1400. Kompetitivnu inhibiciu možno zrušiť: zmenou teploty znížením koncentrácie substrátu zvýšením hodnoty pH odstránenim inhibitora z reakčnej zmesi odobratim substrátu pridanim koenzymu zvýšenim koncentrácie substrátu pridanim ATP ako zdroja energie.
1401. Neúčinná forma enzýmu sa nazýva: apoenzým koenzym proenzym zymogén holoenzym kofaktor transferiza kináza.
1402. Pri alosterickej inhibicii sa môže: menit konformácia enzymu menit kvarterna štruktúra enzýmu menit' primárna štruktúra enzýmu alostericky inhibitor viazať na aktívne centrum enzýmu produkt reakcie stať alosterickým inhibitorom danej reakcie niektorý z intermediátov metabolizmu stať alosterickým inhibitorom inhibitor viazať mimo aktivneho centra enzýmu denaturovat' bielkovinová časť enzymu.
1403. Enzýmy klasifikujeme: podľa typu substrátu, ktorý premieňajú podľa typu chemickej reakcie, ktorú katalyzujú na 6 hlavných tried na 4 hlavné triedy podľa typu koenzýmu na apoenzýmy a koenzymy podľa typu produktu, ktorého vznik katalyzujú nie podľa typu substrátu, ktorého premenu katalyzujú.
1404. Medzi hydrolázy patrí: pepsin proteinizy transaminaza lipáza trypsin dekarboxyláza dehydrogenáza chymotrypsin.
1405. Hydrolytické štiepenie esterovej väzby katalyzuje: pepsin za vzniku aminokyseliny a uvolnenia molekuly vody amyláza za vzniku maltózy lipaza za vzniku kyseliny a alkoholu trypsin za spotreby molekuly vody ligáza za vzniku dvoch peptidov dekarboxyláza za uvoľnenia oxidu uhličitého fosfataza za vzniku kyseliny fosforečnej glukóza-6-fosfataza za spotreby me vody a vzniku glukózy.
1406. Stiepenie peptidovej väzby katalyzuje: amyláza proteináza hydroláza trypsin lipáza pepsinogén dehydrogenáza peptidáza.
1407. Hydrolytické štiepenie glykozidovej väzby katalyzuje: sacharáza lipáza pepsin glykozidáza dekarboxyláza dehydrogenáza amyláza laktáza.
1408. Premena proenzýmu na aktívny enzým je spojená: so zväčšenim molekuly enzýmu so zmenšenim molekuly enzýmu s odštiepením koenzýmu s oxidáciou apoenzýmu a koenzýmu s jeho aktiváciou pomocou iónov ťažkých kovov s odštiepením časti polypeptidového reťazca proenzymu so zmenou pH k vyšším hodnotám so znížením jeho katalytickej účinnosti.
1409. Oxidoreduktázy sú enzýmy: katalyzujúce oxidáciu substrátu katalyzujúce redukciu substrátu ktoré používajú ako koenzým pyridoxin ktoré používajú ako koenzym NAD+ ktoré sa nachádzajú aj v mitochondriach ktoré sa nachádzajú v lyzozómoch katalyzujúce dehydrogenáciu katalyzujúce premenu laktózy na glukózu a galaktózu.
1410. Rýchlost' enzýmovej reakcie zvyšuje: zvýšenie koncentrácie substrátu reakcie zvýšenie koncentrácie produktu reakcie zníženie koncentrácie substrátu reakcie zníženie teploty pod 37 °C zvýšenie množstva enzýmu, ak je nadbytok substrátu pôsobenie aktivátorov enzýmov nadbytok koenzýmu zvýšenie teploty reakčnej zmesi z 30 °C na 37 °C.
1411. Živý organizmus: prijima, transformuje a využíva energiu z okolitého prostredia prijatu energiu transformuje do makroergických zlúčenin využiva energiu uloženú najmä v molekule ATP je uzavretý systém ziskava energiu v oxidačno-redukčných procesoch tvori ATP v mitochondriách a Golgiho aparáte tvori ATP v glykolýze aj v anaeróbnych podmienkach využiva pečeňový glykogen ako zásobu glukózy.
1412. Energia vo forme ATP: sa ziskava v organizme najmä oxidáciou substrátov sa vyuziva v exergonických reakciách využiva sa na aktiváciu molekúl substrátov sa tvori v procesoch oxidačnej fosforylácie je vyuzivaná na svalovú prácu sa tvori v dýchacom reťazci tvori sa v mitochondriách predstavuje najdôležitejši zdroj energie v ľudskom organizme.
1413. Oxidácie substrátov: prebiehajú v cytosole aj mitochondriach bunky sú katalyzované transferázami katalyzujú enzýmy s koenzymami NAD+ a FAD sú tiež reakcie Krebsovho cyklu katalyzujú tiež dehydrogenázy v prvej fáze vedú k tvorbe redukovaných koenzýmov v živých sústavách obyčajne nie sú jednostupňové vedú v organizme k tvorbe energie.
1414. Enzýmy: chemickú reakciu urýchľujú, ale môžu ju aj regulovať môžu stratiť svoju biologickú aktivitu vplyvom iónov ťažkých kovov všetky pôsobia len pri pH, hodnota ktorého je blizka 7 si môžu uchovat katalytické vlastnosti za určitých podmienok aj in vitro znižujú ionizačnú energiu znižujú aktivačnú energiu patria medzi biopolyméry niektoré obsahujú aj nebielkovinovú zložku.
1415. Hydrolázy: štiepia bielkoviny na menšie peptidy a aminokyseliny štiepia substráty za účasti vody potrebujú k svojmu účinku H2 prenášajú fosfát z ATP na glukózu obsahujú vo svojej molekule dusikové bázy majú bielkovinovú povahu katalyzujú štiepenie triacylglycerolov na glycerol a karboxylové kyseliny štiepia neutrálne tuky.
1416. Biokatalyzátory: majú v porovnani s anorganickými katalyzátormi špecifický účinok často vyžadujú pre svoju činnosť okrem bielkovinovej zložky aj zložku nebielkovinovú zvyšujú energiu, ktorú molekuly potrebujú na uskutočnenie reakcii znižujú aktivačnú energiu nemajú vplyv na rýchlosť chemickej reakcie, ktorú katalyzujú pri vyššej teplote strácajú biologickú aktivitu môžu byť inhibované ale nie aktivované môžu si zachovať katalytické účinky aj po izolovani z buniek.
1417. Enzym, ktorý štiepi dipeptid glycyl-glycin: patri medzi oxidázy sa nazýva glycyl-glycin-hydroláza vyžaduje pre štiepenie účasť vody má koenzým NAD+ je dekarboxyláza je hydrolázas koenzýmom NAD+ je peptidáza je lipáza.
1418. Zymogén: je účinná forma enzýmu môže sa meniť na aktivnu formu odštiepenim časti peptidového reťazca je proenzým je neúčinná forma enzýmu je tiež pepsinogén je tiež trypsin je zložený z aminokyselín pospájaných glykozidovou vazbou je bielkovina.
1419. Premena glukóza-6-fosfátu na fruktóza-6-fosfát je: katalyzovaná transferázami katalyzovaná hydrolázami katalyzovaná izomerázami katalyzovaná oxido-reduktazami katalyzovaná fosfatazami spojená s premenou aldohexózy na ketohexózu reakcia Krebsovho cyklu reakcia glykolýzy.
|
