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85. In che modo il glucagone regola il metabolismo del glucosio?. Inibendo la glicogenesi. Stimolando la glicogenolisi e la gluconeogenesi. Stimolando la sintesi proteica. Promuovendo la lipolisi.

86. Qual è il ruolo dell'insulina nella regolazione del metabolismo energetico?. Aumentare la glicogenolisi. Promuovere l'assorbimento di glucosio nelle cellule. Stimolare la degradazione delle proteine. Inibire la sintesi degli acidi grassi.

87. Come la regolazione allosterica degli enzimi influenza il metabolismo energetico?. Modificando l'affinità dell'enzima per il substrato. Favorendo la digestione enzimatica. Inibendo la sintesi proteica. Riducendo la concentrazione degli enzimi.

88. Quali sono i principali substrati per la gluconeogenesi?. Aminoacidi, lattato e glicerolo. Acidi grassi e colesterolo. Fruttosio e galattosio. Enzimi e coenzimi.

89. Perché la gluconeogenesi è essenziale durante il digiuno prolungato?. Per degradare il lattato. Per stimolare la lipogenesi. Per aumentare la sintesi di glicogeno. Per mantenere i livelli di glucosio nel sangue.

90. Quale ruolo svolge il glicogeno nel metabolismo energetico muscolare?. Riserva di acidi grassi. Riserva di proteine. Riserva di minerali. Riserva di glucosio prontamente disponibile per la produzione di energia.

91. Quale processo biochimico è responsabile della produzione di ATP in assenza di ossigeno?. Beta-ossidazione. Ciclo di Calvin. Ossidazione fosforilativa. Fermentazione lattica.

92. Perché la fosforilazione del glucosio è un passo critico nella glicolisi?. Promuovere la sintesi proteica. Prevenire la diffusione del glucosio fuori dalla cellula. Ridurre i livelli di ATP. Inibire la glicogenesi.

93. In che modo il NAD+ e il FAD sono coinvolti nella catena di trasporto degli elettroni?. Come accettori di elettroni, trasportano elettroni lungo la catena. Come donatori di elettroni, donano elettroni al citosol. Come trasportatori di CO2, trasportano CO2. Come accettori di protoni, trasportano protoni.

94. Qual è l'importanza del trasporto degli elettroni nella catena respiratoria mitocondriale?. Produrre CO2. Trasferire protoni nel citosol. Degradare gli acidi grassi. Permettere la fosforilazione ossidativa e la sintesi di ATP.

95. Perché il ciclo dell'acido citrico è fondamentale nel metabolismo energetico?. Per produrre lattato. Per fornire substrati per la glicogenesi. Per sintetizzare acido citrico. Per ossidare l'acetil-CoA e produrre NADH e FADH2.

96. In che modo la fosforilazione ossidativa contribuisce alla sintesi di ATP nei mitocondri?. Generando un gradiente protonico attraverso la membrana interna mitocondriale. Ossidando il FADH2. Trasferendo elettroni al NADH. Liberando anidride carbonica.

97. Qual è il ruolo dell'ATP nella regolazione delle reazioni enzimatiche cellulari?. Agire come segnalatore secondario. Regolare la pressione osmotica. Accumulare ioni calcio. Fornire energia necessaria per le reazioni.

98. Qual è il principale prodotto della gluconeogenesi?. Glicogeno. Glucosio. Lattato. Acetil-CoA.

99. Qual è la funzione della carnitina nel metabolismo dei grassi?. Trasportare gli acidi grassi nei mitocondri per l'ossidazione. Inibire la beta-ossidazione. Trasportare elettroni alla catena di trasporto degli elettroni. Sintetizzare acidi grassi.

100. Comeavviene l'ossidazione degli acidi grassi a lunga catena nei mitocondri?. Attraverso la fermentazione, che produce lattato. Attraverso la beta-ossidazione, che produce acetil-CoA. Attraverso il ciclo di Krebs, che produce citrato. Attraverso la glicolisi, che produce piruvato.

101. Qual è il ruolo della carnitina nel metabolismo degli acidi grassi?. Accumulare acidi grassi nei tessuti. Regolare i livelli di glucosio nel sangue. Trasportare gli acidi grassi nei mitocondri per l'ossidazione. Sintetizzare acidi grassi.

102. Qual è il prodotto finale della fermentazione lattica?. Lattato. Acetil-CoA. Piruvato. Glucosio.

103. Qual è la relazione tra la struttura proteica di un enzima e la sua funzione?. Il pH dell'ambiente modifica la struttura. La quantità di substrato determina la funzione. La concentrazione di enzima è irrilevante. La struttura tridimensionale determina la specificità del substrato.

