PECORA BIANCA

Quale delle seguenti affermazioni riguardo la molecola dell'acqua è CORRETTA?. Tutte le affermazioni sono corrette. L'ossigeno ha parziale carica negativa mentre gli idrogeni hanno parziale carica positiva. L'acqua è formata da due atomi di idrogeno ed un atomo di ossigeno legati covalentemente. L'ossigeno è più elettronegativo dell'idrogeno e quindi il legame è polarizzato.

I catalizzatori sono sostanze che: abbassano l'energia di attivazione e aumentano la velocità delle reazioni. rendono spontanea una reazione che per sua natura non lo è. aumentano la quantità di prodotti che si forma a seguito della reazione. non modificano l'energia di attivazione di una reazione.

Quale affermazione riguardo alle molecole idrofobiche è CORRETTA?. tutte le affermazioni sono corrette. Le molecole idrofobiche possono essere solubilizzate in acqua utilizzando dei detergenti anfipatici. Le molecole idrofobiche non possono essere disciolte in acqua. Si tratta sicuramente di molecole apolari.

Per formare le macromolecole biologiche i monomeri vanno incontro a reazioni di: idrolisi. fosforilazione. condensazione. Nessuna delle risposte è corretta.

Le biomolecole sono spesso molecole complesse in cui sono presenti uno o più centri chiralici. Che rilevanza ha la stereoisomeria per queste molecole? Individua la risposta CORRETTA. tutte le risposte sono corrette. La stereisomeria è estremamente importante per l'interazione tra biomolecole come ad esempio l'interazione tra farmaco e suo bersaglio farmacologico o tra ligando e suo recettore. In alcune molecole i due stereoisomeri della stessa molecola hanno effetti e funzione differenti o talvolta totalmente opposti. Le biomolecole sintetizzate dall'organismo vengono sempre sintetizzate nella stessa forma stereoisomerica con reazioni stereospecifiche.

Una reazione non spontanea: è esoergonica. può verificarsi se accoppiata a processi spontanei che liberano una quantità sufficiente di energia. può verificarsi sempre. non può mai verificarsi.

L'energia di attivazione di una reazione chimica indica: la barriera energetica che separa i reagenti dal complesso attivato. l'energia del sistema quando la reazione è avanzata del 50%. l'energia media dei prodotti e dei reagenti. la differenza di energia tra i prodotti e i reagenti.

Per una reazione chimica del tipo A + B → C, la velocità di reazione è definita come: la diminuzione della concentrazione di A o di B nell'unità tempo. la diminuzione della concentrazione di C nell'unità di tempo. la concentrazione di C al tempo di fine reazione. la variazione della concentrazione dei reagenti all'equilibrio.

Le molecole idrofile possono interagire con l'acqua mediante la formazione di: legami a idrogeno. legami a idrogeno. forze di Van der Waals. Nessuna delle risposte è corretta.

Una reazione si dice reversibile se: i prodotti sono più reattivi dei reagenti. non si verifica alcun cambiamento tra reagenti e prodotti. le concentrazioni dei prodotti sono costanti mentre variano quelle dei reagenti. i prodotti e i reagenti si interconvertono.

Quale tra le seguenti affermazioni è corretta?. La riduzione comporta un acquisto di elettroni. La riduzione comporta una perdita di elettroni. La riduzione è una reazione che avviene solo in presenza di idrogeno. La riduzione è una reazione che avviene solo in assenza di ossigeno.

Quale tra le seguenti affermazioni è corretta?. Le reazioni di ossidoriduzione comportano il trasferimento di elettroni. Le reazioni di ossidoriduzione avvengono solamente in ambiente neutro. Le reazioni di ossidoriduzione si verificano ogniqualvolta è presente una specie riducente. Le reazioni di ossidoriduzione comportano il trasferimento di protoni.

La variazione di energia libera (ΔG) di una reazione biochimica è. È uguale a zero all'equilibrio. tutte le affermazioni sono errate. Può essere calcolata solo quando i reagenti e i prodotti sono presenti a concentrazioni pari a 1 mol/l. è direttamente proporzionale alla variazione di energia libera standard.

Per accoppiamento energetico si intende .. Una trasformazione energeticamente sfavorita può essere guidata mediante accoppiamento con una reazione altamente esoergonica, purché sia presente un intermedio comune. Due reazioni esoergoniche possono essere accoppiate per produrre energia più rapidamente indipendentemente dalla presenza di un intermedio comune. Due reazioni energeticamente sfavorite sono catalizzate da un solo enzima, purché sia presente un intermedio comune. Due reazioni di trasformazione energeticamente favorita possono essere accoppiate per produrre grandi quantità di energia, purché sia presente un intermedio comune.

Il carbonio alfa di un amminoacido è legato a : Un gruppo amminico, un gruppo carbossilico , un atomo di idrogeno e un gruppo R variabile definito catena laterale. due gruppi amminici, un gruppo carbossilico acido ed un atomo di idrogeno. Un gruppo amminico, un gruppo carbossilico , un atomo di idrogeno e un gruppo solforico. Un gruppo amminico , due gruppi carbossilici, un gruppo carbonilico.

Una reazione si dice all'equilibrio quando: la velocità della reazione diretta è uguale alla velocità della reazione inversa. la costante cinetica della reazione diretta è uguale alla costante cinetica della reazione inversa. le concentrazioni dei prodotti sono uguali a quelle dei reagenti. l'energia di attivazione della reazione diretta è uguale all'energia di attivazione della reazione inversa.

Quale tra i seguenti amminoacidi contiene zolfo?. Metionina. Leucina. Asparagina. Valina.

Nella struttura delle proteine l'α-elica e i foglietti β pieghettati sono esempi di. Struttura secondaria. Struttura primaria. Struttura quaternaria. Struttura terziaria.

Il pH al quale un enzima ha la massima attività è noto come. pH attivo. optimum di pH. punto isoelettrico. nessuna delle risposte è corretta.

L'α-elica è formata da. Legami idrogeno. Legami disolfuro. Legami elettrostatici. Legami idrofobici.

A un pH inferiore al punto isoelettrico, un amminoacido esiste come. Molecola indissociata. Zwitterione. Anione. Catione.

Quale dei seguenti aa si trova abbondantemente nel collagene?. Glicina. triptofano. lisina. serina.

Le proteine contengono. Solo L- α- amminoacidi. tutte le risposte sono corrette. Solo amminoacidi della seria D. Amminoacidi della serie D e della serie L.

Quale delle seguenti informazioni è responsabile diella forma tridimensionale di una proteina?. Il legame peptidico della proteina. La sequenza aminoacidica della proteina. L'interazione della proteina con altri polipeptidi. L'interazione della proteina con i chaperon molecolari.

Due catene di aminoacidi in una molecola di insulina sono tenute insieme da __________. legami idrogeno. legame peptidico. ponti disolfuro. legame ionici.

Quali sono i seguenti non è un fattore responsabile della denaturazione delle proteine?. Carica. Calore. solventi organici. cambiamento di pH.

Il collagene è caratterizzata da tre catene polipeptidiche separate che sono strettamente avvolte l'una intorno all'altra in una "tripla elica". Quale di questi aminoacidi è più probabile che si trovi in massima concentrazione nel collagene?. treonina. cisteina. prolina. glicina.

Come si chiama l'amminoacido rappresentato in figura?. Asparagina. Prolina. Glicina. Cisteina.

Prendendo in esempio il più semplice degli amminoacidi, la glicina, quali gruppi funzionali sono presenti in questa piccola molecola?. Un gruppo amminico secondario e un gruppo carbossilico. Un gruppo amminico primario ed un gruppo carbossilico. Un gruppo amminico primario ed un gruppo aldeidico. Un gruppo imminico ed un gruppo carbossilico.

Nelle proteine, la struttura primaria è definita: dalla composizione in amminoacidi. dai legami a idrogeno. dalla sequenza degli amminoacidi. dalla formazione di una α elica.

Ad un valore di pH del mezzo uguale al punto isoelettrico, in quale forma troviamo gli amminoacidi?. Forma zwitterionica. Forma anionica (carica -). Forma cationica (carica +). Forma dicationica (carica ++).

Il punto isoelettrico di una proteina equivale. al valore di pH in cui si equivalgono il numero complessivo delle cariche negative e positive presenti in tutta la molecola. al valore di pH in cui la molecola proteica ha carica positiva. al valore di pH in cui agiscono le pepsidasi. al valore di pH in cui la molecola proteica ha carica negativa.

Quale di queste affermazioni sulle proteine globulari è VERA?. tutte le affermazioni sono corrette. honno un core idrofobico. sono generalmente solubili in mezzo acquoso. Le proteine globulari possono svolgere attività enzimatica.

Quale caratteristica fondamentale hanno le proteine integrali di membrana localizzate principalmente a livello della membrana citoplasmatica?. possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali apolari. possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali polari. possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali acide. possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali basiche.

Quale delle seguenti affermazioni su proteine ed enzimi è vera?. Tutti gli enzimi hanno attività catalitica. Tutte le proteine legano ligandi. Tutte le proteine hanno siti attivi. Sono tutte vere.

In quale delle seguenti strutture secondarie è più probabile trovare residui di prolina?. Una regione superavvolta. Un ripiegamento β. Un barile α/β. Un foglietto β.

Quali legami sono planari (cioè, non possono ruotare) nello scheletro di un polipeptide?. I legami C–N. Sia i legami Cα–C sia quelli N–Cα. I legami Cα–C. I legami Cα–Cα.

La differenza tra proteine fibrose e globulari è il fatto che…. le proteine fibrose assolvono in genere funzioni strutturali, mentre quelle globulari sono solitamente enzimi. le proteine globulari possiedono una struttura molto meno compatta di quella delle proteine fibrose. le proteine globulari sono insolubili in acqua, mentre le proteine fibrose sono solitamente solubili. le proteine fibrose contengono spesso diversi tipi di strutture secondarie, mentre le proteine globulari, solitamente, consistono di un unico tipo di struttura secondaria.

