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01. Qual è il primo passo nel determinare la configurazione (R o S) di un centro chirale usando la nomenclatura RS?. Osservare la disposizione spaziale dei gruppi attorno al centro chirale. Identificare se il composto è un enantiomero o un diastereoisomero. Assegnare i numeri di priorità ai sostituenti in base alla priorità -OCH3 >-OH>NH2>-COOH > -CHO>-CH2OH> -CH3> -H. Determinare la posizione del gruppo più ingombrante.

02. Qual è il numero massimo di stereoisomeri che un composto con 3 centri chirali può avere?. 8. 12. 4. 6.

03. Cosa sono i diastereoisomeri?. Isomeri che sono immagini speculari non sovrapponibili l’una dell’altra. Isomeri che differiscono solo per l'orientamento di un gruppo funzionale. Isomeri che hanno la stessa formula chimica e la stessa disposizione spaziale. Isomeri che hanno la stessa formula chimica e differiscono solo per la disposizione spaziale di atomi attorno ai centri chirali, ma non sono immagini speculari l'una dell’altra.

04. Un composto con due centri chirali avrà: 8 stereoisomeri possibili. Nessuno stereoisomero. 4 stereoisomeri possibili. 2 stereoisomeri possibili.

05. Se due composti sono diastereoisomeri, quale delle seguenti affermazioni è corretta?. Hanno la stessa configurazione relativa attorno a tutti i centri chirali. Hanno la stessa configurazione relativa attorno ad almeno uno dei centri chirali. Non sono immagini speculari e differiscono nella disposizione spaziale degli atomi attorno ai centri chirali. Sono sempre immagini speculari l’uno dell’altro.

06. Come si determina se un centro chirale è configurato come R o S nella nomenclatura RS?. Se i gruppi sono disposti in senso orario, la configurazione è S. La configurazione dipende solo dalla natura chimica dei gruppi, non dalla loro disposizione spaziale. Se i gruppi sono disposti in senso orario, la configurazione è R. Se i gruppi sono disposti in senso antiorario, la configurazione è R.

07. Nel sistema di nomenclatura D/L, come vengono determinati D e L per un monosaccaride?. In base alla disposizione dei gruppi -OH attorno ai centri chirali. In base alla solubilità del composto in acqua. In base alla configurazione del centro chirale più lontano dal gruppo funzionale, confrontato con il D-gliceraldeide. In base alla posizione del gruppo aldeidico o chetonico.

08. Nel sistema D/L, quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo alla relazione tra D e L?. D è sempre un isomero destrogiro e L è sempre un isomero levogiro. D e L si riferiscono alla direzione di rotazione della luce polarizzata. I composti D e L sono sempre enantiomeri l'uno dell'altro. La designazione D e L si riferisce alla struttura assoluta, non alla rotazione della luce.

09. Nel sistema D/L riferito agli aminoacidi, come viene determinata la configurazione D o L?. La configurazione D o L è determinata in base alla reattività chimica dell'amminoacido. La configurazione D o L si determina in base alla direzione di rotazione della luce polarizzata. La configurazione D o L è determinata dalla posizione dei gruppi R attorno al carbonio alfa. La configurazione D o L si basa sulla posizione del gruppo con priorità più alta che viene assegnata al gruppo con l’atomo avente il numero atomico maggiore legato al centro chirale.

10. Qual è la differenza tra gli aminoacidi D e L nel sistema di nomenclatura?. Gli aminoacidi L sono quelli che si trovano naturalmente nelle proteine, mentre gli aminoacidi D sono quelli che si trovano nelle molecole sintetiche. Gli aminoacidi D hanno un gruppo amino invertito rispetto agli aminoacidi L. Gli aminoacidi D sono preferiti in natura per la sintesi proteica rispetto agli aminoacidi L. Gli aminoacidi D hanno una maggiore solubilità in acqua rispetto agli aminoacidi L.

11. Quale dei seguenti composti è un esempio di stereoisomero ottico?. Acido tartarico, che esiste in due forme enantiomeriche. Acido acetico, che non ha stereoisomeri. Glucosio, che ha una forma anomerica alfa e beta. 2-butene, che può essere cis o trans.