104. Quale di queste affermazioni riguardo al legame covalente è FALSA?. 104. Quale di queste affermazioni riguardo al legame covalente è FALSA?. I legame covalente è un legame chimico in cui due atomi mettono in comune delle coppie di elettroni. Il legame covalente è di due tipi: puro(quando gli atomi sono uguali) e polare (quando gli atomi sono diversi). In determinate condizioni, il legame covalente polare può coinvolgere atomi uguali quando formano un dipolo molecolare permanente in cui un atomo possiede una elettronegatività maggiore rispetto all'altro atomo.

105. Per quale motivo la carnitina, considerata, "brucia grassi" ed utilizzata spesso come integratore dietetico è importante nel metabolismo dei lipidi?. Attiva le lipasi cellulari. Si lega ai lipidi rendendoli polari e impedisce l'attraversamento della membrana delle cellule adipose. Costituisce il gruppo prostetico delle lipoproteine. Permette il trasporto dei precursori del catabolismo lipidi all'interno del mitocondrio mediante un sistema a navetta.

106. Quale intermedio metabolico viene prodotta ad ogni ciclo di beta-ossidazione di un acido grasso?. Acetil-CoA. Acil-CoA. Aril-CoA. succinil-CoA.

107. Per quale motivo il ciclo dell'acido citrico viene appunto definito "ciclo"?. Perchè il prodotto finale del ciclo dell'acido citrico è una molecola ciclica. Perchè il prodotto finale ottenuto dall'ultima tappa viene reintrodotto nella prima reazione (reazione di condensazione) permettendo un nuovo giro di ossidazione del substrato. nessuna delle risposte precedenti è corretta. Perchè l'attivazione del ciclo dell'acido citrico ha appunto un andamento ciclico durante la giornata.

108. Il recettore per l' insulina: è una proteina della matrice mitocondriale. è' una proteina globulare. è un recettore transmembrana appartenente alla famiglia dei recettori tirosin-chinasici ed è attivato dall'insulina. è una proteina fibrosa.

109. Quale caratteristica fondamentale hanno le proteine integrali di membrana localizzate principalmente a livello della membrana citoplasmatica?. possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali acide. possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali apolari. possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali basiche. possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali polari.

110. Quali sono gli effetti dell'inibizione da feedback nel controllo delle vie metaboliche?. Aumenta la velocità delle reazioni. Stabilizza la temperatura dell'ambiente. Riduce la concentrazione di substrato. Previene l'accumulo eccessivo di prodotti finali.

111. Qual è l'importanza della cooperatività enzimatica nei processi biologici?. Aumenta la produzione di energia. Permette una regolazione fine delle reazioni metaboliche. Riduce l'efficienza delle reazioni. Regola la concentrazione di substrato.

112. In che modo la regolazione da feedback degli enzimi influenza il metabolismo energetico?. Riducendo l'assorbimento dei nutrienti. Aumentando la produzione di ATP. Inibendo l'attività enzimatica in risposta a prodotti finali. Promuovendo la sintesi di nuove proteine.

113. Come si può determinare l'affinità di un enzima per il suo substrato?. Analizzando la composizione chimica del substrato. Utilizzando la costante di Michaelis-Menten (Km). Misurando la velocità massima (Vmax). Calcolando l'energia libera di Gibbs.

114. Che cosa si intende per energia di attivazione in una reazione enzimatica?. L'energia rilasciata durante la reazione. L'energia trasferita al substrato. L'energia immagazzinata nei prodotti. L'energia necessaria per avviare la reazione.

115. In che modo temperatura e pH influenzano l'attività enzimatica?. Aumentando la dimensione del substrato. Alterando la concentrazione di ATP. Modificando la struttura tridimensionale dell'enzima. Cambiando la sequenza aminoacidica.

116. Qual è la differenza tra inibizione competitiva e non competitiva?. L'inibitore non competitivo compete con il substrato per il sito attivo. L'inibitore competitivo compete con il substrato per il sito attivo. L'inibitore non competitivo si lega al substrato. L'inibitore competitivo si lega a un sito allosterico.

117. Qual è il ruolo dei coenzimi nel facilitare le reazioni enzimatiche?. Trasportano gruppi chimici necessari per la reazione. Aumentano la pressione osmotica. Stabilizzano il pH. Forniscono energia alla reazione.