Quale delle seguenti informazioni è responsabile diella forma tridimensionale di una proteina?. L'interazione della proteina con altri polipeptidi. La sequenza aminoacidica della proteina. L'interazione della proteina con i chaperon molecolari. Il legame peptidico della proteina.

Il legame peptidico è presente: nelle proteine. nei carboidrati. negli acidi nucleici. nei polisaccaridi.

La struttura quaternaria di una proteina è generata: dalle interazioni fra due o più catene polipeptidiche. dall'ordine di sequenza degli amminoacidi. da legami disolfuro. dai legami idrogeno fra legami peptidici.

La denaturazione di una proteina consiste: nell'alterazione della sua struttura secondaria e terziaria. nella sostituzione di uno o più aminoacidi nel suo sito attivo. nella modifica della sua struttura primaria. nella sostituzione di residui idrofilici con residui idrofobici nelle catene laterali di alcuni aminoacidi.

Identificare nel seguente elenco il legame chimico responsabile della formazione della struttura primaria delle proteine: legame peptidico. legame fosfodiesterico. legame idrofobico. legame disolfuro.

Il livello di struttura proteica che descrive tutti gli aspetti del ripiegamento tridimensionale di un polipeptide è definito…. struttura secondaria. struttura primaria. struttura terziaria. struttura quaternaria.

Il dispiegamento di una proteina può essere definito _________. folding. riduzione. denaturazione. rinaturazione.

Quale delle seguenti affermazioni riguardanti la struttura è corretta?. La forza principale che favorisce il ripiegamento delle proteine è l'effetto idrofobico. I legami disolfuro si formano fra residui di cisteina adiacenti nella struttura primaria della proteina. Le proteine formate da un singolo polipeptide hanno una struttura quaternaria che viene stabilizzata da legami covalenti. nessuna delle affermazioni è corretta.

Relativamente al composto rappresentato in figura quale amminoacido ha ha il gruppo Amminico libero ?. cisteina. serina. glicina. valina.

Quale delle seguenti affermazioni è più probabile che sia vera per i gruppi R non polari degli amminoacidi in soluzione acquosa?. Sono idrofili e si trovano sulla superficie delle proteine. Sono idrofobici e si trovano all'interno delle proteine. Sono idrofili e si trovano all'interno delle proteine. Sono idrofobici e si trovano sulla superficie delle proteine.

L'amminoacido riportato in figura è?. triptofano. metionina. asparagina. prolina.

Dopo la traduzione e il ripiegamento, molti recettori tirosin chinasici esistono come monomeri allo stato inattivo sulla membrana cellulare. Al momento del legame con un ligando, queste proteine si dimerizzano e danno inizio a una cascata di segnalazione. Durante questo processo, la struttura proteica cambia da. da terziaria a quaternaria. da secondaria a terziaria. da secondaria a quaternaria. da primaria a secondaria.

l'amminoacido riportato in figura è?. treonina. glutammina. asparagina. lisina.

Come si chiama l'amminoacido riportato in figura?. lisina. arginina. asparagina. alanina.

come si chiama l'amminoacido riportato in figura?. acido aspartico. prolina. valina. asparagina.

Una struttura che ha legami idrogeno tra catene polipeptidiche disposte fianco a fianco è chiamata____. α-elica. Fogli β pieghettati. Struttura terziaria. struttura primaria.

Un tripeptidie ha. 3 amminoacidi e 2 legami peptidici. 2 amminoacidi e 2 legami peptidici. 2 amminoacidi e 3 legami peptidici. 3 amminoacidi e 3 legami peptidici.

l fattore che NON influisce sul valore di pKa di un amminoacido è _________. Peso molecolare. Altri fattori ambientali. Le interazioni con altri gruppi di peptidi R. La perdita di carica nei gruppi α-carbossile e α-ammino.

Quale è l'amminoacido rappresentato in figura?. L-valina. L-lisina. L-arginina. nessuna delle precedenti risposte è corretta.

Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura?. L-prolina. L-cisteina. L-istidina. nessuna delle precedenti risposte è corretta.

Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura?. L-prolina. L-istidina. L-leucina. L-valina.

Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura?. L-glutammina. acido L-aspartico. L-Leucina. acido L-glutammico.

quale composto è rappresentato nella seguente figura?. un dipeptide : la serin-cisteina. un dipeptide : la glicin-cisteina. un dipeptide : la glicin-prolina. un dipeptide : la serin-prolina.

L'amminoacido riportato in figura è?. triptofano. metionina. asparagina. prolina.

Cosa rappresenta il seguente composto?. un generico tetrapetide. un generico tripeptide. una acido nucleico. un generico dipeptide.

Tra quali gruppi chimici si instaurano legami idrogeno tra amminoacidi in un polipeptide?. I gruppi C=O e N–H. I gruppi C=O. I gruppi C=O e C–H. I gruppi C=O e C–R.

Al centro di tutti i 20 amminoacidi standard si trova quello che è definito carbonio α, legato in modo covalente ad altri quattro gruppi chimici. Quale dei seguenti quattro gruppi non è un normale componente di tutti gli amminoacidi?. un gruppo metile. un gruppo carbossilico. una catena laterale (gruppo R). un gruppo amminico.

In quale delle seguenti strutture secondarie è più probabile trovare residui di prolina?. Un'α elica. Un ripiegamento β. Un foglietto β. Una regione superavvolta.

Perché nei polipeptidi la conformazione ad α elica è una forma così stabile?. La struttura dell'α elica è stabilizzata da legami idrogeno. La struttura dell'α elica è stabilizzata da ponti disolfuro. La struttura dell'α elica è stabilizzata da residui di prolina. La struttura dell'α elica è stabilizzata da interazioni idrofobiche.

Quali legami sono planari (cioè, non possono ruotare) nello scheletro di un polipeptide?. I legami C–N. I legami Cα–Cα. I legami Cα–C. I legami N–Cα.

Quale o quali gruppi in una proteina contribuiscono in maniera preponderante alle sue proprietà acido-base complessive?. I gruppi α-amminici di tutti gli amminoacidi non terminali. Il gruppo α-amminico N-terminale della proteina. Il gruppo α-carbossilico C-terminale della protein. I gruppi R sulla proteina.

I residui di cisteina svolgono un ruolo importante nella struttura di molte proteine perché…. formano legami covalenti tra parti di una stessa molecola proteica o tra due diverse catene. formano ponti disolfuro con la glicina. subiscono la riduzione di due residui. legano due catene proteiche per mezzo di interazioni idrofobiche.

Il legame peptidico è un _________. RISPOSTA 4. Legame ionico. Legame idrogeno. Legame covalente.

La L-alanina e la D-alanina…. sono enantiomeri. sono presenti praticamente in tutte le proteine. mancano del gruppo R. sono l'una l'isomero sovrapponibile dell'altra.

La conformazione terziaria delle proteine è mantenuta da 3 tipi di legami vale a dire ionici, idrogeno e _________. disolfuro. ammidico. peptidico. covalente.

Quale dei seguenti amminoacidi ha una carica netta negativa a pH 7,0?. aspartato. glicina. serina. glutammina.

I legami peptidici, che legano covalentemente tra loro due amminoacidi, derivano da…. l'idrolisi degli amminoacidi. la condensazione degli amminoacidi. i legami idrogeno tra amminoacidi. l'ossidazione degli amminoacidi.

Cosa si verifica durante la formazione del legame peptidico ?. perdita di un ossidrile di un gruppo carbossilico di un amminoacido e di un atomo di idrogeno dal gruppo amminico di un altro amminoacido. perdita di un atomo di idrogeno di un gruppo carbossilico un amminoacido e di un ossidrile dal gruppo amminico di un altro amminoacido. perdita di di un ossidrile di un gruppo carbossilico un amminoacido e di un ossidrile dal gruppo amminico di un altro amminoacido. tutte le risposte sono errate.

Qual è l'importanza della regolazione enzimatica per l'omeostasi cellulare?. Permette di mantenere le concentrazioni ottimali di metaboliti e di rispondere a stimoli esterni. È un processo casuale. Non è importante per l'omeostasi. Causa squilibri metabolici.

Qual è il ruolo dei zimogeni nella regolazione enzimatica?. Permettono l'attivazione dell'enzima in modo controllato nello spazio e nel tempo. Sono sempre attivi. Non hanno un ruolo nella regolazione. Inibiscono l'attività enzimatica.

Cosa si intende per zimogeno?. Un precursore inattivo di un enzima. Un inibitore enzimatico. Un prodotto della reazione enzimatica. Un cofattore enzimatico.

Quali sono altri meccanismi di regolazione enzimatica oltre all'allosteria?. Modificazioni covalenti (fosforilazione, acetilazione), controllo della sintesi e degradazione degli enzimi. Solo modificazioni covalenti. Solo controllo della sintesi. Nessun altro meccanismo.

Qual è l'importanza della regolazione allosterica?. Permette una rapida risposta a cambiamenti nelle condizioni cellulari. È un meccanismo lento e poco efficiente. Non è essenziale per il funzionamento cellulare. Serve solo per regolare le vie metaboliche.

Qual è il meccanismo principale della regolazione allosterica?. Modificazione covalente dell'enzima. Legame di un effettore a un sito allosterico, causando un cambiamento conformazionale dell'enzima. Regolazione della sintesi dell'enzima. Nessuna delle precedenti.

Qual è l'effetto di un effettore allosterico positivo?. Aumenta l'affinità dell'enzima per il substrato. Non ha effetto sull'affinità. Diminuisce l'affinità dell'enzima per il substrato. Inattiva l'enzima.

Quali sono gli effettori allosterici?. Molecole che si legano a un sito diverso dal sito attivo, modificando l'attività enzimatica. Nessuna delle precedenti. Molecole che inattivano irreversibilmente l'enzima. Molecole che competono con il substrato per il sito attivo.