01. L'amminoacido riportato in figura è?. metionina. prolina. triptofano. asparagina.

02. l'amminoacido riportato in figura è?. glutammina. lisina. asparagina. treonina.

03. Relativamente al composto rappresentato in figura quale amminoacido ha ha il gruppo Amminico libero ?. glicina. serina. cisteina. valina.

04. Come si chiama l'amminoacido riportato in figura?. arginina. alanina. lisina. asparagina.

05. come si chiama l'amminoacido riportato in figura?. prolina. valina. acido aspartico. asparagina.

06. il carbonio alfa di un amminoacido è legato a : Un gruppo amminico, un gruppo carbossilico , un atomo di idrogeno e un gruppo solforico. Un gruppo amminico , due gruppi carbossilici, un gruppo carbonilico. Un gruppo amminico, un gruppo carbossilico , un atomo di idrogeno e un gruppo R variabile definito catena laterale. due gruppi amminici, un gruppo carbossilico acido ed un atomo di idrogeno.

07. Quale dei seguenti è un imminoacido. acido aspartico. glicina. lisina. prolina.

08. Una struttura che ha legami idrogeno tra catene polipeptidiche disposte fianco a fianco è chiamata____. Struttura terziaria. α-elica. struttura primaria. Fogli β pieghettati.

09. Un tripeptidie ha. 3 amminoacidi e 2 legami peptidici. 2 amminoacidi e 2 legami peptidici. 3 amminoacidi e 3 legami peptidici. 2 amminoacidi e 3 legami peptidici.

10. L'amminoacido riportato in figura è?. asparagina. prolina. triptofano. metionina.

11. Quale è l'amminoacido rappresentato in figura?. L-arginina. L-valina. L-lisina. nessuna delle precedenti risposte è corretta.

12. Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura?. L-istidina. L-prolina. L-cisteina. nessuna delle precedenti risposte è corretta.

13. Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura?. L-prolina. L-valina. L-istidina. L-leucina.

14. Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura?. L-Leucina. L-glutammina. acido L-aspartico. acido L-glutammico.

15. quale composto è rappresentato nella seguente figura?. un dipeptide : la serin-prolina. un dipeptide : la serin-cisteina. un dipeptide : la glicin-cisteina. un dipeptide : la glicin-prolina.

16. Cosa rappresenta il seguente composto?. un generico tetrapetide. un generico dipeptide. un generico tripeptide. una acido nucleico.

17. Gli amminoacidi con gruppi R alifatici non polari sono caratterizzati da: Catene laterali con cariche negative. Catene laterali contenenti gruppi amminici. Catene laterali contenenti gruppi idrossilici. Catene laterali contenenti atomi di carbonio e idrogeno che non formano legami idrogeno.

18. Quale delle seguenti affermazioni è più probabile che sia vera per i gruppi R non polari degli amminoacidi in soluzione acquosa?. Sono idrofili e si trovano all'interno delle proteine. Sono idrofobici e si trovano sulla superficie delle proteine. Sono idrofili e si trovano sulla superficie delle proteine. Sono idrofobici e si trovano all'interno delle proteine.

19. Come si chiama l'amminoacido rappresentato in figura?. Glicina. Cisteina. Asparagina. Prolina.

20. Quale tra i seguenti amminoacidi ha una catena laterale carica negativa a pH?. Glutammato. Prolina. Glutammina. Alanina.

21. Quale amminoacido presenta una catena laterale carico positivamente a pH 7?. Istidina. Glutammato. Fenilalanina. Treonina.

22. Quale amminoacido ha un gruppo R alifatico non polare?. Aspartato. Cisteina. Treonina. Leucina.

23. Gli amminoacidi con gruppi R carichi negativamente sono caratterizzati da: Un gruppo R che contiene un anello aromatico. Un gruppo amminico che lega un protone e acquisisce una carica positiva. Un gruppo carbossilico che dona un protone e acquisisce una carica negativa. Un gruppo metilico che non forma legami idrogeno.