118. In che modo la specificità del substrato è determinata nella struttura tridimensionale di un enzima?. Dalla complementarietà tra il sito attivo dell'enzima e il substrato. Dalla quantità di substrato disponibile. Dalla temperatura. Dalla velocità di reazione.

119. Qual è il ruolo degli enzimi allosterici nella regolazione delle vie metaboliche?. Modificano la conformazione enzimatica in risposta a effettori. Fungono da accettori di elettroni. Catalizzano solo reazioni di ossidoriduzione. Producono ATP direttamente.

120. In quale organo avviene principalmente la gluconeogenesi?. Fegato. Muscoli. Polmoni. Cuore.

121. Qual è il ruolo dell'insulina nel metabolismo energetico?. Ridurre la sintesi proteica. Inibire la glicogenesi. Promuovere l'assorbimento del glucosio nelle cellule. Stimolare la lipolisi.

122. Quali legami sono planari (cioè, non possono ruotare ) nello scheletro di un polipeptide?. Sia i legami Cα–C sia quelli N–Cα. I legami Cα–C. I legami Cα–Cα. I legami C–N.

123. La maturazione dell'insulina dal suo precursore, la preproinsulina, richiede: un'acetilazione. una fosforilazione. una proteolisi. un'ossidazione.

124. Le proteine contengono. Solo L- α- amminoacidi. tutte le risposte sono corrette. Amminoacidi della serie D e della serie L. Solo amminoacidi della seria D.

125. Identificare nel seguente elenco il legame chimico responsabile della formazione della struttura primaria delle proteine: legame peptidico. legame fosfodiesterico. legame disolfuro. legame idrofobico.

126. In una molecola di ATP sono presenti: tre legami ad alta energia. un legame ad alta energia. un solo legame pirofosforico. due legami ad alta energia.

127. La denaturazione di una proteina consiste: nella modifica della sua struttura primaria. nella sostituzione di uno o più aminoacidi nel suo sito attivo. nella sostituzione di residui idrofilici con residui idrofobici nelle catene laterali di alcuni aminoacidi. nell'alterazione della sua struttura secondaria e terziaria.

128. Il trasporto di elettroni, che si verifica nella membrana interna mitocondriale e porta alla sintesi di ATP, avviene secondo quale dei seguenti processi?. Pompando elettroni dalla matrice mitocondriale allo spazio intermembrana. Pompando protoni dalla matrice mitocondriale allo spazio intermembrana. Pompando elettroni dallo spazio intermembrana alla matrice del mitocondrio. Pompando protoni ed elettroni nello spazio intermembrana.

129. Quale tipo di acido nucleico forma un legame ad alta energia con un aminoacido durante la sintesi proteica?. RNA ribosomiale. DNA mitocondriale. DNA nucleare. RNA di trasporto.

130. Quale delle seguenti considerazioni generali sugli enzimi è FALSA?. Esistono enzimi costitutivi ed enzimi induttivi. Sono tutti proteine a struttura quaternaria. Non modificano la costante di equilibrio della reazione. La Km è la concentrazione di substrato alla quale la reazione raggiunge la velocità- semimassima.

131. Dopo che i triacilgliceroli sono stati idrolizzati ad acidi grassi liberi e glicerolo , in che modo quest'ultimo (il glicerolo). Subisce β-ossidazione. È convertito in corpi chetonici. Entra nel ciclo dell'acido citrico. Entra nella via glicolitica.

132. A un pH inferiore al punto isoelettrico, un amminoacido esiste come. Anione. Molecola indissociata. Catione. Zwitterione.

133. Quale delle seguenti affermazioni è vera per tutte le deidrogenasi che partecipano al ciclo dell'acido citrico. Generano trasportatori di elettroni in forma ridotta. Producono acetil-CoA. Producono CO2. Catalizzano reazioni di condensazione.

134. La glicogeno fosforilasi, che partecipa alla degradazione del glicogeno, catalizza…. l'attacco a un legame glicosidico da parte di un gruppo fosfato inorganico. una reazione di idrolisi. una reazione di decarbossilazione. la rottura dei legami (α1→6) glicosidici.

135. In quali condizioni l'acido lattico si accumula nel muscolo scheletrico?. Quando vi è carenza di NADH. Quando vi è carenza di ATP. Quando vi è carenza di enzimi del ciclo dell'acido citrico. Quando vi è carenza di ossigeno.