Qual è l'importanza della cinetica enzimatica nello studio dei processi biologici?. Permette di comprendere come gli enzimi catalizzano le reazioni, come vengono regolati e come possono essere inibiti. Serve solo per lo sviluppo di farmaci. Non ha un'importanza particolare. È utile solo per studi in vitro.

Qual è l'importanza delle cascate enzimatiche?. Sono caratteristiche solo di alcuni tipi di cellule. Amplificano il segnale iniziale e permettono una risposta rapida e coordinata. Non hanno un'importanza particolare. Sono processi lenti e inefficienti.

Qual è l'effetto di un inibitore non competitivo sulla Vmax?. Diminuisce. Resta invariata. Dipende dalla concentrazione del substrato. Aumenta.

Cosa si intende per cascata enzimatica?. Una serie di reazioni enzimatiche in cui il prodotto di una reazione diventa il substrato della reazione successiva. Una reazione enzimatica attivata da un effettore allosterico. Una singola reazione enzimatica. Una reazione enzimatica inibita.

Il recettore per l' insulina: è' una proteina globulare. è un recettore transmembrana appartenente alla famiglia dei recettori tirosin-chinasici ed è attivato dall'insulina. è una proteina della matrice mitocondriale. è una proteina fibrosa.

Come si può determinare sperimentalmente se un inibitore è competitivo, non competitivo o misto?. Tramite l'analisi dei grafici di Lineweaver-Burk. Misurando la Vmax in presenza e assenza dell'inibitore. Determinando la costante di dissociazione dell'inibitore. Tutte le precedenti.

Qual è il ruolo della fosforilazione nella regolazione enzimatica?. La fosforilazione aumenta sempre l'attività enzimatica. La fosforilazione può attivare o inattivare un enzima, modificandone la conformazione e l'attività. La fosforilazione non è coinvolta nella regolazione enzimatica. La fosforilazione è un processo irreversibile.

Come si differenzia la regolazione a breve termine dalla regolazione a lungo termine dell'attività enzimatica?. La regolazione a breve termine avviene tramite modificazioni covalenti o allosteriche, mentre la regolazione a lungo termine coinvolge la sintesi o la degradazione dell'enzima. Non esiste una differenza significativa. La regolazione a breve termine è più lenta della regolazione a lungo termine. La regolazione a lungo termine è più specifica della regolazione a breve termine.

Qual è il ruolo delle cascate enzimatiche nella amplificazione del segnale?. Le cascate enzimatiche sono sempre negative. Ogni passo della cascata può amplificare il segnale iniziale, permettendo una risposta rapida e coordinata. Le cascate enzimatiche sono tipiche solo delle cellule eucariotiche. Le cascate enzimatiche non sono coinvolte nell'amplificazione del segnale.

Come si può modulare l'attività di un enzima allosterico?. Modificando la concentrazione degli effettori allosterici, la temperatura o il pH. Solo modificando il pH. Solo modificando la concentrazione degli effettori allosterici. Solo modificando la temperatura.

Qual è l'importanza della regolazione enzimatica nei processi metabolici?. Causa disordini metabolici. Permette di integrare le diverse vie metaboliche e di rispondere ai cambiamenti nelle condizioni cellulari. È un processo casuale. Non è importante per i processi metabolici.

Il recettore dell'insulina è una proteina appartenente alla famiglia dei recettori tirosin-chinasici ed è attivato dall'insulina. Quale tra le seguenti affermazioni è corretta?. E' una proteina di membrana. E' una proteina della matrice mitocondriale. E' una proteina globulare solubile. NON è una proteina di membrana.

Quale delle seguenti affermazioni sul ruolo degli enzimi nel catalizzare le reazioni chimiche è vera?. Gli enzimi aumentano la velocità delle reazioni. Gli enzimi sono necessari per catalizzare solo le reazioni termodinamicamente sfavorite. Gli enzimi eliminano lo stato di transizione dal decorso della reazione catalizzata. Gli enzimi modificano l'equilibrio di una reazione.

Quale delle seguenti affermazioni sulla fosforilazione delle proteine è vera?. La fosforilazione è catalizzata da zimogeni. La fosforilazione delle proteine è catalizzata dalle fosfatasi. Le proteine vengono in genere fosforilate in corrispondenza di amminoacidi le cui catene laterali contengono un gruppo ossidrilico. La fosforilazione ha sempre l'effetto di attivare gli enzimi.

Quale delle seguenti affermazioni sugli enzimi allosterici è vera?. I siti regolatori (siti allosterici) di un enzima allosterico sono sempre distinti dal sito catalitico. Gli enzimi allosterici sono sempre multimerici. Gli enzimi allosterici modificano sempre la conformazione del sito catalitico in risposta al legame con un modulatore allosterico. Gli enzimi allosterici sono esclusivamente monomerici.

Nell'inibizione retroattiva (a feedback)…. un intermedio in una via metabolica inibisce uno degli enzimi precedenti nella via. il substrato iniziale di una via metabolica inibisce uno degli enzimi della via. il prodotto finale di una via metabolica inibisce uno degli enzimi della via. il substrato dell'ultima tappa di una via metabolica inibisce uno degli enzimi precedenti della via.

Qual è il significato biologico della Vmax?. Indica l'affinità dell'enzima per il substrato. Misura l'efficienza catalitica dell'enzima. Rappresenta la velocità massima teorica della reazione. Nessuna delle precedenti.

Cosa si intende per inibizione non competitiva?. L'inibitore si lega a un sito diverso dal sito attivo, modificando la conformazione dell'enzima. L'inibitore aumenta la Vmax. L'inibitore si lega al complesso enzima-substrato. L'inibitore si lega al sito attivo, competendo con il substrato.

Quale fra le seguenti affermazioni definisce correttamente un coenzima?. Molecola che partecipa all'azione catalitica dell'enzima. Molecola o ione inorganico che si lega all'enzima stabilizzandone la struttura. Molecola o ione inorganico che deriva dalle vitamine. Molecola organica che consente all'enzima di svolgere la propria azione anche in forma denaturata.

Cosa significa un basso valore di Km?. Alta affinità dell'enzima per il substrato. Alta velocità massima della reazione. Bassa velocità massima della reazione. Bassa affinità dell'enzima per il substrato.

Nella cinetica enzimatica Km significa. La concentrazione di substrato che dà una metà di Vmax. La costante di dissociazione del complesso enzima-substrato. La metà della concentrazione di substrato necessaria per raggiungere la Vmax. La concentrazione dell'enzima.

PEPSINA E TRIPSINA. sono enzimi appartenenti alla classe delle idrolasi. sono enzimi appartenenti alla classe delle ligasi. sono enzimi appartenenti alla classe delle lipasi. sono attivate dalle carbossipepsidasi.

La α-amilasi ..... è un enzima appartenente alla classe delle IDROLASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,4-α-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle IDROLASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,4-β-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle LIASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,6-α-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle ISOMERASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,6-α-D-glucosidici.

Quale delle seguenti affermazioni riguardo agli enzimi è VERA?. Tutte le risposte sono corrette. Possono essere interessati da legame con modulatori, attivatori o inibitori dell'attività enzimatica. Aumentano la loro velocità catalitica con l'aumentare della temperatura (entro l'intervallo di temperatura non denaturante). Sono influenzati nella loro attività catalitica dal pH del mezzo.

Qual è l'effetto di un aumento della concentrazione di enzima sulla Vmax?. Aumenta. Diminuisce. Dipende dalla concentrazione del substrato. Resta invariata.

Quale delle seguenti affermazioni riguardo agli enzimi è FALSA?. Gli enzimi permettono generalmente accoppiano due reazioni (una esoergonica ed una endoergonica) utilizzando l'energia liberata da una reazione per permettere la realizzazione della reazione accoppiata. Gli enzimi non hanno specificità di substrato. Gli enzimi permettono a reazioni chimiche cellulari, che normalmente avverrebbero in tempi molto lunghi, di essere molto rapide e compatibili con i processi cellulari. Gli enzimi permettono di abbassare la soglia dell'energia di attivazione, rendendo meno difficile rompere vecchi legami chimici e formarne di nuovi.

Molti enzimi, oltre a possedere il normale sito a cui legano il substrato, presentano un secondo sito, detto allosterico. Quando particolari molecole regolatrici si legano a quest'ultimo, si ha una piccola variazione strutturale della molecola dell'enzima, che ne provoca l'attivazione o l'inibizione. Pertanto si può dire che un enzima allosterico: è una proteina priva di struttura terziaria. è una proteina che può cambiare forma. non può legare il substrato. non possiede il sito attivo.

Gli enzimi catalizzano le reazioni attraverso: una diminuzione dell'energia di attivazione della reazione. una diminuzione dell'energia totale dei reagenti. un aumento dell'energia del substrato. un aumento dell'entropia del sistema.

Quale delle seguenti caratteristiche è tipica della catalisi enzimatica ma non della catalisi inorganica?. Non consente una modulazione dell'efficienza del catalizzatore. Aumenta la velocità di una reazione. Lascia inalterato il catalizzatore al termine della reazione. Opera spesso in condizioni fisiologiche di pH e temperatura.

Gli enzimi che catalizzano reazioni di sintesi di molecole complesse appartengono alla classe delle... idrolasi. ossidoreduttasi. ligasi. isomerasi.

Il glucosio presente nei nostri alimenti e nelle nostre cellule è l'enantiomero D-glucosio. Tuttavia in laboratorio possiamo sintetizzare l'enantiomero L-glucosio che però non può essere utilizzato dal nostro organismo perché…. gli enzimi destinati a utilizzare il glucosio non riconoscono la forma L. la forma L del glucosio è meno ricca di energia della forma D. la forma L non è solubile in acqua. gli enzimi destinati a utilizzare il glucosio, reagendo con la forma L, producono sostanze non utilizzabili.

Un oloenzima è. Tutti questi elementi. Coenzima. Unità funzionale. Apoenzima.