24. Gli amminoacidi con gruppi R carichi positivamente sono noti per avere: Cariche negative. Un gruppo amino che può legare un protone per formare una carica positiva. Catene laterali idrofobiche. Un gruppo amino primario nel loro gruppo R.

25. Quale dei seguenti amminoacidi appartiene alla categoria con gruppi R polari non carichi?. Fenilalanina. Lisina. Serina. Glutammato.

26. Quale amminoacido è un esempio di amminoacido con un gruppo R aromatico?. Alanina. Fenilalanina. Serina. Aspartato.

27. l fattore che NON influisce sul valore di pKa di un amminoacido è _________. Peso molecolare. Le interazioni con altri gruppi di peptidi R. Altri fattori ambientali. La perdita di carica nei gruppi α-carbossile e α-ammino.

01. Qual è il punto isoelettrico della glicina, se i suoi pKa sono 2,34 (gruppo carbossilico) e 9,60 (gruppo amminico)?. 8.56. 5.97. 6.12. 7.12.

02. Per l'amminoacido istidina, che ha pKa di 1,80 (gruppo carbossilico), 9,17 (gruppo amminico) e 6,00 (gruppo imidazolico), come si calcola il punto isoelettrico?. Si calcola la media tra i pKa del gruppo amminico e del gruppo imidazolico. Si usa solo il pKa del gruppo amminico. Si usa solo il pKa del gruppo carbossilico. Si calcola la media tra i pKa del gruppo carbossilico e del gruppo imidazolico.

03. Qual è il punto isoelettrico dell’acido glutammico, considerando che i suoi pKa sono 2,19 (gruppo carbossilico), 4,25 (gruppo γ-carbossilico) e 9,67 (gruppo amminico)?. 6.22. 4.72. 5.22. 3.72.

01. Qual è la principale caratteristica delle alfa-eliche?. Gli amminoacidi sono disposti in una spirale, con legami idrogeno che si formano tra due aminoacidi posti a 4 residui di distanza lungo l’asse della spirale. Gli amminoacidi sono disposti in un foglietto piatto. Gli amminoacidi sono disposti in una spirale, con legami idrogeno che si formano tra due aminoacidi posti a 6 residui di distanza lungo l’asse della spirale. I legami idrogeno si formano tra le catene laterali degli amminoacidi.

02. In quale delle seguenti strutture secondarie è più probabile trovare residui di prolina?. Una regione superavvolta. Un barile α/β. Un foglietto β. Un ripiegamento β.

03. Cosa caratterizza la struttura secondaria di una proteina?. La formazione di legami peptidici tra i residui di amminoacidi. L’organizzazione degli amminoacidi in strutture come alfa-eliche e foglietti beta. La sequenza lineare degli amminoacidi. Il ripiegamento tridimensionale complesso della proteina.

04. Quale, tra i seguenti composti, NON è un costituente di un generico acido nucleico?. Serina. Adenina. Guanina. Timina.

05. La struttura quaternaria di una proteina è generata: dall'ordine di sequenza degli amminoacidi. da legami disolfuro. dalle interazioni fra due o più catene polipeptidiche. dai legami idrogeno fra legami peptidici.

06. Il legame peptidico è presente: nelle proteine. nei polisaccaridi. nei carboidrati. negli acidi nucleici.

07. Cosa determina la stabilità di una alfa-elica?. La formazione di legami idrogeno tra i gruppi NH e CO di amminoacidi situati a intervalli regolari lungo la catena polipeptidica. La formazione di legami ionici tra i gruppi laterali degli amminoacidi. La presenza di un alto numero di amminoacidi aromatici lungo la catena ψ (psi) e ϕ (phi) nello scheletro carbonioso della proteina. La presenza di legami peptidici a distanza lunga.

08. I ripiegamenti beta (beta-turn) sono importanti per: Favorire la formazione di legami disolfuro tra i residui di cisteina. Aumentare la rigidità e la resistenza alla trazione della proteina. Stabilizzare la forma tridimensionale della proteina, permettendo il cambiamento di direzione nella catena polipeptidica. Legare i gruppi prostetici alle proteine.

