucosidasa lisosómica. amilo-1,6-glucosidasa (enzima desramificante). Enzima ramificante. Fosforilasa muscular. Fosfofructoquinasa. Fosforilasa quinasa.

Tipo 2 El enzima defectuoso en la enfermedad de Pompe es. Glucosa-6 fosfatasa o sistema de trnasporte. alfa-1,4-glucosidasa lisosómica. amilo-1,6-glucosidasa (enzima desramificante). enzima ramificante. Fosforilasa muscular. fosfofructoquinasa. Fosforilasa quinasa.

Tipo III: El enzima defectuoso que causa la enfermedad de Cori es. Glucosa-6 fosfatasa o sistema de transporte. alfa-1,4-glucosidasa lisosómica. amilo-1,6-glucosidasa (enzima desramificante). enzima ramificante. fosforilasa muscular. fosforilasa hepática. Fosforilasa quinasa.

Tipo IV: La enfermedad de Andersen es causa del defecto de: glucosa-6fosfatasa. alfa-1,5 glucosidasa lisosómica. enzima desramificante. enzima ramificante. fosforilasa músculo. fosfofructoquinasa. fosforilasa hepática. fosforilasa quinasa.

El defecto de qué enzima causa enfermedad de Mc Ardle (Tipo V). Fosforilasa muscular. Fosforilasa hepática. Fosfofructoquinasa. Fosforilasa quinasa.

El defecto de qué enzima provoca enfermedad de Hers VI. Fosforilasa muscular. Fosforilasa hepática. Fosfofructoquinasa. Fosforilasa quinasa.

El defecto de qué enzima causa enfermedad de tipo VII. Fosforilasa muscular. Fosforilasa hepática. Fosfofructoquinasa. Fosforilasa quinasa.

El defecto de qué enzima causa enfermedad tipo VIII. Fosforilasa muscular. Fosforilasa hepática. Fosfofructoquinasa. Fosforilasa quinasa.

La glucogenina. Tiene dos subunidades de 37 KDa. Residuo de Tyr en 194. Transfiere hasta 8 moléculas de glucosa desde la UDP-glucosa hasta la otra subunidad mediante enlaces alfa-1,4 glucosídicos. Tiene actividad glucosiltransferasa. Todas son ciertas.

Sobre la glucógeno sintasa es falso. Transfiere grupos glucosilo desde UDP-glucosa hasta una rama de al menos 8 residuos en crecimiento. Puede sintetizar cadenas de novo. Cataliza la formación de enlaces α-1,4 glucosídicos, sin modificar la conformación del carbono C quiral. Es una enzima que requiere ATP.

Con respecto al enzima ramificante es falso: Actúa cuando se ha formado una cadena de amilosa de al menos 11 residuos. Transfiere un bloque de unos 7 residuos de glucosa de un extremo no reductor y forma enlace α-1,6 glucosídico. La distancia entre ramificaciones es de 4 residuos. Las ramificaciones pueden ser de 12 a 14 residuos. En total hay unas 12 ramificaciones, con extremos reductores.

Sobre la fosforólisis del glucógeno es falso: Es reversible in vivo. La fosforilasa corta enlaces s α-1,4 glucosídicos en los extremos no reductores a nivel de C1 y O. La fosforilasa solo puede cortar hasta 4 residuos antes de cualquier ramificación. Los enlaces (α1->6) son rotos por la enzima deramificante. La glucógeno fosforilasa requiere fosfato e piridoxal (PLP).

Sobre la enzima desramificante, señale lo incorrecto. Genera cada 10 residuos 10 glucosas libres. La actividad glucosiltransferasa traslada un bloque de 3 residuos desde una ramificación de 4 residuos a una cadena de glucógeno. La actividad α-1,6-glucosidasa hidroliza la última glucosa que queda de la ramificación. La glucosa liberada es rápidamente fosforilada por una hexoquinasa de Km baja.

Respecto a la regulación de la glucógeno sintasa. Por fosforilación: 9 residuos de serina. Su actividad disminuye. Modulación alostérica: altos niveles de G6P activan el enzima. Puede ser fosforilada por PKA, PKC, PK dependiente de calcio, GSK-3, caseína quinas I y II y fosforilasa quinasa. Todas son ciertas.