La Km di un enzima per un substrato è: la concentrazione di substrato che determina una velocità semimassimale della reazione. la concentrazione dell'enzima richiesta per la catalisi fisiologica. la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima. la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima.

In seguito alla somministrazione di un farmaco antagonista la cui molecola è complementare al sito attivo di un enzima, la quantità di prodotto della reazione enzimatica sarà probabilmente: diminuita perché il farmaco compete con il substrato. aumentata perché il farmaco favorisce il legame tra enzima e substrato. diminuita perché il farmaco si lega al substrato. aumentata perché il farmaco funziona da cofattore.

L'enzima che può aggiungere acqua a un doppio legame carbonio-carbonio o rimuovere l'acqua per creare un doppio legame senza rompere il legame è. Idratasi. Esterasi. Idrolasi. Idrossilasi.

Quale è la principale differenza tra inibitori enzimatici reversibili competitivi e non competitivi?. Gli inibitori competitivi sono molto più efficaci dei non competitivi e per proprio questo motivo vengono chiamati inibitori competitivi. Gli inibitori competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori non competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima. Gli inibitori non competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima. Gli inibitori non competitivi non sono specifici per un singolo enzima mentre gli inibitori competitivi sono specifici per un solo enzima o famiglia di enzimi.

Quale delle seguenti affermazione sugli zimogeni è vera?. Gli zimogeni scindono le proteasi. Gli zimogeni sono inattivati da inibitori di natura proteica. Le proproteine sono un tipo di zimogeni. Gli zimogeni sono enzimaticamente inattivi.

Quale delle seguenti affermazioni sull'inibizione competitiva è FALSA?. L'inibitore aumenta apparentemente il valore di Km. L'inibitore può essere superato aumentando la concentrazione di substrato. L'inibitore si lega al sito attivo. L'inibitore non altera il valore di Vmax.

Cosa descrive la costante di Michaelis-Menten (Km)?. L'affinità dell'enzima per il substrato. La concentrazione dell'enzima. La velocità massima della reazione. La concentrazione di substrato alla quale la velocità della reazione è metà della Vmax.

Nel muscolo scheletrico in condizioni anaerobiche il glucosio è convertito in…. lattato. acetaldeide. acetil-CoA. glicogeno.

La modulazione dell'attività enzimatica è effettuata in modo particolarmente efficace attraverso: fosforilazione e defosforilazione degli enzimi. polimerizzazione dell'enzima. polimerizzazione dell'enzima. presenza di inattivatori dell'enzima.

Quale delle seguenti affermazioni sulla fosforilazione delle proteine è vera?. La fosforilazione attiva sempre gli enzimi. Le proteine vengono in genere fosforilate in corrispondenza di amminoacidi le cui catene laterali contengono un gruppo ossidrilico. La fosforilazione delle proteine è catalizzata dalle fosfatasi. La specificità per la fosforilazione è conferita unicamente dall'amminoacido che deve essere fosforilato.

Nell'inibizione retroattiva (a feedback)…. il prodotto finale di una via metabolica inibisce uno degli enzimi della via. il substrato iniziale di una via metabolica inibisce uno degli enzimi della via. un intermedio in una via metabolica inibisce uno degli enzimi precedenti nella via. un enzima in una via metabolica inibisce uno degli enzimi che lo precedono nella via.

Quale delle seguenti affermazioni sugli isozimi (o isoenzimi) è vera?. Catalizzano la stessa reazione. Non possono essere espressi nella stessa cellula nello stesso momento. Hanno le stesse proprietà cinetiche. Hanno la stessa sequenza amminoacidica.

Una chinasi realizza il trasferimento di un gruppo fosforico. nella fosforilazione di una grande varietà di proteine. nella degradazione di enzimi ad aminoacidi liberi. nella degradazione di farmaci a prodotti potenzialmente tossici. In tutte le reazioni menzionate nelle altre risposte.

Quale tipo di modificazione covalente viene catalizzato dalle chinasi?. La fosforilazione. L'ubiquitinazione. La defosforilazione. L'acetilazione.

Gli enzimi, che sono prodotti in forma inattiva nelle cellule viventi, sono chiamati. Apoenzimi. lisoziomi. Proenzimi. Citocromo ossidasi.

Un esempio di enzima extracellulare è. Citocromo ossidasi. Esochinasi. Lipasi pancreatica. Lattato deidrogenasi.

La funzione di numerosi enzimi può essere attivata e disattivata attraverso la fosforilazione di specifici amminoacidi catalizzata da enzimi noti come: chinasi. ciclasi. fosforilasi. proteinasi.

Si può distinguere il glicogeno principalmente in glicogeno muscolare e glicogeno epatico. Quale è la funzione di un tipo rispetto all'altro?. Il glicogeno muscolare costituisce una riserva energetica specifica per fornire energia al muscolo. Il glicogeno epatico costituisce una riserva di energia per l'intero organismo, specialmente per i tessuti glucosio-dipendenti. Il glicogeno muscolare costituisce una riserva energetica specifica per fornire energia al muscolo. Il glicogeno epatico costituisce una riserva di energia per supportare le attività metaboliche epatiche. Il glicogeno muscolare costituisce una riserva energetica specifica per fornire energia al muscolo. Il glicogeno epatico non costituisce una vera riserva energetica ma un immagazzinamento temporaneo. Nessuna delle affermazioni è corretta.

Qual è la differenza tra amilosio e amilopectina?. L'amilosio è è ramificata, mentre l'amilopectina è una catena lineare di glucosio. L'amilosio è una catena lineare di glucosio, mentre l'amilopectina è ramificata. L'amilosio è presente solo nelle piante, mentre l'amilopectina solo negli animali. L'amilosio è più dolce dell'amilopectina.

Dove viene immagazzinato il glicogeno?. Fegato e muscoli. Tessuto adiposo. Cellule nervose. Sangue.

Qual è la funzione del glicogeno?. Riserva energetica. Strutturale. Enzimatica. Trasporto.

Qual è la struttura del lattosio?. Glucosio + fruttosio. Galattosio + galattosio. Glucosio + glucosio. Glucosio + galattosio.

Quale dei seguenti monosaccaridi è un monosaccaride esoso?. glucosio. gliceraldeide. desossiribosio. ribosio.

Quale delle seguenti affermazioni sul modo in cui un disaccaride si forma da due monosaccaridi è vera?. I monosaccaridi sono legati in una reazione che elimina acqua. I disaccaridi si formano da una reazione di idrolisi. I disaccaridi si formano quando un gruppo ossidrilico di un monosaccaride reagisce con il gruppo ossidrilico di un altro monosaccaride. Un disaccaride è costituito da due monosaccaridi legati l'uno con l'altro mediante un legame N-glicosidico.

Il glicogeno è un polimero costituito da lunghe ripetizioni di unità di D-glucosio... ..unite tramite legame α1→4 glicosidico, contenente anche ramificazioni generate da legami di tipo diesterico. ..unite tramite legame β1→4 glicosidico glicosidico e non sono presenti ramificazioni. ...unite tramite legame α1→4 glicosidico e non sono presenti ramificazioni. ..unite tramite legame α1→4 glicosidico, contenente anche ramificazioni generate da legami α1→6 glicosidico.

Il glucosio viene immagazzinato nelle cellule animali sotto forma di glicogeno (polimero ramificato del glucosio) perchè: il glicogeno è più stabile a temperatura ambiente mentre i glucosio tende a degradarsi. Il glucosio non può uscire dalla cellula sotto forma di glicogeno e quindi viene "bloccato" al suo interno. il glicogeno è insolubile e non contribuisce all'osmolarità della cellula e quindi non causa ingresso di grandi quantità di acqua e lisi della cellula. il glicogeno è solubile e quindi facilmente utilizzabile.

Quale di queste affermazioni riguardo al glicogeno è FALSA?. E' un polimero del glucosio non ramificato. Viene immagazzinato principalmente nel fegato e nel muscolo. L'insulina stimola la sintesi del glicogeno. La glicogenina è la proteine iniziatrice del processo di sintesi del glicogeno.

Nel glucosio l'orientamento dei gruppi -H e -OH attorno all'atomo di carbonio 5 adiacente al carbonio terminale dell'alcol primario determina ... La serie D o L. La serie anomerica α o β. La serie Destrorotatoria o Levogira. nessuna delle risposte è corretta.

i polisaccaridi sono ..... oli. acidi. proteine. polimeri.

L'uomo non può digerire la cellulosa perchè?. Non possiede gli enzimi digestivi capaci di rompere i legami di tipo β(1→4) diglicosidico. la flora batterica intestinale umana interferisce con i processi digestivi. il pH dello stomaco non è sufficientemente basso da permettere una adeguata digestione. Non possiede gli enzimi digestivi capaci di rompere i legami di tipo α(1→4) diglicosidico.

Quale dei seguenti è un polisaccaride strutturale nelle cellule vegetali?. L'amido. Il glicogeno. L'amilosio. La cellulosa.

Il fruttosio è: Un cheto pentoso. Un aldo esoso. Un cheto eptoso. Un cheto esoso.

il D-glucosio e il D-mannosio. sono epimeri al C-2. sono epimeri al C-4. sono epimeri al C-5. sono epimeri al C-3.

I carboidrati sono immagazzinati a scopo energetico sotto forma di: omopolisaccaridi nella maggior parte degli esseri viventi. glicoproteine. proteoglicani. lattosio nella ghiandola mammaria.

Si definiscono enantiomeri due isomeri che sono tra loro: l'uno l'immagine speculare dell'altro non sovrapponibili. isomeri geometrici tridimensionali. isomeri di struttura asimmetrici. identici per la disposizione spaziale.

Quale delle seguenti affermazioni sulla forma ciclica (ad anello) del D-glucosio è vera?. La forma ciclica del D-glucosio deriva dalla formazione di un legame covalente tra il gruppo carbonilico e l'ossigeno di un gruppo ossidrilico lungo la catena. La forma ciclica del D-glucosio è un furanosio. La forma ciclica del D-glucosio deriva dalla formazione di un legame tra gli atomi di carbonio C-1 e C-6. In soluzione acquosa, la forma ciclica del D-glucosio è rara.