09. Quale dei seguenti anelli eterociclici è sempre presente nella struttura degli acidi nucleici?. Tiofene. Pirrolo. Pirimidina. Piridina.

10. Qual è la differenza principale tra foglietti beta paralleli e antiparalleli?. Non c'è differenza tra i foglietti beta paralleli e antiparalleli. I foglietti beta paralleli sono stabilizzati da legami ionici, mentre gli antiparalleli da legami idrogeno. I foglietti beta paralleli si formano solo con amminoacidi aromatici, mentre gli antiparalleli con amminoacidi alifatici. Nei foglietti beta paralleli i filamenti corrono nella stessa direzione, mentre negli antiparalleli sono orientati in direzioni opposte.

11. Da cosa sono costituito un foglietto beta?. Da amminoacidi che sono disposti in una spirale, con legami idrogeno che si formano tra due aminoacidi posti a 4 residui di distanza lungo l’asse della spirale. Da due o più sequenze polipeptidiche detti filamenti β, che si affiancano lateralmente e sono stabilizzati dalla presenza di legami idrogeno perpendicolari ai filamenti β del foglietto. Da organizzazioni di amminoacidi in strutture ad alfa-eliche. Da amminoacidi che sono disposti in una spirale, con legami idrogeno che si formano tra due aminoacidi posti a 6 residui di distanza lungo l’asse della spirale.

12. Cosa rappresentano i legami ϕ (phi) e ψ (psi) nella struttura delle proteine?. I legami N-Cα e Cα-C del legame ammidico che possono ruotare solo parzialmente, e formano degli angoli denominati rispettivamente ϕ (phi) e ψ (psi) nello scheletro carbonioso della proteina. I legami N-Cα e Cα-C del legame ammidico che possono ruotare solo parzialmente, e formano degli angoli denominati rispettivamente ψ (psi) e ϕ (phi) nello scheletro carbonioso della proteina. I legami tra i gruppi laterali degli amminoacidi. I legami che stabilizzano la struttura terziaria delle proteine.

13. Cosa caratterizza il legame ammidico in una proteina?. È un parziale doppio legame, con una parziale delocalizzazione elettronica tra l'azoto e l'ossigeno. È un legame ionico che stabilizza la struttura della proteina. È un legame covalente tra due gruppi amminici. È un legame semplice tra due atomi di carbonio.

14. Quale tra i seguenti amminoacidi contiene un gruppo R in grado di formare un legame disolfuro che stabilizza la struttura delle proteine?. Cisteina. Alanina. Glicina. Fenilalanina.

15. Cosa caratterizza la struttura terziaria di una proteina?. La sequenza lineare di amminoacidi. La disposizione in eliche α o foglietti β. L’orientamento del legame peptidico tra i vari amminoacidi. L’organizzazione tridimensionale e la formazione di interazioni tra i gruppi laterali.

16. La struttura secondaria di una proteina è stabilizzata principalmente da quale tipo di legami?. Legami peptidici. Legami ionici. Legami a idrogeno. Legami covalenti.

17. Quali legami sono planari (cioè, non possono ruotare ) nello scheletro di un polipeptide?. I legami C–N. I legami Cα–Cα. Sia i legami Cα–C sia quelli N–Cα. I legami Cα–C.

01. Qual è la principale funzione del "coiled coil" nella struttura della alfa-cheratina?. Riduce la solubilità della proteina in ambienti acquosi. Aumenta la la resistenza alla trazione e la stabilità della struttura quaternaria, rendendo la proteina resistente e durevole. Facilita l’interazione della cheratina con altre proteine nella membrana cellulare. Permette la formazione di legami disolfuro tra i gruppi laterali delle cisteine.

02. Qual è la caratteristica principale della struttura secondaria del collagene?. La struttura è costituita da foglietti beta stabilizzati da legami idrogeno. Ha una struttura foglietto beta a sinistra con quattro residui per giro. Ha una struttura a doppia elica destrorsa con due residui per giro. Ha una struttura elicoidale sinistrorsa con tre residui amminoacidici per giro.