136. Nell'inibizione retroattiva (a feedback)…. il substrato iniziale di una via metabolica inibisce uno degli enzimi della via. il substrato dell'ultima tappa di una via metabolica inibisce uno degli enzimi precedenti della via. il prodotto finale di una via metabolica inibisce uno degli enzimi della via. un intermedio in una via metabolica inibisce uno degli enzimi precedenti nella via.

137. Quale delle seguenti affermazioni sugli enzimi allosterici è vera?. Gli enzimi allosterici modificano sempre la conformazione del sito catalitico in risposta al legame con un modulatore allosterico. Gli enzimi allosterici sono sempre multimerici. Gli enzimi allosterici sono esclusivamente monomerici. I siti regolatori (siti allosterici) di un enzima allosterico sono sempre distinti dal sito catalitico.

138. Quale delle seguenti affermazioni sul ruolo degli enzimi nel catalizzare le reazioni chimiche è vera?. Gli enzimi aumentano la velocità delle reazioni. Gli enzimi modificano l'equilibrio di una reazione. Gli enzimi eliminano lo stato di transizione dal decorso della reazione catalizzata. Gli enzimi sono necessari per catalizzare solo le reazioni termodinamicamente sfavorite.

139. La differenza tra proteine fibrose e globulari è il fatto che…. le proteine fibrose assolvono in genere funzioni strutturali, mentre quelle globulari sono solitamente enzimi. le proteine fibrose contengono spesso diversi tipi di strutture secondarie, mentre le proteine globulari, solitamente, consistono di un unico tipo di struttura secondaria. le proteine globulari sono insolubili in acqua, mentre le proteine fibrose sono solitamente solubili. le proteine globulari possiedono una struttura molto meno compatta di quella delle proteine fibrose.

140. Quale tra i seguenti amminoacidi contiene zolfo?. Valina. Asparagina. Metionina. Leucina.

141. L'α-elica è formata da. Legami elettrostatici. Legami idrogeno. Legami disolfuro. Legami idrofobici.

142. Quale è l'effetto della fosforilazione del glucosio?. Prevenire la diffusione del glucosio fuori dalla cellula. Attivare la glicolisi. Inibire la glicogenesi. Aumentare la sintesi proteica.

143. Quale molecola funge da accettore finale di elettroni nella catena di trasporto degli elettroni?. Acqua. Ossigeno. Anidride carbonica. NADH.

144. Qual è il ruolo del coenzima A (CoA) nel metabolismo energetico?. Trasportare gruppi acetilici ai mitocondri per l'ossidazione. Trasportare elettroni alla catena di trasporto degli elettroni. Sintetizzare acidi nucleici. Trasportare CO2.

145. Quale enzima è fondamentale per la sintesi dell'ATP nella catena di trasporto degli elettroni?. Fosfofruttochinasi. ATP sintasi. Glucosio-6-fosfatasi. Succinato deidrogenasi.

146. Quale via metabolica è attivata in risposta a bassi livelli di glucosio nel sangue?. Glicogenolisi. Lipogenesi. Glicogenesi. Fermentazione lattica.

147. Qual è il ruolo del glucagone nel metabolismo energetico?. Aumentare la sintesi proteica. Abbassare i livelli di glucosio nel sangue. Inibire la glicogenolisi. Aumentare i livelli di glucosio nel sangue.

148. Qual è il processo tramite il quale i lipidi vengono convertiti in energia?. Gluconeogenesi. Transaminazione. Decarbossilazione ossidativa. Beta-ossidazione.

149. Quante molecole di ATP vengono prodotte dalla completa ossidazione di una molecola di glucosio?. 10-Dec. 50-52. 36-38. 24-26.

150. Qual è il ruolo del NADH nel metabolismo energetico?. Sintetizzare ATP. Trasportare CO2. Trasportare elettroni alla catena di trasporto degli elettroni. Sintetizzare proteine.

151. Qual è il ruolo del ciclo di Krebs nel metabolismo energetico?. Produzione di lattato. Ossidazione dell'acetil-CoA per produrre energia. Sintesi dell'acido citrico. Sintesi del glucosio.

152. Il pH al quale un enzima ha la massima attività è noto come. optimum di pH. pH attivo. punto isoelettrico. nessuna delle risposte è corretta.

153. Qual è il prodotto finale della glicolisi?. Piruvato. FADH2. NADH. Acetil-CoA.

154. In quale parte della cellula avviene la glicolisi?. Nel reticolo endoplasmatico. Nel nucleo. Nei mitocondri. Nel citoplasma.