Quale molecola funge da principale fonte di energia per le reazioni anaboliche?. Glucosio. ADP. ATP. NADPH.

Quali sono i prodotti intermedi delle reazioni metaboliche?. Vitamine. Enzimi. Metaboliti. Ormoni.

Le vie anaboliche sono caratterizzate da: Sintesi di molecole complesse. Tutte le precedenti. Bilancio energetico positivo. Degradazione di molecole complesse.

Qual è il ruolo del NADPH nelle reazioni anaboliche?. Fornire potere riducente. Trasportare elettroni verso la catena respiratoria. Fornire energia. Catalizzare reazioni.

Qual è il processo metabolico che comporta la degradazione di molecole complesse in molecole più semplici?. Catabolismo. Biosintesi. Anabolismo. Metabolismo intermedio.

Cosa sono i metaboliti?. Prodotti intermedi del metabolismo. Solo i prodotti finali del metabolismo. Solo i reagenti iniziali del metabolismo. Le molecole che catalizzano le reazioni.

Qual è l'obiettivo principale delle vie anaboliche?. Sintesi di molecole complesse da precursori semplici. Eliminazione di sostanze di scarto. Degradazione di molecole complesse. Cattura di energia chimica.

Cosa si intende per metabolismo?. Il processo di digestione del cibo. Solo le reazioni che producono energia. Solo le reazioni che costruiscono molecole. L'insieme di tutte le trasformazioni chimiche in una cellula.

Quali sono i prodotti principali delle vie cataboliche?. Diossido di carbonio, ammoniaca e acqua. Metaboliti intermedi. Proteine, polisaccaridi e lipidi. Glicogeno e glucosio.

In una molecola di ATP sono presenti: due legami ad alta energia. tre legami ad alta energia. un solo legame pirofosforico. un legame ad alta energia.

Quale di queste affermazioni riguardo al metabolismo NON è corretta?. Le vie anaboliche utilizzano molecole semplici come precursori per sintetizzare macromolecole, senza dover però consumare energia. Le vie cataboliche demoliscono molecole complesse generando molecole semplici, producendo energia. Le vie cataboliche sono generalmente convergenti mentre quelle anaboliche sono divergenti. Il metabolismo è costituito dall'insieme di tutte le vie metaboliche cellulari.

Quali sono i meccanismi a livello cellulare utilizzati per controllare il flusso nelle tappe che determinano la velocità di una via metabolica. esclusivamente mediante modificazioni covalenti. esclusivamente mediante controllo allosterico. Il controllo allosterico; Le modificazioni covalenti (es. fosforilazioni); Il controllo genetico. esclusivamente mediante controllo genetico.

Quali delle seguenti affermazioni relative alle vie metaboliche sono corrette? A) Le vie metaboliche sono irreversibili. B) Ogni via metabolica ha una primatappa di controllo. C) Le vie cataboliche e le vie anaboliche sono differenti. solo l'affermazione B. solo l'affermazione A. solo le affermazioni A e C. tutte le affermazioni sono corrette.

L'insieme dei processi che permettono a un organismo di mantenere al suo interno condizioni chimico-fisiche stabili è definito: omeostasi. feedback. osmolarità. osmosi.

Qual è la principale molecola utilizzata per immagazzinare l'energia nelle cellule?. ATP. Proteine. Glucosio. Acidi grassi.

Qual è il ruolo del glucagone nella regolazione della glicemia?. Inibisce la lipolisi. Diminuisce la glicemia. Stimola la sintesi di glicogeno. Aumenta la glicogenolisi e la gluconeogenesi.

Quale è il prodotto finale della glicolisi in condizioni aerobiche?. Piruvato. Etanolo. Lattato. Acetil-CoA.

Qual è il destino del piruvato in condizioni aerobiche?. Entra nel ciclo di Krebs. Viene convertito in lattato. Viene escreto. Viene utilizzato per la sintesi di amminoacidi.

la gluconeogenesi è un processo metabolico mediante il quale. viene sintetizzata la glicina. viene sintetizzato glucosio a partire da precursori non saccaridici. vengono sintetizzati acidi grassi a partire da glicogeno. viene sintetizzato glicogeno a partire da acido lattico.

La maturazione dell'insulina dal suo precursore, la preproinsulina, richiede: un'acetilazione. una proteolisi. una fosforilazione. un'ossidazione.

Quale ormone stimola la sintesi del glicogeno nel fegato e nei muscoli?. Adrenalina. Cortisolo. Insulina. Glucagone.

Quale ormone stimola la glicogenolisi epatica?. Insulina. Adrenalina. Glucagone. Cortisolo.

Qual è il ruolo del fegato nel metabolismo dei carboidrati?. Regola la glicemia, immagazzina glicogeno, converte il glucosio in altri zuccheri. Produce enzimi digestivi. Produce insulina. Elimina l'ammoniaca.

Quale ormone stimola l'espressione di SGLT1 nell'intestino tenue?. Glucagone. Cortisolo. Aldosterone. Insulina.

Quale ormone stimola la sintesi di glicogeno?. Insulina. Cortisolo. Glucagone. Adrenalina.

Come viene regolata la glicemia a lungo termine?. Solo ormoni. Ormoni come insulina e glucagone, dieta, attività fisica. Solo attività fisica. Solo dieta.

Qual è il ruolo del pancreas nella regolazione della glicemia?. Secerne insulina e glucagone. Non è coinvolto nella regolazione della glicemia. Secerne solo insulina. Secerne solo glucagone.

Quale ormone stimola la conversione del glucosio in glicogeno nel fegato?. Insulina. Glucagone. Adrenalina. Cortisolo.

Qual è il ruolo del GLUT4 nel metabolismo del glucosio?. Trasporta il glucosio nel cervello. Trasporta il glucosio nelle cellule muscolari e adipose in risposta all'insulina. Trasporta il fruttosio nel fegato. Trasporta il glucosio nelle cellule intestinali.

Come viene regolato l'assorbimento del glucosio a livello cellulare?. Tramite l'azione di trasportatori specifici e l'influenza di ormoni. Solo tramite l'influenza di ormoni. Non è soggetto a regolazione. Solo tramite trasportatori specifici.

Come viene regolata la glicemia a lungo termine?. Tramite l'azione di ormoni come insulina e glucagone, e l'adattamento del metabolismo epatico. Solo tramite l'azione dell'insulina. Solo tramite l'azione del glucagone. Non viene regolata a lungo termine.

In quali condizioni l'acido lattico si accumula nel muscolo scheletrico?. Quando vi è carenza di ATP. Quando vi è carenza di ossigeno. Quando vi è carenza di enzimi del ciclo dell'acido citrico. Quando vi è carenza di NADH.

Qual è il ruolo del pancreas nella regolazione dell'assorbimento dei carboidrati?. Secerne solo ormoni. Non ha un ruolo diretto. Secerne solo enzimi digestivi. Secerne insulina e glucagone, che influenzano l'assorbimento del glucosio a livello cellulare.

Qual è il ruolo della via glicolitica?. Sintesi di glucosio a partire da precursori non glucidici. Sintesi di acidi grassi. Degradazione delle proteine. Degradazione del glucosio per produrre ATP.

Qual è l'effetto comune di adrenalina e glucagone sul metabolismo del glicogeno nel fegato?. Entrambi gli ormoni provocano l'aumento della degradazione del glicogeno e la riduzione della sua sintesi attraverso modifiche covalenti (fosforilazioni) di enzimi chiave del metabolismo del glicogeno. La glicogeno fosforilasi viene fosforilata e attivata, mentre la glicogeno sintasi viene fosforilata e inattivata. Entrambi gli ormoni causano un aumento della sintesi del glicogeno. Entrambi gli ormoni aumentano la sintesi del glicogeno attraverso modifiche covalenti (fosforilazioni) di enzimi chiave del suo metabolismo: fosforilano e attivano glicogeno fosforilasi e glicogeno sintasi. Il glucagone agisce andando ad attivare l'enzima glicogeno sintasi, l'adrenalina fosforila ed attiva la glicogeno fosforilasi.

Individua l'affermazione errata, sul metabolismo ossidativo del glucosio. In presenza di ossigeno, la respirazione cellulare precede la glicolisi. L'ossidazione completa del glucosio, in presenza di ossigeno, produce 32 molecole di ATP. La glicolisi avviene in assenza di ossigeno. Durante la fermentazione alcolica non viene prodotto ATP.

Quale enzima inizia la digestione dei carboidrati nella bocca?. Amilasi salivare. Sucrasi. Lattasi. Maltasi.

Qual è il ruolo della fibra alimentare nella digestione dei carboidrati?. Aumenta il volume delle feci e stimola la peristalsi. Fornisce energia. Viene completamente digerita e assorbita. Riduce l'assorbimento di glucosio.

Quali sono le principali patologie legate a difetti nella digestione dei carboidrati?. Intolleranza al lattosio, malattia celiaca, galattosemia. Obesità. Ipertensione. Diabete mellito di tipo 1.

Qual è il destino metabolico del glucosio assorbito dalle cellule intestinali?. Viene utilizzato per produrre ATP, immagazzinato come glicogeno o convertito in acidi grassi. Viene convertito direttamente in proteine. Viene utilizzato esclusivamente per la sintesi di RNA e DNA. Viene eliminato con le urine.

Quale trasportatore è principalmente coinvolto nell'assorbimento del glucosio nelle cellule intestinali?. SGLT1 (Sodium-glucose linked transporter 1). GLUT2. GLUT5. GLUT4.

Qual è il ruolo del bordo a spazzola delle cellule intestinali nella digestione dei carboidrati?. Contiene gli enzimi necessari per la digestione finale dei disaccaridi. Secerne enzimi proteolitici. Produce acidi grassi. Assorbe direttamente i polisaccaridi.