03. Quali sono i tre amminoacidi che si ripetono nella sequenza tipica del collagene, e quale ruolo svolgono?. Glycine, Alanine e Proline; stabilizzano la struttura alfa-elica. Glycine, Valine e Leucine; forniscono rigidità alla struttura quaternaria. Glycine, Proline e 4-idrossiprolina (4-Hyp); sono cruciali per la stabilità dell'elica sinistrorsa del collagene. Glycine, Glutamine e Tyrosine; favoriscono il legame idrogeno tra le catene.

04. Perché la glicina è così importante nella struttura del collagene?. La glicina aiuta a mantenere la stabilità della struttura secondaria del collagene grazie ai suoi legami idrofobici. La glicina occupa il sito centrale della tripla elica, dove può essere compatibile con la struttura sinistrorsa. La glicina è il principale amminoacido che forma il legame idrogeno con la prolina. La glicina è fondamentale per la formazione di legami disolfuro tra le catene polipeptidiche.

05. Qual è il ruolo della 4-idrossiprolina (4-Hyp) nella struttura del collagene?. È fondamentale per la stabilità della struttura del collagene, grazie alla sua capacità di formare legami idrogeno. Favorisce la formazione di legami idrogeno tra le catene polipeptidiche. Stabilizza la tripla elica del collagene grazie ai legami ionici. Impedisce l'aggregazione delle molecole di collagene nella matrice extracellulare.

06. Qual è la funzione principale della vitamina C nella sintesi del collagene?. Stimola la produzione di elastina insieme al collagene. Aiuta a ridurre l'ossidazione delle catene di collagene. Inibisce la formazione di legami disolfuro tra le catene di collagene. È coinvolta nell'idrossilazione della prolina a 4-idrossiprolina, essenziale per la stabilità della struttura del collagene.

07. Cosa succede se c'è una carenza di vitamina C nel corpo umano?. La produzione di elastina aumenta in assenza di vitamina C, compensando il difetto del collagene. Si verifica una riduzione della formazione di 4-idrossiprolina, portando a una debolezza della struttura del collagene e causando il collasso dei vasi sanguigni, come nel caso dello scorbuto. La sintesi di collagene è rallentata e la stabilità della tripla elica è compromessa, portando a disturbi come il rachitismo. Non ci sono effetti sul collagene, ma la vitamina C è necessaria solo per la protezione contro lo stress ossidativo.

08. Quale di questi effetti è associato alla carenza di 4-idrossiprolina nel collagene?. Aumento della rigidità della pelle e dei tendini. Aumento della produzione di ossigeno per i fibroblasti. Perdita di stabilità e solubilità della tripla elica del collagene, riducendo la resistenza meccanica dei tessuti connettivi. Diminuzione della resistenza ossea e muscolare.

01. Qual è la funzione del gruppo eme nell'emoglobina?. Coadiuva il trasporto e la conservazione dell'ossigeno. Facilita il trasferimento di elettroni in modo rapido e reversibile. Regola la sintesi del colesterolo nel sangue. Permette la formazione di legami tra l'emoglobina e i lipidi.

02. In che modo l'atomo di ferro nel gruppo eme dell'emoglobina differisce dal ferro nei citocromi?. Nell'emoglobina, l'atomo di ferro è sempre nello stato ferrico (Fe3+). L'atomo di ferro nell'emoglobina è presente solo come Fe3+ e non può legarsi all'ossigeno. Nei citocromi, come nell’eme, l'atomo di ferro alterna tra gli stati ferroso (Fe2+) e ferrico (Fe3+)L'atomo di ferro nell'emoglobina è presente solo come Fe3+ e non può legarsi all'ossigeno. L'atomo di ferro nell'emoglobina è solo nello stato ferroso (Fe2+), mentre nei citocromi alterna tra Fe2+ e Fe3+.

03. Qual è la struttura chimica di base dell'eme?. Un anello porfirinico formato da 6 anelli pirrolici con un atomo di ferro (Fe2+) al centro. Un anello porfirinico formato da 4 anelli pirrolici con un atomo di ferro (Fe2+) al centro. Un anello aromatico con un atomo di ferro (Fe3+) al centro. Un anello pirrolico con un atomo di rame al centro.