155. Qual è la funzione principale dell'ATP nel metabolismo energetico?. Trasportare ossigeno. Trasportare energia. Sintetizzare proteine. Sintetizzare acidi grassi.

156. Quale gruppo funzionale è presente in tutti i monosaccaridi?. carbossilico. fenilico. amminico. carbonilico.

Le biomolecole sono spesso molecole complesse in cui sono presenti uno o più centri chiralici. Che rilevanza ha la stereoisomeria per queste molecole? Individua la risposta CORRETTA. Le biomolecole sintetizzate dall'organismo vengono sempre sintetizzate nella stessa forma stereoisomerica con reazioni stereospecifiche. In alcune molecole i due stereoisomeri della stessa molecola hanno effetti e funzione differenti o talvolta totalmente opposti. tutte le risposte sono corrette. La stereisomeria è estremamente importante per l'interazione tra biomolecole come ad esempio l'interazione tra farmaco e suo bersaglio farmacologico o tra ligando e suo recettore.

158. Quale affermazione riguardo alle molecole idrofobiche è CORRETTA?. tutte le affermazioni sono corrette. Le molecole idrofobiche possono essere solubilizzate in acqua utilizzando dei detergenti anfipatici. Si tratta sicuramente di molecole apolari. Le molecole idrofobiche non possono essere disciolte in acqua.

159. Quale delle seguenti affermazioni riguardo la molecola dell'acqua è CORRETTA?. L'acqua è formata da due atomi di idrogeno ed un atomo di ossigeno legati covalentemente. L'ossigeno è più elettronegativo dell'idrogeno e quindi il legame è polarizzato. L'ossigeno ha parziale carica negativa mentre gli idrogeni hanno parziale carica positiva. tutte le affermazioni sono corrette.

160. Nella struttura delle proteine l'α-elica e i foglietti β pieghettati sono esempi di. Struttura terziaria. Struttura secondaria. Struttura quaternaria. Struttura primaria.

161. Quale tra le seguenti affermazioni relativamente alla glicogenolisi è corretta. L'enzima glicogenofosforilasi è anche noto come enzima de-ramificante del glicogeno. L'enzima glicogenofosforilasi catalizza la catalizza la fosforolisi del glicogeno rilasciando glucosio-1-fosfato. L'enzima glicogenofosforilasi catalizza la catalizza la fosforolisi del glicogeno rilasciando glucosio-6-fosfato. L'enzima glicogenofosforilasi catalizza anche la conversione del glucosio-6-fosfato in glucosio-3-fosfato.

162. Quale delle seguenti affermazioni sulla fosforilazione delle proteine è vera?. La fosforilazione ha sempre l'effetto di attivare gli enzimi. La fosforilazione è catalizzata da zimogeni. La fosforilazione delle proteine è catalizzata dalle fosfatasi. Le proteine vengono in genere fosforilate in corrispondenza di amminoacidi le cui catene laterali contengono un gruppo ossidrilico.

163. Quale affermazione relativa all'enzima piruvato deidrogenasi è ERRATA?. La piruvato deidrogenasi è un complesso multi-enzimatico, noto anche come complesso multi-enzimatico della piruvato deidrogenasi. è ancorato alla membrana del nucleo cellulare tramite strutture del poro che lo complessano al DNA. catalizza la sintesi dell'Acetil-CoA. è un enzima mitocondriale, appartenente alla classe delle ossidoreduttasi ed il FAD è uno dei cofattori.

164. Quale dei seguenti è un imminoacido. prolina. acido aspartico. lisina. glicina.

165. Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura?. acido L-aspartico. L-glutammina. acido L-glutammico. L-Leucina.

166. Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura?. L-prolina. L-valina. L-istidina. L-leucina.

167. Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura?. nessuna delle precedenti risposte è corretta. L-istidina. L-prolina. L-cisteina.

168. Quale è l'amminoacido rappresentato in figura?. L-lisina. L-arginina. nessuna delle precedenti risposte è corretta. L-valina.

169. l fattore che NON influisce sul valore di pKa di un amminoacido è _________. Altri fattori ambientali. Le interazioni con altri gruppi di peptidi R. Peso molecolare. La perdita di carica nei gruppi α-carbossile e α-ammino.

170. Un tripeptidie ha. 2 amminoacidi e 2 legami peptidici. 2 amminoacidi e 3 legami peptidici. 3 amminoacidi e 3 legami peptidici. 3 amminoacidi e 2 legami peptidici.