Quali sono i prodotti finali della digestione dei carboidrati?. Trigliceridi. Disaccaridi (saccarosio, lattosio, maltosio). Polisaccaridi (amido, glicogeno). Monosaccaridi (glucosio, fruttosio, galattosio).

Quali enzimi pancreatici sono coinvolti nella digestione dei carboidrati?. α-amilasi pancreatica, maltasi, sucrasi, lattasi. Bile sali. Lipasi pancreatica. Pepsinogeno, tripsina, chimotripsina.

Dove avviene la maggior parte della digestione dei carboidrati?. Intestino tenue. Esofago. Stomaco. Colon.

Qual è il prodotto principale dell'azione dell'α-amilasi salivare sull'amido?. Maltosio e destrine. Galattosio. Fruttosio. Glucosio.

Quale enzima, presente nella saliva, inizia la digestione dell'amido?. α-amilasi salivare. Lattasi. Galattosidasi. Maltasi.

Quali sono le principali vie metaboliche del glucosio?. Biosintesi degli acidi grassi. Sintesi delle proteine. Ciclo dell'urea, ciclo di Krebs. Glicolisi, gluconeogenesi, glicogenosintesi, glicogenolisi.

Quali sono i principali disaccaridi presenti nella dieta umana?. Saccarosio, lattosio, maltosio. Fruttosio, glucosio, galattosio. Cellulosa, chitina, inulina. Amilosio, amilopectina, glicogeno.

Come influisce l'indice glicemico di un alimento sulla risposta glicemica?. Gli alimenti con basso indice glicemico causano un rapido aumento della glicemia. Solo i carboidrati complessi influenzano la glicemia. Gli alimenti con alto indice glicemico causano un rapido aumento della glicemia. L'indice glicemico non ha alcuna influenza sulla glicemia.

Quale enzima è specifico per l'idrolisi dei legami β-1,4-glicosidici del lattosio?. Lattasi. Maltasi. α-amilasi. Isomaltasi.

Qual è il principale prodotto della digestione dell'amido nella bocca?. Maltosio. Fruttosio. Glucosio. Lattosio.

Quale trasportatore è principalmente coinvolto nell'assorbimento del glucosio e del galattosio?. SGLT1 (Sodium-glucose cotransporter 1). GLUT5. GLUT2. GLUT4.

Il punto di unione del ciclo di Krebs e della glicolisi è rappresentato da. acetil-CoA. acido piruvico. acido ossalacetico. gliceraldeide-3-fosfato.

Il prodotto finale della glicolisi e': aceto-acetato. CO2. acido piruvico (eventualmente convertito in acido lattico). acetil-CoA.

Quali sono le differenze nell'assorbimento di monosaccaridi a livello intestinale?. Glucosio e galattosio vengono assorbiti attivamente, mentre il fruttosio per diffusione facilitata. Non ci sono differenze. Tutti i monosaccaridi vengono assorbiti attivamente. Tutti i monosaccaridi vengono assorbiti per diffusione facilitata.

Dove avviene la maggior parte della digestione dei carboidrati?. Intestino tenue. Stomaco. Colon. Esofago.

Dove viene trasportato il glucosio assorbito dalle cellule intestinali?. Tessuto adiposo. Muscolo scheletrico (direttamente). Vasi linfatici. Capillari sanguigni della vena porta.

Qual è il destino del glucosio nel fegato dopo l'assorbimento?. Può essere immagazzinato come glicogeno, utilizzato per la glicolisi o per la gluconeogenesi. Viene direttamente utilizzato dai neuroni. Viene escreto con l'urina. Viene esclusivamente convertito in acidi grassi.

Quale monosaccaride viene assorbito principalmente per diffusione facilitata?. Fruttosio. Galattosio. Glucosio. Maltosio.

Dove avviene principalmente l'assorbimento dei monosaccaridi nel tratto gastrointestinale?. Intestino tenue. Stomaco. Colon. Esofago.

Quali sono le implicazioni cliniche di una dieta ricca di zuccheri semplici?. Migliora le prestazioni atletiche. Protegge dalle malattie infiammatorie. Nessuna implicazione clinica significativa. Aumento del rischio di obesità, diabete di tipo 2 e malattie cardiovascolari.

Quali sono le principali patologie legate ai disturbi del metabolismo dei carboidrati?. Solo diabete. Solo galattosemia. Diabete, galattosemia, intolleranza al fruttosio. Solo intolleranza al fruttosio.

Quale enzima è deficiente nell'intolleranza al lattosio?. Lattasi. Beta-amilasi. Alfa-amilasi. Maltasi.

Qual è il destino del glucosio assorbito dalle cellule intestinali?. Tutte le precedenti. Viene immagazzinato nel fegato come glicogeno. Entra nella via glicolitica. Entra nel circolo sanguigno.

La molecola che subisce direttamente la scissione in due nel corso della glicolisi è. il piruvato. il fruttosio 1,6 bifosfato. il glucosio. il glucosio.

Prima che l'acido piruvico entri nel ciclo di Krebs deve essere convertito in ..... Acetil CoA. α-chetoglutarato (alfa-chetoglutarato). Lattato. Citrato.

Quale affermazione relativa alla piruvato deidrogenasi è ERRATA?. è un enzima mitocondriale, appartenente alla classe delle ossidoreduttasi ed il FAD è uno dei cofattori. è ancorato alla membrana del nucleo cellulare tramite strutture poriniche che lo complessano al DNA. catalizza la sintesi dell'Acetil-CoA. La piruvato deidrogenasi è un complesso multienzimatico, noto anche come complesso multienzimatico della piruvato deidrogenasi.

Quale delle seguenti affermazioni riguardo al destino del piruvato nell'uomo è FALSA?. Il piruvato può essere utilizzato tramite la via della gluconeogenesi per risintetizzare glucosio. In condizioni aerobiche viene utilizzato per generare acetil-CoA. In condizioni anaerobiche viene utilizzato per produrre lattato. In condizioni anaerobiche viene utilizzato mediante fermentazione alcolica per produrre etanolo.

Dopo un breve periodo di esercizio fisico intenso, l'attività della piruvato deidrogenasi muscolare aumenta notevolmente. Questo aumento dell'attività è probabilmente dovuto a: aumento della concentrazione di piruvato. aumento del rapporto NADH/NAD+. aumento dell'acetil-CoA. diminuzione dell'ADP.

La maggior parte dell'energia ottenuta con la respirazione cellulare deriva. dalla glicolisi. dal ciclo di Krebs. dalla fosforilazione ossidativa. dalla fermentazione.

Qual è il ruolo del ciclo di Krebs nella produzione di energia?. Produce NADH e FADH2, che entrano nella catena respiratoria. Degrada le proteine. Sintetizza gli acidi grassi. Produce direttamente ATP.

Nel ciclo di Krebs, la formazione del citrato a partire dall' ossal-acetato e dall'acetil CoA è catalizzata dalla citrato sintasi ed è una una reazione di. Ossidazione. Idrolisi. Condensazione. Riduzione.

Quali vie metaboliche producono CO2 e consumano l'O2?. la fosforilazione ossidativa produce la CO2 e il ciclo di Krebs consuma l'O2. la fosforilazione ossidativa consuma l'O2 e produce la CO2. il ciclo di Krebs consuma l'O2 e produce la CO2. il ciclo di Krebs produce la CO2, la fosforilazione ossidativa consuma l'O2.

La membrana interna dei mitocondri. è impermeabile agli ioni H+. consente la diffusione di ioni H+. è impermeabile all'ATP. è impermeabile all'acido piruvico.

Quale dei seguenti processi NON si svolge nei mitocondri?. Glicolisi. Ciclo di Krebs. Sintesi dell'acetil-CoA. Fosforilazione ossidativa.

Considerando la catena di trasporto degli elettroni, quale dei seguenti composti ha maggior tendenza ad accettare elettroni?. Ossigeno. Flavina adenina dinucleotide. Coenzima Q. Citocromo c.

Quale ruolo ha l'ubichinone nella respirazione cellulare?. regola il flusso di protoni attraverso il canale di flusso dell'ATP sintasi. Trasporta direttamente protoni dalla matrice mitocondriale allo spazio intermembrana per generare un gradiente protonico. Riceve elettroni riducendosi ed essendo una molecola mobile e liposolubile può diffondere nella membrana mitocondriale e trasportarli al successivo accettore di elettroni. Si lega all'enzima ATP sintasi attivandolo e permettendo la sintesi di ATP.

quale affermazione relativa all' Ubichinone è corretta. ha la funzione di ricevere atomi di idrogeno e donare elettroni al complesso successivo. si trova tra il Complesso I ed il Complesso III. tutte le affermazioni sono corrette. è il responsabile della separazione dei protoni (che vengono liberati nella matrice mitocondriale) dagli elettroni.

Quali sono le principali caratteristiche dell'ubichinone? Individua l'affermazione errata. E' un coenzima ossidoriduttivo coinvolto nel ciclo di Krebs. E' una molecola lipofila ed estremamente mobile. Può trovarsi in forma parzialmente ridotta, come radicale semichinonico. Può trasportare elettroni da un complesso della catena di trasporto all'altro.

La Citrato sintasi catalizza la reazione. di decarbossilazione ossidativa dell'isocitrato ad α-chetoglutarato. di condensazione dell'acetil-CoA con l'ossalacetato per formare citrato. di trasformazione reversibile del citrato in isocitrato. di ossidazione del succinato a fumarato.

Quale tra le seguenti affermazioni relativamente al Ciclo dell'Acido Citrico è corretta. è un processo catalitico a molte tappe che produce AcetilCoA. è un processo catalitico a molte tappe che converte l'AcetilCoA derivante dai carboidrati ed amminoacidi in CO2 ed energia, ma non coinvolge l'AcetilCoA derivante dagli acidi grassi che entrano nel ciclo della beta-ossidazione. è un processo catalitico a molte tappe che converte l'acido citrico in AcetilCoA e CO2 e ATP. è un processo catalitico a molte tappe che converte i gruppi acetilici (AcetilCoA) derivati dai carboidrati, dagli acidi grassi e dagli amminoacidi in CO2, producendo NADH, FADH2 e ATP o GTP.