04. In quale parte della struttura dell'eme è situato lo ione ferroso (Fe2+)?. A forma di ponte tra due anelli pirrolici. Al centro dell'anello di porfirina, con legami di coordinazione con 6 atomi di azoto. Al centro dell'anello di porfirina, con legami di coordinazione con 4 atomi di azoto. Su un legame covalente con il gruppo amminico di un residuo di lisina.

05. Quali sono i legami di coordinazione che si formano attorno al ferro nello stato ferroso (Fe2+) nell'eme?. Quattro legami con gli atomi di azoto dei gruppi amminici di un'anima proteica. Due legami con atomi di azoto e quattro con atomi di carbonio. Sei legami: quattro legami con gli atomi di azoto dell'anello porfirinico e due legami perpendicolari al piano, uno con un residuo di istidina e uno con l'ossigeno (O2). Otto legami: sei legami con gli atomi di azoto dell'anello porfirinico e due legami perpendicolari al piano, uno con un residuo di istidina e uno con l'ossigeno (O2).

06. Come è composta l'emoglobina A (HbA)?. Da due catene α (alfa) e due catene β (beta) unite da legami non covalenti. Da quattro catene polipeptidiche identiche, tutte α (alfa). Da una sola catena α (alfa) e una sola catena β (beta). Da due catene α (alfa) e due catene β (beta) unite da legami covalenti.

07. Dove si trova esclusivamente l'emoglobina e qual è la sua funzione principale?. Nelle piastrine, per coagulare il sangue. Nei globuli bianchi, per difendere l'organismo. Nei globuli rossi, per trasportare ossigeno dai polmoni ai capillari tissutali. Nel muscolo, per immagazzinare ossigeno.

08. Cosa determina lo spostamento reciproco dei dimeri nell'emoglobina?. La transizione tra le forme deossiemoglobina (T) e ossiemoglobina (R). La formazione dei legami tra il ferro ferrico (Fe3+) e l'ossigeno (O2). La transizione tra le forme deossiemoglobina (R) e ossiemoglobina (T). La separazione delle catene α (alfa) e β (beta).

09. Quando l'emoglobina è nella forma ossiemoglobina (R), cosa avviene riguardo al legame con l'ossigeno?. L'emoglobina non lega l'ossigeno ma si trova nella sua forma tesa. La molecola si trova nella forma deossiemoglobina, priva di affinità per l'ossigeno. Il ferro (Fe2+) giace sul piano dell'eme, e la molecola ha un'alta affinità per l'ossigeno. I dimeri α1β1 e α2β2 sono associati da legami ionici e idrogeno che impediscono il legame con l'ossigeno.

10. Qual è la struttura dell'emoglobina quando si trova nella forma deossiemoglobina (T)?. Nella T struttura i dimeri α1β1 e α2β2 poco associati da legami ionici e idrogeno e il Fe2+ si trova sul piano dell’eme, e ha alta affinità per l‘O2. La struttura in cui i dimeri α1β1 e α2β2 sono liberi di muoversi tra loro. La forma ad alta affinità per l'ossigeno, dove il ferro (Fe2+) giace sul piano dell'eme. Nella T struttura i dimeri α1β1 e α2β2 sono strettamente associati da legami ionici e idrogeno, impedendo il movimento reciproco, e il Fe2+ si trova al di fuori del piano dell’eme, e ha una bassa affinità per l‘O2.

01. Nella cinetica enzimatica Km significa. La concentrazione di substrato che dà una metà di Vmax. La concentrazione dell'enzima. La costante di dissociazione del complesso enzima-substrato. La metà della concentrazione di substrato necessaria per raggiungere la Vmax.

02. Quale delle seguenti affermazioni riguardo ai coenzimi e cofattori è corretta?. I coenzimi sono inorganici e non si alterano durante la reazione. I coenzimi derivano solitamente da vitamine e si alterano durante la reazione, diventando cosubstrat. I cofattori e i coenzimi sono entrambi proteine che si legano all'enzima per attivarlo. I cofattori sono sempre molecole organiche, mentre i coenzimi sono sempre inorganici.