Respecto a la glucógeno fosforilasa. La fosforilación produce su activación. Cuando la fosforilasa quinasa la fosforila, la modulación alostérica no se lleva a cabo. (es su mayor regulador). Foforilasa a (activa) forma R está fosforilada en dos residuos de Ser. Fosforilasa b inactiva. Todas son ciertas.

La fosforilasa muscular, es falso: Siempre suele estar en estado T, en reposo. Cuando aumenta la concentración de AMP durante el ejercicio físico puede pasar a parcialmente ativada, como fosforilasa b, en forma R. Cuando se fosforila pasa directamente a la forma activa, forma a R. ATP y G6P desplazan el equilibrio desde la forma T a la forma R.

La fosforilasa Hepática es falso: Suele estar en la forma activa, R, degradando glucógeno para pasarlo a los tejidos, con fosforilasa a fosforilada en ambas Ser. La fosfatasa 1 desfosforila a la fosfatasa y la inactiva. La glucosa hace que la fosforilasa sea buen sustrato para fosfatasa. La glucosa es un regulador positivo. El cambio conformacional que ejerce la glucosa sobre la fosforilasa hepática activa a PPI para que se estimule la biosíntesis.

De la glucógeno fosforilasa quinasa es falso. Es un tetrámero αβγδ. γ Es la subunidad catalítica. PKA fosforila en α y β. La fosforilación en β la hace parcialmente activa. δ es calmodulina, después de un impulso nervioso, el calcio se une a ella. Será totalmente activa si α β están fosforiladas. Fosforila a fosforilasa b, activándola a a.

Respecto a proteína fosfatasa 1 (PP1). Es una Ser/Thr fosfatasa. Actúa en proteínas fosforiladas en Ser o Thr. La G es subunidad reguladora, con afinidad para la subunidad catalítica, para el glucógeno y proteínas diana. PP1 es la subunidad catalítica. Revierte la cascada del PKA. Son todas ciertas.

El glucagón y la adrenalina inhiben a la proteína fosfatasa 1 (PP1). a. La PKA fosforila a la subunidad reguladora, alejándola del sustrato. b. Fosforilando a una proteína inhibitoria y haciendo que se una a la subunidad catalítica, manteniéndola inactiva. c. Porque sí. d. a y b son ciertas.

PPI revierte la cascada de la PKA. a. Inhibe la glucogenóisis: Inactiva la fosforilasa quinasa que fosforila a fosfatasa, que se encarga de la degradación. b. Activa glucogenogénesis mediante la activación de la glucógeno sintasa. Ambas.

La GSK3, es falso. Inhibe la glucógeno sintasa por fosforilación. Para que actúe GSK3 es necesario un cebado fosforilado por caseína quinasa II, que fosforila en un residuo de Ser 4. Una vez la caseína quinasa ha fosforilado en Ser 4, la GSK3 puede continuar fosforilando en 0, -4 y -8 porque se forman nuevos sitios de cebado. Insulina activa la GSK3. La insulina permite la síntesis de glucógeno.

Respecto a la cascada de insulina es falso: El receptor de insulina es una tyr quinasa que fosforila residuos de serina de IR´s. Los dominios PTB y SH2 se unen a la proteína IRs porque reconocen la fosfotirosina. La unión de los dominios PTB y SH2 activan a proteínas que contienen dominio de unión a plextrina como PI3K. PI3K fosforila a inositol PIP2 en posición tres dando PIP3. PIP3 activa a PDK1 y esta activa a PKB.

Respecto a la cascada de señalización de la adrenalina, es falso. Los receptores beta-adrenérgicos actúan de manera diferente a la cascada de señalización del glucagón. Los alfa adrenérgicos en el hígado activan a la PLCβ. PLCβ hidroliza PIP2 a diacilglicerol y IP3. DAG inhibe la síntesis de glucógeno. IP3 induce la liberación de calcio del RE, activando a proteínas dependientes de calcio, activando la degradación del glucógeno e impidiendo su síntesis.

Señala lo verdadero. La acetilcolina produce una despolarización de la MP y la consiguiente liberación de calcio al citosol, activando las proteínas dependientes de calcio que activa la degradación e inhibe la biosíntesis de glucógeno ( activa la fosforilasa quinasa). Para que se active la glucógeno fosforilasa debe haber Pi que se genera por la hidrólisis de ATP en la concentración muscular. La glucogenólisis no va a empezar hasta que se hidrolice ATP, pues la glucógeno fosforilasa necesita Pi. Todas son ciertas.