Quale affermazione relativa all'enzima succinato deidrogenasi è corretta. L'enzima succinato deidrogenasi catalizza la deidrogenazione stereospecifica del succinato a fumarato. Contiene un gruppo prostetico costituito dal NAD+ e la reazione genera NADH + H+. L'enzima succinato deidrogenasi catalizza la deidrogenazione stereospecifica del succinato a a α-chetoglutarato Contiene un gruppo prostetico costituito dal FAD e la reazione genera FADH2. L'enzima succinato deidrogenasi catalizza la deidrogenazione stereospecifica del succinato a fumarato. Contiene un gruppo prostetico costituito dal FAD e la reazione genera FADH2. L'enzima succinato deidrogenasi catalizza la deidrogenazione stereospecifica del succinato a α-chetoglutarato. Contiene un gruppo prostetico costituito dal NAD+ e la reazione genera NADH + H+.

L'enzima mitocondriale succinato deidrogenasi, è l'unico enzima del ciclo dell'acido citrico ancorato alla membrana mitocondriale interna (mentre gli altri sono liberi nella matrice mitocondriale). Questo enzima ha una duplice funzione, per prima cosa catalizzare l'ossidazione del succinato a fumarato generando FADH2 (forma ridotta del FAD) e.... riossida immediatamente il FAD trasferendo istantaneamente gli elettroni all'ubichinone ed immettendoli nella catena di trasporto degli elettroni. essendo esso ancorato alla membrana, localizza gli altri enzimi del ciclo dell'acido citrico in un punto specifico. frutta l'energia prodotta dall'ossidazione del succinato per pompare protoni nello spazio intermembrana. permette di regolare la permeabilità della membrana mitocondriale interna.

Che ruolo svolge il coenzima A nel ciclo dell'acido citrico?. È un trasportatore di elettroni. Trasporta ioni idruro. È un trasportatore di gruppi acilici. È un agente ossidante.

Per quale motivo il ciclo dell'acido citrico viene appunto definito "ciclo"?. Perchè il prodotto finale del ciclo dell'acido citrico è una molecola ciclica. nessuna delle risposte precedenti è corretta. Perchè il prodotto finale ottenuto dall'ultima tappa viene reintrodotto nella prima reazione (reazione di condensazione) permettendo un nuovo giro di ossidazione del substrato. Perchè l'attivazione del ciclo dell'acido citrico ha appunto un andamento ciclico durante la giornata.

Quale tra le seguenti affermazioni è corretta?. La fosforilazione ossidativa avviene nei mitocondri, mentre la glicolisi e la biosintesi degli acidi grassi avvengono nel citosol. La glicolisi avviene nei mitocondri, mentre la fosforilazione ossidativa e la biosintesi degli acidi grassi avvengono nel citosol. La glicolisi avviene nei mitocondri, mentre la biosintesi degli acidi grassi avviene nel citosol. La glicolisi e la fosforilazione ossidativa avvengono nel citotol, mentre la biosintesi degli acidi grassi avviene nei mitocondri.

Le molecole anfipatiche sono... ..molecole in grado di interagire sia con molecole polari che con molecole apolari ma non con le molecole d'acqua. ...molecole capaci di interagire solo con l'acqua e con altre molecole polari. ..molecole capaci di interagire con l'acqua solo ad alte temperature. ...molecole in grado di interagire sia con le molecole di acqua ed altre molecole polari che con molecole apolari.

Le membrane cellulari, nella loro componente lipidica, sono costituite da: un doppio strato di triacilgliceroli. un doppio strato fosfolipidico. un doppio strato di sfingolipidi e colesterolo. Nessuna delle precedenti.

Gli acidi biliari e i loro sali sono: molecole una famiglia di molecole steroidee anfipatiche derivanti dal metabolismo del colesterolo. molecole una famiglia di molecole steroidee che si formano per idrolisi adoperata dalla chimosina. regolano il metabolismo dei glucidi. Hanno funzione strutturale della membrana cellulare degli enterociti.

L'importanza dei fosfolipidi come costituenti della membrana cellulare è dovuta al fatto che essi possiedono. glicerolo. Acidi grassi. Acido fosforico. gruppi sia polari che non polari.

Qual è la differenza tra acidi grassi essenziali ω-3 e ω-6?. Hanno una diversa posizione del doppio legame nella catena carboniosa. Non hanno differenze significative. Hanno la stessa lunghezza della catena carboniosa. Sono entrambi sintetizzati dal nostro organismo.

Qual è la differenza tra acidi grassi saturi e insaturi?. Gli acidi grassi saturi sono liquidi a temperatura ambiente, mentre gli insaturi sono solidi. Gli acidi grassi saturi non hanno doppi legami, mentre gli insaturi ne hanno almeno uno. Gli acidi grassi saturi sono più salutari degli insaturi. Non ci sono differenze significative.

Qual è il ruolo dei trigliceridi nel tessuto adiposo?. Tutte le precedenti. Isolamento termico. Riserva energetica. Protezione degli organi.

Quali tra i seguenti amminoacidi sono "amminoacidi esclusivamente chetogenici"?. Leucina e Lisina. nessuna delle risposte è corretta. Fenilalanina e Triptofano. Glicina.

I corpi chetonici. sono due: acetone ed etanolo. sono esclusivamente i prodotti di ossidazione dell' acido β-idrossibutirrico. sono due: l'acido acetoacetico ed l'acido β-idrossibutirrico. sono tre: acetone, acido acetoacetico acido β-idrossibutirrico.

Cosa si intende per "amminoacidi chetogenici"?. sono gli amminoacidi che possono legare i corpi chetonici per favorire il loro trasporto. sono gli amminoacidi che possono essere convertiti ad acetil-CoA o acetoacetato. sono gli amminoacidi che vengono sintetizzati partendo da corpi chetonici. sono gli amminoacidi che contengono un corpo chetonico nella loro catena laterale.

Gli enzimi della (beta) β-ossidazione (beta-ossidazione) si trovano ... nell'apparato di Golgi. nel nucleo. nei mitocondri. nel citosol.

Cosa si intende per "amminoacidi chetogenici"?. La loro catena laterale è sostituita con un corpo chetonico. Possono essere utilizzati per la biosintesi di corpi chetonici. Vengono sintetizzati partendo da corpi chetonici. Possono legare i corpi chetonici per favorire il loro trasporto.

La β-ossidazione di acidi grassi con numero dispari di atomi di carbonio. richiede altre reazioni per concludere la β-ossidazione in quanto l'ultimo ciclo di β-ossidazione forma un propionil-CoA. non richiede passaggi aggiuntivi rispetto alla β-ossidazione di acidi grassi con numero pari di atomi di carbonio. richiede l'intervento della enoil-CoA-isomerasi prima della β-ossidazione. richiede la la formazione d lo stesso meccanismo di un trans-Δ2-enoil-CoA prima del ciclo di β-ossidazione.

Qual è il ruolo della vitamina D nel metabolismo dei lipidi?. Regola l'assorbimento intestinale del calcio e del fosforo. È un antiossidante. Regola il metabolismo del colesterolo. Non ha alcun ruolo nel metabolismo dei lipidi.

Qual è il ruolo dei microrganismi intestinali nel metabolismo dei lipidi?. Causano obesità. Possono influenzare l'assorbimento dei lipidi e la produzione di acidi grassi a catena corta. Sono dannosi per la salute intestinale. Non hanno alcun ruolo.

Qual è l'effetto dell'esercizio fisico sul metabolismo lipidico?. Aumenta l'accumulo di trigliceridi nel tessuto adiposo. Aumenta l'ossidazione degli acidi grassi e migliora il profilo lipidico. Non ha alcun effetto. Diminuisce la sensibilità all'insulina.

Qual è il meccanismo con cui le statine riducono il colesterolo plasmatico?. Diminuiscono la produzione di LDL. Inibiscono l'HMG-CoA reduttasi, l'enzima limitante la velocità nella sintesi del colesterolo. Aumentano l'escrezione del colesterolo con la bile. Aumentano la produzione di HDL.

Quali sono i fattori di rischio per l'aterosclerosi?. Solo ipertensione. Ipercolesterolemia, ipertensione, fumo, diabete. Solo fumo. Solo ipercolesterolemia.

Qual è il ruolo del fegato nel metabolismo dei lipidi?. Solo sintesi di trigliceridi. Sintesi di trigliceridi, VLDL e colesterolo, conversione degli acidi grassi in corpi chetonici. Solo sintesi di colesterolo. Solo conversione degli acidi grassi in corpi chetonici.

Qual è il meccanismo molecolare con cui l'insulina stimola l'assorbimento del glucosio nelle cellule adipose?. Attiva la traslocazione dei trasportatori del glucosio (GLUT4) alla membrana plasmatica. Stimola la sintesi di trigliceridi. Inibisce la lipolisi. Tutte le precedenti.

Qual è il ruolo dei chilomicroni residui?. Vengono riciclati nel fegato. Sono convertiti in VLDL. Vengono escreti con le feci. Si accumulano nel sangue.

Qual è il destino del colesterolo assorbito dall'intestino?. Viene utilizzato per la sintesi di ormoni steroidei nelle cellule intestinali. Viene convertito in bile. Viene incorporato nelle VLDL e trasportato al fegato. Viene direttamente escreto con le feci.

Qual è il ruolo dei fosfolipidi nella digestione dei lipidi?. Componenti delle micelle, facilitano l'assorbimento degli acidi grassi. Ormoni che regolano il metabolismo lipidico. Enzimi che idrolizzano i trigliceridi. Vitamine liposolubili.

Quale molecola, importante intermedio metabolico viene prodotta ad ogni ciclo di β-ossidazione di un acido grasso?. Acetil-CoA. Succinil-CoA. Aril-CoA. Acil-CoA.