03. La Km di un enzima per un substrato è: la concentrazione di substrato che determina una velocità semimassimale della reazione. la concentrazione dell'enzima richiesta per la catalisi fisiologica. la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima. la massima concentrazione di substrato che satura l'enzima.

04. Nel modello di Michaelis-Menten, cosa succede quando la concentrazione del substrato è molto alta?. La velocità della reazione continua a crescere indefinitamente, superando la Vmax. La velocità della reazione aumenta solo se l'enzima viene modificato chimicamente. La velocità della reazione non aumenta più, in quanto tutti i siti attivi dell'enzima sono saturati dal substrato. La velocità della reazione diminuisce drasticamente, portando alla denaturazione dell'enzima.

05. Nel grafico della cinetica di Michaelis-Menten, come viene rappresentata la velocità iniziale della reazione (V0)?. È rappresentata lungo l'asse delle ordinate, in funzione del numero di molecole di prodotto formate. È rappresentata lungo l'asse delle ascisse, in funzione della concentrazione dell'enzima. È rappresentata lungo l'asse delle ordinate, in funzione della concentrazione del substrato. È rappresentata lungo l'asse delle ordinate, in funzione del pH della soluzione.

06. La curva di velocità di una reazione enzimatica, secondo il modello di Michaelis-Menten, è caratterizzata da un'iperbole. Quale delle seguenti affermazioni è corretta riguardo alla Vmax?. La Vmax è il punto in cui la concentrazione del substrato è uguale alla concentrazione dell'enzima. La Vmax rappresenta la velocità iniziale della reazione quando la concentrazione del substrato è molto bassa. La Vmax è una velocità che non può mai essere raggiunta in una reazione enzimatica. La Vmax rappresenta la massima velocità della reazione, che viene raggiunta quando tutti i siti attivi dell'enzima sono saturati dal substrato.

07. Qual è la descrizione corretta dell'energia dello stato di transizione in una reazione catalizzata da un enzima?. È l'energia necessaria per scindere i legami del substrato. È l'energia necessaria per portare i reagenti allo stato di massimo disordine durante la reazione. È l'energia che viene rilasciata quando il prodotto finale si forma durante la reazione. È l'energia minima che i reagenti devono possedere affinché la reazione avvenga, ed è abbassata dalla presenza dell'enzima.

08. In un enzima, cosa succede se la porzione non proteica è un metallo come Fe, Cu o Zn?. La porzione non proteica diventa un coenzima che partecipa alla catalisi. La porzione non proteica è un coenzima che si lega alla proteina per formare l'oloenzima. La porzione non proteica prende il nome di cofattore, essendo fondamentale per l'attività enzimatica. La porzione non proteica non è necessaria per l'attività enzimatica e non influisce sulla funzione dell'enzima.

09. Qual è la definizione corretta di apoenzima e quale dei seguenti esempi rappresenta una situazione in cui l'apoenzima è inattivo?. L'apoenzima è la forma inattiva di un enzima che manca della sua componente non proteica (coenzima o cofattore). L'apoenzima è una proteina che contiene un cofattore metallico e funziona senza bisogno di un coenzima. L'apoenzima è la porzione non proteica di un enzima e diventa attivo quando si lega al coenzima. L'apoenzima è un tipo di coenzima che si lega all'enzima per attivarlo.

10. Cosa significa che gli enzimi rimangono invariati alla fine della reazione chimica?. Gli enzimi sono degradati durante la reazione e non sono più funzionali dopo il processo. Gli enzimi vengono consumati nel corso della reazione, ma non sono presenti nei prodotti finali. Gli enzimi non subiscono cambiamenti permanenti durante la reazione e possono essere riutilizzati per catalizzare altre reazioni. Gli enzimi agiscono come substrati nella reazione e vengono trasformati in prodotti.

11. Qual è il risultato finale del modello dell'adattamento indotto quando l'enzima ha completato la sua funzione catalitica?. L'enzima cambia irreversibilmente la sua conformazione e non può più catalizzare altre reazioni. Il complesso enzima-prodotto (EP) si dissocia, liberando il prodotto e lasciando l'enzima temporaneamente alterato; al ritorno spontaneo dell’enzima alla sua conformazione nativa sarà pronto a catalizzare un'altra reazione. Il complesso enzima-prodotto (EP) si dissocia, liberando il prodotto e lasciando l'enzima inalterato, pronto a catalizzare un'altra reazione. Il substrato viene modificato irreversibilmente durante la reazione, e l'enzima non può più legare un altro substrato.

12. Nel modello dell'adattamento indotto, quale di queste fasi è correttamente descritta?. Dopo che il substrato si lega all'enzima, il complesso enzima-substrato (ES) si trasforma direttamente nel complesso enzima-prodotto (EP) senza cambiamenti conformazionali. Il substrato induce un cambiamento conformazionale che facilita la conversione dell'enzima nel suo stato attivo, ma il complesso EP non si dissocia mai. Il substrato legato induce un cambiamento conformazionale che porta alla formazione del complesso enzima-prodotto (EP), che successivamente si dissocia, liberando il prodotto e lasciando l'enzima inalterato. Il substrato si lega all'enzima senza alcun cambiamento conformazionale, ma il complesso EP si dissocia dopo aver eseguito la reazione.

13. Secondo il modello dell'adattamento indotto, quale delle seguenti affermazioni descrive meglio il processo di interazione tra enzima e substrato?. L'enzima ha una struttura rigida che si adatta perfettamente al substrato prima del legame. Il legame del substrato induce un cambiamento conformazionale nell'enzima che facilita la formazione del complesso enzima-prodotto (EP), e necessita di energia, infatti, l’enzima aumenta l’energia di attivazione della reazione. Il legame del substrato induce un cambiamento conformazionale nell'enzima che facilita la formazione del complesso enzima-prodotto (EP). Il substrato non provoca alcun cambiamento conformazionale nell'enzima e l'interazione avviene esclusivamente tramite legami ionici.

14. A quale classe di enzimi appartengono gli enzimi che catalizzano l'idrolisi di legami chimici con l'uso di acqua?. Transferasi. Isomerasi. Liasi. Idrolasi.

15. Qual è la funzione principale delle ossidoriduttasi tra le sei classi di enzimi?. Catalizzano reazioni in cui vengono trasferiti atomi di idrogeno o elettroni. Catalizzano reazioni di isomerizzazione tra molecole. Iniziano reazioni di condensazione o scissione. Trasferiscono gruppi chimici da una molecola all'altra.

16. Quante classi di enzimi esistono e quali sono le loro principali funzioni?. Esistono sette classi di enzimi: ossidoriduttasi, transferasi, idrolasi, liasi, isomerasi, ligasi, proteasi. Esistono cinque classi di enzimi: ossidoriduttasi, transferasi, idrolasi, liasi, isomerasi. Esistono quattro classi di enzimi: ossidoriduttasi, transferasi, idrolasi, liasi. Esistono sei classi di enzimi: ossidoriduttasi, transferasi, idrolasi, liasi, isomerasi, ligasi.

17. Quale è la principale differenza tra inibitori enzimatici reversibili competitivi e non competitivi?. Gli inibitori non competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima. Gli inibitori competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori non competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima. Gli inibitori competitivi sono molto più efficaci dei non competitivi e per proprio questo motivo vengono chiamati inibitori competitivi. Gli inibitori non competitivi non sono specifici per un singolo enzima mentre gli inibitori competitivi sono specifici per un solo enzima o famiglia di enzimi.

18. In seguito alla somministrazione di un farmaco antagonista la cui molecola è complementare al sito attivo di un enzima, la quantità di prodotto della reazione enzimatica sarà probabilmente: diminuita perché il farmaco compete con il substrato. diminuita perché il farmaco si lega al substrato. aumentata perché il farmaco favorisce il legame tra enzima e substrato. aumentata perché il farmaco funziona da cofattore.