Quale delle seguenti affermazioni descrive meglio il modo in cui l'organismo crea o elabora i corpi chetonici?. I corpi chetonici sono prodotti nei mitocondri delle cellule epatiche dopo un digiuno prolungato. L'acetil-CoA viene convertito in acetoacetato, 3-idrossibutirrato o acetone, tutti utilizzati a scopo energetico. I corpi chetonici sono prodotti nei perossisomi delle cellule epatiche durante i periodi di digiuno. Il cervello è il primo organo a utilizzare i corpi chetonici.

Alcuni acidi grassi non possono essere direttamente ossidati ma richiedono dei passaggi enzimatici aggiuntivi per la corretta e completa β-ossidazione. Di quali acidi grassi si tratta?. Acidi grassi a catena corta. Acidi grassi mono e poliinsaturi. Acidi grassi saturi. Acidi grassi con catena pari.

Il trasporto di elettroni, che si verifica nella membrana interna mitocondriale e porta alla sintesi di ATP, avviene secondo quale dei seguenti processi?. Pompando elettroni dallo spazio intermembrana alla matrice del mitocondrio. Pompando protoni dalla matrice mitocondriale allo spazio intermembrana. Pompando elettroni dalla matrice mitocondriale allo spazio intermembrana. Pompando protoni ed elettroni nello spazio intermembrana.

Quale tipo di acido nucleico forma un legame ad alta energia con un aminoacido durante la sintesi proteica?. RNA ribosomiale. RNA di trasporto. DNA mitocondriale. DNA nucleare.

Quale delle seguenti considerazioni generali sugli enzimi è FALSA?. Sono tutti proteine a struttura quaternaria. Non modificano la costante di equilibrio della reazione. La Km è la concentrazione di substrato alla quale la reazione raggiunge la velocità- semimassima. Esistono enzimi costitutivi ed enzimi induttivi.

Per quale motivo la carnitina, considerata, "brucia grassi" ed utilizzata spesso come integratore dietetico è importante nel metabolismo dei lipidi?. Permette il trasporto dei precursori del catabolismo lipidi all'interno del mitocondrio mediante un sistema a navetta. Si lega ai lipidi rendendoli polari e impedisce l'attraversamento della membrana delle cellule adipose. Attiva le lipasi cellulari. Costituisce il gruppo prostetico delle lipoproteine.

Quale intermedio metabolico viene prodotta ad ogni ciclo di beta-ossidazione di un acido grasso?. Acil-CoA. Aril-CoA. Acetil-CoA. succinil-CoA.

La successione di eventi in grado di produrre la quantità maggiore di energia, mediante ossidazione degli acidi grassi, consiste nelle seguenti fasi: Nessuna delle risposte è corretta. β-ossidazione degli acidi grassi - sintesi dei corpi chetonici a partire dall'acetil-CoA prodotto - esportazione dei corpi chetonici. β-ossidazione degli acidi grassi - immissione dell'acetil-CoA prodotto nel ciclo dell'acido citrico - trasferimento degli elettroni prodotti alla catena respiratoria - produzione di ATP ad opera della ATP-sintasi. β-ossidazione degli acidi grassi - formazione di propionil-CoA - conversione del propionil-CoA in acido Citrico - successiva ossidazione a CO2 nel citosol - produzione di ATP ad opera della ATP-sintasi.

Il colesterolo è il precursore per la biosintesi di. acidi biliari. prostaglandine. acidi grassi. sfingomielina.

La carnitina è necessaria per il trasporto di. Trigliceridi fuori dal fegato. acidi grassi a catena corta nei mitocondri. acidi grassi a catena lunga nei mitocondri. Trigliceridi nei mitocondri.

L'ossidazione degli acidi grassi avviene. Nel citosol. Nella matrice dei mitocondri. Sulla membrana mitocondriale interna. Nei microsomi.

Qual è il ruolo della leptina nel controllo dell'appetito e del peso corporeo?. Segnala al cervello lo stato di sazietà. Aumenta l'accumulo di grasso. Non ha alcun ruolo. Stimola l'appetito.

Qual è il ruolo dell'adiponectina nel metabolismo lipidico?. Non ha alcun ruolo. Diminuisce la sensibilità all'insulina. Aumenta la sensibilità all'insulina e promuove l'ossidazione degli acidi grassi. Aumenta l'infiammazione.

Quali sono le principali complicazioni del diabete mellito legate al metabolismo dei lipidi?. Aterosclerosi, ipertrigliceridemia. Nessuna complicazione. Solo ipertrigliceridemia. Solo aterosclerosi.

Quali sono le implicazioni di una dieta ricca di proteine per la salute renale?. Può sovraccaricare i reni e aumentare il rischio di malattie renali. Non ha alcun impatto sulla salute renale. Migliora la funzione renale. Protegge i reni dalle infezioni.

Cosa sono le proteine complementari?. Proteine che, combinate, forniscono tutti gli amminoacidi essenziali. Proteine che inibiscono la digestione di altre proteine. Proteine che vengono digerite più lentamente. Proteine che hanno la stessa sequenza amminoacidica.

Quale enzima inizia la digestione delle proteine nello stomaco?. Pepsinogeno. Lattasi. Amilasi. Lipasi.

In quale forma vengono assorbiti gli amminoacidi?. Liberi. Legati a piccoli peptidi. Sotto forma di proteine intatte. Intrappolati in micelle.

Dove avviene principalmente l'assorbimento degli amminoacidi?. Esofago. Intestino tenue. Stomaco. Colon.

Qual è il ruolo dell'acido cloridrico nello stomaco durante la digestione delle proteine?. Tutte le precedenti. Crea un ambiente acido ottimale per la pepsina. Attiva il pepsinogeno. Denatura le proteine.

Quali sono i principali enzimi pancreatici coinvolti nella digestione delle proteine?. Lattasi, maltasi. Pepsinogeno, lattasi. Tripsina, chimotripsina, carbossipeptidasi. Amilasi, lipasi, nucleasi.

Cosa sono i dipeptidi e i tripeptidi?. Tipi di legami peptidici. Piccoli frammenti proteici composti rispettivamente da 2 e 3 amminoacidi. Vitamine essenziali. Ormoni steroidei.

Come vengono trasportati gli amminoacidi attraverso la membrana intestinale?. Fagocitosi. Osmosi. Trasporto attivo secondario. Diffusione semplice.

Qual è il destino degli amminoacidi assorbiti?. Sintesi proteica, produzione di energia, conversione in altre biomolecole. Solo conversione in altre biomolecole. Solo produzione di energia. Solo sintesi proteica.

Cosa si intende per pool di amminoacidi liberi?. La quantità totale di amminoacidi disponibili per la sintesi proteica nelle cellule. La quantità di amminoacidi escreti con le urine. La quantità di amminoacidi presenti nel sangue. La quantità di amminoacidi immagazzinati nel fegato.

Come viene regolata la degradazione delle proteine intracellulari?. Tramite il sistema ubiquitina-proteasoma. Solo per autofagia. Non esiste un meccanismo di regolazione. È un processo casuale.

Quali sono i fattori che influenzano la digestione e l'assorbimento delle proteine?. Solo le condizioni patologiche. Qualità della proteina, quantità di proteine ingerite, condizioni patologiche. Solo la quantità di proteine ingerite. Solo la qualità della proteina.

Qual è il ruolo del fegato nel metabolismo delle proteine?. Solo sintesi di proteine plasmatiche. Solo conversione di amminoacidi in altre molecole. Solo detossificazione. Sintesi di molte proteine plasmatiche, conversione di amminoacidi in altre molecole, detossificazione.

Cosa si intende per bilancio azotato?. Quantità totale di proteine degradate. Equilibrio tra l'azoto ingerito e quello escreto. Quantità totale di proteine sintetizzate. Quantità totale di proteine ingerite.

Quali sono le conseguenze di una carenza proteica?. Ritardo della crescita, edema, diminuzione delle difese immunitarie. Diabete. Obesità. Aumento della massa muscolare.

Cosa sono gli amminoacidi essenziali?. Amminoacidi che sono tossici. Amminoacidi che il nostro organismo non è in grado di sintetizzare e devono essere assunti con la dieta. Amminoacidi che non hanno alcuna funzione biologica. Amminoacidi che possono essere sintetizzati dal nostro organismo.

Qual è il ruolo delle proteasi intestinali?. Degradano gli acidi nucleici. Sintetizzano le proteine. Iniziano la digestione delle proteine. Completano la digestione delle proteine iniziata nello stomaco.

Cosa sono le malattie da accumulo lisosomiale?. Malattie infettive. Cancro. Malattie genetiche causate da un deficit di enzimi lisosomiali coinvolti nella degradazione delle proteine. Malattie autoimmuni.

Qual è il ruolo del pH intestinale nella digestione delle proteine?. Non ha alcun ruolo. Inibisce l'attività delle proteasi intestinali. Crea un ambiente ottimale per l'attività delle proteasi intestinali. Aumenta la produzione di acido cloridrico.

Come viene regolata la sintesi proteica?. Solo a livello traduzionale. Solo a livello trascrizionale. Solo a livello genico. A livello genico, trascrizionale e traduzionale.

Quali sono le implicazioni cliniche di una malassorbimento proteico?. Aumento della massa muscolare. Edema, perdita di peso, anemia. Diabete. Obesità.

Come viene misurata la qualità di una proteina nella dieta?. Analizzando la sua struttura terziaria. Misurando il suo peso molecolare. Valutando il suo contenuto di amminoacidi essenziali. Determinando il suo punto isoelettrico.

Quali sono le principali fonti alimentari di proteine?. Solo uova. Carne, pesce, uova, legumi, latticini. Solo carne e pesce. Solo legumi e latticini.

Come influisce l'età sulla digestione e l'assorbimento delle proteine?. Aumenta l'efficienza della digestione e dell'assorbimento. Diminuisce l'efficienza della digestione e dell'assorbimento. Non ha alcun effetto. Aumenta la produzione di enzimi digestivi.